Guia de Estudio Proteína en Monogástricos

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AREA DE NUTRICION Y ALIMENTACION ANIMAL .F.C.V. UBA 
 
1
 
Area de Nutrición y Alimentación Animal 
Departamento de Producción Animal 
Facultad de Ciencias Veterinarias 
U.B.A. 
 
 
 
 
 
PROTEÍNAS EN MONOGÁSTRICOS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
AUTOR: 
 
M.V. Héctor Quintana 
 
 
 
 
Buenos Aires, marzo de 2000 
 
 
 
 
 
 
 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 2
INDICE 
 
 
Página 
Las proteínas y su metabolismo en los animales monogástricos 3 
Estructura y composición de aminoácidos 3 
Estructura de las proteínas 6 
Clasificación de las proteínas 7 
Proteínas y compuestos nitrogenados no proteicos 8 
Digestión y absorción de la proteína en los no rumiantes 10 
Lugares de digestión de las proteínas 12 
Absorción de las proteínas 13 
Efecto de la alimentación sobre la actividad de las enzimas proteolíticas 14 
Importancia nutritiva de los aminoácidos 14 
Aminoácidos limitantes 18 
Metabolismo proteico en el organismo 19 
Síntesis, degradación y tasa de renovación de las proteínas 20 
Metabolismo de los aminoácidos 23 
Síntesis de aminoácidos 23 
Transformación de aminoácidos esenciales en no esenciales 23 
Rutas para la degradación de aminoácidos 24 
Respuesta metabólica a la ingestión insuficiente de aminoácidos 25 
Adaptación de la actividad enzimática 25 
Aporte adecuado de aminoácidos a los no rumiantes 25 
Desequilibrio entre aminoácidos 26 
Eliminación del nitrógeno del organismo 27 
Síntesis de urea y ácido úrico 27 
Utilización metabólica de las proteínas en monogástricos 27 
Esquema de partición de las proteínas 27 
Proteína cruda 28 
Nitrógeno fecal 28 
Proteína digestible 28 
Digestibilidad de las proteínas 29 
Proteína metabolizable 30 
Nitrógeno urinario 30 
Proteína neta para el mantenimiento 30 
Proteína neta para la producción 31 
Valoración de la calidad de la proteína 31 
Eficiencia de utilización de la proteína 31 
Valor biológico 31 
Equilibrio nitrogenado 33 
Valor de proteína neta 33 
Relación energía/ proteína 34 
Requerimientos de proteína 34 
Requerimientos de proteína para mantenimiento y producción 35 
Factores que modifican los requerimientos de proteínas 36 
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3
 
Necesidades de proteínas en los animales de compañía 37 
Requerimientos proteicos de los caninos 39 
Necesidades proteicas de los perros en crecimiento 39 
Necesidades proteicas de los perros en mantenimiento 40 
Destino de proteínas 42 
Valor biológicos y aminoácidos 43 
Necesidades proteicas del gato 44 
Necesidades de arginina 46 
Necesidades de taurina 47 
Necesidades especiales de algunos aminoácidos 49 
Lisina 49 
Metionina y cisteína 49 
Triptofano 50 
Bibliografía 51 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 4
LAS PROTEÍNAS Y SU METABOLISMO EN LOS ANIMALES 
MONOGÁSTRICOS 
 
Debido a que las proteínas son el principal constituyente de la materia seca 
de los órganos y estructuras blandas del organismo animal, se requiere una 
provisión abundante y continua de ellas en el alimento durante toda la vida para 
crecimiento y reposición. La transformación de la proteína alimenticia en 
proteína corporal es una parte muy importante del proceso nutricional. 
La palabra proteína precede de la griega proteios, que significa primero o 
primario. Lo cual resulta muy adecuado, ya que las proteínas son el 
componente fundamental de los tejidos animales, siendo necesario un aporte 
continuado a lo largo de la vida. Todas las células contienen proteínas, 
produciéndose una rápida tasa de renovación celular. 
Por tanto, es esencial proporcionar proteína en la ración para cubrir las 
necesidades de renovación. Además de las necesidades proteicas para la 
renovación, se requiere proteínas para el crecimiento y producción (carne, 
leche, huevos). La mayor parte de las proteínas de los alimentos son de origen 
vegetal, por consiguiente, el objetivo de la producción animal consiste en 
transformar las proteínas de origen vegetal en proteínas animales. 
 
ESTRUCTURA Y COMPOSICIÓN EN AMINOACIDOS DE LAS PROTEINAS 
 
Las proteínas son compuestos orgánicos complejos, al igual que las grasas y 
los hidratos de carbono contienen carbono, hidrógeno y oxígeno, además de un 
porcentaje constante y considerable de nitrógeno. En términos prácticos la cifra 
más comúnmente usada es de 16 %. La mayoría de las proteínas contienen 
también azufre y algunas tienen fósforo y hierro. Son sustancias de naturaleza 
coloidal y de alto peso molecular. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Todos los aminoácidos contienen un grupo carboxilo, y por lo menos un grupo 
amino primario (-NH2) en posición , unidos a un mismo carbono, con 
excepción de la Prolina y de la Hidroxiprolina, de acuerdo a la siguiente fórmula: 
 
 
 
 
 
 Las proteínas son polímeros de aminoácidos 
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5
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La naturaleza del grupo R varia con los distintos aminoácidos. 
Todos ellos, exceptuando a la Glicina, son ópticamente activos, ya que el 
carbono  es asimétrico. Solamente los aminoácidos que pertenecen a la serie 
L- se encuentran normalmente en las proteínas naturales y, con pocas 
excepciones, son los únicos que pueden emplearse por los animales con fines 
metabólicos. Los aminoácidos sintéticos pueden hallarse en mezclas de 
isómeros L- y D- (mezclas racémicas), hecho que debe tenerse presente al 
emplear aminoácidos sintéticos como ingredientes en los alimentos, ya que 
solamente los organismos pueden utilizar la forma D- de un aminoácido 
únicamente si son capaces de convertirlas en forma L-. La Metionina sintética 
se comercializa como D – L Metionina, sin embargo la conversión de la forma D 
a L es posible en los organismos de los animales. 
Considerando que la estructura general para todos los  aminoácidos como 
ya hemos dicho es: 
 
 
 
 
 
 
 
Lo que diferencia a unos de otros es la composición y estructura de la cadena 
lateral (R-). De esta manera los aminoácidos se clasifican como ácidos, básicos 
o neutros, así mismo, teniendo en cuenta si su cadena lateral es ramificada o si 
contiene azufre. 
 
 
 R 
 
 NH2 CH COOH 
 
 
 COOH 
 
 
 H C NH2 
 
 
 R 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 6
TABLA 1: Clasificación de los aminoácidos de acuerdo a la composición y 
estructura de su cadena lateral 
Clase Subclase Aminoácido 
Básicos Arginina 
Histidina 
Lisina 
Hidroxilisina 
Ácidos (y sus amidas) Asparagina 
Ácido aspártico 
Ácido glutámico 
Glutamina 
Neutros Alifáticos 
 Cadena lineal 
 Cadena ramificada 
 
Hidroxi 
 
Aromáticos 
 
 
Imino 
Alanina 
Glicina 
Isoleucina, Valina 
Leucina 
Serina 
Treonina 
Fenilalanina 
Triptofano 
Tirosina 
Prolina 
Hidroxiprolina 
 
Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos 
 
 N C 
 
 
H O 
 
en los cuales, el nitrógeno del grupo amino de una molécula se une al grupocarboxilo de un segundo aminoácido, con eliminación de agua. Las proteínas se 
componen de una o más cadenas de aminoácidos. Estas cadenas se 
denominan polipéptidos, debido a que los aminoácidos se unen mediante 
enlaces peptídicos. 
El tipo de aminoácidos presentes en una molécula proteica, sus cantidades 
relativas y la disposición secuencial, son únicas para cada proteína especifica. 
La composición, tamaño molecular y disposición espacial de las distintas 
proteínas tienen notable influencia sobre las propiedades físicas y químicas de 
estas proteínas y las hacen adecuadas para sus funciones particulares. Las 
proteínas son componentes estructurales en órganos, enzimas, agentes de 
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transporte, hormonas, tampones, etc. Los aminoácidos se liberan de las 
proteínas por degradación hidrolítica. Puede realizarse en el laboratorio por 
calentamiento con ácidos fuertes, y en los seres vivos por acción enzimática. 
Puesto que las proteínas son moléculas de gran tamaño que no pueden 
atravesar la pared intestinal, han de ser hidrolizadas hasta aminoácidos. Los 
aminoácidos se liberan de las proteínas de la ración por las enzimas digestivas 
que actúan en el tracto gastrointestinal. Los aminoácidos liberados se absorben 
en la mucosa, pasan a la corriente sanguínea y son retirados por los tejidos, 
donde se forman las proteínas. Una vía alternativa es la absorción de 
oligopeptidos sin gasto de energía. Por consiguiente los animales no precisan 
las proteínas de la ración per se, sino los aminoácidos que son el producto de 
degradación de las proteínas (ver más adelante). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS 
 
La estructura de las proteínas puede estudiarse a cuatro niveles diferentes. 
 
Estructura primaria: las proteínas se forman a partir de aminoácidos, por unión 
del grupo  -carboxilo de uno con el grupo - amino de otro. Este tipo de enlace 
se denomina enlace peptídico. La estructura primaria se refiere a la secuencia 
de aminoácidos a lo largo de las cadenas de polipéptidos de las proteínas 
Estructura secundaria: se refiere a la ordenación regular y periódica en el 
espacio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección. La estructura 
secundaria es sobretodo evidente en las proteínas fibrosas, en las que las 
cadenas polipeptídicas poseen una conformación extendida o arrollada 
longitudinalmente, lo mismo ocurre en segmentos de cadenas polipetídicas de 
las proteínas globulares. 
 Estructura terciaria: se refiere a las cadenas de estructura secundaria que 
interactúan por medio de los grupos R de las moléculas de aminoácidos. Esta 
interacción determina pliegues y dobleces en la cadena de polipéptidos, 
proporcionando a cada proteína la forma específica en que se encuentra 
plegada y su actividad biológica característica. Se refiere a la forma en que las 
cadenas polipeptídicas se curvan o pliegan para formar la estructura 
estrechamente plegada y compacta de las proteínas globulares. 
 
El valor nutritivo de las proteínas aportadas en la ración, 
depende de la cantidad y la proporción relativa de los 
aminoácidos absorbidos y disponibles para los animales. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 8
Estructura cuaternaria: las proteínas presentan estructura cuaternaria si 
contienen más de una cadena de polipéptidos. Las fuerzas que estabilizan 
estos agregados son puentes de hidrógeno y enlaces electrostáticos o sales, 
formados entre las moléculas de las superficies de las cadenas de polipéptidos. 
La estructura cuaternaria pone de manifiesto como se disponen en el espacio 
las cadenas polipeptídicas individuales de una proteína que posee más de una 
cadena. 
 
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS 
 
Son muy pocas las proteínas individualizadas aisladas de los órganos de los 
animales o de los alimentos. Se han estudiado las mezclas de proteínas 
existentes en esos productos, y las proteínas respectivas pueden clasificarse 
del modo siguiente: (1) Proteínas Sencillas, que por hidrólisis producen 
únicamente aminoácidos y (2) Proteínas Conjugadas, que son las proteínas 
sencillas combinadas con compuestos no proteicos. La parte no proteica se 
denomina grupo prostético. 
 
1) Proteínas sencillas: A) globulares 
 B) fibrosas 
 que se diferencian por su configuración estructural 
A) Proteínas globulares: son relativamente solubles y relativamente 
compactas, debido a la gran cantidad de pliegues de la larga cadena de 
polipéptidos. Son solubles en agua o mezclas acuosas de ácidos, bases o 
alcohol. A este grupo pertenecen proteínas biológicamente activas como las 
enzimas, hormonas proteicas y las proteínas transportadoras de oxigeno. 
Las albúminas son hidrosolubles y forman una parte significativa de las 
proteínas de las semillas, proteínas del suero sanguíneo y proteínas del huevo 
(ovoalbúmina). Las globulinas pertenecen a este grupo pero no son solubles 
en el agua (inmunoglobulinas, hemoglobina, lactoglobulinas de la leche, 
mioglobina del músculo). 
B) Proteínas fibrosas: Se componen de cadenas peptídicas alargadas, unidas 
por diversos tipos de enlaces cruzados para formar una estructura estable y 
poco soluble. Estas proteínas son responsables de las propiedades mecánicas 
de la mayoría de los tejidos y órganos animales donde se encuentran en forma 
de colágeno, elastina y queratina. 
El colágeno es el componente principal del tejido conectivo, aumentando su 
cantidad con la edad del animal, determinando el endurecimiento de la carne de 
los animales de más edad. La elastina es una proteínas elástica fibrosa que se 
encuentra en los tendones y arterias. 
En los subproductos de matadero empleados en la alimentación animal se 
encuentran cantidades abundantes de colágeno y elastina. Ambas proteínas 
son de bajo valor biológico, debido a su composición en aminoácidos, 
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relativamente uniforme. El colágeno es resistente a las enzimas digestivas, pero 
se convierte fácilmente en gelatina por ebullición en agua o ácidos diluidos, la 
cual es bien digerida. 
Las queratinas se encuentran en los tejidos epiteliales: pelo, lana, plumas. 
cuernos y pezuñas. Presentan un elevado contenido en cistina, y los 
abundantes enlaces disulfuro que unen las cadenas peptídicas, determinan su 
resistencia mecánica y la resistencia a la digestión. Unicamente las plumas 
debidamente hidrolizadas, que contienen aproximadamente el 85 % de 
proteínas, pueden substituir a pequeñas cantidades de otras proteínas en las 
raciones de las aves. 
2) Proteínas conjugadas: Las glucoproteínas son complejos de proteínas y 
carbohidratos. El condroitín sulfato se encuentra en el cartílago, tendones y piel 
y contiene sulfatos de polisacáridos. Las mucoproteinas contienen hexosas, 
pentosas, aminoazúcares y otros derivados de azúcares y se encuentran en las 
secreciones mucosas como la saliva y en los componentes de la clara de huevo 
(ovoalbúmina, ovomucina). 
Las lipoproteínas son compuestos que contienen lípidos. Se encuentran en 
la yema del huevo, tejido nervioso (mielina) y membranas (como las de los 
eritrocitos). Las lipoproteínas solubles constituyen el medio de transporte 
principal de los lípidos en la sangre. 
Las cromoproteínas son proteínas combinadas con compuestos coloreados 
como la hemoglobina, mioglobina de los músculos y la clorofila. 
PROTEINAS Y COMPUESTOS NITROGENADOS NO PROTEICOS EN LOS 
ALIMENTOS CONSUMIDOS POR LOS ANIMALES 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La mayoría de los alimentos contienen compuestos nitrogenados sencillos, 
además de proteína. 
Los ácidos nucleicos son compuestos nitrogenados no proteicos que se 
encuentran en todos los tejidos animales y vegetales. 
En los tejidos animales y sus excretas se encuentran los siguientes 
compuestos nitrogenados no proteicos: 
 
 
 
Los tejidos animales y vegetales contienen algunos compuestos 
nitrogenados que no son proteínas, esdecir, no son aminoácidos 
unidos por enlaces peptídicos. Estos compuestos constituyen el 
denominado nitrógeno no proteico. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 10
 
 
 
 
 
 
 
 Los compuestos nitrogenados no proteicos que se encuentran en los 
alimentos de origen vegetal son: 
 
 
 
 
 
 
 
Los alimentos groseros (forrajes verdes, heno y ensilado) contienen 
cantidades abundantes de compuestos nitrogenados no proteicos; las semillas 
maduras, y los alimentos concentrados de origen vegetal contienen cantidades 
muy reducidas. Estos compuestos representan el 10–15 % del nitrógeno total 
presente en los forrajes verdes; la cantidad puede ser mayor en los tubérculos y 
raíces. Los aminoácidos libres y las amidas son los componentes principales de 
la fracción nitrogenada no proteica existente en los forrajes verdes. El contenido 
en aminoácidos libres es alto en plantas jóvenes en crecimiento rápido y 
desciende con la edad de la planta. El contenido en nitrógeno no proteico es 
particularmente elevado en el ensilado, pudiendo representar hasta el 50 % del 
nitrógeno total. Se debe, en parte, a la siega precoz de los cultivos destinados a 
ensilado y en parte a los procesos de fermentación, Las proteasas vegetales 
existentes en los forrajes ensilados hidrolizan las proteínas hasta aminoácidos, 
y la degradación adicional de los aminoácidos produce aminas y amoniaco. 
Los aminoácidos libres son bien utilizados por todas las clases de animales, 
pero sólo los rumiantes pueden utilizar otros compuestos nitrogenados no 
proteicos. Puesto que los animales no rumiantes no pueden utilizar la mayor 
parte de los compuestos nitrogenados no proteicos y como sus alimentos 
habituales no los contienen, no sería necesaria la determinación independiente 
del nitrógeno proteico y no proteico en los análisis de rutina de los alimentos 
para monogástricos. 
Los aminoácidos son importantes no solamente como las unidades para de 
los péptidos y proteínas sino también como constituyentes de numerosos 
 
 Urea 
 Acido úrico 
 Creatina. 
 Acido hipúrico. 
 
 
 Aminoácidos libres 
 Amidas 
 Alcaloides 
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compuestos nitrogenados no proteicos o como fuentes de nitrógeno para ellos. 
En algunos casos sufren pequeños cambios produciendo importantes 
compuestos fisiológicos, y en otros casos, cambian totalmente de forma y 
actividad. 
 
Tabla 2: Compuestos nitrogenados no proteicos formados a partir de los 
aminoácidos. 
 
Aminoácido 
precursor 
 
 
Componente 
biológico 
 
Función fisiológica 
Glicina y 
Ácido aspártico 
Purina, 
Pirimidinas 
Constituyentes de nucleótidos 
y ácidos nucleicos 
Glicina y 
Arginina 
Creatina Reserva de energía en el 
músculo en forma de creatin-
fosfato 
Glicina y 
Cisteína 
Äcidos glicocólicos 
y taurocólico 
Äcidos biliares y digestión y 
absorción de las grasas 
Glicina Porfirinas Constituyentes de la 
hemoglobina y citocromos 
Tirosina Tiroxina 
Adrenalina 
Noradrenalina 
Hormonas 
Tirosina Melanina Pigmento del pelo, piel y ojos 
Serina Etanolamina, Colina Constituyentes de fosfolípidos 
Histidina Histamina Vasopresor 
Triptofano Serotonina Neurotransmisor 
Triptofano Niacina Vitamina 
 
 
DIGESTION Y ABSORCION ENZIMATICA DE LA PROTEINA EN 
LOS ANIMALES. 
 
Como ya se ha señalado, tratándose de compuestos de alto peso molecular, 
las proteínas sólo pueden absorberse por las células de la mucosa intestinal 
después de haber sido degradadas hasta compuestos de bajo peso molecular, 
principalmente en forma de aminoácidos. La digestión de las proteínas tiene 
lugar en el estómago y la porción superior del intestino, por enzimas de la 
mucosa del estómago, de la mucosa del intestino y del páncreas, quienes 
producen las enzimas más eficientes. En la Tabla 3 se expone un resumen de 
las enzimas implicadas en la digestión de las proteínas (su origen y el substrato 
necesario). 
 
 
 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 12
Tabla 3. Digestión de proteínas (lugar y enzima involucrada). 
 
Enzima 
 
Lugar de 
producción 
(origen) 
 
Precursor 
 
Activador 
 
Acción 
 
PH 
óptimo 
Endopeptidasas 
(proteasas) 
 
Pepsina Mucosa del 
estómago 
Pepsinógeno H+, 
pepsina 
Hidroliza enlaces pep-
tídicos adyacentes a 
aminoácidos aromáti-
cos 
1.8- 2.0 
 
Tripsina 
 
Páncreas 
 
Tripsinógeno 
 
Entero 
quinasa 
 
Tripsina 
 
Hidroliza enlaces 
peptídicos en los que 
interviene el grupo 
carboxilo de un 
aminoácido dibásico 
(lisina y arginina) 
 
8- 9 
 
Quimotripsina 
 
Páncreas 
 
Quimo-
tripsinógeno 
 
Tripsina 
 
Hidroliza enlaces 
peptídicos en los que 
interviene un 
aminoácido aromático 
(y tal vez la metionina) 
por su grupo carboxilo 
 
8- 9 
 
Elastasa 
 
Páncreas 
 
Proelastasa 
 
8- 9 
 
Exopeptidasas 
 
 
Carboxipeptidasa 
A 
 
Páncreas 
 
Procarboxi-
peptidasa A 
 
Tripsina 
 
Hidroliza residuos C-
terminal aromáticos 
 
7.2 
 
Carboxipeptidasa 
B 
 
Páncreas 
 
Tripsina 
 
Hidroliza residuos C-
terminal básicos 
 
8.0 
 
Aminopeptidasa 
 
Mucosa del 
intestino 
 
Separa aminoácidos 
terminales con grupos 
NH2 libres 
 
7.4 
 
 
Dipeptidasa 
 
 
Mucosa del 
intestino 
 
Hidrolizan péptidos a 
aminoácidos 
 
 
Todas estas enzimas desintegradoras de proteínas se segregan inicialmente 
como precursores inactivos llamados zimógenos. La transformación de los 
zimógenos en enzimas activas, supone la eliminación (también por un proceso 
enzimático) de un pequeño péptido que protege y bloquea el centro activo de la 
enzima en su estado de precursor. 
Las enzimas segregadas por el páncreas son activadas en la luz del intestino 
del modo siguiente: la activación del tripsinógeno por la enteroquinasa intestinal 
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produce tripsina, que hidroliza los enlaces de los otros zimógenos para dar 
lugar a las enzimas activas. En la Figura 1 se ejemplifica un esquema de la 
formación de enzimas a partir de los zimógenos. 
FIGURA 1: Proteína 
 
ENDOPEPTIDASAS 
 
 Pepsinógeno Pepsina 
 
 HCL 
 
 Tripsinógeno Tripsina 
 
 
Enteroquinasa 
 
Quimotripsinógeno Quimotripsina 
 
 
 Tripsina 
 Péptidos 
EXOPEPTIDASAS 
Carboxipeptidasas 
 
Aminopeptidasas 
 
 Dipéptidos + aminoácidos 
 Dipeptidasas 
 
Aminoácidos 
 
Figura 1. Esquema simplificado de la digestión de las proteínas. 
 
LUGARES DE DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
 
El objetivo principal de la digestión de las proteínas, es decir, la liberación 
completa de las proteínas de la ración hasta aminoácidos que puedan 
absorberse, se logra por las enzimas que escinden las proteínas y péptidos, 
que son especificas para ciertos enlaces, actuando en una secuencia definida. 
La digestión de las proteínas se inicia en el estómago con la 
desnaturalización por el ácido clorhídrico, seguida por la digestión por la 
pepsina. Las proteínas nativas de la ración muestran un considerable grado de 
resistencia a la acción de las enzimas digestivas debido a la característica 
estructura estérica ordenada de la proteína. La desnaturalización de las 
proteínas es el paso de la estructura proteica altamente ordenada a otra menos 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 14
ordenada, lo que hace a las proteínas más susceptible a la hidrólisis 
enzimática. La desnaturalización tiene lugar por el tratamiento térmico de los 
alimentos o por la acción del ácido clorhídrico que se segrega al interior del 
estómago. A continuación las proteínas de la ración son escindidas por la 
pepsina y el ácido clorhídrico liberándose poca cantidad de aminoácidos libres. 
Las moléculas proteicasresistentes a la acción del estómago, con los grandes 
fragmentos de polipéptidos resultantes de la digestión en el estomago llegan al 
duodeno para continuar la hidrólisis por las enzimas pancreáticas en un medio 
alcalino. El borde en cepillo de la mucosa intestinal tiene doble función: la 
absorción de aminoácidos y péptidos y la hidrólisis enzimática de pequeños 
péptidos hasta aminoácidos. 
La etapa preparatoria de la digestión proteica que tiene lugar en el estómago 
no es esencial; por ejemplo, la carpa carece de estómago pero utiliza bien las 
proteínas, ya que la digestión tiene lugar en el intestino. 
La digestión tiene dos etapas bien diferenciadas: 1. La realizada en el lumen 
por las enzimas gástricas, intestinales y pancreáticas. 2. La realizada en la 
superficie de los villi intestinales por dipeptidasas (solubilizadas) y por 
aminopeptidasas (proteinas integrales de membrana), siendo similar en 
mamíferos y en aves. La importancia nutricional del conocimiento profundo del 
tema está dada por la creciente utilización de los procesamientos de dietas y de 
las exoenzimas como aditivos en alimentos para animales. 
La renina, enzima de actividad proteolítica débil semejante a la de la pepsina 
se segrega en el abomaso de los rumiantes jóvenes y determina la coagulación 
de la proteína de la leche (caseína). La renina libera un glucopéptido de la -
caseina. El resto de la molécula, paracaseína, con los iones de calcio forma un 
coágulo que hace lento el paso de las proteínas al intestino, lo que proporciona 
más tiempo para la actividad enzimática, mejorando la utilización de las 
proteínas lácteas. 
 
ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
Los aminoácidos se absorben en el intestino delgado por un mecanismo de 
transporte activo que, en la mayoría de los casos, es sodio-dependiente. 
Como resultado de los procesos de digestión y absorción de las proteínas, 
sólo los aminoácidos libres pasan a la vena porta y, finalmente, al hígado. El 
ritmo de absorción de los aminoácidos a la sangre portal depende de la 
composición en aminoácidos de la ingesta presente en el intestino. 
El epitelio intestinal actúa como un filtro selectivo en animales jóvenes y 
adultos, siendo impermeables a las proteínas. Solamente los animales recién 
nacidos son capaces de absorber las proteínas intactas ingeridas con el 
calostro (inmunoglobulinas) que confieren inmunidad pasiva a los animales que 
maman de sus madres. 
 
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Efectos de la alimentación sobre la actividad de las enzimas proteolíticas 
A) Efecto del nivel de proteína de la ración: La secreción de enzimas 
proteolíticas por el páncreas estaría regulada por la presencia de proteína en el 
intestino. 
B) Inhibidores de proteasas: Pequeñas cantidades de ciertas proteínas 
existentes en la soja (y otros porotos de legumbres) inhiben la actividad de la 
tripsina y quimotripsina, por lo que la administración de soja cruda a la rata 
joven y al pollo determina una detención del crecimiento. Puesto que los 
inhibidores de las proteasas son termolábiles es necesario el tratamiento 
térmico de la soja para permitir el crecimiento de estos animales. La 
administración de soja sin tratar o los inhibidores de la tripsina aislados de la 
soja, determina una mayor secreción de enzimas pancreáticas y la hipertrofia 
del páncreas 
C) Tratamiento térmico excesivo: El tratamiento térmico suave de la mayoría 
las proteínas mejora la susceptibilidad para su digestión, en tanto que el 
tratamiento térmico excesivo reduce el valor de las proteínas por la reacción de 
Maillard. En esta reacción, los grupos aldehído de los azucares reductores 
reaccionan con los grupos amino libres de la cadena peptídica, en especial de 
la lisina, formándose complejos de aminoazúcar que hacen inutilizable la lisina 
para la nutrición. Para evitar el tratamiento térmico excesivo, es necesario 
controlar con mucho cuidado el proceso del tostado de la soja. La harina de 
soja debidamente tratada constituye un alimento de gran valor para todos los 
animales ya que, además de los inhibidores de las proteasas (factor 
antitripsina), existen en la soja otros inhibidores que también son destruidos por 
el calor y, según se ha indicado, la utilización del los aminoácidos aumenta al 
desnaturalizarse las proteínas por el calor. 
 
IMPORTANCIA NUTRITIVA DE LOS AMINOACIDOS 
Los efectos nutritivos de las proteínas dependen del tipo de aminoácidos 
liberados durante los procesos de digestión. Con fines nutricionales, los 
aminoácidos pueden clasificarse en dos grupos: esenciales o indispensables y 
no esenciales o dispensables . 
 
 
 
 
 
 
 
 
Aunque los aminoácidos no esenciales son necesarios para la síntesis de 
proteína en el organismo, no son necesarios como componentes de la ración, 
ya que pueden sintetizarse por transferencia de grupos amino a ciertos 
componentes intermediarios del metabolismo hidrocarbonado o por conversión 
 
Los aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse en el organismo o 
no se sintetizan al ritmo necesario para cubrir las necesidades 
fisiológicas y, por consiguiente, deben aportarse en la ración. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 16
de algunos aminoácidos esenciales en otros no esenciales, como la 
METIONINA en CISTEINA o la FENILALANINA en TIROSINA. Sin embargo 
nunca se transforma un aminoácido no esencial en uno esencial, pero el 
suministro de algunos aminoácidos no escenciales o compuestos químicos que 
derivan de aminoácidos escenciales pueden disminuír el requerimiento del 
aminoácido escencial de origen (Por ejemplo: derivados metilados como la 
colina y la metionina). 
En la tabla 4 aparecen los aminoácidos esenciales y no esenciales para las 
distintas especies. La relación de aminoácidos dispensables e indispensables 
varia algo con las distintas especies, edad y función de los animales. La 
arginina es un caso especial: puede sintetizarla la rata, pero no al ritmo lo 
suficientemente rápido como para cubrir las necesidades para el máximo 
crecimiento. Las ratas adultas, sin embargo, no se ven afectadas por la falta de 
arginina en la ración. Los aminoácidos indispensables para la rata en 
crecimiento son también indispensables para el hombre adulto. 
Tabla 4. Requerimientos de aminoácido para diversas especies (mantenimiento) 
Aminoácidos Hombre 
Adulto a 
Niños Rata b Pollo b Cerdo b Perro Gato 
Esenciales 
Fenilalanina + Tirosina 16 132 8.8 1.34 0.88 0.73 0.88 
Isoleucina 12 80 0.5 0.80 0.63 0.37 0.52 
Lisina 16 97 0.7 1.20 0.95 0.63 0.83 
Metionina + Cistina 12 128 0.75 0.35 0.75 0.43 1.10 
Treonina 10 45 0.6 0.93 0.56 0.48 0.73 
Valina 18 63 0.5 0.75 0.56 0.39 0.62 
Triptofano 14 89 0.6 0.82 0.73 0.18 0.16 
Arginina 3 19 0.15 c 0.23 0.15 c 0.62 1.04 
Histidina 0 33 0.6 1.44 0.25 0.18 0.31 
Glicina + Serina - - 0.3 0.34 0.23 - - 
Aspargina - - 0.4 f 1.5 - - - 
Prolina - - 0.4 1.2 g - - 
 
No esenciales 
 
Cistina D d d d D - 
Tirosina E e e e E - - 
Acido glutámico - - - - - - - 
Alanina - - - - - - 
Acido aspártico - - - - - - 
Hidroxiprolina - - - - - - 
Citrulina - - - - - - 
Ornitina - - - - - - 
Req. Proteico 0,8 g/kg 2,0 g/kg 12 % 23 % 20 % 22% 26 % 
a miligramos por kilo de peso corporal por dia. NRC, Recomended Dietary Allowences, 8 va 
Edición, Washington, DC. National Academy of Sciences. 
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17
 
b Procentaje de dieta seca al aire (90 % de MS). NRC Publication on the Nutrient requeriments 
of laboratory animals (1972), Poultry (1977), Swine (1978), Dog, Cat. Washington, DC. National 
Academy of Sciences. 
c Sólo crecimiento. 
d Una parte del requerimiento de metionina, pero no todo puede provenir de la cistina. 
e Una parte del requerimiento de fenilalanina , pero no todo puede venir de la tirosina. 
f Se requiere por sólo 3- 8 días en una dieta de aminoácidos. 
g R.E Austic, comunicación personal. 
Las necesidades en aminoácidos del perro,gato y cerdo son muy semejantes 
a las de la rata. El gato tiene además la necesidad de taurina, (no es un 
aminoácido propiamente dicho sino un ácido amino beta sulfónico). La 
formación de sales biliares consume la mayor parte de la glicina y/o taurina de 
los mamíferos. Cuando la taurina falta por un defecto de aporte, la glicina la 
sustituye. El gato utiliza principalmente taurina para formar sus sales biliares, y 
la sustitución de la taurina por la glicina no cubre las altas necesidades del gato. 
A nivel metabólico la taurina no intervienen en la síntesis de proteínas y se 
elimina a través de la orina y las heces. Aparte de su misión en la conjugación 
de las sales biliares, interviene como neuromediador. Se sintetiza lentamente a 
partir de la cistina. Por su deficiencia se presenta degeneración central de la 
retina, cardiomiopatía dilatada en gatos adultos, sordera retraso del 
crecimiento y del desarrollo en gatitos y trastornos reproductivos en la gata. 
 
Tabla 5. Clasificación de los aminoácidos con respecto a su efecto en el crecimiento de los 
pollos 
Esenciales Semiesenciales No esenciales 
 
Lisina 
Triptofano 
Histidina 
Fenilalanina 
Leucina 
Isoleucina 
Treonina 
Metionina 
Valina 
Arginina 
 
Acido glutámico 
Glicina o serina 
Prolina 
 
Alanina 
Tirosina 
Acido aspártico 
Cistina 
Hidroxiprolina 
 
 
A diferencia con los mamíferos, en las aves la arginina es esencial (Tabla 3). 
La glicina tiene una función esencial en las aves, que excretan ácido úrico como 
producto final del metabolismo de las proteínas, ya que la formación del ácido 
úrico requiere glicina constitutivamente. No obstante la capacidad para 
sintetizar glicina en el pollo en crecimiento no cubre las necesidades para lograr 
el máximo ritmo de crecimiento. 
Los aminoácidos semiesenciales no son necesarios para la supervivencia de 
los animales, sino para el óptimo crecimiento. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 18
Por consiguiente, el aporte de los aminoácidos semiesenciales en las 
raciones prácticas de las aves es tan importante como el de los aminoácidos 
esenciales. 
Los rumiantes son prácticamente independientes del aporte de aminoácidos 
esenciales en la ración, ya que los microorganismos del rumen sintetizan los 
aminoácidos esenciales necesarios para el animal hospedador. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Puesto que la mayoría de los alimentos empleados para los monogástricos 
son altamente digestibles, las cantidades de aminoácidos determinadas en los 
análisis suelen ser totalmente utilizables (esto es verdad en los alimentos de 
alta calidad solamente). Es recomendable que la composición en aminoácidos 
esenciales de la ración se aproxime a las necesidades de los animales, y que la 
relación entre los aminoácidos esenciales y no esenciales sea, 
aproximadamente, de 1:1. Puesto que las necesidades en aminoácidos de los 
animales en crecimiento están estrechamente relacionadas con la composición 
en aminoácidos de los tejidos, el contenido en aminoácidos de la mayoría de los 
suplementos proteicos de origen animal, como la harina de pescado, es 
comparable a la composición en aminoácidos necesarios para el crecimiento. 
En el caso de los herbívoros la composición en aminoácidos de los 
suplementos proteicos de origen vegetal, de alta calidad, no es muy diferente 
de la correspondiente a los suplementos proteicos de origen animal. Las 
proteínas vegetales pueden ser marginales con respecto a uno o dos 
aminoácidos esenciales. Por consiguiente, los niveles de aminoácidos 
necesarios pueden lograrse mediante la combinación apropiada de dos o más 
suplementos proteicos de origen vegetal. 
Las raciones de los animales monogástricos deficientes en aminoácidos 
esenciales, pueden suplementarse con aminoácidos sintéticos como la 
metionina o la lisina . En los perros y los gatos la digestibilidad de las proteínas 
vegetales es menor y generalmente la proteína animal tiene una composición 
de aminoácidos que corresponde perfectamente a sus requerimientos. Como no 
existe una proteína ideal, la combinación de proteínas de diferente origen 
(animales y vegetales) es posible para acercarse más al equilibrio de 
aminoácidos requeridos para estas especies. 
 
 
 
 
El valor nutritivo de los suplementos proteicos depende, 
fundamentalmente, de su composición en aminoácidos. 
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19
 
AMINOÁCIDOS LIMITANTES 
Cuando hablamos de calidad de una fuente proteica nos referimos al 
equilibrio entre los aminoácidos esenciales que son digeridos, es por ello que 
para otorgarle un verdadero valor a la proteína debemos conocer dos cosas: 
1. Equilibrio de aminoácidos que necesita una especie en particular para una 
etapa productiva. 
2. Comparar dicho equilibrio con el que aporta el alimento. 
La tasa de síntesis de las proteínas está limitada por el aminoácido que se 
encuentra en menor concentración relativa en el lugar de su síntesis. Recordar 
que los animales son incapaces de almacenar los aminoácidos en exceso, son 
utilizados como fuente de energía o almacenados como glucógeno y lípidos 
para el almacenamiento de energía. Entonces, 
 
 
 
 
 
 
 
 
Muchas veces cuando un determinado aminoácido está limitando una 
producción con el sólo agregado del aminoácido limitante se podría maximizar 
la producción, sin necesidad de agregar proteína entera. 
Por otra parte dos fuentes proteicas con diferente equilibrio de aminoácidos 
pueden suplementarse mutuamente, elevando la producción. Por ejemplo, en 
los cereales los aminoácidos limitantes son primero la lisina y luego la 
metionina- cistina y/ o metionina. La harina de soja y la harina de pescado 
suelen tener un nivel elevado de lisina por lo tanto serían estas fuentes un 
buen complemento de los cereales. La diferencia principal entre los alimentos 
de origen animal y vegetal, es la existencia de vitamina B12 en los alimentos de 
origen animal y la carencia total en los de origen vegetal. 
 Para equilibrar la concentración de aminoácidos de un alimento, podemos 
recurrir a fuentes sintéticas o naturales. La decisión es de tipo económica, ya 
que dependerá de los precios comparativos por unidad de respuesta obtenida. 
 Debemos comprender que si se disponen de aminoácidos esenciales en 
abundancia pero se carecen de otras fuentes de nitrógeno, se elaboran 
aminoácidos no esenciales a partir de los esenciales. Por otra parte el exceso 
de nitrógeno proteico no esencial no aumenta la tasa de síntesis de una 
proteína tisular por encima del límite fijado por el primer aminoácido limitante. 
 
Los aminoácidos limitantes son aquellos aminoácidos esenciales 
que limitan la síntesis de proteínas. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 20
METABOLISMO PROTEICO EN EL ORGANISMO 
 Los procesos de síntesis proteica en los tejidos a partir de aminoácidos, y la 
degradación de las proteínas tisulares hasta aminoácidos tiene lugar 
simultáneamente. Las distintas reacciones relacionadas con los aminoácidos 
en el organismo se indican en la Figura 2. 
FIGURA 2: 
 
 
 
 
 
 Degradación Síntesis 
 
Absorción a través Desaminación 
del intestino 
 
 
 
 
 Síntesis de Síntesis de enzimas 
Aminoácidos y hormonas 
 (transaminación) 
 
Figura 2. Esquema simplificado de movimientos proteicos en el organismo. 
 
 Los aminoácidos funcionan en el organismo como un pool único, 
independientemente de su origen a partir de las tres fuentes principales (en es 
esquema se indican con flechas dirigidas desde la periferia hacia el centro): 
1. Los aminoácidos liberados de las proteínas de la ración durante la digestión, 
son absorbidos a través de la pared intestinal y por la sangre circulante son 
transportados hasta los órganos. 
2. Los aminoácidos liberados por degradación de las proteínas tisulares 
también pasan al sistemacirculatorio, donde se mezclan con los 
aminoácidos procedentes de la ración y con ellos son transferidos a los 
órganos; 
3. Los aminoácidos no esenciales sintetizados en los tejidos también 
pertenecen al pool común de aminoácidos. 
 Los aminoácidos presentes en el pool experimentan las siguientes reacciones 
bioquímicas (indicadas en la figura con flechas dirigidas desde el centro a la 
periferia): 
A. La síntesis de proteínas para los tejidos y productos animales (leche, 
huevos); 
 
TEJIDOS 
POOL DE 
AMINOACIDOS 
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21
 
B. Síntesis de hormonas, enzimas y otros compuestos nitrogenados 
biológicamente importantes como los ácidos nucleicos, creatina y colina; 
C. degradación de los aminoácidos que han cumplido sus funciones en el 
organismo o de los ingeridos que superan a las necesidades. Si el aporte de 
aminoácidos supera la capacidad máxima de síntesis de proteína, los 
aminoácidos en exceso son desaminados formando oxoácidos. 
 Los oxoácidos (formados por desaminación ) son totalmente oxidados y, o 
bien proporcionan energía para el animal o actúan como compuestos 
intermediarios en la transformación de las proteínas en carbohidratos o grasas. 
El amoníaco liberado en la desaminación se excreta en forma de urea o de 
ácido úrico. El Pool de aminoácidos libres en el organismo representa sólo el 
0,2 - 2.0 % de la cantidad total de aminoácidos que se encuentran ligados 
principalmente a las proteínas (una pequeña cantidad de aminoácidos ligados, 
se encuentra en los polipéptidos). El pool de aminoácidos libres no representa 
una reserva de precursores para la síntesis proteica y se deplecciona 
rápidamente si la entrada de aminoácidos al pool cesa bruscamente, por 
ejemplo, por escasez de proteína en la ración. 
 
SÍNTESIS, DEGRADACIÓN Y TASAS DE RENOVACIÓN DE LAS 
PROTEÍNAS 
La síntesis de proteína incluye una serie de procesos complejos en los que 
interviene el ADN, que Ileva la información genética que determina la estructura 
exacta de la proteína que ha de sintetizarse. El DNA controla la formación de 
tres tipos de ARN que determina la secuencia de aminoácidos y el tamaño 
molecular de la proteína a formar. 
Las proteínas, como los demás componentes orgánicos, especialmente la 
grasa, experimentan continuas degradaciones y renovaciones, incluso en los 
animales adultos. 
 
 
 
 
 
 
 
La tasa de renovación de la proteína es cuantitativamente grande, pudiendo 
Ilegar a 5 - I0 veces la ingestión diaria de proteína. Aproximadamente el 80 % 
de los aminoácidos sintetizados en los tejidos adultos proceden de proteínas 
corporales descompuestas y el 20 % de la ración. 
 
La cantidad de proteína de cada célula está gobernada por la 
diferencia entre el ritmo de degradación de las proteínas. El ritmo a 
que los componentes de los tejidos son sustituidos se denomina 
tasa de renovación. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 22
La tasa de renovación de las proteínas varía considerablemente en las 
distintas especies. Así, si se relaciona la tasa de renovación con 1 kg de peso 
vivo, la misma desciende al aumentar el peso, como puede apreciarse en la 
Tabla 6. 
Tabla 6. Tasa de renovación de la proteína en el organismo de varias especies (animales 
adultos ) (según Garlik, 1980). 
 
Animal Peso vivo (kg) Tasa de renovación (g/ kg 
de peso vivo por día) 
Ratón 0.042 43.4 
Rata 0.510 20.5 
Conejo 3.6 18 
Perro 10.2 12.1 
Oveja 67 5.3 
Hombre 77 5.7 
Vaca 628 3.7 
 
La tasa de renovación es mucho mayor en los animales en crecimiento que 
en los adultos. 
La tasa de renovación proteica está controlada por el estado nutritivo y 
hormonal del animal: 
 La hormona del crecimiento y la insulina estimulan la síntesis proteica, 
 Los glucocorticoides determinan la degradación proteica (ej. Catabolismo 
proteico en situaciones de stress). 
La tasa de renovación proteica varía considerablemente entre los tejidos, 
incluso en la misma especie. 
Una posible explicación es la presencia en algunos tejidos de proteínas 
inherentemente estables, que dan lugar a una baja tasa de renovación en esos 
tejidos. La mucosa intestinal es el tejido de regeneración mas rápida del 
organismo, ya que la renovación de la mucosa tarda 1 - 3 días en la mayoría de 
las especies. 
En la Tabla 7 se compara la contribución del músculo y el hígado a la síntesis 
proteica total en el cerdo y la rata. El hígado, a pesar de su rápida tasa de 
renovación, contiene relativamente poca proteína y, por tanto, sólo participa en 
un 10 % en la síntesis proteica total en el organismo del cerdo y la rata. Por el 
contrario, los músculos del esqueleto representan el mayor órgano del cuerpo, 
pero tienen un ritmo lento de síntesis. Sin embargo, el músculo participa con el 
19% en la síntesis proteica corporal total en la rata y hasta el 42 % en el cerdo. 
 
 
 
 
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23
 
Tabla 7. Síntesis de proteína en el hígado y músculos de cerdos y ratas, en relación con la 
síntesis de todo el organismo (según Swick y Benevenga, 1977) 
 
 Peso del tejido 
(% del cuerpo) 
Contenido en 
proteína 
(g/ tejido) 
Síntesis de 
proteína 
(g/ día) 
Síntesis de 
proteína (% de 
todo el cuerpo) 
Cerdo 
 Hígado 2 258 60.1 10 
 Músculo 45 6830 287 42 
 
Rata 
 Hígado 4.1 0.62 0.42 10 
 
Músculo 
36 6.1 0.79 19 
 
El ritmo de síntesis proteica en el músculo está considerablemente afectado 
por el estado nutritivo del animal (ver la Figura 3 ), aumentando después de las 
comidas y descendiendo durante el ayuno. Durante el ayuno, la degradación 
supera a la síntesis, existiendo un flujo de aminoácidos (especialmente alanina 
y glutamina) hasta el hígado, donde se convierten en glucosa. 
 
 
 
 
Figura 3. Ritmo de síntesis proteica (determinado por infusión de ratas con 14 C 
tirosina) y degradación de las proteínas de los músculos del esqueleto como 
consecuencia del estado nutritivo del animal (tomada de Swick y Benevenga, 
1977, J Dairy Sci., 60, p 513) 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 24
METABOLISMO DE LOS AMINOACIDOS 
 
Síntesis de aminoácidos 
De los 19 aminoácidos que se encuentran normalmente en el organismo 
animal, unos 9 pueden sintetizarse, especialmente en las células hepáticas. El 
esqueleto hidrocarbonado de los aminoácidos no esenciales puede formarse a 
partir de los carbohidratos, grasas o aminoácidos esenciales. El grupo - amino 
presente en los aminoácidos sintetizados precede de iones amónicos o de 
grupos amino de otros aminoácidos, de acuerdo con las dos rutas siguientes: 
A. Formación de aminoácidos por fijación de amoniaco. 
B. Transaminación: las enzimas llamadas transaminasas, presentes en la 
mayoría de los tejidos animales y especialmente en el hígado, permiten la 
transformación de unos aminoácidos en otros. Se trata de una reacción 
reversible entre aminoácidos y -oxoácidos que conduce a un intercambio 
de los grupos amino y cetónico. 
Las transaminasas se encuentran en la mayoría de los tejidos animales. 
Algunas transaminasas se difunden desde los tejidos hasta el plasma 
sanguíneo cuando los tejidos están lesionados. En ello se basa el test clínico 
para las lesiones del músculo cardiaco en los infartos, al estar lesionados los 
tejidos. También se encuentran niveles muy elevados en el plasma en los 
trastornos que suponen la destrucción del tejido hepático, como en el 
envenenamiento por tetracloruro de carbono. 
 
Transformación de algunos aminoácidos esenciales en aminoácidos no 
esenciales 
Según se ha indicado, los animales monogástricos no pueden sintetizar los 
esqueletos hidrocarbonados de los aminoácidos esenciales. Sin embargo, los 
hidroxi u oxoácidos sintéticos correspondientes a aminoácidos esenciales 
ingeridos por los animales monogástricos, son transformados en los 
aminoácidos respectivos, al parecer por transaminación. La hidroximetionina, 
que es más barata y másestable que la metionina, se ha recomendado como 
suplemento de los alimentos para los animales monogástricos y rumiantes, para 
cubrir sus necesidades en metionina. 
Del mismo modo, la conversión del isómero D de algunos de los aminoácidos 
(D-metionina), en los isómeros L, biológicamente activos, se realiza por 
transaminación. 
Existen algunas rutas especificas y eficientes para la transformación de 
ciertos aminoácidos esenciales en otros no esenciales, como la conversión de 
la metionina en cistina o la fenilalanina en tirosina, pero no en la dirección 
contraria; los detalles de estas reacciones se encuentran en los libros de 
bioquímica. Como resultado, las necesidades de los animales en cistina pueden 
cubrirse por metionina y las de tirosina por fenilalanina. 
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25
 
Rutas para la degradación de los aminoácidos 
Los aminoácidos no utilizados con fines de síntesis sufren reacciones 
catabólicas 
como la desaminación o la decarboxilación. 
Desaminación: La desaminación oxidativa de los aminoácidos en los tejidos 
determina la liberación de amoníaco y la conversión del aminoácido en el 
correspondiente cetoácido. 
El oxoácido formado a partir de los aminoácidos puede oxidarse para aportar 
energía o utilizarse para la síntesis de glucosa o convertirse en grasa. El 
amoníaco liberado es perjudicial para las células cuando la concentración 
supera ciertos limites, y se elimina finalmente como urea en los mamíferos o 
como ácido úrico en aves y reptiles. 
La desaminación de los aminoácidos se realiza por deshidrogenasas unidas a 
NAD ó NADP-. La aminoácido-deshidrogenasa más potente existente en los 
tejidos es la ácido glutámico deshidrogenasa 
Las rutas correspondientes a los productos de degradación de los 
aminoácidos conducen hasta glucosa o cuerpos cetónicos ,por esta razón, los 
aminoácidos se denominan glucogénicos o cetogénicos respectivamente. La 
valina, al igual que la mayoría de los aminoácidos, es glucogénica, en tanto que 
la leucina es el único aminoácido que produce exclusivamente cuerpos 
cetónicos. Los cuerpos cetónicos se convierten, finalmente, en grasas o se 
oxidan con liberación de energía. Los aminoácidos glucogénicos producen 1 
mol de glucosa por cada 2 moles de aminoácidos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Decarboxilación: la degradación de los aminoácidos por decarboxilación tiene 
lugar en los tejidos de los animales y en la mayoría de los microorganismos, 
especialmente en los intestinales. 
 
La importancia de la decarboxilación en los tejidos animales radica en la 
formación de importantes compuestos biológicos como la histamina y 
serotonina (necesarias para ciertas funciones del tejido nervioso), ácido p-
aminobutirico (en el cerebro), taurina (componente de los ácidos biliares), y 
otros. 
 
 
Los aminoácidos, procedan de la ración o de la degradación de 
las proteínas corporales, son una importante fuente de glucosa 
en los animales monogástricos cuando la ración es deficiente 
en carbohidratos. Y en todo momento en los rumiantes que no 
pueden utilizar directamente la glucosa ingerida con los 
alimentos. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 26
RESPUESTA METABÓLICA A LA INGESTIÓN INSUFICIENTE DE 
AMINOÁCIDOS PARA CUBRIR LAS NECESIDADES 
 
Adaptación de la actividad enzimática 
 
La ingestión excesiva de aminoácidos es un derroche (en animales de 
producción sobretodo) y, en el caso de ciertos aminoácidos, puede resultar 
perjudicial. No obstante, los efectos negativos del ligero exceso de ciertos 
aminoácidos en el sistema circulatorio o en los tejidos, puede eliminarse o 
aliviarse mediante la adaptación de las actividades enzimáticas o efectos 
hormonales. La actividad de las desaminasas o transaminasas aumenta para 
facilitar la degradación de los aminoácidos existentes en exceso de las 
cantidades necesarias para la síntesis proteica. Por otra parte, si el nivel de un 
aminoácido en la ración es bajo, las enzimas que intervienen en su ruta 
catabólica se encuentran en cantidades bajas. Esta adaptación permite 
conservar los aminoácidos ingeridos en pequeña cantidad. 
El gato tiene una actividad especialmente alta de transaminas hepáticas ya 
que, a diferencia del resto de los mamíferos, no puede adaptar la actividad de 
estas enzimas a la ingesta de proteínas de la dieta. 
 
CONDICIONES PARA LOGRAR EL APORTE ADECUADO DE 
AMINOACIDOS A LOS ANIMALES SIN DIGESTION FERMENTATIVA. 
 
De todas las deficiencias nutritivas, la más común es la insuficiente nutrición 
proteica. La deficiencia de aminoácidos esenciales provoca deficiencia en la 
síntesis de proteínas, que se traduce en los siguientes signos: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 menor ingestión de alimentos y peor utilización, 
 disminución en el crecimiento, 
 menor producción, 
 pérdida de peso, 
 menor producción de leche 
 nacimiento de animales de menor peso 
 trastornos reproductivos, infertilidad, 
 menor contenido proteico del suero, 
 acumulación de grasa en el hígado (lipidosis hepática) y en las canales, 
 hipoproteinemia, 
 anemia y 
 edemas. 
 
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27
 
Las deficiencias en los aminoácidos esenciales en particular, suelen producir 
los mismos síntomas (ya que la deficiencia en un aminoácido impide la síntesis 
proteica), además de trastornos específicos en algunos casos. Las raciones 
para los animales no rumiantes deben presentar una relación adecuada entre 
los aminoácidos esenciales. Además de las cantidades mínimas diarias 
necesarias de aminoácidos esenciales, deben aportarse en ciertas proporciones 
especificas por ejemplo, una determinada proteína existente en los tejidos sólo 
puede sintetizarse hasta la cantidad que lo permita el aminoácido que se 
encuentre en menor cantidad (es decir, el aminoácido limitante). Los otros 
aminoácidos que se encuentran en cantidad superior a la específica, no se 
utilizan para la síntesis proteica y se oxidan para producir energía; el nitrógeno 
es liberado y excretado en la orina. 
Para lograr la mejor utilización de los aminoácidos sintéticos empleados como 
aditivos de los forrajes, es esencial conocer las necesidades absolutas de los 
respectivos aminoácidos y las proporciones relativas en que deben 
administrarse a los animales. En experimentos realizados con pollos en 
crecimiento, Lewis (1972) observó ciertas interrelaciones entre algunas parejas 
de aminoácidos. La eficiencia de un aminoácido depende del nivel del otro en la 
ración. Existe una relación entre las necesidades de metionina más cistina, y el 
nivel de lisina en la ración. Las necesidades reales de metionina más cistina 
son de 0,8 % y las de lisina de 1,0 %. Si el aporte de lisina representa la mitad 
de las necesidades reales (0,5 % de la ración), los pollos sólo pueden utilizar 
0,4 % de metionina más cistina. 
Al establecer las necesidades en metionina de los pollos es esencial tener en 
cuenta el nivel de cistina ya que la metionina puede reemplazar a la cistina, 
pero no ocurre lo contrario. Las necesidades en metionina son de 0,45 %; las 
de metionina más cistina son de 0,8 %. Si la cistina de la ración es insuficiente, 
la metionina puede cubrir sus necesidades. Los resultados experimentales 
indican que las raciones que contienen 0,45 - 0,80 % de metionina pueden 
completarse por la adición de cistina o metionina hasta que el nivel de ambos 
aminoácidos azufrados alcance el 0,8 %. Sin embargo, la eficiencia de las 
raciones que contienen 0,8 % de metionina es óptima y no puede mejorarse 
por la adición de más cantidad de metionina o de cistina. 
Desequilibrio entre aminoácidos 
Estos desequilibrios entre aminoácidos tienen lugar, especialmente, al 
adicionar uno o más aminoácidos esenciales a raciones de bajo contenido 
proteico, que sirve como ración testigo . Estos efectos perjudiciales pueden 
evitarse adicionando cantidades relativamente bajas de los aminoácidos más 
limitantes. 
El efecto perjudicialde los desequilibrios entre aminoácidos puede explicarse 
por la mayor incorporación del aminoácido suministrado en exceso a las 
proteínas tisulares, especialmente las proteínas hepáticas. Este hecho se ha 
comprobado experimentalmente. al administrar un exceso de aminoácidos 
marcados con C14 o N15. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 28
ELIMINACION DEL NITROGENO DEL ORGANISMIO 
 
Síntesis de urea y ácido úrico - productos finales del catabolismo de las 
proteínas. 
 
La mayor parte del amoniaco formado en el organismo de los mamíferos 
procedente de la degradación de los aminoácidos, se excreta en forma de urea( 
especies urotélicas ). Esta se forma en el hígado por un mecanismo cíclico 
(descubierto por Krebs). 
La formación de urea requiere energía. Las altas necesidades energéticas 
para la síntesis de urea pueden ser una de las principales razones de la gran 
producción de calor que se observa tras la ingestión de un exceso de proteína 
en la dieta de los animales. La administración de cantidades de proteína por 
encima de las necesidades de los animales no tiene efectos perjudiciales sobre 
los animales, (aparte del descenso en el consumo ) pero en los animales de 
producción es un derroche debido a las altas necesidades energéticas para la 
desaminación, formación y excreción de urea. Por otra parte, la ingestión 
excesiva de ciertos aminoácidos esenciales, puede causar trastornos graves. 
Las aves, al contrario que los mamíferos, excretan los residuos o el exceso 
de nitrógeno en forma de ácido úrico en lugar de urea (especies uricotélicas). 
En tanto que en el hombre la urea representa el 80 - 90 % del nitrógeno de la 
orina, en las aves es el ácido úrico el vehículo excretor del 60 - 80 % del 
nitrógeno urinario del cual, el amoniaco supone el 10 - 15 %. La síntesis de 
ácido úrico en las aves tiene lugar en el hígado y en el riñón. La urea es 
soluble en agua pero es tóxica para el huevo y el embrión. Por lo tanto, las aves 
eliminan el N2 en forma de ácido úrico, el cual es poco soluble en agua. El 
ácido úrico critaliza y puede causar cálculos, por lo tanto debe ser eliminado 
continuamente por la orina. 
Los peces eliminan el N2 en forma de amoníaco (especies aminotélicas). 
 
UTILIZACION METABOLICA DE LAS PROTEINAS EN MONOGASTRICOS 
Esquema de partición de las proteínas 
El esquema de partición de los proteínas se parece al de la energía 
 
 % de digestibilidad Valor Biológico pérdida obligatoria 
 
PC.......................PB......................PM....................PN Mantenimiento 
 ( pool de AA) (AA) 
 
 
 NF NU NUe Producción 
 (ciclo de la urea) 
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29
 
PC: Proteína cruda o bruta 
PD: Proteína digestible 
PM: Proteína metabolizable 
PN: Proteína neta 
NF: Nitrógeno fecal 
NU: Nitrógeno urinario 
Nue: Nitrógeno urinario endógeno 
 
Proteína Cruda (PC) o Proteína Bruta (PB)* 
Determinado por el método de Kjeldahl, indica la cantidad de Nitrógeno total 
(de origen proteico y no proteico). 
* Ver análisis de Wendee 
 
 
 
 
 
 
Nitrógeno Fecal 
Es el nitrógeno contenido en las heces. Una porción proviene del alimento y 
la otra del metabolismo endógeno (nitrógeno de enzimas digestivas, moco, 
células epiteliales descamadas, microorganismos). Las pérdidas metabólicas 
son proporcionales a la cantidad de alimento (en MS) que atraviesa el tracto 
digestivo. Aumenta con el crecimiento, el engorde y con un mayor consumo. 
Aves: se considera 2 mg de N2 por g de MS consumida (Eggum) 
Cerdos: 8 - 12 g/kg de alimento concentrado consumido (representa el 12 % de 
la proteína total de la dieta). 
Monogástricos: 1-2 g/ Kg MS consumida 
Rumiantes adultos: 5-6 g/ kg MS consumida 
Proteína Digestible 
Es definida como el porcentaje de la proteína ingerida que no aparece en las 
heces y se considera como absorbida. Este es un valor aparente, ya que 
considera no sólo a la proteína proveniente de los alimentos no digeridos, sino 
también de la proteína de enzimas digestivas, descamaciones y los 
microorganismos intestinales. A esto se llama digestibilidad aparente, ya que 
se reconoce que una porción del nitrógeno fecal se ha derivado del animal y no 
es un residuo alimentario. Si se deduce el nitrógeno metabólico fecal (NMF) del 
nitrógeno fecal, se obtiene la digestibilidad verdadera, que en forma más 
precisa refleja la absorción del nitrógeno del alimento. 
 
 
 
PB (g/kg) = g N2/kg x 6,25 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 30
 
 
 
 
 
 
 
Digestibilidad de las proteínas: Si bien la digestibilidad varía entre los 
diferentes alimentos, existen por lo menos 2 grandes factores que pueden 
alterar seriamente el aprovechamiento de las proteínas: 1) del animal, 2) del 
alimento. 
1. Del animal 
El problema de la edad es de significación práctica. El animal recién nacido 
produce enzimas proteolíticas suficientes para atacar la caseína proveniente de 
la leche, pero no cuando es proteína de otro origen, ya que no se forma el cuajo 
responsable del enlentecimiento en el TGI. La secreción de pepsina gástrica, 
proteasas intestinales y pancreáticas son escasas al nacer pero se elevan 
gradualmente hasta los dos meses de vida (cerdos), esta tendencia es 
constante para todos los mamíferos e incluso para las aves, cuyas enzimas se 
incrementan hasta el séptimo día de vida. 
Las aves segregan las mismas enzimas que los monogástricos con excepción 
de la lactasa. La actividad de la pepsina secretada por el proventrículo varía 
según la dieta consumida por cada especie, siendo mayor en las aves 
insectívoras que para las granívoras. 
 
2. Del alimento 
 Factores antinutricionales 
Inhibidores enzimáticos: la harina de soja presenta proteínas 
tóxicas, factor antitripsina y la hemoaglutininas ( lecitinas). La 
primera inhibe la actividad de la tripsina y de la quimotripsina, la 
que reduce la digestibilidad de la proteína, produce hipertrofia del 
páncreas y una reducción de la energía disponible del alimento. 
Esto afecta el crecimiento. Las lectinas producen aglutinación de 
los eritrocitos in vitro, reducen la actividad de la amilasa y también 
causan una severa disminución del crecimiento. Los rumiantes no 
son afectados ya que la fermentación ruminal neutraliza estos 
factores. Por fortuna, para el hombre y demás no rumiantes, el 
cocido o calentamiento apropiado destruye estos factores. En el 
caso de la producción industrial de harina de soja, el 
calentamiento apropiado es rutinario. 
No todos los inhibidores de la tripsina son nocivos. El calostro 
contiene uno muy potente que ayuda a que las inmunoglobulinas 
no sean destruidas y ayuda a la absorción de las mismas, 
 
PD aparente = PB x % Dig. de la proteína 
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31
 
mediante la supresión de la actividad proteolítica de las enzimas 
del intestino delgado. 
 Tratamientos térmicos 
 El tratamiento con calor moderado es beneficioso para la proteína 
(producen destrucción de la estructura terciaria) y también sirve 
como un medio para la desnaturalización preliminar o predigestión. 
El calor excesivo o almacenamiento prolongado, sin embargo, 
puede producir deterioro en la calidad de las proteínas por la 
reacción de Maillard. La lisina es el aminoácido afectado en forma 
más severa. Esto posee un particular significado en rumiantes ya 
que a menudo es el que menor concentración tiene en los 
alimentos vegetales. 
 Cambios físico- químicos durante el almacenamiento 
Fermentativos 
Enzimáticos 
 Composición inherente a los ingredientes 
Fibra. fibra ligada a la proteína. 
Polifenoles (taninos) 
 
Proteína Metabolizable 
Es la proteína que será utilizada a nivel celular. 
 
Nitrógeno Urinario 
 
Es el nitrógeno eliminado por orina. Debemos considerar una fracción 
endógena dependientedel catabolismo en estado de ayuno y otra fracción 
exógena que depende de la metabolización de los aminoácidos presentes en el 
alimento por lo que se verá incrementada cuando existe un elevado consumo 
de proteínas, un déficit de energía o la proteína consumida sea de bajo valor 
biológico. 
 
 
 
 
 
 
Proteína Neta para el Mantenimiento 
Es la destinada a cubrir los requerimientos proteicos necesarios para el 
metabolismo de mantenimiento, cubre las necesidades mínimas biológicas 
(metabolismo estándar) para mantener al animal en un estado de equilibrio 
proteico (balance de N2 = 0). Representan las mínimas perdidas obligatorias del 
organismo. 
NUE (mg/día) = 146 x PV0,75 (Brody) 
NUE = 2 mg de N2 x Kcal de Metabolismo Basal 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 32
Proteína Neta de Producción 
Es la proteína contenida en el producto. Es la que el animal utiliza para 
producción carne, leche, huevos, lana, etc. Proteína retenida una vez cubierta 
los requerimientos de mantenimiento. 
 
VALORACION DE LA CALIDAD DE LAS PROTEINAS 
Pruebas biológicas 
La función primaria de la proteína de la ración es proporcionar una mezcla de 
aminoácidos necesarios para la síntesis tisular. La valoración biológica de la 
proteína suele preferirse a los análisis de los aminoácidos, ya que los 
resultados de las pruebas biológicas reflejan la capacidad de las proteínas de 
los alimentos para convertirse en proteína corporal, así como su eficiencia para 
el mantenimiento y el crecimiento. 
Eficiencia de utilización de proteína 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A través de este parámetro se sabe que porcentaje de la proteína alimentaria 
es utilizada. Tomemos como ejemplo a las aves en crecimiento donde la 
eficiencia de utilización de la proteína es del 55 % para las gallinas ponedoras y 
del 64 % para los pollos parrilleros. 
La eficiencia de utilización de las proteínas es en algunas ocasiones 
influenciada por la presencia de algunos aminoácidos esenciales, llegando al 85 
% cuando estos aminoácidos están presentes en la dieta en los niveles 
mínimos necesarios. 
 
Valor biológico 
Se define como la proporción del nitrógeno absorbido que es retenido por el 
organismo. 
Es la capacidad de una fuente de proteína para proveer los aminoácidos en la 
cantidad necesaria para formar tejidos y compuestos nitrogenados que 
requieren las diversas funciones corporales. 
 
 
EUP = PN 
 PB 
 
Es el porcentaje de proteína alimentaria que es utilizada. 
 
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33
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
VB = N2 retenido X 100  N2 ingerido - (N2 fecal + N2 urinario) X 100 
 
 N2 absorbido N2 ingerido - N2 fecal 
 
Esta fórmula proporciona valores para las proteínas solo con fines de 
crecimiento. 
Con la fórmula que aparece a continuación se tiene en cuenta el 
mantenimiento y el crecimiento, al considerar las pérdidas de nitrógeno 
metabólico y endógeno. El nitrógeno endógeno urinario y el nitrógeno 
metabólico fecal representan fracciones del nitrógeno que han sido utilizadas 
por el animal, aunque aparezcan en las excretas 
 
VB= N2 ingerido-(N2 fecal - N2 metabólico)-(N2 urinario - N2 endógeno) X 100 
 
 N2 ingerido - (N2 fecal - N N2 metabólico) 
 
Tabla 8.Tabla de Valor Biológico de la proteína de diversos alimentos, para el crecimiento 
del cerdo (según Armstrong y Mitchell, 1955) 
Alimento Valor Biológico (%) 
Leche 95 –97 
Harina de pescado 74 –89 
Harina de soja 63 –76 
Harina de algodón 63 
Harina de linaza 61 
Maíz 49 –61 
Cebada 57 –71 
 
 
Esto (Tabla 8) significa que si el Valor Biológico es de 70 % de cada 100 g de 
proteína absorbida 30 g no se utilizan por el desequilibrio de aminoácidos 
existentes en esa fuente proteica. 
 
 
A través del Valor Biológico se evalúa la cantidad y calidad de 
aminoácidos que componen una proteína. 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 34
Equilibrio Nitrogenado 
Es una forma de determinar la eficiencia que tiene una proteína para 
mantener el equilibrio de nitrógeno en los animales; 
 
 
 
 
 
 
(se verá ampliado más adelante en esta guía) 
 
 
 
 
 
 
Ne: nitrógeno proveniente del catabolismo proteico. 
 
Valor de Proteína Neta 
 
Este método fue ideado para ser utilizado en aves debido a la dificultad de 
recoger por separado la materia fecal de la orina. Se basa en el análisis de la 
canal. 
 
 
 
 
 
 
 
Nce= N de la canal alimentada con ración experimental 
Nct = N de la canal alimentada con ración testigo libre de N2 
Nit = N ingerido en la ración libre de N2 
Nie = N ingerido con la ración experimental 
Aclaración: La ración testigo libre de nitrógeno contiene el mínimo de N2 
estimado para cubrir las pérdidas de nitrógeno urinario endógenas 
TABLA 9. Ejemplos de VPN: 
 
Alimento VPN 
Harina de soja 55 
Harina de soja + metionina 68 
Huevo entero 66 
Harina de maní 39 
o sea la capacidad de una fuente proteica para alcanzar el punto 
de equilibrio en el cual la cantidad de proteína ingerida es igual a 
la cantidad destruida en el organismo 
 
 N2 ingerido = Ne 
 
 VPN = Nce – Nct + Nit 
 
 Nie 
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35
 
El valor de la proteína neta puede ser estimado a partir de la eficiencia de 
retención de la proteína (ERP), obteniéndose a partir de la ganancia de peso 
mediante la siguiente fórmula: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Ge = Ganancia de peso de animales alimentados con dieta experimental. 
Gt + Ganancia de peso de alimentados con dieta testigo (pérdida de peso). 
Nie = N2 ingerido en la ración experimental. 
 
RELACION ENERGÍA/ PROTEÍNA 
 
El consumo de alimentos en los animales monogástricos esta regulado 
principalmente por factores metabólicos, fundamentalmente por el consumo de 
energía (ver Unidad Temática Consumo Voluntario de Alimentos), por lo cual la 
concentración energética de la ración es limitante del consumo, por lo tanto, hay 
una relación energía: proteína que también es especifica para cada aminoácido. 
Debemos recordar que los requerimientos de proteínas (y de aminoácidos) en 
todas las especies son de cantidades específicas para cada una de las etapas 
fisiológicas y /o productivas. 
Para tener constante la cantidad de proteína ingerida debe modificarse su 
concentración en la dieta cada vez que modifique la concentración energética 
de la misma para asegurar un adecuado aporte de proteínas. En aves con 
raciones de alta concentración energética se deberá aumentar el porcentaje de 
proteína (consume menos), con respecto a otra ración de menor concentración 
energética. 
 
REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS 
 
No existe un requerimiento de proteínas sino de aminoácidos. Por otro lado 
hay que destacar que no existe un requerimiento único de aminoácidos, sino un 
requerimiento para una respuesta específica. Por ejemplo, el requerimiento 
para mantenimiento no es el mismo que para producción, con las sub-divisiones 
del método utilizado para evaluarlo. Así el requerimiento de lisina en pollos 
Camperos de 1 a 21 días de edad se estimó en 11,5 y 11,38 g/kg de alimento 
para maximizar el crecimiento; y 11.34 y 11.77 g/kg de alimento para minimizar 
la conversión alimenticia en machos y hembras respectivamente (Mallo y col. 
2000) 
 
 
 ERP = Ge - Gt X 18 
 
 Nie 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 36
Formas de expresar los requerimientos de proteínas: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
REQUERIMIENTOS DE PROTEINA PARA MANTENIMIENTO Y 
PRODUCCION 
 
Para calcular los requerimientos de mantenimiento debe tenerse en 
cuenta el aporte mínimo necesario para que el animal no deba recurrir a 
fuentes endógenas de proteínas. 
La cantidad de proteína para mantenimiento se calcula a partir del N urinario 
endógeno más el N fecal metabólico más la proteína necesaria para el 
crecimiento adulto. Dentro del mantenimiento proteico se incluye la proteínanecesaria para la renovación del pelo, salvo para las aves en las que hay que 
agregar un % de proteínas para la formación del plumaje. 
Los requerimientos de mantenimiento se pueden calcular a partir de fórmulas 
o utilizando datos de tablas, así en aves Gous (1983) determinó 
experimentalmente que el requerimiento de lisina en gallos adultos es de 82 mg 
/ kg de peso vivo. Por otro lado, Fisher (1983) basado en una recopilación de la 
información científica disponible lo calculó en 73 mg / kg. de peso vivo en 
gallinas ponedoras. 
Tomemos como ejemplo el cálculo de requerimiento de proteínas de aves en 
crecimiento:Según Scott (1969) 
 
Req. PB mant. = PV en g X 0,0016 g 
 0,55 
 
La pérdida de nitrógeno endógeno en aves es de 250 mg de N/ Kg de peso. 
Si multiplicamos N X 6,25 tenemos 1600 mg/kg PV de PB que se pierden por 
kilo de peso/ día, a esta cantidad debemos dividirla por la eficiencia de 
utilización de las proteínas en aves (55 %). 
A este valor debemos sumarle la cantidad de proteína necesaria para el 
crecimiento del plumaje. A las 3 semanas de edad, las plumas representan 
cerca del 4 % del PV; este % aumenta hasta el 7 % a las 4 semanas, porcentaje 
que se mantiene constante durante todo el crecimiento. En la actualidad, 
 
Gramos totales por día 
Gramos de aminiácido/Mcal EM o %/Mcal EM 
% de la ración 
% de proteína bruta 
Cantidad de aminoácido 
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37
 
existen líneas comerciales de pollos parrilleros de emplume lento y, por otro 
lado, los machos y las hembras empluman a diferentes edades. Estas 
diferencias, aunque sutiles hacen a un óptimo ajuste en la formulación moderna 
de raciones. 
 
Crecimiento del plumaje = (0.04 - 0,07 X ganancia diaria en g X 0.82) / 0.55 
0,04 - 0,07 = % del peso de las plumas. 
0,82 = % de la proteína de las plumas 
0,55 = eficiencia de la utilización de la PB para el crecimiento 
 
para el cálculo de los requerimientos proteicos de producción deberá tenerse en 
cuenta la proteína contenida en el producto y la cantidad de producto a obtener. 
En pollos parrilleros por ejemplo: (0,18 = 18 % de proteína en la canal) 
 
Requerimiento de producción (g de PB) = (Ganancia Diaria (g) X 0,18) / 0,55 
 
Para la determinación del requerimiento de aminoácidos específicos en aves en 
crecimiento se realiza mediante dos técnicas: 
 
1) Mediante el suministro de una dieta basal con niveles crecientes del 
aminoácido a evaluar (Dean y Scott 1965, Hewitt y Lewis 1972). 
 
2) Mediante la técnica de dilución (Gous y Morris 1985) la cual posee la ventaja 
de poder evaluar la respuesta al aminoácido en cuestión sin la interferencia 
de agonismos ó antagonismos entre aminoácidos. Se basa en el concepto 
de proteína ideal, utilizando dos dietas deficientes en el aminoácido 
problema pero con exceso del resto de los aminoácidos esenciales, similar 
perfil de aminoácido y diferente tenor de proteína. 
 
 
FACTORES QUE MODIFICAN LOS REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNAS 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
A. Tamaño y raza 
B. Tipo de producción 
C. Contenido energético de la ración 
D. Temperatura ambiente 
E. Estado sanitario 
F. Alojamiento 
G. Tamaño de comederos 
H. Densidad de animales 
LAS PROTEINAS Y SU METABOLISMO EN MONOGASTRICOS 38
NECESIDADES DE PROTEÍNAS EN ANIMALES DE COMPAÑÍA 
 
Los animales jóvenes tienen las mismas necesidades de mantenimiento que 
los adultos por kg/PM (por kg. de peso metabólico) más la demanda para el 
crecimiento de nuevo tejido. Si la dieta contiene una cantidad insuficiente de 
proteínas los adultos experimentan un balance negativo de nitrógeno y una 
pérdida de tejido corporal magro; en el caso de los animales inmaduros sufren 
un aumento de peso menor o una pérdida de peso y alteraciones en el 
crecimiento y desarrollo. 
 
 
 
 
 
 
 
Frecuentemente se utilizan dos criterios para evaluar el rendimiento de 
proteínas en perros y gatos: son el balance de nitrógeno y la tasa de 
crecimiento. 
Los estudios sobre necesidades efectuados en cachorros utilizan el balance 
positivo máximo o la máxima tasa de crecimiento para indicar el nivel adecuado 
de proteínas en la dieta de cachorros en crecimiento. Los estudios en animales 
de compañía adultos utilizan el balance 0 de nitrógeno para indicar la cantidad 
apropiada de proteínas en la dieta. 
Balance 0 de nitrógeno significa que la pérdida diaria de proteínas es 
reemplazada por la ingerida, sin registrar ni pérdidas, ni aumentos netos 
de la cantidad corporal total de proteínas. Aunque la mayoría de los estudios 
utiliza balance 0 de nitrógeno para evaluar los requerimientos de proteínas 
para el mantenimiento es imprescindible considerar que es posible que las 
dietas que contienen este nivel de proteínas no sean adecuadas para favorecer 
un rendimiento y salud óptimo (por ejemplo se comprobó que los animales a 
los que se les suministro dietas para mantener un balance de nitrógeno 0 eran 
más susceptibles a la toxicidad de ciertos fármacos). Es posible que sean 
necesarios niveles superiores de proteínas en la dieta para conservar reservas 
optimas de las mismas. Si bien las proteínas no se almacenan en el organismo 
como las grasas, y en un menor grado los hidratos de carbono, el término 
reservas se refiere a la capacidad del organismo para movilizar proteínas a 
partir de tejidos corporales prioritarios durante los periodos de estrés. Es posible 
que las necesidades que sean satisfechas con un balance nitrogenado 0 
correspondan a las necesidades proteicas mínimas para animales adultos. Si 
esto es cierto, seria prudente suministrar un nivel superior, sobre todo durante 
los periodos de estrés. El balance de nitrógeno 0 es el estado normal de los 
animales adultos sanos en mantenimiento. 
Se considera que un animal está en estado positivo de nitrógeno cuando la 
ingesta de proteínas esta por encima de la excreción ya que el animal está 
 
Las necesidades de proteínas se definen como la ingesta 
necesaria para favorecer un rendimiento adecuado. 
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39
 
reteniendo nitrógeno. Este balance tiene lugar cuando el organismo está 
sintetizando nuevo tejido, como ocurre durante el crecimiento y la gestación o 
en la etapa de recuperación luego de una lesión o enfermedad prolongada. 
El balance de nitrógeno negativo tiene lugar cuando las pérdidas son 
superiores a lo ingerido. Un animal en este estado está perdiendo nitrógeno 
tisular con mayor velocidad que su reposición. Esta perdida puede tener 
diversos orígenes, si el animal está consumiendo una cantidad insuficiente 
de energía, es necesario que el catabolismo de los tejidos corporales 
suministre esta energía. Puede también ser que no se suministren cantidades 
adecuadas de proteínas en la dieta no pudiéndose realizar la reposición 
tisular o puede ser que por enfermedades graves o prolongadas se genere 
un estado catabólico poniéndose de manifiesto por una degradación excesiva 
de los tejidos y por lo tanto un balance nitrogenado negativo. Otras causas de 
balance nitrogenado negativo se producen cuando hay perdidas altas de 
nitrógeno por orina durante la insuficiencia renal o durante cierto tipo de 
enfermedades gastrointestinales (tabla 10). 
Tabla 10. Relación entre balance de nitrógeno y estado fisiológico 
ESTADIO BALANCE ESTADO FISIOLOGICO 
Cero Ingesta de N = Excreción de N Mantenimiento 
Positivo Ingesta de N > excreción de N Crecimiento, 
gestación, 
recuperación 
Negativo Ingesta de N < excreción de N Enfermedad o lesión grave, 
mala nutrición, pérdida de 
proteínas por tracto gastroin-
testinal en ciertas enfermeda-
des, pérdida urinaria en Insufi-
ciencia Renal. 
Los siguientes aminoácidos han sido identificados como esenciales para los 
cachorros y los gatos en crecimiento: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Arginina 
 Histidina 
 Isoleucina 
 Leucina 
 Lisina 
 Metionina 
 Fenilalanina 
 Tronina 
 Triptofano