TAREA AUTÓNOMA 6(3) - LAVID SANDOVAL SCARLET VIVIANA - Viviana Lavid

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UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL 
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS 
CARRERA DE MEDICINA 
CATEDRA DE BIOFÍSICA. 
NOMBRE Y APELLIDOS DEL ESTUDIANTE: Scarlet Viviana Lavid Sandoval 
ASIGNATURA: Biofísica 
UNIDAD 1 - TAREA 6 
PARALELO: GRUPO BIOFÍSICA #: 1 -2 
OBJETIVO DE LA ACTIVIDAD: Analizar (Resumen del capítulo 07 del libro de Solomón) 
TAREA AUTÓNOMA # 6 
INDICACIONES GENERALES: 
 
Estimados estudiantes el trabajo autónomo tiene una duración de 2 horas. 
 ¿QUÉ HA DE HACER PARA CUMPLIR CON ESTA ACTIVIDAD?: 
1. Analizar el capítulo 07 del libro de Solomón y aplíquelo en este formato de presentación. 
2. Realizar un resumen. 
3. Revisar errores ortográficos en el documento redactado antes de la entrega misma. 
4. Entregar en PDF. 
 
DESARROLLO DE TEMAS: 
 
ENERGÍA Y METABOLISMO 
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo para 
convertir los alimentos en energía. Nuestro cuerpo necesita esta energía para todo lo que hacemos, 
desde movernos hasta pensar o crecer. 
Las células tienen muchas formas de obtener energía, pero raramente esa energía se utiliza 
directamente en los procesos celulares. Por esta razón, las células tienen mecanismos que 
convierten energía de una forma a otra. La organización del sistema celular provee la información 
que hace posible esas transformaciones energéticas. 
Como la mayoría de los mecanismos de conversión de energía evolucionaron muy temprano en la 
historia de la vida, entonces muchos aspectos del metabolismo energético tienden a ser similares en 
un amplio rango de organismos. 
 El Sol es la fuente final de casi toda la energía que sostiene a la vida; esta energía radiante fluye del 
Sol como ondas electromagnéticas. Las plantas y otros organismos fotosintéticos capturan alrededor 
del 0.02% de la energía solar que llega a la Tierra... 
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Esta energía química queda disponible para las plantas, animales como el panda gigante que se 
muestra en la fotografía, y otros organismos a través del proceso de 
respiración celular. 
LEYES DE LA TERMODINÁMICA 
La termodinámica, el estudio de la energía y sus transformaciones, gobierna todas las actividades 
del universo, desde la vida y muerte de células hasta la vida y muerte de estrellas. En el contexto de 
la termodinámica, los científicos utilizan el término sistema para referirse al objeto bajo estudio, sea 
una célula, un organismo, o el planeta Tierra. 
El resto del universo externo al sistema bajo análisis constituye sus alrededores. Un sistema cerrado 
no intercambia energía con sus alrededores. Los cuatro principios de la termodinámica definen 
cantidades físicas fundamentales (temperatura, energía y entropía) que caracterizan a los sistemas 
termodinámicos. Las leyes describen cómo se comportan bajo ciertas circunstancias, y prohíben 
ciertos fenómenos (como el móvil perpetuo). 
Los cuatro principios de la termodinámica son: 
 Principio cero de la termodinámica: Si dos sistemas están en equilibrio térmico 
independientemente con un tercer sistema, deben estar en equilibrio térmico entre sí. Este 
principio nos ayuda a definir la temperatura. 
 Primer principio de la termodinámica: Un sistema cerrado puede intercambiar energía con su 
entorno en forma de trabajo y de calor, acumulando energía en forma de energía interna. Este 
principio es una generalización del principio de conservación de la energía mecánica. 
 Segundo principio de la termodinámica: La entropía del universo siempre tiende a aumentar. 
Existen dos enunciados equivalentes: 
Enunciado de Clausius: No es posible un proceso cuyo único resultado sea la transferencia de calor 
de un cuerpo de menor temperatura a otro de mayor temperatura. 
Enunciado de Kelvin-Planck: No es posible un proceso cuyo único resultado sea la absorción de calor 
procedente de un foco y la conversión de este calor en trabajo. 
 Tercer principio de la termodinámica: La entropía de un sistema se aproxima a un valor 
constante, así como la temperatura se aproxima al cero absoluto. Con la excepción de los 
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sólidos no cristalinos (vidrio) la entropía del sistema en el cero absoluto es típicamente 
cercano al cero, y es igual al logaritmo de la multiplicidad de los estados cuánticos 
fundamentales. 
Los principios de la termodinámica son leyes de la física fundamentales y son aplicables en otras 
ciencias naturales. 
ENERGÍA Y METABOLISMO 
Las reacciones químicas que le permiten a un organismo realizar sus actividades, crecer, moverse, 
mantenerse y repararse a sí mismo poder reproducirse; y responder a estímulos, constituyen su 
metabolismo. 
¿CÓMO ACTÚA EL METABOLISMO? 
Después de ingerir alimentos, nuestro sistema digestivo utiliza enzimas para: 
 Degradar (descomponer) las proteínas en aminoácidos. 
 Convertir las grasas en ácidos grasos. 
 Transformar los hidratos de carbono en azúcares simples (por ejemplo, glucosa). 
El cuerpo puede utilizar el azúcar, los aminoácidos y los ácidos grasos como fuentes de energía 
cuando lo necesita. Estos compuestos son absorbidos por la sangre, que los transporta a las células. 
Después de que entren en las células, otras enzimas actúan para acelerar o regular las reacciones 
químicas encargadas de "metabolizar” estos compuestos. 
Durante estos procesos, la energía de estos compuestos se puede liberar para que el cuerpo la utilice 
o bien almacenarse en los tejidos corporales, sobre todo en el hígado, en los músculos y en la grasa 
corporal. 
El metabolismo es una especie de malabarismo en el que suceden simultáneamente dos clases de 
actividades: 
 Construcción de tejidos corporales y reservas de energía (llamado anabolismo) 
 Descomposición de tejidos corporales y de reservas de energía con el fin de obtener más 
combustible para las funciones corporales (llamado catabolismo) 
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El anabolismo, o metabolismo constructivo, consiste fundamentalmente en fabricar y almacenar. 
Contribuye al crecimiento de células nuevas, el mantenimiento de los tejidos corporales y el 
almacenamiento de energía para utilizarla más adelante. 
En el anabolismo, moléculas pequeñas se transforman en moléculas más grandes y complejas de 
hidratos de carbono, proteínas y grasas. El catabolismo, o metabolismo destructivo, es el proceso 
que produce la energía necesaria para toda la actividad que tiene lugar en las células. Las células 
descomponen moléculas grandes (en su mayor parte, hidratos de carbono y grasas) para liberar 
energía. 
Esto proporciona combustible para el anabolismo, calienta el cuerpo y permite que los músculos se 
contraigan y que el cuerpo se mueva. Cuando los compuestos químicos complejos se descomponen 
en sustancias más simples, el cuerpo expulsa los productos de desecho a través de la piel, los 
riñones, los pulmones y los intestinos. 
ENTALPIA Y ENTROPÍA EN EL UNIVERSO 
La entropía y la entalpía son dos propiedades termodinámicas de un sistema físico. La entropía se 
suele entender como el grado de desorden del sistema, mientras que la entalpía se refiere la cantidad 
total de energía que contiene dicho sistema, o de forma más específica, la energía que contiene y 
que puede intercambiar con su entorno. 
RELACIÓN ENTRE ENTALPÍA Y ENTROPÍA 
La entalpía y la entropía se relacionan a través de la temperatura, relación que queda reflejada en la 
siguiente ecuación: 
T · ∆S = ∆H 
T es la temperatura absoluta, ∆H es el cambio en la entalpía y ∆S es el cambio en la entropía. 
Como se puede deducir de la ecuación, si se mantiene la temperatura constante, un aumento en la 
entalpía provoca un aumento en su entropía, y viceversa. 
La termodinámica de las reacciones químicas es un campode la física que tiene como tema central 
los cambios de energía y calor que se producen en un sistema en el que se ha producido una reacción 
química. Entropía y entalpía son dos de las propiedades termodinámicas más importantes. 
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La entalpía, símbolo H, mide la cantidad total de energía interna del sistema. Se mide en términos 
de cambio como ∆H = ∆E + P∆V, donde E es la energía interna, P es la presión y V es el volumen. 
En el Sistema Internacional la entalpía se mide en Julios (J). 
La entropía, símbolo S, mide el grado de organización o de desorden del sistema. En el Sistema 
Internacional se mide como julios por kelvin (J/K) y se calcula en términos de cambio como ∆S = 
∆Q/T, donde Q es el calor contenido en el sistema y T es la temperatura. 
¿QUÉ ES LA ENTALPÍA? 
La entalpía se puede definir como la energía interna total, la energía que contiene un sistema. En un 
sistema homogéneo es igual a la energía interna más la presión por el volumen: 
H = E + PV 
Donde PV sería el trabajo mecánico que realiza por o sobre el sistema. Es decir, la entalpía sería 
igual a la energía interna (la que suele referir como calor) más el trabajo mecánico. 
Pero la entalpía no se puede medir directamente, pero se puede medir como cambia cuando hay un 
cambio en las propiedades del sistema: 
∆H = ∆E + P∆V 
Según esta ecuación, si la presión se mantiene constante, el cambio en la entalpía es igual al cambio 
en la energía interna más el trabajo realizado. 
La entalpía hay que entenderla como una función de estado cuyo valor depende de los cambios entre 
el estado inicial y estado final. Por ejemplo, en una reacción química, el estado inicial contendría los 
reactantes y el estado final los productos. 
El valor de ∆H, el cambio de entalpía en una reacción química, indica si la reacción será exotérmica 
o endotérmica. 
 Reacciones exotérmicas: las reacciones exotérmicas son aquellas que liberan energía 
térmica o calor. La energía necesaria para que la reacción se inicie y tenga lugar es menor 
que la energía liberada, y la entalpía de los productos es menor que la entalpía de los 
reactantes. 
 Reacciones endotérmicas: las reacciones endotérmicas, por el contrario, necesitan más 
energía para que la reacción ocurra de la energía que se libera, o, dicho de otro modo, 
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requieren aporte de energía externa. La entalpía de los productos es mayor que la entalpía 
de los reactantes. 
Así, el cambio de entalpía de una reacción se podría calcular como la suma de la entalpía de los 
productos menos la suma de la entalpía de los reactantes: 
∆H = ∑ nHproductos – ∑ mHreactantes 
Y de esto se deduce que: 
 Si ∆H < 0 la reacción es exotérmica 
 Si ∆H > 0 la reacción es endotérmica 
¿QUÉ ES LA ENTROPÍA? 
La entropía es una propiedad termodinámica que se puede definir como el número de formas en las 
que un sistema termodinámico en equilibrio puede estar organizado. Todas esas organizaciones 
serían compatibles con el estado de equilibrio. En una definición más técnica, la entropía mide el 
número de microestados compatibles con el macroestado de equilibrio. 
El concepto de entropía se suele referir como el grado de caos o de desorden del sistema y también 
se suele decir que se corresponde con la cantidad de energía interna que no está disponible para 
que el sistema realice un trabajo. 
De acuerdo con la segunda ley de la termodinámica, cualquier sistema físico tiende a un aumento 
de entropía. El cambio de entropía viene definido por la siguiente ecuación: 
∆S = ∫ dQrev/T 
T es la temperatura absoluta y dQ es calor o energía transferida al sistema. Esta ecuación se conoce 
como la definición macroscópica de la entropía. 
ATP, LA MONEDA ENERGÉTICA DE LA CÉLULA 
El ATP es el nucleótido adenosina trifosfato y es el intermediario rico en energía más común y 
universal. Como indica su nombre está formado por un grupo adenosina (adenina + ribosa) y un 
grupo trifosfato. 
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La característica principal es que los grupos fosfato del ATP es que las tres unidades de fosfato se 
repelen electrostáticamente entre sí debido a que los átomos de fósforo están cargados 
positivamente y los de oxígeno negativamente. 
¿Qué quiere decir que se repelen electrostáticamente? Pues que se comportan cuando 
intentamos juntar dos imanes por ambos polos positivos, o por ambos polos negativos: polos 
opuestos atraen, polos iguales se repelen. 
¿CUÁL ES LA FUNCIÓN DEL ATP? 
La principal función del ATP es servir de aporte energético en las reacciones bioquímicas que se 
producen en el interior de la célula para mantener sus funciones activas como, por ejemplo, la síntesis 
de ADN y ARN, las proteínas y el transporte de determinadas moléculas a través de la membrana 
celular. 
¿CÓMO ALMACENA LA ENERGÍA EL ATP? 
Para mantener unidos los fosfatos en un grupo trifosfato hace falta mucha energía, concretamente 
7,7 kcal de energía libre por mol de ATP, que es la misma cantidad de energía que se libera cuando 
el ATP se hidroliza a ADP, es decir, cuando pierde un grupo fosfato por acción del agua. 
Si volvemos a la analogía del imán anterior, pensemos en dos imanes encarados por su polo positivo 
unidos por cera. Mientras la cera está perfectamente sólida, los imanes siguen unidos, pero si 
calentamos esta cera, estos dos imanes rompen el enlace que los tiene unidos y se separan liberando 
energía. Por tanto, podemos decir que la energía se almacena en la cera que es el enlace de ambos 
imanes. 
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En el caso del ATP, la energía se almacena en el enlace que mantiene unidas las moléculas de 
fosfato, que son enlaces pirofosfato, llamados también enlaces anhídrido o enlaces de alta energía. 
¿CÓMO CEDE LA ENERGÍA EL ATP? 
El ATP cede su grupo fosfato terminal de gran contenido energético a un gran número de moléculas 
aceptoras como los azúcares, aminoácidos y nucleótidos. Cuando el ATP cede su grupo terminal se 
convierte en ADP (adenosíndifosfato) y libera un grupo fosfato que se enlaza en la molécula aceptora. 
Este proceso se llama transferencia de grupo fosfato o fosforilación que no hay que confundir con la 
fosforilación oxidativa que forma ATP. 
La fosforilación aumenta el nivel de energía libre de la molécula aceptora y así puede reaccionar 
exergónicamente en reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas. 
Una reacción es exergónica cuando la variación de la energía libre de Gibbs (ΔG es negativa). La 
ΔG de la hidrólisis o transferencia de grupo fosfato de ATP es de -7,7 kcal. 
El ATP también puede liberar energía mediante la hidrólisis. La molécula de agua ataca uno de los 
enlaces entre los grupos fosfato para dar o bien un grupo fosfato y ADP, o pirofosfato (formado por 
dos grupos fosfatos) y AMP. 
¿CÓMO SE CREA EL ATP? 
La respiración celular mediante la cadena de transporte electrónico es la principal fuente de creación 
de ATP, así como la fotosíntesis en las plantas. También se crea ATP durante la glucólisis y durante 
el ciclo del ácido cítrico. 
La formación de ATP se realiza por la fosforilación del ADP gracias a la acción de la arginina fosfato 
y la creatina fosfato que actúan como reservas especiales de energía química para la rápida 
fosforilación del ADP. Este proceso se conoce como fosforilación oxidativa. 
Tanto a la creatina fosfato como a la arginina fosfato se les conoce como fosfágenos, y en la reacción 
está implicada la enzima transfosforilasa. Como curiosidad, mientras que la creatina fosfato se 
encuentra sólo en vertebrados en los invertebrados es la arginina fosfato la más frecuente. 
TRANSFERENCIADE ENERGÍA EN REACCIONES REDOX 
Usted ha visto que las células transfieren energía mediante la transferencia de un grupo fosfato del 
ATP. La energía también se transporta por transferencia de electrones, la oxidación es el proceso 
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químico durante el que una sustancia pierde electrones, mientras que la reducción es el proceso 
complementario en donde una sustancia gana electrones. Ya que, en las células vivas, los electrones 
liberados durante la reacción de oxidación no pueden existir en estado libre, entonces cada reacción 
de oxidación debe ser acompañada por una reacción de reducción en la cual los electrones son 
aceptados por otro átomo, ion, o molécula. Con frecuencia, las reacciones de oxidación y de 
reducción se conocen como reacciones redox porque ocurren simultáneamente. 
 La sustancia que se oxida da energía liberando electrones, y la sustancia reducida recibe energía al 
ganar electrones. Con frecuencia, las reacciones redox, ocurren en una serie, conforme los 
electrones son transferidos de una molécula a otra. Esos electrones que se transfieren son 
equivalentes a transferir energía, siendo una parte esencial de la respiración celular, de la 
fotosíntesis, y de muchos otros procesos químicos. Las reacciones redox, por ejemplo, liberan la 
energía almacenada en las moléculas alimenticias de manera que pueda sintetizarse el ATP 
utilizando esa energía. 
La mayoría de los transportadores de electrones transfieren átomos de hidrógeno En general, no es 
fácil eliminar uno o más electrones de un compuesto covalente; es mucho más sencillo eliminar un 
átomo completo. Por esta razón, en las células usualmente las reacciones redox implican la 
transferencia de un átomo de hidrógeno en lugar de un solo electrón. Un átomo de hidrógeno 
contiene un electrón, más un protón que no participa en la reacción de reducción-oxidación. Cuando 
un electrón, ya sea solo o como parte de un átomo de hidrógeno, se elimina de un compuesto 
orgánico, se lleva algo de la energía almacenada en el enlace químico del que formaba parte. 
ENZIMAS 
Los principios de la termodinámica ayudan a predecir si una reacción puede ocurrir, pero no dicen 
nada acerca de la rapidez de la reacción. La descomposición de la glucosa, por ejemplo, es una 
reacción exergónica, y sin embargo una solución de glucosa podría estar inalterada indefinidamente 
en una botella si ésta se mantiene libre de bacterias y mohos sin estar sujeta a elevadas temperaturas 
o a fuertes ácidos o bases. Las células no pueden esperar siglos a que se descomponga la glucosa, 
ni tampoco pueden emplear condiciones extremas para dividir moléculas de glucosa. Las células 
regulan la rapidez de las reacciones químicas mediante enzimas, que son catalizadores biológicos 
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que aumentan la rapidez de una reacción química sin ser consumidas en la reacción. Aunque la 
mayoría de las enzimas son proteínas, los científicos han aprendido que algunos tipos de moléculas 
de ARN también tienen actividad catalítica. Las células requieren una liberación constante de 
energía, y deben regular esa liberación para satisfacer los requisitos energéticos metabólicos. 
En general, los procesos metabólicos proceden mediante una serie de pasos tales que una molécula 
puede ir a través de 20 o 30 transformaciones químicas antes de lograr algún estado final. Aún 
entonces, la aparentemente molécula terminada aún puede entrar a otra ruta química y quedar 
totalmente transformada o consumirse para liberar energía. Las cambiantes necesidades de la célula 
requieren un sistema de control metabólico flexible. Los directores clave de este sistema de control 
son las enzimas. 
La habilidad catalítica de algunas enzimas es verdaderamente impresionante. Por ejemplo, el 
peróxido de hidrógeno se descompone muy lentamente si la reacción no se cataliza, pero sólo una 
molécula de la enzima catalasa “produce la descomposición de 40 millones de moléculas de peróxido 
de hidrógeno por segundo” 
La catalasa tiene la más alta rapidez catalítica que se conoce para una enzima. Esta enzima protege 
a la célula, destruyendo peróxido de hidrógeno, sustancia venenosa creada como producto de 
algunas reacciones celulares. El escarabajo bombardero utiliza la enzima catalasa como un 
mecanismo de defensa. 
Todas las reacciones requieren de energía de activación Todas las reacciones, sean exergónicas o 
endergónicas, tienen una barrera de energía conocida como la energía de activación, que es la 
energía requerida para romper los enlaces existentes e iniciar la reacción. En una población de 
moléculas de cualquier tipo, algunas tienen energía cinética relativamente alta, mientras que otras 
tienen un menor contenido energético. 
Sólo las moléculas con una energía cinética relativamente alta tienen posibilidad de reaccionar para 
formar el producto. Aún una reacción fuertemente exergónica, que libera una cantidad de energía 
significativa, puede no proceder debido a la energía de activación requerida para arrancar la reacción. 
Esta reacción es espontánea, aunque el hidrógeno y el oxígeno pueden mezclarse de manera segura 
teniendo cuidado con las chispas porque la energía de activación requerida es relativamente alta 
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para esta reacción particular. Una minúscula chispa proporciona la energía de activación que permite 
que unas cuantas moléculas reaccionen. Estas reacciones liberan tanto calor que el resto de las 
moléculas reacciona, produciendo una explosión. Esta explosión ocurrió en el transbordador espacial 
Challenger el 28 de enero de 1986. 
El fallo de un anillo de goma, tipo O, para sellar apropiadamente ocasionó el escape de hidrógeno 
líquido del tanque pegado al transbordador, iniciándose así un incendio. 
Unos segundos después, se rompió el tanque de hidrógeno y la fuerza resultante reventó el cercano 
tanque de oxígeno, originándose una gran explosión al mezclarse el hidrógeno con el oxígeno. 
Una enzima disminuye la energía de activación de una reacción Al igual que todos los catalizadores, 
las enzimas afectan la rapidez de una reacción disminuyendo la energía de activación necesaria para 
iniciar una reacción química. Si las moléculas necesitan menos energía para reaccionar porque ha 
descendido la barrera de activación, entonces en un tiempo dado reacciona una mayor proporción 
de moléculas del reactivo. Como resultado, la reacción ocurre más rápidamente. 
No obstante que una enzima reduce la energía de activación de una reacción, ésta no tiene efecto 
sobre el cambio total de energía libre; es decir, una enzima sólo puede impulsar una reacción química 
que podría ocurrir sin ella. Si la reacción tiende al equilibrio, entonces ningún catalizador puede 
hacerla ir en una dirección termodinámica desfavorable o influir en las concentraciones finales de 
reactivos y productos. 
Una enzima funciona formando un complejo enzima-sustrato Una reacción no catalizada depende 
de las colisiones aleatorias entre los reactivos. Debido a su estructura ordenada, una enzima reduce 
esta dependencia sobre eventos aleatorios y por lo tanto controla la reacción. La enzima logra esto 
formando un complejo intermedio inestable con el sustrato, la sustancia sobre la que actúa. 
Cuando el complejo enzima-sustrato, o complejo ES, se descompone, el producto se libera; la 
molécula de la enzima original se regenera y queda libre para formar un nuevo complejo ES: enzima 
+ sustrato complejo. 
La enzima en sí misma no resulta permanentemente alterada o consumida por la reacción, así que 
se puede reutilizar. Los sitios activos de algunas enzimas son ranuras o cavidades en la molécula de 
la enzima, formadas por cadenas de aminoácidos.En la mayoría de las enzimas, los sitios activos 
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se localizan aproximadamente en la superficie. Durante la reacción, las moléculas de sustrato que 
ocupan esos sitios se juntan para reaccionar entre sí. La forma de la enzima no parece exactamente 
complementaria a la del sustrato. El enlace del sustrato a la molécula de la enzima causa un cambio, 
conocido como ajuste inducido, en la forma de la enzima. 
Normalmente, la forma del sustrato también cambia un poco, de manera que se puedan distorsionar 
sus enlaces químicos. La proximidad y orientación de los reactivos, junto con las tensiones en sus 
enlaces químicos, facilitan el rompimiento de los viejos enlaces y la formación de nuevos enlaces. 
Así, el sustrato es cambiado a un producto, que se difunde lejos de la enzima. Entonces la enzima 
queda libre para catalizar la reacción de más moléculas del sustrato para formar más moléculas del 
producto. 
Las enzimas son específicas Las enzimas catalizan a prácticamente todas las reacciones que 
ocurren en un organismo. Debido a que la forma del sitio activo está íntimamente relacionada a la 
forma del sustrato, la mayoría de las enzimas están altamente especializadas y sólo catalizan a unas 
pocas reacciones químicas cercanamente relacionadas, o en muchos casos, sólo a una reacción 
particular. La enzima ureasa, que descompone urea a dióxido de carbono y amoniaco, no ataca a 
otros sustratos. La enzima sacarasa sólo divide saca- rosa; no actúa sobre otros disacáridos, tales 
como la maltosa o la lactosa. Unas pocas enzimas son específicas sólo en cuanto a que requieren 
que el sustrato tenga un cierto tipo de enlace químico. 
Por ejemplo, la lipasa, secretada por el páncreas, divide los enlaces éster conectando el glicerol y 
ácidos grasos de una amplia variedad de grasas. 
Los científicos normalmente nombran a las enzimas agregando el sufijo asa al nombre del sustrato. 
La enzima sacarasa, por ejemplo, des- compone sacarosa en glucosa y fructosa. Pocas enzimas 
retienen nombres tradicionales que no terminan en-asa; algunas de ellas finalizan enzima. Por 
ejemplo, la lisozima que es una enzima que se encuentra en las lágrimas y la saliva; rompe las 
paredes celulares bacteriales. Otros ejemplos de enzimas con nombres tradicionales son la pepsina 
y la tripsina, que descomponen enlaces péptidos en proteínas. 
Muchas enzimas requieren cofactores Algunas enzimas sólo consisten de una proteína. La enzima 
pepsina, que se secreta por el estómago animal y digiere proteína del alimento rompiendo ciertos 
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enlaces péptidos, es exclusivamente una molécula de proteína. Otras enzimas tienen dos 
componentes: una proteína llamada apoenzima y un componente químico adicional llamado cofactor. 
Ni la apoenzima ni el cofactor solos tienen actividad catalítica; solamente cuando ambos se combinan 
permiten que la enzima funcione. Un cofactor puede ser inorgánico, o puede ser una molécula 
orgánica. Algunas enzimas requieren un ion metálico específico como un cofactor. Dos cofactores 
inorgánicos muy comunes son los iones de magnesio y los iones de calcio. 
La mayoría de los elementos traza, como el hierro, cobre, zinc y manganeso, que todos los 
organismos requieren en muy pequeñas cantidades, funcionan como cofactores. Un compuesto 
orgánico, no polipéptido que se une a la apoenzima y sirve como un cofactor, es una coenzima. La 
mayoría de las coenzimas transportan moléculas que transfieren electrones o parte de un sustrato 
de una molécula a otra. En este capítulo ya se introdujeron algunos ejemplos de coenzimas. NADH, 
NADPH y FADH2 son coenzimas; éstas transfieren electrones. 
El ATP funciona como una coenzima; es responsable de transferir grupos fosfato. Otra coenzima, la 
coenzima A, está implicada en la transferencia de grupos derivados de ácidos orgánicos. La mayoría 
de las vitaminas, que son compuestos orgánicos que un organismo requiere en pequeñas cantidades 
pero que no puede sintetizarlas por sí mismo, son coenzimas o componentes de coenzimas. 
Las enzimas son más efectivas en condiciones óptimas En general, las enzimas trabajan mejor bajo 
ciertas condiciones estrecha- mente definidas, como una temperatura apropiada, pH, y concentración 
de iones. Cualquier desviación de las condiciones óptimas afecta de modo adverso la actividad 
enzimática. 
Cada enzima tiene una temperatura óptima La mayoría de las enzimas tienen una temperatura 
óptima, en la cual se da la mayor rapidez de la reacción. Para enzimas humanas, la temperatura 
óptima es cercana a la temperatura corporal humana. A bajas temperaturas, las reacciones 
enzimáticas suceden muy lentamente o no ocurren. Al aumentar la temperatura, se incrementa el 
movimiento molecular, resultando en más colisiones moleculares. Por lo tanto, la rapidez de la mayor 
parte de las reacciones controladas por enzimas se incrementa al aumentar la temperatura, dentro 
de ciertos límites. Las altas temperaturas rápidamente desnaturalizan a la mayoría de las enzimas. 
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La conformación molecular de la proteína se altera al romperse los enlaces de hidrógeno 
responsables de sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. 
Usualmente, no es reversible esta desactivación, entonces la enzima no recupera la actividad cuando 
se enfría. La mayoría de los organismos son aniquilados si se exponen brevemente a una elevada 
temperatura; sus enzimas son desnaturalizadas, y son incapaces de continuar el metabolismo. 
Existen unas pocas excepciones a esta regla. Ciertas especies de arqueas pueden sobrevivir en 
aguas termales, como las del parque Yellowstone, en donde la temperatura es casi de 100°C; estos 
organismos son responsables de los brillantes colores en las terrazas de las aguas termales. Hay 
otras arqueas que viven a temperaturas mayores a la de ebullición del agua, cerca de profundos 
conductos mari- nos, en donde la extrema presión conserva al agua en su estado líquido. 
Cada enzima tiene un pH óptimo La mayoría de las enzimas están activas sólo en un estrecho 
margen de pH y tienen un pH óptimo, en que la rapidez de la reacción es máxima. Para las enzimas 
humanas, el pH óptimo está entre 6 y 8. La pepsina, una enzima secretada por las células del 
revestimiento estomacal y que digiere proteínas, es una excepción; funciona sólo en un medio muy 
acido, óptimamente a un pH 2. En contraste, la tripsina, una enzima secretada por el páncreas para 
degradar las proteínas, funciona mejor en las condiciones ligeramente básicas encontradas en el 
intestino delgado. 
La actividad de una enzima puede cambiar mucho si se cambia el pH, lo que a su vez modifica las 
cargas eléctricas de la enzima. Los cambios en las cargas afectan los enlaces iónicos que 
contribuyen a las estructuras terciaria y cuaternaria, y modificando así la actividad y conformación de 
la proteína. Muchas enzimas se inactivan, y es común su desnaturalización en forma irreversible, 
cuando el medio se hace muy ácido o muy básico. 
Las enzimas se organizan en equipos en las rutas metabólicas Las enzimas desempeñan un papel 
esencial en el acoplamiento de la reacción porque por lo común trabajan en secuencia, con el 
producto de una reacción controlada enzimáticamente sirviendo como sustrato para la siguiente. El 
interior de una célula se puede visualizar como una fábrica con múltiples líneas de montaje diferentes 
operando simultáneamente. 
UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL 
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS 
CARRERA DE MEDICINA 
CATEDRA DE BIOFÍSICA. 
Sin embargo, la secuencia de la reacción total se representa realizándose de izquierda a derecha. 
Recuerde que, si existe una pequeña diferencia de energía libre intrínseca entrelos reactivos y los 
productos para una reacción particular, la dirección de la reacción está determinada principalmente 
por las concentraciones relativas de los reactivos y de los productos. 
En las rutas metabólicas, es frecuente que se eliminen los intermediarios y los productos finales, para 
convertirlos a otros compuestos químicos. Esta eliminación impulsa la secuencia de las reacciones 
en una dirección dada. Suponga que se proporciona continuamente el reactivo A, y que su 
concentración permanece constante. 
La enzima 1 convierte al reactivo A en el producto B. La concentración de B siempre es menor que 
la concentración de A porque B se elimina al convertirlo en C en la reacción catalizada por la enzima 
2. Si C se elimina rápidamente conforme se produce, entonces la ruta de la reacción total se «jala» 
hacia C. En algunos casos las enzimas de una ruta metabólica se unen entre sí para formar un 
complejo multienzimático que eficientemente transfiere intermediarios en la ruta de un sitio activo a 
otro. 
Si se mantienen constantes el pH y la temperatura, la rapidez de la reacción se puede afectar por la 
concentración del sustrato o por la concentración enzimática. Si está presente un exceso de sustrato, 
la concentración enzimática es el factor limitante de la rapidez. Por lo tanto, la rapidez inicial de la 
reacción es directamente proporcional a la concentración enzimática.