resumo de bioquimica- Enzimas

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Enzimas 
Introduccion: 
 Conocemos como catalizador a cualquier sustancia 
que acelera la velocidad de una reacción, pero sin 
participar 
químicamente en ella. 
 Ej: la descomposición del peróxido de hidrógeno a 
agua y oxígeno es extremadamente lenta, pero la 
adición de ión 
férrico acelera la reacción, con la formación 
observable de burbujas de oxígeno 
Definición: 
-Las reacciones de los sistemas biológicos suceden en 
tiempos apreciables debido a que están catalizadas 
por agentes, en su gran mayoría de naturaleza 
proteica, llamados enzimas. 
 Las ENZIMAS son los catalizadores de los sistemas 
biológicos. 
 Una ribozima es una enzima de naturaleza 
ribonucleica, es decir, está formada por una o varias 
cadenas de ARN. Son necesarias para la expresión 
correcta de los genes. 
Propiedades de las enzimas: 
No se modifican : aceleran las reacciones químicas de 
los sistemas biológicos, par�cipan en una reacción y 
experimentan cambios �sicos durante ella, pero 
regresan a su estado original cuando la reacción 
termina. No se consumen ni se alteran durante el 
proceso químico que están catalizando, pudiendo 
actuar una y otra vez. 
 
 Son altamente especificas: Sustrato y Reacción 
 Poseen un elevado grado de especificidad de 
sustrato. La acción se una enzima se limita a un 
determinado �po de compuesto que debe reunir 
ciertas caracterís�cas para que pueda ser utilizado 
como sustrato. En concreto esto significa que las 
células generalmente producen diferentes enzimas 
para cada compuesto que metabolizan. Además, cada 
enzima interviene en un solo paso o cambio del 
sustrato 
Glucoquinasa Glucosa 
 ✖ Fructosa 
 
➢ Son altamente especificas: Sustrato y Reacción 
 
 No cambian la constante de equilibrio de las 
reacciones quimicas, cambian la velocidad. 
 Una reacción reversible puede proceder tanto hacia 
productos como hacia reactivos. 
 El equilibrio se da cuando la velocidad de la 
reacción hacia adelante es igual a la velocidad de la 
reacción en sentido inverso. Las concentraciones de 
reactivos y productos se mantienen constantes en el 
equilibrio. 
 Dada la reacción aA + bB ⇋ cC + dD, la constante de 
equilibrio Kc, también llamada K o Keq, se define 
como sigue : Keq = [C]c[D]d 
 [A]a [B]b 
 
N2O4(g) ⇋2NO2(g) 
Reacciones rev tienden al estado de equilíbrio 
químico, el punto en el cual tanto el proceso hacia 
adelante como el proceso inverso suceden a la misma 
velocidad. Dado que las velocidades hacia adelante y 
hacia atrás son iguales, las 
concentraciones de los reactivos y productos son 
constantes en el equilibrio. 
Cofactores: 
 Un cofactor es una molécula químicamente 
diferente a la enzima, que estáunida a esta y es 
necesaria para que ésta pueda tener una ac�vidad 
catalí�ca. Existen tres tipos: coenzimas, iones 
metálicos. 
 Una coenzima es una molécula pequeña, de 
naturaleza organica, que estáquímicamente unida a la 
enzima y es necesaria para su función catalí�ca, ya 
que forma parte de su sitio activo, el lugar de la 
enzima que realiza la reacción. Un ejemplo son las 
vitaminas del complejo B . 
 Iones metálicos como hierro (Fe++), cobre 
(Cu++),magnesio (Mg++), manganeso (Mn++) y zinc 
(Zn++), son algunos de los cofactores inorganicos 
 No todas las enzimas necesitan coenzimas, pero 
aquellas que lo hacen no pueden trabajar sin. A la 
parte proteica de la enzima se le llama apoenzima, y a 
la unión de apoenzima y coenzima se le conoce como 
holoenzima, que ya es activa. 
 
Cofactores metálicos: 
 Podemos resaltar los de mayor importancia: 
 Magnesio: Cofactor de enzimas que transfieren 
grupos fosfatos desde el ATP., Cofactor de la enzima 
acetilcolinesterasa. 
 Cobre : Cofactor de enzimas Cu-dependientes que 
intervienen en la formación de: hemoglobina, 
colágeno, lecitina, mielina. 
 Zinc : Cofactor de metalo-enzimas (anhidrasa 
carbónica, fosfatasa alcalina, carboxipeptidasa, ARN 
polimerasa, ADN polimerasa, etc.). 
 Hierro: Cons�tución como cofactor de enzimas 
oxidasas (peroxidasa, catalasas, citocromo C, etc.) 
 Manganeso: Cofactor de enzimas como la arginasa y 
la ribonucleotidoreductasa 
Coenzima: 
 
Oxidoreductasas y tranferasas: 
 SON LAS ENZIMAS QUE SIEMPRE PRECISAN DE 
COENZIMAS. 
 implican la transferencia de electrones y grupos 
funcionales. 
 Cada clase de reacción de transferencia se lleva a 
cabo por una coenzima particular. Las coenzimas más 
importantes son: NAD, NADP, FAD 
 
Vitaminas hidrosolubres y su función 
como coenzimas: 
principal papel de las vitaminas es actuar como 
coenzimas en el organismo, aunque las vitaminas 
tienen otras funciones en el cuerpo. Las coenzimas 
también se fabrican a par�r de nucleó�dos, como la 
adenosina trifosfato 
(que es el transportador bioquímico de los grupos 
fosfato), o la coenzima A (que transporta grupos acilo) 
 
 
Grupo prostetico: 
Un grupo prosté�co es una molécula con 
caracterís�cas químicas diferentes a la enzima (como 
una coenzima), que estáunida a ella, pero que no 
participa como parte del sitio activo. Por ejemplo, 
algunas enzimas están glucosiladas o �enen residuos 
de lípidos 
Mecanismo de acción enzimático 
-Aceleran la velocidad de la reacción al disminuir la 
energía de activación. 
-E de ac�vación: Para que una reacción química tenga 
lugar, los reactivos deben de alcanzar un estado de 
energía, de modo que se puedan activar y 
transformarse en productos. 
• Cuando es necesario agregar energía a los sustratos 
(calor, por ejemplo), y por lo tanto los productos 
�enen más energía que los sustratos, se dice que la 
reacción es endergónica. 
• Cuando durante la reacción, los sustratos liberan 
energía al transformarse en productos, la reacción se 
conoce como exerergónica 
 
 La energía de ac�vación es un paso limitante en la 
velocidad de las reacciones. 
 Las enzimas aceleran las reacciones al disminuir la 
energía de ac�vación necesaria para llevar a cabo la 
reacción. 
 Esto no quiere decir que los sustratos pierden o 
ganan energía, sólo se necesita menos para realizar su 
transformación. 
 
 
 El sitio activo de la enzima (una depresión o 
hendidura) es la región que está directamente 
involucrada en la reacción que se cataliza. 
 La activación de la molécula de sustrato se produce 
debido a la gran afinidad química (electrónica) del 
sustrato por ciertas áreas de la superficie de la 
enzima, sitios activos. 
 El sitio activo posee la geometría 
(estereoespecificidad)entre el sitio activo y su sustrato 
y distribución de cargas (positivas y negativas) para 
unirse específicamente y en forma complementaria a 
un determinado sustrato. 
 a) Modelo de llave-cerradura. 
 b) Modelo de ajuste inducido. 
 El sustrato se une al si�o ac�vo de la enzima por 
medio interacciones hidrofóbicas y electrostá�cas, 
puentes de hidrógeno y fuerzas de van der Waals. 
 
 
 Los residuos de aminoácidos de la enzima que 
participan en la interacción con el sustrato, se 
encuentran alejados unos de otros en la secuencia 
lineal de aminoácidos de la proteína: pero como 
resultado del plegamiento de ésta, se agrupan para 
formar el sitio activo de la enzima. 
 Algunos de estos residuos par�cipan solamente en 
la unión de sustrato y definen una región del si�o 
ac�vo que se llama si�o de fijación o de unión del 
sustrato. 
 Otros residuos del si�o ac�vo, los catalí�cos, se 
encargan directamente de la transformación del 
sustrato en producto y forman el sitio catalí�co. 
 
Sitio activo de la ribulosa 1,5 difosfato carboxilasa- 
oxigenasa, con su sustrato, la ribulosa 1, 5 difosfato 
 
Factores que afectan la actividad 
enzimática: 
 Efecto de la temperatura: Temp Velocidad de 
reacción, debido  en la energia ciné�ca de las 
moléculas reactantes, pero esto ocurre sólo en el 
intervalo de temperatura, cuando se incremente 
mucho, se favorece la desnaturalización y 
consecuentementeesta proteína pierde su capacidad 
catalizadora. 
 Cada enzima tiene un intervalo óptimo de 
temperatura de acción, la mayoría tiene su 
temperatura óp�ma entre 30°C y 40°C, y se inac�va a 
más de 55oC. La desnaturalización puede ser 
reversible o irreversible, por lo que la enzima en 
ciertas condiciones, llega a recuperar su función. 
 
 Efecto del pH: La actividad de las enzimas depende 
mucho de la concentración de iones de hidrógeno del 
medio, ya que esto afecta el grado de ionización de 
los aminoácidos del si�o ac�vo, del sustrato, o del 
complejo enzima-sustrato; todo eso llega a influir en 
la afinidad que tenga la enzima por el sustrato. 
 Concentración de la enzima: Siempre y cuando haya 
sustrato disponible, un aumento en la concentración 
de la enzima aumenta la velocidad enzimá�ca hacia 
cierto límite 
 
 Concentración del sustrato: A mayor concentración 
del sustrato, a una concentración fija de la enzima se 
ob�ene la velocidad máxima. Después de que se 
alcanza esta velocidad, un aumento en la 
concentración del sustrato no �ene efecto en la 
velocidad de la reacción. Algunas enzimas 
permanecen libres en concentraciones bajas de 
sustrato y no se alcanza la máxima velocidad. Cuando 
el sustrato se encuentra en exceso, toda la enzima se 
transforma en ES y la reacción se realiza a su máxima 
velocidad. 
Km: constante, concentración del sustrato a la cual la 
velocidad= Vmax 
 
2 
Cada enzima tiene su Km especifica 
 
 
 
Inhibidores irreversibles: 
Inhibiciones reversibles: 
 
 
Inhibición competitiva: 
 
Inhibición no competitiva: 
 
Inhibición acompetitiva: 
 
Regulación enzimática: 
El control del metabolismo celular implica 
esencialmente la regulación de la ac�vidad 
enzimá�ca. La regulación de la 
ac�vidad enzimá�ca contribuye en gran parte a 
preservar la homeostasia que, man�ene un entorno 
intracelular e intraorgánico rela�vamente constante 
en presencia de fluctuaciones amplias en el medio 
ambiente externo, como 
cambios de temperatura, presencia o ausencia de 
agua, �pos específicos de alimentos, o necesidades 
puntuales del la célula. 
Objetivos de la regulación: 
 Producir los metabolismos necesarios y en la 
cantidad adecuada cuando son requeridos. (máx. 
economía). 
 Aprovechar la energía disponible en forma eficiente. 
 Mantener un control de las fuentes energé�cas. 
 Mantener un nivel adecuado de ATP. 
Regulación enzimática: 
 Las reacciones enzimá�cas están organizadas en 
rutas bioquímicas o metabólicas Procesos o 
comjuneto de reacciones para llegar a un producto 
final). Las vias metabolicas estan interconectadas 
entre si. 
 En cada ruta el producto de una reacción es el 
sustrato de la siguiente 
 Las rutas deben estar reguladas para: 
 Conservar la energía 
 Mantener un estado celular ordenado 
 Responder a variaciones ambientales 
 Las enzimas reguladoras catalizan las reacciones 
más lentas y fijan la velocidad de la ruta. ( velocidad 
limitante, enzima limitante, reacción limitante) 
 
Tipos de regulación: 
 REGULACION A NIVEL SUSTRATO 
 A mayor can�dad de sustrato o enzima, mas grande 
es la elaboración de producto ( reacción se desplaza 
hacia la formación de productos) 
 Aumenta la cantidad de producto (P) y P inhibe la 
reacción ( inhibe a la enzima) 
 
 
Regulación por 
retroalimentción/feed back 
 Inhibición de la enzima reguladora por el producto 
final. Se impide: 
 Utilización innecesaria del primer sustrato 
 Acumulación del producto final 
 Acumulación de intermediarios 
 Regulación cruzada 
 Un producto de una vía activa o inhibe un enzima de 
los primeros pasos de otra ruta 
 
 
 
Regulación alosterica: 
 Control alostérico: ENZIMAS ALOSTÉRICAS 
 Regulador o modulador alostérico: pequeños 
metabolitos o cofactores que se unen a sitios distintos 
del centro activo y modifican la actividad enzimática 
 Modulador propio sustrato: homoalosterismo. 
Enzimas homotrópicos el sitio modulador y el sitio 
activo son el mismo. 
 Modulador molécula dis�nta a sustrato: 
heteroalosterismo. Enzimas heterotrópicos el si�o 
modulador y el sitio activo distintos. 
 
 Enzimas alostéricas: 
 Proteínas con estructura 4aria 
 Más de un centro activo y catalítico 
 Ac�vidad regulada por moduladores alostéricos, 
unión no covalente 
 Ciné�cas sigmoidea 
 Cooperatividad 
Modulador alosterico positivo o negativo 
 No todas las enzimas cumplen con esta ciné�ca 
michaeliana. Existen otras cuya velocidad de reacción 
describe una curva sigmoidea que indica que: 
 La unión de una molécula moduladora en un si�o 
ac�vo influye en la unión de otra molécula de sustrato 
en un segundo sitio activo y asi sucesivamente. 
 
Alosterismo: Cooperatividad 
 
 
Regulación covalente: 
 Unión covalente de ligandos 
 Ligando aporta grupo funcional que modifica las 
propiedades de la enzima 
 Modificación reversible 
 Me�lación 
 ADP-ribosilación 
 Ace�lación. 
 Fosforilacion/desfosforilacion. 
 
 
Unión covalente de ligandos 
 
 Por ruptura proteoliticas: Zimogenos