5to teo PROTEINAS 1

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Las proteínas constituyen la mayor parte del peso seco de una célula; sin embargo → las 
proteínas no solo son los elementos estructurales de la célula sino que también ejecutan 
prácticamente todas las funciones celulares. 
LAS PROTEÍNAS SON MOLÉCULAS MUY VERSÁTILES → lo cual les permite cumplir diversas 
funciones. Hay proteínas, como las enzimas, que facilitan las reacciones químicas de la 
célula; proteínas que forman canales y bombas que controlan el paso de pequeñas 
moléculas hacia adentro y fuera de la célula; proteínas que transportan mensajes de una 
célula a otra; proteínas que actúan como integradoras de señales, etc → existe una gran 
variabilidad tanto funcional como morfológica de proteínas. 
Algunas funciones de las células entonces son: 
 SEÑALIZACIÓN → proteínas permiten la comunicación entre el interior celular y el 
exterior → en ambos sentidos. 
 TRANSPORTE → proteínas permiten ingreso y egreso de diferentes moléculas a través 
de la membrana. 
 CATÁLISIS → son las enzimas. 
 MOVIMIENTO → participan tanto en el movimiento de estructuras internas de la 
célula como en el movimiento de la célula en su totalidad. 
 ESTRUCTURA → mantienen la estructura celular → son las responsables de su forma. 
 REGULACIÓN → las proteínas pueden regular la activación e inhibición de otras 
proteínas, de los genes y también pueden auto-regularse. 
PROTEOMA → constituye la totalidad de las proteínas de un organismo. Recordar → el 
genoma de las células de un mismo organismo es idéntico para todas las células. SIN 
EMBARGO, EL PROTEOMA ES DIFERENTE EN CADA UNA DE LAS CÉLULAS DE UN ORGANISMO. 
 
 
 
PÉPTIDO → cadena lineal y corta de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos (20 a 30 
residuos). 
POLIPÉPTIDO → cadena lineal de hasta 4000 residuos de aminoácidos. 
PROTEÍNA → polipéptido (o complejo de polipéptidos) que tiene una estructura 
tridimensional bien definida. La unidad de tamaño de una proteína o polipéptido son los 
DALTONS; o puede hablarse del peso molecular (PM) de la molécula. 
 
Proteínas I 
5° T E O R I C O 
Nomenclatura 
 
 
Las proteínas son MACROMOLÉCULAS FORMADAS POR AMINOÁCIDOS; en la 
imagen se muestra la fórmula general de cualquier aminoácido → 
formado por un átomo de carbono, el cual tiene unido un grupo amino, 
un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y un grupo R → éste último es 
variable en los distintos tipos de aminoácidos que forman las proteínas y 
puede tener distintas características químicas. 
De acuerdo a la naturaleza química del grupo R → los aminoácidos pueden clasificarse en 
 AMINOÁCIDOS POLARES → aquellos solubles en agua o hidrofílicos. Dentro de estos, 
puedo encontrar aminoácidos con carga positiva o negativa; o también aminoácidos 
polares no cargados. 
 AMINOÁCIDOS NO POLARES → aquellos no solubles en agua o hidrofóbicos. 
Los aminoácidos 
pueden nombrarse con 
un código de 3 letras → 
generalmente son las 3 
primeras letras del 
nombre. También se los 
puede nombrar con un 
código de una única 
letra en mayúscula; en 
algunos casos esta letra 
coincide con la primera 
letra del aminoácido. 
EN LAS PROTEÍNAS HAY 20 TIPOS DE AMINOÁCIDOS, CADA UNO CON PROPIEDADES QUÍMICAS 
DIFERENTES → UNA PROTEÍNA ESTÁ FORMADA POR UNA LARGA CADENA DE ÉSTOS AMINOÁCIDOS, 
CADA UNO DE LOS CUALES ESTÁ UNIDO POR ENLACES COVALENTES PEPTÍDICOS A UN AMINOÁCIDO 
VECINO. Al ser enlaces covalentes → sería necesario un gran aporte de energía para 
romperlos. CADA TIPO DE PROTEÍNA TIENE UNA SECUENCIA ÚNICA DE AMINOÁCIDOS. 
Un enlace peptídico es una unión que ocurre 
entre un grupo carboxilo de un aminoácido y el 
grupo amino del aminoácido siguiente → con 
pérdida de agua. 
El orden en el que se van adicionando los 
aminoácidos para formar a la proteína → se 
conoce como SECUENCIA DE LA PROTEÍNA → la 
secuencia siempre comienza a partir del extremo amino terminal de la proteína. 
 
Estructura de las proteínas 
Dos maneras esquemáticas de representar la 
secuencia de una proteína. En celeste se 
representan los aminoácidos polares y en 
verde los no polares. También pueden 
representarse los aminoácidos con los códigos 
de 3 letras. 
ENTONCES → CADA PROTEÍNA DIFIERE DE LAS OTRAS EN LA SECUENCIA Y NÚMERO DE AMINOÁCIDOS. 
DE LA SECUENCIA DEPENDERÁ LA ESTRUCTURA ESPACIAL QUE ADQUIERA LA PROTEÍNA → Y DE SU 
ESTRUCTURA DEPENDERÁ LA FUNCIÓN DE LA PROTEÍNA. 
CADA PROTEÍNA PODRÍA ADOPTAR DIFERENTES ESTRUCTURAS ESPACIALES; y cuanto mayor sea el 
número de aminoácidos que esta posea → mayor será la cantidad de estructuras 
tridimensionales posibles que podría adoptar. Sin embargo → CADA UNA DE LAS PROTEÍNAS 
SE PLIEGA ADOPTANDO LA ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN DE MENOR ENERGÍA → a esto se lo 
conoce como CONFORMACIÓN NATIVA DE LA PROTEÍNA. 
Para esta proteína en 
particular → la conformación 
de menor energía sería 
exponiendo todos los grupos 
no polares hacia el interior y 
todos los grupos polares hacia 
el medio acuso exterior. 
Un factor importante que 
condiciona el plegamiento de cualquier proteína es la distribución de sus aminoácidos 
polares y apolares → ya que, las moléculas hidrófobas tienden a unirse unas a otras 
cuando se hallan en un entorno acuoso; las cadenas laterales apolares suelen aglutinarse 
en el interior de la molécula. 
ESTA ESTRUCTURA O CONFORMACIÓN NATIVA DE LA CÉLULA SE OBTIENE DEBIDO A LA FORMACIÓN 
DE ENLACES NO COVALENTES ENTRE LOS DIFERENTES ÁTOMOS DE LA CADENA. Los enlaces no 
covalentes que intervienen en el plegamiento de las proteínas son: 
 ATRACCIONES ELECTROESTÁTICAS 
 ENLACES DE HIDRÓGENO 
 ATRACCIONES DE VAN DER WAALS 
 EFECTO HIDROFÓBICO 
La conformación de una proteína determina su función. 
La función deriva de la 
estructura tridimensional → 
la que a su vez está dada 
por la secuencia de aa. 
 
 
PROTEÍNAS FIBROSAS → estructuras alargadas → estas proteínas que 
forman fibras tienen, en su secuencia, aminoácidos que se repiten en 
determinadas posiciones. Esta estructura está formada y mantenida 
por enlaces de tipo covalente. Un ejemplo es el COLÁGENO. 
PROTEÍNAS CON PARTE DE SU CADENA DESESTRUCTURADA → estas 
forman parte de estructuras que tienen que funcionar 
relajándose y contrayéndose. Un ejemplo es la ELASTINA; muchas 
moléculas de elastina se unen entre sí por uniones de tipo 
covalentes llamadas enlaces cruzados. La fibra elástica, ante 
determinado estímulo puede extenderse, y luego volverá a 
relajarse. 
Una proteína puede DESNATURALIZARSE → esto quiere decir que la 
proteína pierde su estructura tridimensional → pierde su conformación. UNA PROTEÍNA 
DESNATURALIZADA ES UNA PROTEÍNA EXTENDIDA. Esto se puede lograr, por ejemplo, 
exponiendo una proteína purificada a un solvente como la urea (solvente polar) → que 
tiene la capacidad de formar PdH con distintos átomos de la cadena → entonces rompe 
las interacciones no covalentes entre los átomos de la cadena logrando que la proteína 
se despliegue. Si se elimina el solvente del medio → la proteína recupera su conformación 
original → la proteína se RENATURALIZA. 
LA SECUENCIA DE 
AMINOÁCIDOS DETERMINARÁ 
COMO SE PLEGARÁ LA 
PROTEÍNA EN EL ESPACIO. 
 
La cadena polipeptídica puede plegarse en su 
conformación nativa sin ninguna ayuda exterior; sin embargo 
→ DENTRO DE LA CÉLULA, el plegamiento es asistido por un 
grupo particular de proteínas llamadas → CHAPERONAS → 
éstas ayudan al plegamiento de la proteína durante su 
síntesis. LA ACTIVIDAD DE LAS CHAPERONAS ES FUNDAMENTAL PARA 
EL CORRECTO PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS. 
 
Conformación de las proteínas 
 
Las proteínas presentan 
diferentes niveles de 
complejidad en cuanto a su 
estructura. 
ESTRUCTURA PRIMARIA → 
consiste en la secuencia de 
aminoácidos unidos por 
enlaces peptídicos. 
ESTRUCTURA SECUNDARIA → 
consiste en los segmentos 
de una cadena 
polipepíidica que forman 
hélices oláminas beta. 
ESTRUCTURA TERCIARIA → consiste en la conformacióntridimensional que adopta la 
molécula → determina la conformación de la proteína. 
Si una molécula proteica está constituida por un complejo de más de una cadena 
polipeptídica → a la estructura completa se la denomina ESTRUCTURA CUATERNARIA. 
También existe una ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR → válido para maquinarias 
moleculares. 
Estructura primaria 
ES LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS UNIDOS POR ENLACES PEPTÍDICOS DE TIPO COVALENTE 
(esquematizado en amarillo). Como consecuencia del enlace peptídico, LA CADENA DE 
UNA PROTEÍNA PRESENTA POLARIDAD → sus extremos son diferentes → en uno de los extremos 
está expuesto el grupo amino terminal y un expuesto carboxilo terminal. 
Todos los grupos amino están del mismo lado del carbono; y los grupos carboxilo también 
están siempre del mismo lado del carbono. 
POR CONVENCIÓN → cuando 
se representa una cadena 
polipeptidica → se 
representa primero al 
extremo amino terminal → 
éste se corresponde con el 
extremo 5’ del ARN 
mensajero que codifica para 
esta proteína. 
Estructura jerárquica 
Estructura secundaria 
Es un PLEGAMIENTO LOCALIZADO → son las distintas disposiciones espaciales que resultan del 
plegado de partes localizadas de la cadena polipeptídica. 
Una de las principales formas de la estructura secundaria son las 
HELICES-σ → la porción de la proteína que forma una hélice alfa 
se dispone en manera de espiral. Esta estructura de hélice se 
mantiene mediante enlaces de hidrógeno formados entre los 
oxígenos del grupo carboxilo y los hidrógenos aportados por el 
grupo amino. 
Los grupos laterales del aminoácido, grupos R → se disponen 
hacia el exterior de la hélice → no forman parte de la 
estabilización de la estructura. Una vuelta de hélice se produce 
cada 3,6 residuos de aminoácidos (aprox). 
 LA ALFA HÉLICE TIENE POLARIDAD → tanto los dadores de hidrógeno como los aceptores 
de hidrógeno tienen la misma orientación en la cadena. 
 
 según los aminoácidos que estén formando parte de ella → la alfa hélice puede ser 
HIDRÓFOBA (predominan AA hidrófobos); HIDROFÍLICA (predominan AA hidrofílicos); o 
ANFIPÁTICA (cuando de un lado de la hélice predominan AA hidrofobicos y del otro 
lado hidrofilicos). 
Ejemplos de proteínas con hélice alfa → QUERATINA (forma parte del cabello y las uñas); y 
también muchas PROTEÍNAS TRANSMEMBRANA (transportadores, receptores de superficie 
celular, etc). 
Otro tipo de estructura secundaria → HOJA BETA O 
LÁMINA BETA → éstas láminas están constituidas por 
HEBRAS BETA → que son SEGMENTOS CORTOS DE LA CADENA 
POLIPEPTÍDICA (que tienen entre 5 u 8 AA) que se 
disponen de manera casi totalmente extendida. Varias 
hebras beta interaccionan lateralmente mediante 
enlaces de hidrogeno formados entre el hidrógeno del 
grupo amino de la cadena principal y el oxígeno del 
grupo carboxilo de la cadena principal. LOS GRUPOS R 
NO TIENEN PARTICIPACIÓN EN LA ESTABILIZACIÓN DE ESTA 
ESTRUCTURA → se disponen hacia arriba o hacia debajo de la lámina beta. 
VISTA LATERAL → grupos R hacia arriba o hacia debajo 
de la estructura de manera alternada. 3 hebras beta 
formando la lámina. 
 Las láminas beta pueden ser PARALELAS O ANTIPARALELAS → depende de si las hojas 
están orientadas en el mismo sentido o en diferentes sentidos. 
 LAS HOJAS BETA SON POLARES → la polaridad está dada por la orientación del enlace 
peptídico. 
 Se estabiliza mediante ENLACES DE HIDRÓGENO. 
Ejemplo de lámina beta → PROTEÍNAS DE LA SEDA. 
Otro tipo de estructura secundaria → GIROS BETA → PERMITEN QUE 
PROTEÍNAS GRANDES SE PLIEGUEN PARA FORMAR ESTRUCTURAS ALTAMENTE 
COMPACTAS. Se componen de 3 a 4 residuos; generalmente se localizan 
en la SUPERFICIE DE LAS PROTEÍNAS. 
 ESTÁN MANTENIDOS Y ESTABILIZADOS POR ENLACES DE HIDRÓGENO → los 
cuales se forman entre el oxígeno del carboxilo y el hidrógeno aportado por el grupo 
amino. Los GRUPOS R NO PARTICIPAN EN LA FORMACIÓN DE ESTOS ENLACES, y generalmente 
se disponen hacia afuera. 
 
 Esta estructura es rica en dos tipos de AA → GLICINA Y PROLINA → la glicina es el AA 
más pequeño, es el que mejor se acomoda en esta estructura compacta; y la prolina 
porque su grupo R tiene una curvatura intrínseca que le permite curvar esta estructura 
en forma de U. 
CUANDO ESTAS ESTRUCTURAS ESTÁN FORMADAS POR MÁS DE 4 AA → se denominan BUCLES → 
también se encuentran estabilizados por enlaces de hidrógeno, pero a diferencia de los 
giros beta, los bucles pueden tener muchas más conformaciones alternativas. 
LOS DISTINTOS TIPOS DE ESTRUCTURAS SECUNDARIAS (ALFA HÉLICE, HOJA BETA Y GIRO BETA) SE 
PUEDEN COMBINAR DE MANERA PARTICULAR Y REGULAR PARA FORMAR ESTRUCTURAS O MOTIVOS 
TRIDIMENSIONALES. 
Ejemplo de un motivo encontrado en proteínas → HÉLICE-BUCLE-HÉLICE → 
está formado por dos alfa hélices cortas (en rojo) separadas por un 
bucle. Este motivo está presente en muchas PROTEÍNAS DE UNIÓN A 
CALCIO ya que el bucle tiene residuos de AA que le permiten unir el ion 
calcio por interacciones electroestáticas. Cuando las proteínas de unión 
a calcio unen calcio cambian su conformación → este cambio de 
conformación produce un cambio funcional. Este motivo también se 
encuentra en PROTEÍNAS DE UNIÓN A ADN. 
Otro motivo es, por ejemplo → el DEDO DE ZINC → este está formado por 
una alfa hélice corta (rojo) y dos hebras beta (celeste). Hay residuos de la 
alfa hélice y la hoja beta que permiten la interacción con el ión zinc → la 
relación del zinc con los residuos mantiene la estructura de dedo. Este 
motivo está presente en PROTEÍNAS DE UNIÓN A ADN Y A ARN. 
 
MOTIVO DE ESPIRAL ENROLLADA → está formado por dos o más alfa 
hélices → éstas alfa hélice presentan una secuencia séptuple (7 AA) 
repetida → en general, en las posiciones 1 y 4 se encuentran AA 
hidrofóbicos de tipo alifáticos. Las repeticiones hacen que los AA 
alifáticos queden SIEMPRE DEL MISMO LADO DE LA HÉLICE → estos AA 
tienden a interaccionar entre sí por interacciones hidrofobicas 
cerrando la estructura en forma de espiral enrollada. Este motivo 
suele estar presente en PROTEÍNAS FIBROSAS Y EN FACTORES DE 
TRANSCRIPCIÓN. 
Estructura terciaria 
Consiste en la disposición tridimensional de todos los átomos que forman parte de la 
proteína; o sea → LA ESTRUCTURA TERCIARIA ES LA CONFORMACIÓN O DISPOSICIÓN GLOBAL DE 
TODOS LOS AA DE LA PROTEÍNA. 
A DIFERENCIA DE LA SECUNDARIA (la cual se mantiene únicamente con interacciones de 
hidrógenos) → ésta se mantiene por distintos tipos de enlaces no covalentes → enlaces de 
hidrógenos, interacciones hidrófobas, fuerzas de van der Waals e interacciones 
electroestáticas. 
LA ESTRUCTURA TERCIARIA SE PUEDE REPRESENTAR DE 
DIFERENTES MANERAS → cada una de las formas 
de representación brinda una información 
particular de la estructura terciaria. 
A → trazado de la cadena principal o alfa → 
permite ver la estructura global de la proteína. 
B → se puede observar la localización y 
distribución de todos los átomos que forman a 
la proteína. 
C → permite ver la localización y distribución de 
todos los elementos de la estructura secundaria 
(celeste alfa hélices; celeste hebras beta). 
D → este tipo de representación muestra la superficie externa de la proteína v o sea, su 
topografía → se pueden ver las protuberancias que ocurren en la superficie de las 
proteínas, las hendiduras, las cavidades y la distribución de cargas superficiales (cargas 
positivas representadas en azul y negativas en rojo). 
 
 
 
EL DOMINIO PROTEICO ES LA REGIÓN DE UNA PROTEÍNA QUE PUEDE PLEGARSE EN FORMA COMPACTA 
Y ESTABLE → INDEPENDIENTEMENTE DEL RESTO DE LA CADENA. 
Si se lo define desde un PUNTO DE VISTA FUNCIONAL → es la región de una proteína que 
cumple una función particular aun cuando se la aisle del resto de la cadena. Por ejemplo 
→ un dominio quinasa, dominio regulador, etc. 
Si se lo define desde el PUNTO DE VISTA ESTRUCTURAL → región de 
una proteína formada por 40 AA o más → quese disponen 
formando una estructura única, estable, distintiva y que con 
frecuencia abarca una o más estructuras secundarias. 
GENERALMENTE, LOS DOMINIOS ESTRUCTURALES TIENEN UNA FUNCIÓN 
PARTICULAR. 
IMAGEN → proteína con diferentes dominios. 
Modelo de cintas → se ven las disposiciones de las 
distintas estructuras secundarias. Se representan 
en diferentes colores a los diferentes dominios. 
UN DOMINIO PUEDE ESTAR FORMADO DESDE 40 HASTA 
350 AA. 
LA CANTIDAD DE DOMINIOS QUE PUEDE TENER UNA 
PROTEÍNA DEPENDE DE CADA PROTEÍNA → las 
proteínas más pequeñas podrán tener un único 
dominio y las más grandes podrán tener un 
número variable. 
Otra manera de representar el dominio proteico es a través del DOMINIO TOPOLÓGICO → 
refiere a una región de la proteína que está definida en relación a su localización respecto 
de otras proteínas de la célula. Por ejemplo → cuando se habla del dominio 
transmembrana → se habla de la región de la proteína que esta insertada dentro de la 
membrana. 
SE DICE QUE LOS DOMINIOS SON UNIDADES MODULARES EN LAS PROTEÍNAS → UN MISMO DOMINIO 
PUEDE ENCONTRARSE PRESENTE EN DISTINTAS PROTEÍNAS CUMPLIENDO FUNCIONES SIMILARES. 
Por ejemplo → el factor de crecimiento epidérmico se encuentra presente en diferentes 
proteínas solo o asociado a otros dominios diferentes en otras proteínas → ESTA 
COMBINACIÓN PARTICULAR DE DISTINTOS DOMINIOS EN LAS DIFERENTES PROTEÍNAS → ES LO QUE 
GENERA O GENERÓ LA DIVERSIDAD EN LA ESTRUCTURA Y EN LA FUNCIÓN DE LAS PROTEÍNAS. 
 
Dominio proteico 
Estructura cuaternaria 
LAS PROTEÍNAS QUE POSEEN ESTRUCTURA CUATERNARIA SON AQUELLAS QUE POSEEN MÁS DE UNA 
SUBUNIDAD → aquellas que SE ASOCIAN PARA FORMAR ESTRUCTURAS MULTIMÉRICAS. 
 poseen 2 o más polipéptidos o subunidades → idénticos o diferentes. 
 Poseen una estequiometria determinada (n° de subunidades) y posición relativa 
específica de las subunidades → siempre se unen de la misma manera para formar la 
conformación nativa más estable de esa proteína. 
Ejemplo de proteína con estructura cuaternaria → proteína 
neuraminidasa → formada por 4 subunidades idénticas. Se dice 
que la proteína es un homotetrámero. 
Las interacciones que estabilizan a la estructura cuaternaria son 
mayormente interacciones de tipo no covalentes entre las 
diferentes subunidades. 
 
 
 
 
Hay un tipo de unión covalente → UNIÓN 
PUENTE DISULFURO → que está presente en la 
estructura de muchas proteínas 
extracelulares → proteínas que se sinterizan 
en la célula y se secretan al medio 
extracelular. ESTE TIPO DE UNIÓN COVALENTE SE 
FORMA EN EL RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO → ya 
que en él, está la enzima 
(disulfuroisomerasa) que cataliza la 
formación de esta unión. Esta unión puente disulfuro se produce entre dos residuos cisteína 
presentes en las proteínas → los residuos de aminoácido cisteína tienen un grupo SH → 
dos grupos SH pueden interaccionar entre sí y, mediante una reacción redox, se forma la 
unión de puente disulfuro. 
EL ENLACE PUENTE DISULFURO ES EL ÚNICO TIPO DE UNIÓN COVALENTE QUE PUEDE ESTABILIZAR LA 
ESTRUCTURA TERCIARIA Y CUATERNARIA DE MUCHAS PROTEÍNAS. 
 Si la unión puente disulfuro ocurre entre residuos de cisteína que se encuentren entre 
dos cadenas polipeptidicas separadas (dos subunidades separadas) → se habla de 
un ENLACE DISULFURO INTERCATENARIO. CUANDO EL PUENTE DISULFURO SE ENCUENTRA DE ENTRE 
DOS CADENAS DIFERENTES → ESTABILIZA LA ESTRUCTURA CUATERNARIA. 
Puentes disulfuro 
 Si la unión puente disulfuro ocurre entre dos residuos cisteína presentes dentro de la 
misma cadena polipeptídica → ENLACE DISULFURO INTRACATENARIO. CUANDO EL PUENTE 
DISULFURO SE ENCUENTRA DENTRO DE LA MISMA CADENA → ESTABILIZA LA ESTRUCTURA 
TERCIARIA. 
 
 
 
Es el NIVEL MÁS ALTO DE ORGANIZACIÓN JERÁRQUICA DE LAS PROTEÍNAS → también llamado 
COMPLEJOS SUPRAMOLECULARES. En este caso → hay una asociación de muchísimas 
proteínas o polipéptidos que se unen para cumplir una función celular general. 
 Están formados por decenas o cientos de cadenas polipeptídicas; y en algunos casos 
ácidos nucleicos. 
 Constituyen estructuras muy grandes en cuanto a tamaño. 
 Pueden cumplir tanto funciones estructurales como funciones más complejas. 
 Tienen capacidad de autoensamblarse. 
ALGUNOS DE ESTOS COMPLEJOS SUPRAMOLECULARES → 
sobre todo aquellos que cumplen funciones 
estructurales → SON ESTRUCTURAS MÁS ESTABLES. Y otras, la 
mayor parte de las maquinarias moleculares → se 
asocian transitoriamente cuando deben cumplir con su 
función particular. 
Un ejemplo es el COMPLEJO DE LA TRANSCRIPCIÓN → se 
forma cada vez que un gen se va a transcribir → está 
formado por enzimas, proteínas con funciones de 
actores de transcripción, proteínas con funciones 
adaptadoras y el ADN del cual se transcribirá el ARN. 
Entonces → LAS MAQUINARIAS MOLECULARES O LOS COMPLEJOS SUPRAMOLECULARES INTEGRAN 
FUNCIONES INDIVIDUALES DE CADA UNO DE LOS POLIPÉPTIDOS EN UN PROCESO ÚNICO DE MANERA 
COORDINADA. 
 
 
Maquinas moleculares 
 
Las proteínas que constituyen una familia de proteínas se denominan entre sí → PROTEÍNAS 
HOMÓLOGAS → tienen la características de presentar secuencias, estructuras y funciones 
similares entre sí. 
Estas proteínas homologas surgieron durante la evolución a partir de una proteína 
ancestral común → a partir de un gen que codificaba una proteína ancestral, por 
mecanismos de duplicación y divergencia → se generaron nuevas proteínas similares 
entre sí. 
Algunos ejemplos de familias de proteínas: 
 FAMILIA DE LAS GLOBINAS → está compuesta por diversas proteínas, como la 
hemoglobina (transportadora de oxígeno). 
 FAMILIA DE SERINOPROTEASAS → son enzimas que degradan proteínas → una de ellas es 
la quimiotripsina. 
 
 
 
Si bien la secuencia de las proteínas es la que dicta el plegamiento de las mismas → y este 
plegamiento sucede de manera espontánea, dando la conformación nativa (aquella 
termodinámicamente más estable). Sin embargo → DENTRO DEL AMBIENTE PARTICULAR DE LA 
CÉLULA → EL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS ES ASISTIDO POR PROTEÍNAS ESPECIALES LLAMADAS 
CHAPERONAS → dentro de las chaperonas hay dos familias de proteínas: 
 CHAPERONAS MOLECULARES → en general asisten al plegamiento de las proteínas en 
síntesis → se unen a las cadenas parcialmente plegadas o desplegadas de las 
proteínas que están en síntesis → EVITAN QUE ÉSTAS AGREGUEN ERRÓNEAMENTE. Muchas 
chaperonas moleculares se designan con las siglas HSP → “proteínas de choque 
térmico”. 
 
 CHAPERONINAS → proteínas que forman una cámara dentro de las cuales envuelven 
parte de una proteína, o a una proteína completa no plegada → LE OTORGAN A LA 
PROTEÍNA UN TIEMPO Y UN AMBIENTE ADECUADO PARA QUE SE PLIEGUEN DE MANERA 
CORRECTA. 
Una de las principales chaperonas moleculares que existen 
en la célula → presente en el citosol y en algunos 
compartimientos celulares → PROTEÍNA hsp70 → tiene un 
dominio de unión a nucleótido (celeste) y un dominio de 
unión a sustrato (amarillo). Cuando la proteína está unida a 
ATP → está en una conformación de tipo abierta → dándole 
la posibilidad al sustrato de unirse → luego de unirse el 
sustrato, se produce la hidrólisis del ATP unido al dominio del 
Familias de proteínas 
Plegamiento de proteínas 
In vivo 
nucleótido → esta hidrolisis está asistida por otras proteínas adicionales (cochaperonas). 
CUANDO OCURRE LA HIDROLISIS DE ATP A ADP → la proteína cambia de conformación → de 
una conformación abierta pasa a una cerrada que favorece el plegamiento adecuado 
de la proteína. Luego → el ADP es intercambiado por ATP (proceso favorecido por otro 
grupo de cochaperonas) → nuevamente la proteína cambia su conformación, de 
cerrada a abierta → de esta manera, LA PROTEÍNA PUEDE SALIR Y CUMPLIR CON SU FUNCIÓN 
NORMAL (en caso de estar plegada correctamente). SI LA PROTEÍNA NO ESTÁ PLEGADA DE 
MANERA CORRECTA → SE REPITE EL CICLO. 
 
Otra chaperona molecular es laHsp90 → actúa 
como dímero → tiene dos dominios de unión a 
nucleótido, dos dominios de unión a sustrato y 
dominios de dimerización. 
Cuando se une ATP a los dominios de unión a 
sustrato → la proteína se encuentra en una 
conformación abierta → se permite la unión de la 
proteína desplegada; la unión de ATP también 
permite la dimerización del dominio de unión al 
nucleótido → de manera tal que la conformación se 
cierra → y la proteína que está unida al dominio de unión a sustrato se puede plegar 
correctamente. Luego se produce la hidrólisis de ATP para dar ADP → cambia la 
conformación de la proteína → se abre y la proteína sustrato se puede liberar si está 
correctamente plegada → o volver al ciclo si se plegó incorrectamente. 
EN GENERAL → los sitios de unión a proteínas mal plegadas → se llaman “BOLSILLOS DE 
UNIÓN” y tienen características hidrofóbicas → ya que las proteínas que están 
desplegadas o mal plegadas están exponiendo al ambiente celular los aa o los residuos 
hidrofóbicos → y todo lo que es hidrofóbico tiende a unirse entre sí y a evitar el contacto 
con el agua. Por esto una PROTEÍNA DESPLEGADA O MAL PLEGADA DENTRO DE LA CÉLULA → 
TIENDE A UNIRSE CON OTROS RESIDUOS HIDROFÓBICOS → tienden a agregarse y a precipitar → 
lo que CAUSA ANOMALÍAS FUNCIONALES EN LA CÉLULA. 
 
 
LAS CHAPERONINAS SON COMPLEJOS MACROMOLECULARES → consisten 
en dos anillos superpuestos (GroEl) → cada uno contiene una 
cámara de plegamiento independiente del otro anillo. En la parte 
superior pueden tener unida una co-chaperonina (rojo en esquema). 
Las chaperoninas se clasifican en dos grupos: 
 TIPO 1 O GRUPO 1 → se encuentran en los procarioentes, en los cloroplastos y en las 
mitocondrias. 
 
 TIPO 2 O GRUPO 2 → son las que funcionan en el citosol de las células eucariontes. 
 
Cada uno de los anillos que forman las cámaras → cada uno de ellos 
tiene 7 subunidades. La cochaperonina en los procariontes se denomina 
GroEs → también posee 7 subunidades. Puede haber una cochaperonina 
unida a cualquiera de las cámaras o a las dos. 
A diferencia de las chaperonas moleculares, LAS CHAPERONINAS SOLO INTERVIENEN EN EL 
PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS QUE YA HAN SIDO COMPLETAMENTE SINTETIZADAS (no durante su 
síntesis). 
UNA PROTEÍNA QUE ESTÁ MAL PLEGADA 
O DESPLEGADA → se une a una de 
las cámaras a través de sus residuos 
hidrofóbicos → interacciona con la 
cámara y comienza a ingresar al 
interior de la cámara. Mientras 
tanto → la otra cámara permanece 
cerrada con la cochaperonina 
groEs. 
Cada una de las subunidades de 
estos anillos de las cámaras → TIENE 
LA CAPACIDAD DE UNIR ATP, DE HIDROLIZARLO Y LUEGO LIBERAR ADP → estas reacciones 
producen cambios conformacionales → éstos cambios que se producen la unión de la 
GroEs que sella a las cámaras; y también controla el interior de las cámaras → que es el 
sitio donde se plegará la proteína. 
ENTONCES → hay unión de ATP → hidroliza y se libera ADP → esto genera que la proteína 
termine de ingresar y que la cochaperonina GroEs se una a la cámara por donde ingreso 
la proteína, mientras que la GroEs de la cámara contraria se va a liberar. LUEGO → una vez 
que la proteína ya está en uno de los compartimientos → hay hidrolisis de ATP → se libera 
la cochaperonina, se libera el ADP → y así se favorece la unión de la cochaperonina 
Plegamiento de proteínas 
GroEs en la otra cámara (SE LIBERÓ DE UNA CÁMARA PARA UNIRSE EN LA OTRA). Queda 
descubierta la cámara en la cual está la proteína y ésta ahora puede salir → SI ESTÁ 
PLEGADA ADECUADAMENTE O PUEDE TODAVÍA ESTAR INCOMPLETAMENTE PLEGADA → SI ESTO 
ÚLTIMO OCURRE, LA PROTEÍNA VUELVE A INICIAR EL CICLO. 
Hay una relación recíproca entre los dos anillos de GroEl → cuando se cierra una de las 
cámaras para realizar el plegamiento de la proteína → la otra cámara se abrirá para 
permitir la salida del otro péptido plegado. 
Plegamiento anómalo 
En algunos casos → el plegamiento de la proteína puede ser anómalo → cuando esto 
sucede, LA PROTEÍNA PIERDE SU FUNCIÓN NORMAL. 
Si una proteína es plegada de manera anómala → la célula posee mecanismos de control 
de calidad → y tratará de plegarla → si el plegamiento normal no ocurre → LA PROTEÍNA 
ANÓMALA SERÁ DEGRADADA, YA QUE PUEDE SER PERJUDICIAL PARA LA CÉLULA. 
MUCHAS VECES LOS MECANISMOS DE DEGRADACIÓN NO SON SUFICIENTES (por ejemplo, si se 
acumulan muchas proteínas mal plegadas) → lo que genera que se formen agregados 
insolubles y que se acumulen las proteínas anómalas. Esto ocurre en muchas 
enfermedades neurodegenerativas → hay agregados de proteínas (neuronas) que están 
plegadas de manera estable en una conformación alternativa → ocurre un plegamiento 
alternativo → esto hace que se formen agregados entre las moléculas de proteínas y se 
depositan en la célula. Cuando estos agregados se forman en la neurona → interfieren en 
su función normal → con lo cual pueden llevar a la muerte neuronal. 
 
Cualquier proteína funciona MEDIANTE LA INTERACCIÓN CON OTRAS MOLÉCULAS → la 
capacidad de unirse a otras moléculas permite que las proteínas actúen como 
catalizadores, receptores de señales, interruptores, motores o pequeñas bombas. 
Estas otras moléculas con las que interactúan las proteínas para poder cumplir su función 
pueden ser: 
 OTRAS PROTEÍNAS 
 ÁCIDOS NUCLEICOS 
 AZUCARES 
 IONES 
Las proteínas, para unirse a las diversas moléculas que 
le permitirán cumplir su función → poseen, en su estructura, un sitio de unión. Y la 
moléculas que van a interactuar con la proteína para ayudarla a cumplir su función → se 
denominan LIGANDOS. LA INTERACCIÓN ENTRE LA PROTEÍNA Y LOS LIGANDOS OCURRE MEDIANTE 
LA FORMACIÓN DE ENLACES NO COVALENTES. El proceso de unión entre el ligando y la 
proteína ocurre por un mecanismo de COMPLEMENTARIEDAD MOLECULAR → ocurre un 
encastre perfecto entre el ligando y los átomos de la proteína → el encastre tiene que ver 
tanto con FORMAS COMPLEMENTARIAS como con la CAPACIDAD DE INTERACCIONES NO 
COVALENTES ENTRE EL LIGANDO Y EL SITIO DE UNIÓN DE LA PROTEÍNA. 
PROTEÍNA DESPLEGADA → cadenas laterales de aa en diferentes 
colores; cuando la proteína se pliega → los átomos específicos de las 
cadenas laterales de aa → toman una localización específica 
(imagen inferior) y tienen la capacidad de interaccionar entre sí y 
con otro átomos de la cadena → esto le otorga, además → 
capacidad de interaccionar con el ligando que se una a éste sitio 
de unión. 
Tanto la proteína como el ligando que se unirá a esta → son 
MOLÉCULAS QUÍMICAS → se producen interacciones químicas → 
enlaces no covalentes entre átomos de la proteína y átomos del 
ligando. 
La interacción entre la proteína y su ligando tiene una ALTÍSIMA ESPECIFICIDAD → cada 
proteína puede unirse a un único ligando (o a un grupo de ligandos químicamente 
relacionados); además, esta unión posee una ALTÍSIMA AFINIDAD → la cual depende del 
número de interacciones no covalentes que la proteína pueda establecer con el ligando 
particular. 
Función de las proteínas 
 
ENTONCES → la cantidad de enlaces covalentes que pueda formar una proteína en su sitio 
de unión con su ligando → determinará la FUERZA DE UNIÓN → y esto a su vez, determinará 
la AFINIDAD. 
 CASO SUPERIOR Y MEDIO → moléculas A y B prácticamente no tienen capacidad de 
interaccionar entre sí ya que pueden formar muy pocas interacciones no covalentes y 
tampoco encastran perfectamente. Lo mismo sucede con A y C → pocos enlaces 
covalentes y poco encastre. 
 
 CASO INFERIOR → A y D encastran perfectamente y además tienen la capacidad de 
formar numerosas interacciones di tipo no covalente → esta interacción posee una 
alta afinidad. 
 
 
Son un tipo de PROTEÍNAS ESPECÍFICAS. Los anticuerpos son proteínas producidas por un tipo 
especial de células → los linfocitos B del sistema inmune → como respuesta a la presencia 
de antígenos en el organismo. Estos se encuentran presentes enagentes infecciosos como 
microorganismos, bacterias o virus. 
Sin embargo → otro tipo de moléculas como polisacáridos → también pueden generar 
alguna respuesta inmune → puede generar la formación de anticuerpos por parte de los 
linfocitos B. 
La FUNCIÓN de los anticuerpos, sintetizados por los linfocitos B → es unirse al antígeno de 
manera específica → para neutralizarlo. Le impide al antígeno que ingrese a las células. La 
unión del anticuerpo al antígeno tiene como función la neutralización y degradación del 
antígeno por parte del anticuerpo. 
 
Anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig) 
El anticuerpo está formado POR DOS 
CADENAS PESADAS Y DOS CADENAS 
LIVIANAS MÁS CORTAS → las cadenas 
pesadas y las livianas se unen entre sí 
mediante PUENTES DISULFURO 
INTERCATENARIOS (uniones covalentes). 
Lo mismo ocurre entre las dos cadenas 
pesadas → se unen mediante puentes 
disulfuro intercatenarios. 
Sin embargo → en la estructura de la 
molécula también existen PUENTES DISULFURO INTRACATENARIOS → dentro de las cadenas. 
En los extremos de la estructura del anticuerpo → que posee forma de “Y” → se forman 
sitios que constituyen el lugar de unión con el antígeno → con lo cual, CADA ANTICUERPO 
TIENE DOS SITIOS DE UNIÓN A ANTÍGENOS ESPECÍFICOS. 
Interacción antígeno-anticuerpo 
La interacción entre el anticuerpo y su antígeno específico se produce mediante uniones 
no covalentes → por un mecanismo de COMPLEMENTARIEDAD MOLECULAR. 
En rojo → proteína spike del SARS-coV2; en celeste se 
muestran a los anticuerpos unidos de manera específica. El 
organismo responde ante la entrada del virus sintetizando 
anticuerpos → deben neutralizar la proteína spike para 
evitar que estas ingresen a las células que tienen 
receptores para la proteína → se evita la infección → 
siempre y cuando el proceso ocurra de manera 
adecuada. 
No todo el antígeno puede generar la formación de un 
anticuerpo → sino que hay una REGIÓN ESPECÍFICA DEL 
ANTÍGENO QUE SE DENOMINA EPÍTOPO → es la región del 
antígeno reconocida por el anticuerpo. 
ENTONCES → los anticuerpos participan en la respuesta inmune neutralizando y 
degradando moléculas extrañas; por otro lado, los anticuerpos son utilizados como 
herramienta terapéutica → por ejemplo, la terapia con plasma de pacientes 
recuperados, ya que el plasma contiene anticuerpos que podrían ser beneficiosos para 
pacientes infectados. Además → son una gran herramienta en investigación. 
 
 
 
Son otro tipo de proteínas específicas → SON CATALIZADORES CELULARES ALTAMENTE EFICIENTES 
Y ESPECÍFICOS. 
La diferencia con otro tipos de proteínas es que el 
ligando de las enzimas se denomina SUSTRATO, y 
además, este sustrato, luego de unirse a la enzima → 
se convierte en otra molécula química diferente 
denominada PRODUCTO. 
Las enzimas generan o rompen enlaces covalentes de manera controlada. ESQUEMA → 
enzima se une específicamente al sustrato → se forma un complejo enzima-sustrato → y 
cuando la reacción química que cataliza la enzima ya se produjo → el sustrato pasó a 
convertirse en uno o más productos. 
LA FUNCIÓN ESPECÍFICA DE LAS ENZIMAS ES ACELERAR LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES 
QUÍMICAS QUE OCURREN EN LA CÉLULA → PERO SIN MODIFICAR SU ENERGÍA LIBRE (ΔG). O sea → 
las reacciones que espontáneamente van a ocurrir dentro de la célula lo hacen de 
manera más veloz gracias a la presencia de las enzimas; sin embargo → las enzimas no 
pueden hacer que una reacción que tenga un ΔG > 0 (o sea, que no sea 
termodinámicamente favorable) ocurra. 
LAS ENZIMAS PUEDEN AUMENTAR LA VELOCIDAD DE 
LAS REACCIONES QUÍMICAS GRACIAS A QUE 
DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN DE ESAS 
REACCIONES. 
Azul → reacción química sin catalizador. 
Rojo → reacción química con catalizador. 
Toda reacción espontánea (ΔG<0) ocurre 
cuando la energía libre de los productos en 
menor que la energía libre de los reactivos → 
pero para que la reacción ocurra, se le debe dar al sistema determinada energía → el 
sistema debe alcanzar un estado de transición → en este caso, se habla de la ENERGÍA DE 
ACTIVACIÓN, que es la diferencia entre la energía libre de los reactivos – la energía libre del 
estado de transición. 
EN EL CASO DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS → curva roja → el estado de 
transición tiene una menor energía libre que el estado de transición no catalizado → esto 
hace que la reacción química catalizada por una enzima pueda ocurrir más 
rápidamente. 
UNA CARACTERÍSTICA ESPECÍFICA DE LAS REACCIONES CATALIZADAS POR ENZIMAS ES LA ALTÍSIMA 
ESPECIFICIDAD → una enzima solo reconocerá un único sustrato o un grupo de moléculas 
que actuarán como sustrato que están químicamente relacionadas. 
Enzimas 
Las enzimas trabajan en el medio intracelular en condiciones fisiológicas, en un rango de 
pH fisiológico, temperatura de 37°C, 1atm de presión y medio acuoso. 
 
TIPOS DE ENZIMAS → hay distintas familias de enzimas → en general, la mayor parte de las 
enzimas se denominan con el sufijo “asas”. Sin embargo → hay enzimas, como la pepsina, 
tripsina, trombina, lisozima, etc, que por ser descubiertas antes de que se llegara a esta 
convención no llevan el “asa” como sufijo. Además → en muchos casos, el nombre de la 
enzima indica el sustrato y la naturaleza de la reacción catalizada. Por ejemplo → la 
citrato sintasa cataliza la síntesis de citrato mediante la adición de acetil CoA al 
oxalacetato. 
Sitio activo 
Las enzimas tienen un sitio específico al que se unen los sustratos → éste 
sitio específico se denomina SITIO ACTIVO → éste a su vez posee dos 
regiones: 
 REGIÓN DE RECONOCIMIENTO O DE FIJACIÓN DEL SUSTRATO (bolsillo de 
unión) 
 REGIÓN CATALÍTICA → sitio donde se lleva a cabo la reacción química 
que cataliza la enzima. 
En general son dos sitios separados, aunque en algunas enzimas pueden 
estar superpuestos. 
Sitio activo de la tripsina (proteasa → degrada 
péptidos → rompe enlaces peptídicos). Imagen 
derecha → módelo de superficie del sitio activo de la 
enzima → en azul se representa al sitio activo y en 
blanco y rojo la molecula de sustrato unida. 
La tripsina es una serina proteasa ya que tiene en su 
sitio activo un residuo de serina que es fundamental para el funcionamiento de la enzima. 
En celeste → sitio de unión de la tripsina; en lila → 
sitio catalítico. 
EL SUSTRATO → péptido o proteína que será 
degradado por la tripsina → se une mediante 
interacciones puente de hidrógeno con ciertos 
aa del sitio de unión → en este caso, las 
interacciones son entre los grupos aminos y 
carboxilo de ambas cadenas polipeptídicas → 
se forma una estructura de lámina beta. 
POR OTRO LADO → una cadena lateral del péptido que será degradado → se introduce en 
el bolsillo de unión → e interacciona por uniones electroestáticas con un residuo de aa 
aportado por la enzima a nivel del sitio de unión → estas interacciones hacen que el 
SUSTRATO SE FIJE ESPECÍFICAMENTE A LA ENZIMA; y por otro lado, QUEDA EXPUESTO EL ENLACE 
PEPTÍDICO QUE SERÁ ESCINDIDO POR LA ENZIMA EN EL SITIO CATALÍTICO. 
Diferentes especificidades de sustratos para 
distintas serinoproteasas relacionadas. CADA UNA DE 
ESTAS TIENE UN RANGO DE SUSTRATOS ESPECÍFICOS; EN EL 
BOLSILLO DE UNIÓN → CADA UNA DE ELLAS TIENE 
DETERMINADOS AA ESPECÍFICOS QUE RECONOCEN 
DIFERENTES SUSTRATOS. 
 
 
 
Los parámetros que definen la actividad catalítica de una enzima son: 
 LA VELOCIDAD MÁXIMA → es la velocidad máxima de reacción a concentración de 
saturación de sustrato. 
 KM → se define como la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad 
de la velocidad máxima; mide la afinidad de la enzima por el sustrato. 
Velocidad de una reacción 
enzimática en función de la 
concentración del sustrato. 
CURVA ROJA → se observa que a 
medida que aumenta la 
concentración de sustrato → 
aumenta la velocidad de la 
reacción (velocidad de 
formación de producto). Sin 
embargo → ESTA VELOCIDADCinética enzimática 
AUMENTA HASTA UN NÚMERO MÁXIMO EN DONDE SE DETIENE Y ALCANZA UN EQUILIBRIO → por 
encima de ella, aunque aumente la concentración de sustrato, la velocidad máxima no 
se modifica → DEBIDO A QUE LOS SITIOS DE UNIÓN ESTÁN COMPLETAMENTE OCUPADOS. 
CURVA CELESTE → cantidad menor de enzima → 4 veces menor que curva roja → a medida 
que aumenta la concentración de sustrato aumenta la velocidad de reacción → 
igualmente se llega a una velocidad máxima → velocidad máxima 4 veces menor que la 
velocidad máxima de la curva roja → ya que tiene 4 veces menos cantidad de enzima. ES 
DECIR → LA VELOCIDAD MÁXIMA DE LA REACCIÓN ENZIMÁTICA DEPENDE DE LA CONCENTRACIÓN 
DE LA ENZIMA. 
LA KM ES LA MISMA PARA AMBAS CURVAS → se debe a que la km depende de la enzima y del 
sustrato que estén interaccionando → es independiente de la concentración de enzima. 
La km a su vez → DA UNA MEDIDA DE LA AFINIDAD DE LA UNIÓN DE LA ENZIMA CON SU SUSTRATO 
ESPECÍFICO → ES UNA MEDIDA DE LA AFINIDAD DE MANERA INVERSA → cuanto menor sea la km 
(cuanto menor sea la concentración de sustrato necesaria para llegar a la mitad de la 
velocidad máxima), mayor será la afinidad de la enzima por el sustrato particular. 
PARA UNA ENZIMA, CATALIZADA POR UNA 
ENZIMA A UNA DETERMINADA 
CONCENTRACIÓN DE ENZIMA → observo 
dos sustratos diferentes, cada uno de 
ellos se une a la enzima con una 
afinidad diferente. 
CURVA ROJA → CORRESPONDE AL 
SUSTRATO DE MAYOR AFINIDAD. Posee una 
determinada velocidad máxima y una 
determinada km. 
CURVA CELESTE → SUSTRATO DE BAJA AFINIDAD → se llega a la misma velocidad máxima en el 
tiempo → porque la enzima es la misma. Sin embargo → la km es diferente → en este caso 
es mayor → si la km es mayor, la afinidad de la enzima por esos sustratos es menor → en 
este caso, se necesita mas cantidad de sustrato para llegar a la mitad de la velocidad 
máxima. 
POR LO GENERAL → LA CONCENTRACIÓN INTRACELULAR DE UN SUSTRATO SUELE SER LA MISMA O 
SUPERIOR AL VALOR DE KM DE LA ENZIMA A LA CUAL SE UNE. 
EN LAS CÉLULAS EXISTEN NUMEROSAS VÍAS METABÓLICAS FORMADAS POR 
DIFERENTES PASOS → cada uno de los cuales está catalizado por una 
enzima → por lo general, el producto de una primera reacción 
enzimática → actúa como sustrato de la segunda reacción 
enzimática → y así sucesivamente. 
Durante la evolución → se desarrollaron mecanismos que tienden a aumentar la eficiencia 
de las vías metabólicas.