BBIQ_U1_A2 - JESSICA VERONICA MENDOZA PRADO (2)

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Universidad Abierta y a Distancia de México
División de Ciencias de la Salud, Biológicas y Ambientales
Ingeniería en Biotecnología
Bioquímica 
Actividad 2
Importancia Bioquímica de las Proteínas 
28 de Julio de 2021
¿Cuál es la estructura de las proteínas?
Las proteínas son el resultado de la traducción del ADN celular en células procariotas y eucariotas. Se componen de aminoácidos que son moléculas conformadas de un carbono alfa central unido a un grupo amino, carboxilo y un átomo de hidrogeno y una cadena variable. Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, formado tras la extracción de una molécula de agua después de unir el grupo carboxilo de un aminoácido con el grupo amino del otro. Solo los aminoácidos L son constituyentes de las proteínas, ya que son más solubles a diferencia de los R que tienden a formar cristales. 
Las proteínas pueden adoptar las siguientes estructuras:
· Primaria 
Es la estructura linear secuencial de los aminoácidos. Los aminoácidos de la proteína y los enlaces intramoleculares determinaran la estructura tridimensional de la proteína. Las posibilidades en esta estructura son ilimitadas, ya que pueden formarse combinaciones entre los 20 aminoácidos.
· Secundaria 
Es el plegamiento que adopta la cadena de aminoácidos por la formación de puentes de hidrogeno entre los aminoácidos. Los puentes se forman entre los grupos -CO y -NH del enlace peptídico. 
· Alfa hélice: La cadena de aminoácidos se enrolla en espiral sobre si misma por los giros producidos entorno al carbono alfa. Las cadenas laterales de los aminoácidos se ubican en la parte externa de la hélice. La prolina no puede formar parte de esta estructura por el Ca que evita el giro. Otros aminoácidos como Lys y Glu que son muy polares afectan a los puentes de hidrogeno dadas las interacciones electrostáticas de atracción o repulsión. La alfa hélice predomina en pH en que los grupos ionizables no están cargados. 
· Hoja beta: Esta estructura se representa con una flecha. Las cadenas laterales de los aminoácidos se sitúan de forma alternante a la derecha y ala izquierda de la cadena.
· Lamina beta: Adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre si estableciendo uniones mediante enlaces de hidrogeno intercartenarios. Como participan todos los enlaces peptídicos la estructura es muy estable. Se forma por dos cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas que están unidas fuertemente por medio de puentes de hidrogeno. 
· Terciaria 
Los ensambles de aminoácidos se distribuyen por polaridad. En un ambiente acuoso el ensamblado acomoda a los residuos hidrofóbicos fuera del agua. Se forman enlaces covalentes y no covalentes. 
· Las cadenas laterales apolares se orientan hacia el interior de la molécula y forman un núcleo hidrofóbico. 
· Las cadenas laterales polares se localizan en la superficie de la molécula, interactúan con el agua y permiten la disolución. 
· Cuaternaria 
Resulta de la unión de diversas cadenas de aminoácidos que conforman un multímero. Se asocian por enlaces no covalentes, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Son homodimero si las cadenas son iguales o heterodímero si estas son distintas. 
¿Cuáles son las funciones de las proteínas en las células? 
1. Soporte estructural 
a. Los filamentos celulares aportan soporte a la célula. Estos son microtúbulos (organizan el citoplasma y a los organelos), filamentos de actina (movimiento celular) y filamentos intermedios (soporte estructural). 
2. Reacciones bioquímicas
a. Las enzimas catalizan reacciones metabólicas. Disminuyen la energía de activación de la reacción, haciendo que ocurran miles o millones de veces más rápido. 
3. Membrana plasmática 
a. Permiten la interacción de la célula con su medio. Pueden actuar como receptores, canales, bombas etc. 
¿Por qué la función enzimática de las proteínas es fundamental para la vida? 
Porque permiten que reacciones esenciales para la supervivencia celular ocurran de forma rápida y muchas veces a demanda de la célula. Si las enzimas no existieran, estas reacciones tomarían mucho tiempo y requerirían una alta cantidad de sustrato para tener lugar, lo que podría no ser sustentable para la célula. 
Capturas de la simulación
¿Qué aprendí de la simulación? 
Comprendí como se ven las enzimas actuando sobre los sustratos, y que las acciones de estas ocurren con especificidad, es decir que debe ser un sustrato especifico para cierta enzima, y que esto se da por la forma propia de la enzima. También que las reacciones ocurren mucho más rápido en presencia de la enzima. Después de la unión con el sustrato, la enzima cambia su conformación o estructura y por esto se vuelve mas afín al sustrato. 
Puntuación del cuestionario 
Referencias 
1. Berg, J. & Tymoczko, J. (2019) Biochemistry. W. H. Freeman. Novena edición. 
2. Luque, V. (s.f.) Estructura y propiedades de las proteínas. Recuperado de https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
3. Nature Education (2014) Protein Function. Scitable. Recuperado de https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-function-14123348/
4. Nature Education (2014) Protein Structure. Scitable. Recuperado de https://www.nature.com/scitable/topicpage/protein-structure-14122136/