02-Bioenergetica-Enzimas

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BIOENERGETICA
2
Cuando la entropía de un sistema es máxima no puede tener lugar ningún
proceso espontáneo y por lo tanto el sistema está en equilibrio.
Proceso
espontáneo
Proceso
espontáneo
Equilibrio
Composición del sistema
Entropía
total
Gº´G´
Valor variable para cada
instante de la reacción
G´ = Gº´+ R T ln [P]/[R]
Indica si una reacción es
espontánea o no espontánea
Valor constante para
cada reacción
Gº´ = - R T ln Keq
Indica si una reacción es
exergónica o endergónica
RELACION ENTRE LA ENTROPIA Y LA
COMPOSICION DE UN SISTEMA AISLADO
DIFERENCIAS ENTRE G´ Y Gº´
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COMPUESTOS DE ALTA ENERGIA
Compuestos de alta energía
Compuestos con grupo fosfato
Tioésteres (AcetilCoA, Gº´= -7,5 kcal/mol)
ENERGIA LIBRE ESTANDAR DE HIDROLISIS DE
ALGUNOS COMPUESTOS FOSFORILADOS
Fosfoenolpiruvato
Carbamilfosfato
1,3-bifosfoglicerato
Fosfocreatina
Acetilfosfato
Pirofosfato (PPi)
ATP AMP + PPi
ATP ADP + Pi
ADP AMP + Pi
Glucosa 1-P
Fructosa 6-P
Glucosa 6-P
Glicerol 3-P
-14,8
-12,3
-11,8
-10,3
-10,1
-8,0
-7,6
-7,3
-7,3
-5,0
-3,8
-3,3
-2,2
14,8
12,3
11,8
10,3
10,1
8,0
7,6
7,3
7,3
5,0
3,8
3,3
2,2
Variación de energía
libre estándar ( Gº´)
kcal/mol
Potencial de transferencia
del grupo fosfato (- Gº´)
kcal/mol
Compuesto
CLASIFICACION
1,3-bisfosfoglicerato
4
Transferencia del grupo fosfato (-P) desde dadores de fosfato de alta energía hasta aceptores de
baja energía, a través del sistema ATP/ADP. La dirección del flujo tiene lugar hacia los compuestos
que poseen un potencial de transferencia de grupos fosfato bajo, suponiendo condiciones estándar.
P
O
O
-
O
-
O
-OH2
N
O
O
OHOH
P
O
O
-
O
-
O
-
O
O
P N
NN
NH2
N
O
O
OHOH
P
O
O
-
O
O
-
O
O
P N
NN
NH2
P
O
O
-
O
-
-7,3 kcal/mol
ATP ADP
Gº´
TRANSFERENCIA DE GRUPOS FOSFATO
Fosfoenolpiruvato
Glucosa 6-fosfato
1,3-Bisfosfoglicerato
Glicerol 3-fosfato
ATP ATP
Potencial de
transferencia
de grupos -P
4
10
8
6
2
12
14
-P
-P -P
-P
16
Gº´ DE HIDROLISIS DEL ATP
fosfato
( )
5
ENZIMAS
6
ENERGIA DE ACTIVACION EN REACCIONES CATALIZADAS Y
NO CATALIZADAS
Energía
libre (G)
E + P
S t
E + S
ES
ES t
Ga no cat
Ga cat
EP
G
Curso de la reacción
GES
1
2
Comparación de los perfiles de una reacción catalizada enzimáticamente (1) y una reacción
no catalizada (2): El complejo enzima-sustrato (ES) tiene menor contenido energético que la
enzima (E) y el sustrato (S) por separado. El estado de transición de la reacción catalizada
enzimáticamente (ES t) también posee menor contenido energético que el de la reacción sin
catalizar (S t). La disminución de la energía del estado de transición en las reacciones que
son catalizadas enzimáticamente supera a la disminución de la energía asociada a la unión
del sustrato y la enzima ( G ). Así la formación del complejo enzima-sustrato disminuye la
energía de activación de la reacción ( Ga cat Ga no cat) y de este modo aumenta
la velocidad de la misma. La diferencia de energía entre los reactivos y los productos ( G)
es igual para la reacción catalizada enzimáticamente y la no catalizada, por lo tanto las
enzimas no alteran la constante de equilibrio de las reacciones.
ES
versus
7
CINETICA ENZIMATICA MICHAELIANA
tiempo
[P]
Vo
[S]
tiempo
Vo
Vo
V máx
½ V máx
KM [S]
1/[S]-1/KM
1/Vmáx
1/Vo
FORMACION DEL COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO (ES)
Modelo llave cerradura
Enzima Complejo ESSustrato
Modelo de ajuste inducido
Enzima Complejo ESSustrato
8
1/Vmáx
1/[S]
1/Vo
-1/K iM
i
-1/KM
INHIBICION ENZIMATICA
enzima sustrato inhibidor producto
INHIBICION REVERSIBLE NO COMPETITIVA
[S]
V máx i
½ V máx i
Vo
V máx
½ V máx
KM
i
Vo
V máx
½ V máx
KM [S]K iM
i
INHIBICION REVERSIBLE COMPETITIVA
INHIBICION IRREVERSIBLE
Referencias
1/Vmáx
1/[S]-1/KM
1/Vmáx i
1/Vo i
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ENZIMAS ALOSTERICAS
ENZIMAS REGULADAS POR MODIFICACION COVALENTE
Modelo secuencial
o de Koshland
Regulación
enzimática
Variación de la
concentración enzimática
Enzimas reguladoras
Inducción de la síntesis
de la enzima
Represión de la síntesis
de la enzima
Alostéricas
Por modificación covalente
Modelo simétrico
o de Monod
Efectores negativos y positivos
[S]K +M KM K -M
Vo
V máx
½ V máx
forma tensa
de la enzima
(inactiva)
forma relajada
de la enzima
(activa)
sustrato efector
positivo
efector
negativo
REGULACION ENZIMATICA
P
P2 H O22 Pi
2 ATP 2 ADP
fosfatasa
quinasa
Referencias
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N
N
NH2
CH3
N
+
S
CH3
OH
Cl
-
Descarboxilasas de cetoácidos
Transcetolasas
Oxidoreductasas
Oxidoreductasas
Aminotransferasas (Transaminasas)
Descarboxilasas de aminoácidos
Carboxilasas
MetilmalonilCoA mutasa
Metionina sintetasa
Transferasas de grupos monocarbonados
a-
Transacilasas
Tiamina o B1
Riboflavina o B2
Niacina, B5 o PP
Piridoxina o B6
Biotina, B7 o H
Cobalamina o B12
Acido Fólico, Bc o M
Acido Pantoténico o B3
Pirofosfato de tiamina
Flavina adenina dinucleótido (FAD)
Flavina adenina mononucleótido (FMN)
Coenzima A
Fosfato de piridoxal
Biotina
Coenzima B12
Acido tetrahidrofólico
Nicotinamida adenina dinucleótico (NAD)
Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP)
Vitamina Coenzima Enzimas
CLASIFICACION DE LAS VITAMINAS
VITAMINAS DEL COMPLEJO B COMO COENZIMAS
Vitaminas
Liposolubles
Hidrosolubles
Retinol o Vit. A
Calciferol o Vit. D
Tocoferol o Vit. E
Filoquinona o Vit. K
Acido ascórbico o Vit. C
Complejo vitamínico B
Vitamina
(Tiamina o B1)
Coenzima
(Pirofosfato de tiamina)
Ejemplo:
N
N
NH2
CH3
N
+
S
CH3
OH
Cl
-
O
O
-
O
-
O
P O
-
O
-
O
P
11