27avo teo CITOESQUELETO 2

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ACTINA Y MIOSINA SE AUTOENSAMBLAN → no hay un proceso en el cual se requiera una 
enzima sino que ocurre de manera espontánea; el ensamblaje es a través de uNIONES NO 
COVALENTES → y la presencia de estas uniones no covalentes hace que el ensamblaje sea 
dinámico pudiendo ocurrir la polimerización y despolimerización fácilmente → recordar 
que la hidrolisis de ATP no tiene nada que ver con permitir la polimerización. 
Estos 5 PARÁMETROS hacen que la célula sea 
capaz de gobernar el autoensamblaje 
dinámico del citoesqueleto → el control de 
estos parámetros está dado por diferentes 
PROTEÍNAS ACCESORIAS. 
 
 
REGULACIÓN POR NUCLEACIÓN 
GRÁFICO IZQUIERDA → una vez que se añadió la sal (estímulo) → se observa que el cambio 
de la fuerza iónica favorece el proceso de nucleación. La nucleación es un proceso por el 
cual se forma el núcleo mínimo de monómeros a partir del cual aumenta rápidamente la 
velocidad de polimerización → el filamento va a crecer hasta que se hayan incorporados 
tantos monómeros de manera tal que la concentración de monómeros disponibles sea 
igual a la concentración crítica → el tamaño del filamento se mantiene en FASE 
ESTACIONARIA ya que hay un intercambio que hace que la velocidad de polimerización y 
despolimerización sea la misma. 
 
GRÁFICO DERECHA → se añade el núcleo preformado de actina → se produce la 
polimerización casi de forma instantánea; todo el tiempo que tarda en formarse el 
filamento es debido a la nucleación. 
 
27° T E O R I C O 
Microtúbulos 
En el caso de la formación de los microtúbulos existe el 
COMPLEJO YTURK → en lugar de tener alfa y beta tubulina 
(dímero que se debe formar para dimerizar y formar el 
microtúbulo) se tiene GAMA TUBULINA, que JUNTO CON UN 
CONJUNTO DE PROTEÍNAS ACCESORIAS FORMAN EL NÚCLEO MÍNIMO 
A PARTIR DEL CUAL SE FORMA LA POLIMERIZACIÓN. 
No se debe esperar a que se forme el anillo de 13 unidades 
para que ocurra la polimerización → y se puede controlar 
donde estará localizado el extremo – del microtúbulo. 
El complejo gama TURK está incluido dentro del centro 
organizador de los microtúbulos o cuerpo basal. El centro 
organizador de los microtúbulos, denominado CENTROSOMA, 
tiene a los centriolos en el centro, y están incluidos dentro 
de una matriz de material pericentriolar → sobre la 
superficie de esta esfera se localiza el complejo gama TURK 
a partir del cual se polimerizarán los microtúbulos. 
EN LA CÉLULA SE TIENE AL CENTROSOMA EN EL CUAL SE TIENEN LOS 
CENTRIOLOS → a partir del cual se forma el centro de 
nucleación a partir del extremo – y a partir del cual los 
microtúbulos polimerizan por el extremo +. Se observa que el extremo – está bloqueado y 
es inaccesible para la polimerización y para la despolimerización. 
A partir del centrosoma se generan los microtúbulos 
creciendo por el extremo +. 
Los CENTRIOLOS están constituidos por un arreglo de 3 
microtúbulos fusionados entre sí. Todo CENTROSOMA tiene 
en su interior 2 centriolos ubicados de manera 
perpendicular → los centriolos a su vez tienen PROTEÍNAS 
ACCESORIAS que estabilizan la estructura. Los centriolos, 
durante el proceso de división celular son duplicados. 
El centrosoma se encuentra próximo al 
centro de la célula → así, los 
microtúbulos representarán el 
posicionamiento intracelular para que 
las organelas estén localizadas en una 
determinada posición de la célula. 
Sin embargo → no siempre el centrosoma está próximo al centro de la célula. 
En A se tiene una célula no polarizada y un fibroblasto migratorio → el 
centro organizador de los microtúbulos se organiza próximo al núcleo 
determinando el posicionamiento global dentro de la célula. 
En B se tiene células epiteliales → cuando se genera el cilio primario, el 
centrosoma se ubica por debajo del cilio y a partir de él se polimerizara y 
generará la estructura ciliar. 
 
Entonces → el centrosoma genera el centro de nucleación y de esa manera permite 
localizar o geoposicionar los componentes de la célula. 
MICROFILAMENTOS 
En este caso se tiene dos factores reguladores de nucleación que favorecerán un arreglo 
diferente del citoesqueleto de actina: 
 PROTEÍNAS ARP → favorecen la nucleación y ramificación. Son la ARP2 y ARP3 y tienen 
una gran similitud estructural con la actina → a través del COMPLEJO ARP2-3 se 
generará un simil-núcleo mínimo → lo que conferirá la estructura a partir de la cual la 
actina comenzará a polimerizar rápidamente. Este complejo ocurre en el EXTREMO 
MENOS. 
 
La proteína ARP2-3 además de favorecer la nucleación (y con ello la polimerización) 
→ también favorece la ramificación ya que puede interactuar de manea lateral con 
el filamento de actina generando un nuevo sitio en donde se favorecerá la 
nucleación y se generarán estructuras ramificadas de actina → ya no será una única 
fibra sino una red de diferentes fibras con una disposición ramificada. 
 
Se generan estructuras 
que le confieren al 
citoplasma de la célula 
una estructura de gel. 
 FORMINAS → favorecen la nucleación pero no la ramificación. Se desplazan 
favoreciendo la incorporación de monómeros al filamento; no se queda en el extremo 
– sino que va migrando hacia el extremo + → el extremo – no está bloqueado. SE 
FAVORECE LA FORMACIÓN DE FIBRAS, NO DE REDES. 
 
REGULACIÓN POR CONCENTRACIÓN DISPONIBLE 
La polimerización es un fenómeno que ocurre ESPONTÁNEAMENTE → con lo cual, si se tienen 
monómeros libres de actina o tubulina → polimerizará hasta encontrar el estado 
estacionario en el cual el filamento se mantiene constante. 
La célula, si deja monómeros libres por encima de 
la concentración crítica → favorecerá la 
POLIMERIZACIÓN del citoesqueleto. 
Si de alguna manera se disminuye la 
concentración de monómeros disponibles → el 
filamento DESPOLIMERIZARIA. 
 
MICROFILAMENTOS 
En una célula, la actina es la proteína mayoritaria, 
entonces ¿cómo es que no se polimeriza 
constantemente la actina siendo que la 
concentración de monómeros libres está siempre 
por arriba de la concentración crítica? Esto no 
sucede ya que existe una proteína, la TIMOSINA, la 
cual se une a la actina bloqueando los sitios de 
unión de la actina. LA TIMOSINA LE GENERA UN 
IMPEDIMENTO ESTÉRICO A LA ACTINA, BLOQUEANDOLE LOS SITIOS DE UNIÓN PARA QUE NO PUEDA 
UNIRSE A OTRA ACTINA Y POLIMERIZAR. 
 Entonces, de esta manera → la célula bloquea a la actina; y cuando se requiere que los 
filamentos de actina comiencen a polimerizar entra en juego la PROFILINA → esta proteína 
SE UNE AL MONÓMERO DE ACTINA EN UNA ZONA DETERMINADA, DEJANDO ÚNICAMENTE EXPUESTA 
LA CARA DE LA ACTINA QUE LE PERMITE UNIRSE AL EXTREMO + DEL CITOESQUELETO. Además → la 
profilina FAVORECE EL INTERCAMBIO DE ADP POR ATP. 
Entonces → la profilina toma las 
subunidades de actina, bloquea el 
extremo de unión al extremo - ; favorece 
la unión al extremo + y así favorece la 
polimerización. COMPITE CON LA TIMOSINA 
→ cuando la profilina se une desplaza a 
la timosina y favorece que la actina 
polimerice. 
La FORMINA, que favorecía la nucleación 
y se iba desplazando hacia el extremo + 
favoreciendo la polimerización → 
presenta “BIGOTES DE FORMINA” que unen PROFILINA → y a su vez, la profilina une actina → 
formándose así un COMPLEJO FORMINA-PROFILINA → el cual favorecerá la polimerización ya 
que genera el centro de nucleación y al concentrar la profilina unida a la actina genera 
un gran aumento de la concentración disponible de monómeros libres (además, la 
profilina permite que se de la polimerización por el extremo +). 
 
AL BLOQUEAR LA ACTINA CON LA TIMOSINA → LA TIENE DISPONIBLE Y LISTA PARA UTILIZARLA 
CUANDO SE LA NECESITE → cuando un estímulo active a la profilina, esta desplazará a la 
timosina favoreciendo la polimerización → el filamento de actina polimerizará 
rápidamente dando una RESPUESTA RÁPIDA. 
MICROTÚBULOS 
Se tiene una proteína llamada ESTATMINA → 
tiene una estructura deALFA HÉLICE capaz de 
secuestrar dos monómeros de BETA TUBULINA y 
dos de ALFA TUBULINA → al hacer esto, regula 
la polimerización y puede cambia la afinidad 
por estas subunidades mediante la 
fosforilación. 
LA ESTATMINA TIENE LA CAPACIDAD DE, REGULANDO LA CONCENTRACIÓN DISPONIBLE, FAVORECER 
LA INESTABILIDAD DINÁMICA. 
INESTABILIDAD DINÁMICA → en los microtúbulos 
se va incorporando alfa y beta tubulina con 
GTP a una velocidad determinada por la 
concentración crítica del extremo + cuando 
el monómero tiene GTP; cuando los 
monómeros están polimerizados dentro del 
filamento, comienza a favorecerse la hidrólisis 
de GTP a GDP → hasta llegar a un momento 
en que el monómero que este en el extremo 
+ hidrolice GTP a GDP y allí, rápidamente la 
concentración crítica se vuelve mucho más 
alta que la concentración de monómeros de 
tubulina disponibles → con lo cual tenderá a la despolimerización del microtúbulo hasta 
que pueda incorporarse nuevamente una subunidad de tubulina unida a GTP → allí, la 
concentración crítica del extremo + será menor a la concentración de monómeros libres, 
tendiendo a la polimerización. 
La ESTATMINA → al secuestrar los monómeros de alfa y beta tubulina → permite que la 
concentración de monómero libre esté muy próxima a la concentración crítica del 
extremo + cuando tiene GTP. Sin la estatmina habría una gran cantidad de subunidades 
de alfa y beta tubulina libres, con lo cual la inestabilidad dinámica dada por el equilibrio 
entre catástrofe y rescate no ocurriría → ya que al haber tantas subunidades libres, la 
velocidad de polimerización del extremo más sería muy alta y nunca se alcanzaría a 
hidrolizar ese GTP, lo que haría que el microtúbulo crezca de manera constante → no 
habría inestabilidad. 
REGULACIÓN POR proteínas de unión a extremos del filamento 
(POLARIDAD DE POLARIZACIÓN) 
Los extremos + y – tienen diferentes 
concentraciones críticas; la célula 
bloqueara los extremos 
dependiendo para qué lado se 
desea que el filamento crezca; o si 
se busca que quede estable. 
Habrá determinadas proteínas que 
bloqueen los extremos. 
 
MICROFILAMENTOS 
EN LOS MICROFILAMENTOS, LA ARP2/3 BLOQUEARÁ EL EXTREMO MENOS; además 
está la tropomodulina → también capaz de bloquear el extremo – 
generando una estructura estable que no despolimerice desde el extremo -. 
Un ejemplo de proteína que bloquee el extremo + es la CAP Z → lo cual 
genera filamentos de actina extremadamente estables y filamentos de 
actina que no despolimerizarán y polimerizar tan fácilmente. Por ejemplo → 
en el sarcómero del músculo, la necesidad de que el filamento sea estable 
para mantener la integridad del músculo requiere de que se bloqueen tanto 
los extremo – como los extremo + del citoesqueleto de actina. 
MICROTÚBULOS 
Existen proteínas capaces de unirse al extremo +: 
 PROTEÍNAS MAP → se unen a los extremo + ESTABILIZÁNDOLOS e impidiendo, por ejemplo, 
que ocurra el fenómeno de catástrofe. 
 PROTEÍNAS DE UNIONES LATERALES (por ejemplo quinesina 13) → se une al filamento de 
manera lateral traccionandolo y haciendo que se acorten rápidamente. Si se 
traccionan los filamentos o se produce la hidrólisis de GTP a GDP, el protofilamento se 
curva → y si se curva el protofilmento, hay una pérdida de las uniones laterales, 
acortándose el filamento. Confieren INESTABILIDAD. 
 
 
REGULACIÓN POR proteínas de unión lateral al filamento 
Las proteínas de uniones laterales van a estabilizar o desestabilizar los filamentos. 
 MICROTÚBULOS
 PROTEÍNA CATANINA → a partir de ATP provoca cortes en los microtúbulos que exponen 
el extremo – (el cual generalmente está protegido en los microtúbulos) con lo cual se 
despolimeriza rápidamente el microtúbulo y se acorta rápidamente → así se genera 
una tensión que favorece la migración de los cromosomas durante la mitosis. 
 MAP → hay de distintos tipos; la MAP2 une lateralmente a diferentes microtúbulos; la 
MAPtau genera un impedimento estérico para que se separen los microtúbulos. 
 
MICROFILAMENTOS 
 GELSOLINA → se activa por calcio y se une a la actina; y cuando los filamentos de 
actina exponen un surco, se unen allí y debido a un impedimento estérico favorece 
que el citoesqueleto de actina se corte → y la exposición de un extremo – hace que 
éste se acorte más rápidamente → la exposición de dos extremos – hace que se 
despolimerice más rápidamente. 
 
 
 TROPOMIOSINA → es una proteína fibrilar que se une a 7 subunidades de un 
protofilamento y se ubica en el sitio de unión a miosina impidiendo su unión. La 
tropomiosina interactúa con un complejo de troponina → cuando hay liberación de 
calcio, una de las troponinas toma el calcio y produce un cambio conformacional 
haciendo que la tropomiosina se desplace de su posición en el filamento de actina 
exponiendo el sitio de unión de la miosina y permitiendo la contracción muscular. 
 COFILINA → se une a los filamentos de actina generando una torsión sobre ellos, 
haciendo que despolimericen y generando una desestabilización de los filamentos. 
PROTEÍNAS DE ENTRECRUZAMIENTO 
El citoesqueleto de actina puede arreglarse en diferentes estructuras (redes, filamentos) y 
los diferentes arreglos del citoesqueleto pueden presentarse de manera simultánea dentro 
de una misma célula. En todos los casos el citoesqueleto es de actina → la disposición de 
una u otra forma depende de la presencia de diferentes proteínas de unión lateral 
denominadas PROTEINAS DE ENTRECRUZAMIENTO. 
 
Estas proteínas tienen un dominio de unión a actina; por ejemplo → FIMBRINA tiene dos 
dominios de unión a actina muy próximos entre sí, entonces, cuando se unan dos 
filamentos a esos dominios → estarán muy cerca y generara uniones paralelas en forma 
rígida. La FILAMINA, por otro lado → posee dos dominios de unión a actina distanciados 
entre sí, cuando se unan dos fibras de actina, al ser flexible permitirá arreglos en forma de 
redes. 
JUNTO CON LAS PROTEÍNAS DE NUCLEACIÓN SE DETERMINA QUE LOS FILAMENTOS DE ACTINA 
TERMINEN FORMANDO UNA ESTRUCTURA DE HACES RÍGIDA O QUE FORMEN UNA ESTRUCTURA 
RAMIFICADA FLEXIBLE EN FORMA DE REDES. 
PROTEÍNAS MOTORAS 
Las proteínas motoras tienen una CABEZA 
(dominio motor de la proteína), en ella se 
produce la incorporación de ATP, y la 
hidrólisis del ATP llevará a un cambio 
conformacional y de afinidad; también 
tienen una COLA, la cual determina que 
determinara la carga de la proteína 
motora (le confiere especificidad). 
 
MIOSINA (MICROFILAMENTOS) 
LA MIOSINA TIENE DOS DOMINIOS → un dominio aminoterminal (cabeza) y un dominio C 
terminal (cola); la miosina II tiene dos CADENAS LIVIANAS unidas a la CADENA PESADA → las 
cadenas livianas están relacionadas con el control de la miosina. 
El dímero de miosina II tiene 2 
cabezas y una cola fibrilar → esta 
interactuará con otro dominio 
fibrilar de una cabeza de miosina 
generando un arreglo en donde se 
tendrá la parte fibrilar y una zona de 
cabezas que traccionarán en 
sentidos contrarios → genera la 
contracción muscular. 
Hay varios tipos de miosina → casi 
todos se desplazan desde el 
extremo – hacia el extremo +. 
 MIOSINA I → se encarga de la organización intracelular. Se desplaza lateralmente 
sobre el filamento de actina y permite que la microvellosidad tenga movimiento. 
 MIOSINA II → posee actividad contráctil → formación del sarcómero y citosinesis 
(momento en que las células se dividen). 
 MIOSINA V → relacionada con el transporte de organelas y vesículas. 
DINEINAS (MICROTÚBULOS) 
Las dineínas se desplazan hacia el extremo -. 
Existen dos familias de dineínas: 
 DINEÍNAS CITOPLASMÁTICAS → son 
homodímeros 
 DINEÍNAS AXONEMALES → son heterodímeros 
o heterotrímeros. 
 
QUINESINAS (MICROTÚBULOS) 
Se desplazan, en su mayoría, por los microtúbulos hacia el extremo +. 
 QUINESINA 13 → se une al microtúbulo generando tracción para que se curven los 
protofilamentos →favoreciendo así la catástrofe en la inestabilidad dinámica. 
 QUINESINA 5 → interactúan entre sí haciendo un desplazamiento bipolar en los 
microtúbulos; traccionan a los microtúbulos en un mismo sentido generando un 
desplazamiento de dos microtúbulos entre sí. 
En las quinesinas → las dos cabezas están siempre interactuando con los microtúbulos (a 
diferencia de la miosina). Quinesina movimiento lento → miosina movimiento rápido. 
La energía liberada de la 
hidrólisis de ATP genera un 
CAMBIO CONFORMACIONAL que 
a su vez genera un cambió en 
la proteína (generando así la 
tracción); y a su vez habrá un 
CAMBIO DE AFINIDAD. 
La miosina, como ejemplo de 
proteína motora → se basará 
en la hidrólisis de ATP a ADP 
generando un cambio 
conformacional y de afinidad. 
El cambio de conformación y 
de afinidad estará dado por 
un ciclo del ATP; habrá casos en donde la miosina no tenga unido ningún nucleótido 
trifosfato, otros donde incorpore ATP y lo hidrolice → se elimina en primera instancia el 
fosfato inorgánico del ADP; y posteriormente, el ADP será intercambiado de la miosina 
para que ingrese nuevamente el ATP. 
 CUANDO NO HAY ATP UNIDO A LA MIOSINA → esta se encuentra unida a un filamento de 
actina. 
 CUANDO LA MIOSINA UNE ATP → cambio de afinidad, ya no tiene afinidad por la actina. 
 HIDRÓLISIS → cambio conformacional, la cabeza de la miosina pasa de una posición a 
otra. Vuelve a aumentar la afinidad por la actina, la miosina se le unirá. En ese 
momento en que la miosina vuelve unirse a la actina → se favorece la liberación de 
fosfato inorgánico; y la liberación de fosfato genera un cambio de afinidad → con lo 
cual la miosina tendrá una gran afinidad por la actina. 
 LIBERACIÓN DEL ADP → cambio conformacional, cabeza retorna a la posición original. El 
cambio de conformación genera una tracción sobre el filamento de actina, lo que 
produce el desplazamiento. 
 
FUNCIONES FISIOLÓGICAS DEL CITOESQUELETO 
Funciones de las proteínas motoras: 
 TRANSPORTE DE ORGANELAS Y VESÍCULAS: 
o el RE interactúa con quinesinas → se desplazan hacia el extremo + con lo cual el RE 
debería estar alejado del núcleo 
o el Golgi con dineínas → se desplazan hacia el extremo – con lo debería encontrarse 
próximo al núcleo. 
Sin embargo → esto se ve al revés en los esquemas, el más cercano al núcleo es el RE y el 
Golgi está más alejado. 
 TRANSPORTE DE ARNM 
CILIOS-FLAGELOS 
Los microtúbulos se arreglan por 13 protofilamentos formando el 
túbulo; sin embargo, existen otros tipos de arreglos de los 
microtúbulos que determinan otras estructuras: 
 puede formarse un anillo de 13 y fusionarse con uno de 10 → 
se forma un doblete → presente en los cilios y flagelos. 
 pueden formarse dos anillos de 10 y uno de 13 y fusionarse 
entre sí → triplete presente en los centriolos o de los cuerpos 
basales. 
FLAGELO 
Flagelo → estructura motora constituida por 9 dobletes de actina y 2 
singuletes de microtúbulo en el centro (9+2). Se necesita DINEÍNA que a 
partir de movimientos entre los dobletes genere una curvatura → permite, 
por ejemplo, el movimiento de la cola de los espermatozoides. 
La diferencia entre los cilios y los flagelos es el tamaño → los flagelos son 
más largos que los cilios. 
CILIOS 
Tienen una proporción de 9+2 como los flagelos; sin embargo, hay 
casos en que se altera. Los cilios 9+2 pueden o no tener dineína → 
y de acuerdo a ello pueden tener cilios móviles e inmóviles. Los 
cilios 9+2 sin dineína son SENSORES. 
Sin embargo → también existen cilios 9+0 → o sea que carecen 
de los dos singuletes en el centro del axonema. También pueden 
o no tener dineína → y ser o no móviles según tengan o no. 
CILIO 9+0 SIN DINEINA → CILIO PRIMARIO → sensor mecanoquímico 
→ sensa un movimiento y produce una respuesta química (vía de 
señalización). 
9+0 MÓVIL → CILIOS NODALES → si se genera una alteración puede 
producirse un situs inversus → el movimiento del cilio determina 
hacia qué lado se forman los órganos. DETERMINA LA SIMETRIA. 
 
ARREGLOS DE ACTINA 
FENÓMENO DE QUIMIOTAXIS/ FORMACIÓN DE LAMELIPODIO 
ES EL DESPLAZAMIENTO DE UNA CÉLULA SOBRE UNA MATRIZ 
SÓLIDA. 
La célula genera uniones focales → genera una 
extensión de la membrana llamada LAMELIPODIO, la 
cual generara un nuevo contacto focal → el cual a 
su vez generará fibras contráctiles que desplazarán 
el contenido del citoplasma hacia adelante. 
SE PRODUCE EL DESPLAZAMIENTO DE LA CÉLULA SOBRE LA 
MATRIZ. 
EL LAMELIPODIO ES UN ARREGLO DE CITOESQUELETO 
DONDE SE PRIORIZA LA FORMACIÓN DE REDES Y DE 
ESTRUCTURAS DE GEL. En la formación de lamelipodio 
está involucrada la PROTEÍNA DE NUCLEACIÓN ARP2-3 
ya que debe generar estructuras ramificadas; 
también está presente la FILAMINA que es una proteína que favorece la formación de 
redes. 
LA PROTEÍNA RAC VA A FAVORECER PRINCIPALMENTE LA FORMACIÓN DE LAMELIPODIO; mientras 
que la proteína Rho va a favorecer principalmente la formación de fibras y haces 
contráctiles. La proteína CDC42 FAVORECE LA FORMACIÓN DE FILOPODIOS. 
EN EL EXTREMO CONDUCTOR DE LA CÉLULA SE DEBE GENERAR UNA FORMACIÓN DE REDES Y HACES 
QUE FORMAN EL LAMELIPODIO; MIENTRAS QUE EN EL EXTREMO CONTRARIO DEBE GENERAR 
ESTRUCTURAS CONTRÁCTILES PARA DESPLAZAR SU CONTENIDO A PARTIR DE LA UNIÓN CÉLULA-MATRIZ. 
LA CÉLULA NECESITA FORMAR DOS TIPOS DE CITOESQUELETO DISTINTO DEPENDIENDO LA ZONA DE LA 
CÉLULA DE LA CUAL SE HABLE: 
 EXTREMO POSTERIOR → formará fibras de estrés o 
fibras contráctiles. 
 BORDE DIRECTOR → formara un lamelipodio. 
Entonces → en el borde director ocurre 
principalmente la activación de la proteína RAC → 
esta es una GTPASA MONOMÉRICA → se activará, 
activando una PI3 QUINASA la cual generará PIP2 que 
impedirá la formación de un CASQUETE EN EL EXTREMO + 
(se necesita que el extremo crezca y el casquete lo 
impediría). Además se activan las proteínas WASP que 
activaran a ARP2-3 (proteína de nucleación y de 
ramificación). También se activará la proteína PAK la 
cual inhibe a una quinasa que fosforilaría a las 
cadenas livianas de la miosina II → se disminuye así la 
activación de la miosina. 
La formación de las proteínas de estrés o contráctiles es la 
proteína Rho → activa forminas para favorecer la formación 
de haces; también, activa una Rho quinasa (monomérica) 
que inhibe a una fosfatasa que le quitaría el fosfato a la 
cadena liviana de la miosina → entonces la cadena liviana 
de la miosina se mantiene fosforilada y activa → se forman 
haces contráctiles. 
 
 
 
 
 
LA CÉLULA DEBE SENSAR LA PRESENCIA DE BACTERIAS → las células defensivas tienen receptores 
que detectan la N-formilmetionina de las bacterias → cuando es detectada, se activa 
tanto una proteína Gi la cual activa fosfatidilinositol 3 quinasa que forma fosfatidil inositol 3 
fosfato → y a partir del fosfatidilinositol 3 fosfato se activa la proteína RAC → en esta zona 
se comenzará a formar el citoesqueleto ramificado para formar el lamelipodio. 
A su vez, se activa la proteína trimérica G12/13 → la cual activa Rho → y la activación de 
Rho lleva a la formación de haces contráctiles de actina. 
RAC INHIBE A RHO Y RHO INHIBE A RAC EN FORMA MUTUA → CUANDO UNA ESTÁ ACTIVADA EN EL 
BORDE DIRECTOR, LA OTRA SE ACTIVA EN EL BORDE POSTERIOR. Cuando hay fosfatidilinositol 
trifosfato en el borde director → se prioriza la activación de RAC, y RAC inhibe a Rho. 
Pero, en el borde posterior, el PIP3 es degradado a PIP2 por la presencia de la proteína 
PTEN → con lo cual, en el borde posterior no se produce la activación de RAC, 
predominando entonces la activación de Rho. 
DE ESTA MANERA, SE ACTIVA RAC EN EL BORDE DIRECTOR Y FORMA EL LAMELIPODIO; MIENTAS QUE 
RHO SE ACTIVA EN EL BORDE POSTERIOR Y FORMA LOS HACES CONTRÁCTILES DE ACTINA.