Bioquimica proteínas estructuras - Dariel Isai Soria Cordova

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ESTRUCTURA DE LAS 
PROTEÍNAS 
BIOQUIMICA
Facultad de Ciencias Químicas
Dra. Rosalía Reynoso Camacho 
Aminoácido
 Aminoácido
enlace peptídico : enlace amida
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Fuerzas Estabilizadoras de las Proteínas
Enlaces Covalentes
Enlaces de Hidrógeno
Interacciones de Van der Waals
Enlaces de Disulfuro
Interacciones Iónicas
Interacciones Hidrofóbicas
Lehninger Principles of Biochemistry
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Enlaces Covalentes: Es aquel enlace en donde los pares de átomos
comparten pares de electrones.
Enlaces de Hidrógeno: atracción electrostática entre un átomo de oxígeno de una molécula de agua y el hidrógeno de otra.
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+de+hidrogeno&aq=1&oq=enlaces+de+&start=0
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+covalentes&aq=f&oq=&start=0
Interacciones de Vander Waals: interacciones electrostáticas débiles que se establecen cuando dos dipolos se aproximan.
Enlaces de Disulfuro (puente disulfuro o enlace SS) : es un enlace covalente fuerte entre grupos tioll (-SH2) de dos cisteínas. 
Tomado de: Bioquímica. Mathews. 3era edición
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+disulfuro&aq=f&oq=&start=0
Interacciones Iónicas: uno de los átomos capta electrones del otro. 
Interacciones Hidrofóbicas (efecto hidrófobo): fuerzas que mantienen juntas las regiones hidrófobas de las moléculas (no interaccionan con el agua).
http://images.google.co.ve/images?hl=es&q=enlaces%20ionicos&oq=&um=1&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
Tomado de: Bioquímica. Mathews. 3era edición
Rotación restringida del enlace peptídico
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS
http://img47.imageshack.us/i/estructuraproteinasbl9.png/ 
Estructura Primaria (enlaces)
Estabilidad por Enlaces covalentes (peptídico) 
Enlaces peptídico: enlace covalente grupo amino - grupo carboxilo. Limita el número de cadenas polipeptídicas
Lehninger Principles of Biochemistry
ESTRUCTURA PRIMARIA
Independientemente de la longitud de la cadena, siempre hay un extremo amino y un extremo carboxilo terminal que permanecen intactos.
http://www.arrakis.es/~ibrabida/igpr16.gif 
El enlace peptídico tiene carácter de doble enlace y
una rotación restringida
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El enlace peptídico tiene una geometría plana
sólo existe libre rotación 
en torno al Cα
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos de aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica
Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales de aminoácidos cercanos en la cadena.
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/FigT3/Fig3_1m.jpg 
LOS ÁNGULOS QUE DEFINEN LOS DOS TIPOS MAS COMUNES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hélice alfa: Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg 
La α-hélice se estabiliza a través de puentes de
hidrógeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptídico y el grupo >NH de otro
residuo “i” con “i + 4” 
 LA HÉLICE ALFA SE FORMA CON MAS FACILIDAD QUE OTRAS CONFORMACIONES POSIBLES 
Uso optimo de puentes de hidrogeno
Cada uno de los enlaces peptidos de la helice participa en un enlace de H
Tres o cuatro enlaces de hidrogeno por giro, estos sumados proporcionan a la estructura una estabilidad considerable
http://payala.mayo.uson.mx/Programa/modulo_3_c.jpg 
3,6 aminoácidos / vuelta
α-hélice
Los radicales van dirigidos
hacia afuera
los puentes de hidrógeno
son paralelos al eje central
de la hélice
la α-hélice es
“right-handed”
LOS ÁNGULOS QUE DEFINEN LOS DOS TIPOS MAS COMUNES DE ESTRUCTURA SECUNDARIA
Láminas beta: La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas o antíparalelas y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. 
http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/6Proteinasglobulares/solenoides.jpg 
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Las láminas β se estabilizan por puentes de H entre los grupos >C=O y >NH de enlaces peptídicos de cadenas 
diferentes 
vista
desde
arriba
vista
lateral
lámina
 antiparalela
Los radicales de los
aminoácidos van 
sobre y bajo el 
plano medio de la 
lámina, en forma 
alternada.
Es más estable con
aminoácidos
con R pequeños.
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PARALELAS
ANTIPARALELAS
Lehninger Principles of Biochemistry
Estructura Secundaria (enlaces)
Hélices α: bucle de enlaces de hidrógeno
Lehninger Principles of Biochemistry
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Láminas β: enlaces de hidrógenos lineales
Lehninger Principles of Biochemistry
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Lehninger Principles of Biochemistry
Un motivo se refiere a una combinación específica de elementos estructurales secundarios (como los hélice-giro-hélice). 
Estos elementos son llamados a menudo superestructuras secundarias.
 
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Frecuencia de aparición de los aminoácidos en las estructuras secundarias 
Giros β: Enlaces de hidrógeno y enlaces peptídicos.
Lehninger Principles of Biochemistry
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento de la cadena polipeptidica, participan los grupos R
Es la responsable directa de sus propiedades biológicas 
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/60/Myoglobin.png 
TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA
FIBROSA
GLOBULAR
http://recursos.cnice.mec.es/biosfera/alumno/2bachillerato/biomol/imagenes/protido/hemoglobine.gif 
http://bifi.unizar.es/jsancho/estructuramacromoleculas/6Proteinasglobulares/solenoides.jpg 
ESTRUCTURA
TERCIARIA
segmentos con α-hélice y otros con estructura β
Estructura terciaria (enlaces)
Interacciones carga- carga: entre grupos de las cadenas laterales +/-. (Puentes salinos).
Enlace de Hidrógeno internos: débiles en disolución acuosa, contribución considerable a la estabilidad.
http://images.google.co.ve/images?hl=es&q=enlaces%20ionicos&oq=&um=1&ie=UTF-8&sa=N&tab=wi
http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=enlaces+de+hidrogeno&aq=1&oq=enlaces+de+&start=0
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Interacciones de Vander Walls: la suma de interacciones intramoleculares da una poderosa estabilización.
Efecto Hidrófobo: internalización de los grupos hidrófobos por el plegado.
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Tomado de: Bioquímica. Mathews. 3era edición
FORMACION DE PUENTES DISULFURO
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Las proteínas colocan sus aminoácidos con grupos hidrofóbicos hacia el interior y los aminoácidos con grupos hidrofílicos hacia el exterior 
INTERACCIONES Y ENLACES DE LA 
ESTRUCTURA TERCIARIA
 PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
 HIDROGENO HIDROFOBICA
PUENTE DISULFURO
 
ESTRUCTURA CUATERNARIA
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros. 
http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/60/Myoglobin.png 
Estructura cuaternaria (enlaces)
Interacciones Proteína – Proteína Homotípicas: puentes salinos, enlaces de hidrógeno, fuerzas de Vander Waals, interacciones hidrófobas, enlaces de disulfuro.
Lehninger Principles of Biochemistry
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Interacciones Proteína – Proteína Heterotípicas: fuerzas no covalentes en las superficies proteicas complementarias.
Lehninger Principles of Biochemistry
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Proteína hidratada
Estructura cuaternaria
Estructura cuaternaria
HEMOGLOBINA
dímero
tetrámero
HEMOGLOBINA
TBP
PERDIDA DE LAS
 ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA 
¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA 
PRIMARIA! 
DENATURACIONDENATURACION PUEDE SER 
REVERSIBLE O IRREVERSIBLE
DENATURACION PUEDE SER 
 TOTAL O PARCIAL
DESNATURACIOLIZACIÓNN
DENATURACIÓN
urea + β-mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los 
agentes 
desnaturalizantes)
puentes disulfuro
cisteínas
puentes disulfuro
DENATURACION IRREVERSIBLE
CALOR:
	 ROMPE TODAS LAS 
 INTERACCIONES DEBILES.
2. pH EXTREMOS:
 CAMBIA LA CARGA DE LOS
	RADICALES DE AMINOACIDOS IONIZABLES, ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
DENATURACION
DATOS SOBRE ALGUNAS PROTEINAS
 PM 
número de
aminoácidos
número
 de cadenas
polipeptídicas
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PERDIDA DE LAS
 ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA 
¡NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA 
PRIMARIA! 
DESNATURALIZACIÓN
HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA
GRUPO HEMO
GRUPO HEMO
Lehninger Principles of Biochemistry
Queratina: ovillo enrollado, muy elásticos y flexibles 
Fibroína: cadenas unidas de modo covalente
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Colágeno: hélice triple, con enlaces de hidrógeno
Elastina: cadenas entrecruzadas.
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http://images.google.co.ve/images?um=1&hl=es&tbs=isch%3A1&sa=1&q=elastina&aq=f&oq=&start=0
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FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Proteínas de reserva:
 ovoalbumina 🡪 huevo
 caseina 🡪 leche
 gliadina 🡪 trigo
 zeina 🡪 maiz
Proteínas de transporte: Transporte de:
 hemoglobina 🡪 oxigeno en la sangre
 mioglobina 🡪 oxigeno en el musculo
 seroalbumina 🡪 ácidos grasos en la sangre