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DISEÑO MOLECULAR DE LA VIDA; 
METABOLISMO DE LOS COMPUESTOS NITROGENADOS.
Dra. Nataly Bernuy Osorio
(nbernuy@lamolina.edu.pe)
TEMAS:
▪ Ciclo del nitrógeno
▪ Aminoácidos: Clasificación, estructura y metabolismo
▪ El ADN y ARN, código genético, nucleótidos
▪ Degradación de nucleótidos
▪ Proceso de transcripción del ADN
▪ Enzimas: Clasificación y factores
▪ Proteínas: Clasificación, función y estructura, digestión, absorción y 
síntesis proteica
• Compuestos orgánicos de elevado peso molecular, que además pueden 
contener S y P.
Macro-
molécula
C, H, O 
y N
Centro 
de 
acción 
Aisla-
miento
• Macromoléculas complejas que desempeñan múltiples funciones de crucial 
importancia.
• Aislamiento de una proteína específica permite analizar sus propiedades, se 
requiero la aplicación de técnicas de purificación. 
• Centro de acción de los procesos biológicos (componentes en tejidos 
animales y son requeridas para el mantenimiento de funciones vitales, 
renovación de tejidos, reproducción, crecimiento y lactación).
PROTEÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:
Proteínas
Simples
Conjugadas
Nitrógeno no proteico
‐ Glucoproteínas
‐ Lipoproteínas
‐ Cromoproteínas
‐ Ácidos Nucléicos
‐ Úrea, ácido úrico
‐ AA´s libres
‐ Amidas, Aminas,
‐ Alcaloides 
Globulares Fibrosas
‐ Albúminas
‐ Globulinas
‐ Gluteninas
‐ Prolaminas
‐ Colágeno
‐ Elastina
‐ Queratina NNP: Compuestos de Ni que pueden ser convertidos en proteínas 
por algunos organismos vivos (m.o. del rumen, hongos, algas, etc)
Péptidos <6 AA´s
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS:
Estructural
Insulina, 
glucagón
Catalítica
Enzimas como 
Amilasa salival
Albúmina (semillas), 
leche y huevo
Defensiva Transporte
Inmunoglobulinas, 
fibrinógeno
Hemoglobina, 
mioglobina, HDL
Reserva
Colágeno, queratina, 
glucoproteínas
Hormonal
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Primaria
Secundaria
Cuaternaria
Terciaria
https://www.stolaf.edu/people/g
iannini/proteinorganization.html
https://www.stolaf.edu/people/giannini/proteinorganization.html
1. Estruct. Primaria:
El aminoácido final (N terminal) de la 
proteína es sintetizado primero
α-hélice
hoja β plegada
Plegado de segmentos de polipéptido 
cortos (3 a 30 residuos) y contiguos.
La combinación de estos forman lazos (loops)
Hélice de colágeno
Insulina (porcino)
2. Estruct. Secundaria:
Es la estructura más importante en las proteínas porque determina su función.
El plegamiento de la proteína es conducido por la secuencia.
mioglobina
3. Estruct. Terciaria:
Unión de 2 o más polipéptidos (subunidades) para formar Oligómeros
Hemoglobina
4. Estruct. Cuaternaria:
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS: MONOGÁSTRICOS
BOCA 
ESTÓMAGO
INTESTINO DELGADO
Desnaturalización y ruptura de enlaces por HCl (pH=1.6-3.2)
‐Pepsina: AA´s aromáticos, MET, LEU
‐Tripsina: LIS, ARG
‐Quimotripsina: AA´s aromáticos (FEN, TYR, MET)
‐Elastasa: AA´s alifáticos (GLY, ALA, SER, …)
‐Carboxipeptidasa: carboxilo terminal libre PANCREAS
‐Aminopeptidasa: amino terminal libre
ENDOPEPTIDASAS
EXOPEPTIDASAS
AA´s
Polipéptidos 
cad. corta
Proteína 
AA´s libres
Dipéptidos
Tripéptidos 
Formación del acido clorhídrico y activación de Enzimas Gástricas en Monogástricos
Distensión del estómago
Alcohol, cafeína, proteína predigerida
Na Cl
NaHCO3 + HCl
PEPSINÓGENO
PM = 42000
PEPSINA
PM = 34500
RENINA INACTIVA RENINA
enzima 
anhidrasa carbónica
H2O + CO2 ↔ H2CO3 ↔ H
+ + HCO3
–
Secreción y activación de Enzimas Pancreáticas
DUODENO
Secretina a la circulación
(Célula “S”)
PANCREAS
Jugo pancreático 
(↑bicarbonato de sodio, pH=7-8)
POLIPÉPTIDOS
OLIGOPÉPTIDOS
AMINOÁCIDOS
QUIMO (pH <4.5)
AA´s y Péptidos
(presentes en ID)
TRIPSINÓGENO TRIPSINA
QUIMOTRIPSINA INACTIVA QUIMOTRIPSINA
PROELASTASA ELASTASA
PROCARBOXIPEPTIDASA CARBOXIPEPTIDASA
Enteroquinasa
(Enterocito)
Colecistoquinina
(Célula “I”)
(+)
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS: RUMIANTES
DIGESTIÓN DE PROTEÍNAS: RUMIANTES
• La mayor parte de las proteínas son degradadas en el rumen por los m.o.
• Se obtienen AA libres, amoniaco, ácidos grasos volátiles y CO2.
• Productos son empleados para síntesis proteica microbiana.
• Amoniaco no fijado es eliminado o transportado al hígado para síntesis de urea.
• Proteína microbiana y proteína no digerida pasan al intestino delgado.
• Microorganismos pueden emplear nitrógeno no proteico como insumo para
síntesis proteica.
ABSORCIÓN DE PROTEÍNAS:
AA libres Dipéptidos/Tripéptidos
Na+
AA
Na+
K+
ENTEROCITO
LUMEN SANGRE
DIPÉPTIDO
TRIPÉPTIDO
AA
H+
Na+-K+ ATPasa
K+
Canal de K+
Intercambiador Na+-K+
Cl+
Canal de Cl+
Transporte de Alanina
Activo dependiente Na+ 75%
Facilitado independ. Na+ 20%
Difusión pasiva <5%
Proteínas
PINOCITOSIS
24–48h después del 
nacimiento para la absorción 
de anticuerpos.
Las proteínas son sometidas cambios físicos y funcionales que reflejan el ciclo de vida de los 
organismos en los cuales residen. 
Una proteína típica “nace” en el momento de la traducción, madura a través de eventos de
procesamiento postraduccional, como proteólisis selectiva, alterna entre estados de trabajo
y de reposo por medio de la intervención de factores reguladores, envejece por oxidación,
desamidación, etc.; y muere cuando se degrada hacia los aminoácidos que la componen.