TAREA AUTÓNOMA 6(3) - LAVID SANDOVAL SCARLET VIVIANA - Viviana Lavid

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UNIVERSIDAD DE GUAYAQUILCATEDRA DE BIOFÍSICA.
FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS
CARRERA DE MEDICINA
NOMBRE Y APELLIDOS DEL ESTUDIANTE: Scarlet Viviana Lavid Sandoval
ASIGNATURA: Biofísica
UNIDAD 1 - TAREA 6
paralelo: Grupo Biofísica #: 1 -2
OBJETIVO DE LA ACTIVIDAD: Analizar (Resumen del capítulo 07 del libro de Solomón)
tAREA autónomA # 6
INDICACIONES GENERALES:
 
Estimados estudiantes el trabajo autónomo tiene una duración de 2 horas.
 ¿QUÉ HA DE HACER PARA CUMPLIR CON ESTA ACTIVIDAD?:
1. Analizar el capítulo 07 del libro de Solomón y aplíquelo en este formato de presentación. 
2. Realizar un resumen. 
3. Revisar errores ortográficos en el documento redactado antes de la entrega misma.
4. Entregar en PDF.
DESARROLLO DE TEMAS:
ENERGÍA Y METABOLISMO
El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células del cuerpo para convertir los alimentos en energía. Nuestro cuerpo necesita esta energía para todo lo que hacemos, desde movernos hasta pensar o crecer. 
Las células tienen muchas formas de obtener energía, pero raramente esa energía se utiliza directamente en los procesos celulares. Por esta razón, las células tienen mecanismos que convierten energía de una forma a otra. La organización del sistema celular provee la información que hace posible esas transformaciones energéticas.
Como la mayoría de los mecanismos de conversión de energía evolucionaron muy temprano en la historia de la vida, entonces muchos aspectos del metabolismo energético tienden a ser similares en un amplio rango de organismos.
 El Sol es la fuente final de casi toda la energía que sostiene a la vida; esta energía radiante fluye del Sol como ondas electromagnéticas. Las plantas y otros organismos fotosintéticos capturan alrededor del 0.02% de la energía solar que llega a la Tierra...
Esta energía química queda disponible para las plantas, animales como el panda gigante que se muestra en la fotografía, y otros organismos a través del proceso de
respiración celular.
LEYES DE LA TERMODINÁMICA
La termodinámica, el estudio de la energía y sus transformaciones, gobierna todas las actividades del universo, desde la vida y muerte de células hasta la vida y muerte de estrellas. En el contexto de la termodinámica, los científicos utilizan el término sistema para referirse al objeto bajo estudio, sea una célula, un organismo, o el planeta Tierra.
El resto del universo externo al sistema bajo análisis constituye sus alrededores. Un sistema cerrado no intercambia energía con sus alrededores. Los cuatro principios de la termodinámica definen cantidades físicas fundamentales (temperatura, energía y entropía) que caracterizan a los sistemas termodinámicos. Las leyes describen cómo se comportan bajo ciertas circunstancias, y prohíben ciertos fenómenos (como el móvil perpetuo). 
Los cuatro principios de la termodinámica son:
· Principio cero de la termodinámica: Si dos sistemas están en equilibrio térmico independientemente con un tercer sistema, deben estar en equilibrio térmico entre sí. Este principio nos ayuda a definir la temperatura.
· Primer principio de la termodinámica: Un sistema cerrado puede intercambiar energía con su entorno en forma de trabajo y de calor, acumulando energía en forma de energía interna. Este principio es una generalización del principio de conservación de la energía mecánica.
· Segundo principio de la termodinámica: La entropía del universo siempre tiende a aumentar. Existen dos enunciados equivalentes:
Enunciado de Clausius: No es posible un proceso cuyo único resultado sea la transferencia de calor de un cuerpo de menor temperatura a otro de mayor temperatura.
Enunciado de Kelvin-Planck: No es posible un proceso cuyo único resultado sea la absorción de calor procedente de un foco y la conversión de este calor en trabajo.
· Tercer principio de la termodinámica: La entropía de un sistema se aproxima a un valor constante, así como la temperatura se aproxima al cero absoluto. Con la excepción de los sólidos no cristalinos (vidrio) la entropía del sistema en el cero absoluto es típicamente cercano al cero, y es igual al logaritmo de la multiplicidad de los estados cuánticos fundamentales.
Los principios de la termodinámica son leyes de la física fundamentales y son aplicables en otras ciencias naturales. 
ENERGÍA Y METABOLISMO
Las reacciones químicas que le permiten a un organismo realizar sus actividades, crecer, moverse, mantenerse y repararse a sí mismo poder reproducirse; y responder a estímulos, constituyen su metabolismo.
¿CÓMO ACTÚA EL METABOLISMO?
Después de ingerir alimentos, nuestro sistema digestivo utiliza enzimas para:
· Degradar (descomponer) las proteínas en aminoácidos.
· Convertir las grasas en ácidos grasos.
· Transformar los hidratos de carbono en azúcares simples (por ejemplo, glucosa).
El cuerpo puede utilizar el azúcar, los aminoácidos y los ácidos grasos como fuentes de energía cuando lo necesita. Estos compuestos son absorbidos por la sangre, que los transporta a las células. Después de que entren en las células, otras enzimas actúan para acelerar o regular las reacciones químicas encargadas de "metabolizar” estos compuestos.
Durante estos procesos, la energía de estos compuestos se puede liberar para que el cuerpo la utilice o bien almacenarse en los tejidos corporales, sobre todo en el hígado, en los músculos y en la grasa corporal.
El metabolismo es una especie de malabarismo en el que suceden simultáneamente dos clases de actividades:
· Construcción de tejidos corporales y reservas de energía (llamado anabolismo)
· Descomposición de tejidos corporales y de reservas de energía con el fin de obtener más combustible para las funciones corporales (llamado catabolismo)
El anabolismo, o metabolismo constructivo, consiste fundamentalmente en fabricar y almacenar. Contribuye al crecimiento de células nuevas, el mantenimiento de los tejidos corporales y el almacenamiento de energía para utilizarla más adelante. 
En el anabolismo, moléculas pequeñas se transforman en moléculas más grandes y complejas de hidratos de carbono, proteínas y grasas. El catabolismo, o metabolismo destructivo, es el proceso que produce la energía necesaria para toda la actividad que tiene lugar en las células. Las células descomponen moléculas grandes (en su mayor parte, hidratos de carbono y grasas) para liberar energía.
Esto proporciona combustible para el anabolismo, calienta el cuerpo y permite que los músculos se contraigan y que el cuerpo se mueva. Cuando los compuestos químicos complejos se descomponen en sustancias más simples, el cuerpo expulsa los productos de desecho a través de la piel, los riñones, los pulmones y los intestinos.
ENTALPIA Y ENTROPÍA EN EL UNIVERSO
La entropía y la entalpía son dos propiedades termodinámicas de un sistema físico. La entropía se suele entender como el grado de desorden del sistema, mientras que la entalpía se refiere la cantidad total de energía que contiene dicho sistema, o de forma más específica, la energía que contiene y que puede intercambiar con su entorno.
RELACIÓN ENTRE ENTALPÍA Y ENTROPÍA
La entalpía y la entropía se relacionan a través de la temperatura, relación que queda reflejada en la siguiente ecuación:
T · ∆S = ∆H
T es la temperatura absoluta, ∆H es el cambio en la entalpía y ∆S es el cambio en la entropía. 
Como se puede deducir de la ecuación, si se mantiene la temperatura constante, un aumento en la entalpía provoca un aumento en su entropía, y viceversa.
La termodinámica de las reacciones químicas es un campo de la física que tiene como tema central los cambios de energía y calor que se producen en un sistema en el que se ha producido una reacción química. Entropía y entalpía son dos de las propiedades termodinámicas más importantes.
La entalpía, símbolo H, mide la cantidad total de energía interna del sistema. Se mide en términos de cambio como ∆H = ∆E + P∆V, donde E es la energía interna, P es la presión y V es el volumen. En el Sistema Internacional la entalpía se mide en Julios (J).
La entropía, símbolo S, mide el grado de organizacióno de desorden del sistema. En el Sistema Internacional se mide como julios por kelvin (J/K) y se calcula en términos de cambio como ∆S = ∆Q/T, donde Q es el calor contenido en el sistema y T es la temperatura.
¿QUÉ ES LA ENTALPÍA?
La entalpía se puede definir como la energía interna total, la energía que contiene un sistema. En un sistema homogéneo es igual a la energía interna más la presión por el volumen:
H = E + PV
Donde PV sería el trabajo mecánico que realiza por o sobre el sistema. Es decir, la entalpía sería igual a la energía interna (la que suele referir como calor) más el trabajo mecánico.
Pero la entalpía no se puede medir directamente, pero se puede medir como cambia cuando hay un cambio en las propiedades del sistema:
∆H = ∆E + P∆V
Según esta ecuación, si la presión se mantiene constante, el cambio en la entalpía es igual al cambio en la energía interna más el trabajo realizado.
La entalpía hay que entenderla como una función de estado cuyo valor depende de los cambios entre el estado inicial y estado final. Por ejemplo, en una reacción química, el estado inicial contendría los
reactantes y el estado final los productos.
El valor de ∆H, el cambio de entalpía en una reacción química, indica si la reacción será exotérmica o endotérmica.
· Reacciones exotérmicas: las reacciones exotérmicas son aquellas que liberan energía térmica o calor. La energía necesaria para que la reacción se inicie y tenga lugar es menor que la energía liberada, y la entalpía de los productos es menor que la entalpía de los reactantes.
· Reacciones endotérmicas: las reacciones endotérmicas, por el contrario, necesitan más energía para que la reacción ocurra de la energía que se libera, o, dicho de otro modo, requieren aporte de energía externa. La entalpía de los productos es mayor que la entalpía de los reactantes.
Así, el cambio de entalpía de una reacción se podría calcular como la suma de la entalpía de los productos menos la suma de la entalpía de los reactantes:
∆H = ∑ nHproductos – ∑ mHreactantes
Y de esto se deduce que:
· Si ∆H < 0 la reacción es exotérmica
· Si ∆H > 0 la reacción es endotérmica
¿QUÉ ES LA ENTROPÍA?
La entropía es una propiedad termodinámica que se puede definir como el número de formas en las que un sistema termodinámico en equilibrio puede estar organizado. Todas esas organizaciones serían compatibles con el estado de equilibrio. En una definición más técnica, la entropía mide el número de microestados compatibles con el macroestado de equilibrio.
El concepto de entropía se suele referir como el grado de caos o de desorden del sistema y también se suele decir que se corresponde con la cantidad de energía interna que no está disponible para que el sistema realice un trabajo.
De acuerdo con la segunda ley de la termodinámica, cualquier sistema físico tiende a un aumento de entropía. El cambio de entropía viene definido por la siguiente ecuación:
∆S = ∫ dQrev/T
T es la temperatura absoluta y dQ es calor o energía transferida al sistema. Esta ecuación se conoce como la definición macroscópica de la entropía.
ATP, LA MONEDA ENERGÉTICA DE LA CÉLULA
El ATP es el nucleótido adenosina trifosfato y es el intermediario rico en energía más común y universal. Como indica su nombre está formado por un grupo adenosina (adenina + ribosa) y un grupo trifosfato.
La característica principal es que los grupos fosfato del ATP es que las tres unidades de fosfato se repelen electrostáticamente entre sí debido a que los átomos de fósforo están cargados positivamente y los de oxígeno negativamente.
¿Qué quiere decir que se repelen electrostáticamente? Pues que se comportan cuando intentamos juntar dos imanes por ambos polos positivos, o por ambos polos negativos: polos opuestos atraen, polos iguales se repelen.
¿CUÁL ES LA FUNCIÓN DEL ATP?
La principal función del ATP es servir de aporte energético en las reacciones bioquímicas que se producen en el interior de la célula para mantener sus funciones activas como, por ejemplo, la síntesis de ADN y ARN, las proteínas y el transporte de determinadas moléculas a través de la membrana celular.
¿CÓMO ALMACENA LA ENERGÍA EL ATP?
Para mantener unidos los fosfatos en un grupo trifosfato hace falta mucha energía, concretamente 7,7 kcal de energía libre por mol de ATP, que es la misma cantidad de energía que se libera cuando el ATP se hidroliza a ADP, es decir, cuando pierde un grupo fosfato por acción del agua.
Si volvemos a la analogía del imán anterior, pensemos en dos imanes encarados por su polo positivo unidos por cera. Mientras la cera está perfectamente sólida, los imanes siguen unidos, pero si calentamos esta cera, estos dos imanes rompen el enlace que los tiene unidos y se separan liberando energía. Por tanto, podemos decir que la energía se almacena en la cera que es el enlace de ambos imanes.
En el caso del ATP, la energía se almacena en el enlace que mantiene unidas las moléculas de fosfato, que son enlaces pirofosfato, llamados también enlaces anhídrido o enlaces de alta energía.
¿CÓMO CEDE LA ENERGÍA EL ATP?
El ATP cede su grupo fosfato terminal de gran contenido energético a un gran número de moléculas aceptoras como los azúcares, aminoácidos y nucleótidos. Cuando el ATP cede su grupo terminal se convierte en ADP (adenosíndifosfato) y libera un grupo fosfato que se enlaza en la molécula aceptora. Este proceso se llama transferencia de grupo fosfato o fosforilación que no hay que confundir con la fosforilación oxidativa que forma ATP.
La fosforilación aumenta el nivel de energía libre de la molécula aceptora y así puede reaccionar exergónicamente en reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.
Una reacción es exergónica cuando la variación de la energía libre de Gibbs (ΔG es negativa). La ΔG de la hidrólisis o transferencia de grupo fosfato de ATP es de -7,7 kcal.
El ATP también puede liberar energía mediante la hidrólisis. La molécula de agua ataca uno de los enlaces entre los grupos fosfato para dar o bien un grupo fosfato y ADP, o pirofosfato (formado por dos grupos fosfatos) y AMP.
¿CÓMO SE CREA EL ATP?
La respiración celular mediante la cadena de transporte electrónico es la principal fuente de creación de ATP, así como la fotosíntesis en las plantas. También se crea ATP durante la glucólisis y durante el ciclo del ácido cítrico.
La formación de ATP se realiza por la fosforilación del ADP gracias a la acción de la arginina fosfato y la creatina fosfato que actúan como reservas especiales de energía química para la rápida fosforilación del ADP. Este proceso se conoce como fosforilación oxidativa.
Tanto a la creatina fosfato como a la arginina fosfato se les conoce como fosfágenos, y en la reacción está implicada la enzima transfosforilasa. Como curiosidad, mientras que la creatina fosfato se
encuentra sólo en vertebrados en los invertebrados es la arginina fosfato la más frecuente.
TRANSFERENCIA DE ENERGÍA EN REACCIONES REDOX
Usted ha visto que las células transfieren energía mediante la transferencia de un grupo fosfato del ATP. La energía también se transporta por transferencia de electrones, la oxidación es el proceso químico durante el que una sustancia pierde electrones, mientras que la reducción es el proceso complementario en donde una sustancia gana electrones. Ya que, en las células vivas, los electrones liberados durante la reacción de oxidación no pueden existir en estado libre, entonces cada reacción de oxidación debe ser acompañada por una reacción de reducción en la cual los electrones son aceptados por otro átomo, ion, o molécula. Con frecuencia, las reacciones de oxidación y de reducción se conocen como reacciones redox porque ocurren simultáneamente.
 La sustancia que se oxida da energía liberando electrones, y la sustancia reducida recibe energía al ganar electrones. Con frecuencia, las reacciones redox, ocurren en una serie, conforme los electrones son transferidos de una molécula a otra. Esos electrones que se transfieren son equivalentes a transferir energía, siendo una parte esencial de la respiración celular, de lafotosíntesis, y de muchos otros procesos químicos. Las reacciones redox, por ejemplo, liberan la energía almacenada en las moléculas alimenticias de manera que pueda sintetizarse el ATP utilizando esa energía.
La mayoría de los transportadores de electrones transfieren átomos de hidrógeno En general, no es fácil eliminar uno o más electrones de un compuesto covalente; es mucho más sencillo eliminar un átomo completo. Por esta razón, en las células usualmente las reacciones redox implican la transferencia de un átomo de hidrógeno en lugar de un solo electrón. Un átomo de hidrógeno contiene un electrón, más un protón que no participa en la reacción de reducción-oxidación. Cuando un electrón, ya sea solo o como parte de un átomo de hidrógeno, se elimina de un compuesto orgánico, se lleva algo de la energía almacenada en el enlace químico del que formaba parte. ENZIMAS
Los principios de la termodinámica ayudan a predecir si una reacción puede ocurrir, pero no dicen nada acerca de la rapidez de la reacción. La descomposición de la glucosa, por ejemplo, es una reacción exergónica, y sin embargo una solución de glucosa podría estar inalterada indefinidamente en una botella si ésta se mantiene libre de bacterias y mohos sin estar sujeta a elevadas temperaturas o a fuertes ácidos o bases. Las células no pueden esperar siglos a que se descomponga la glucosa, ni tampoco pueden emplear condiciones extremas para dividir moléculas de glucosa. Las células regulan la rapidez de las reacciones químicas mediante enzimas, que son catalizadores biológicos que aumentan la rapidez de una reacción química sin ser consumidas en la reacción. Aunque la mayoría de las enzimas son proteínas, los científicos han aprendido que algunos tipos de moléculas de ARN también tienen actividad catalítica. Las células requieren una liberación constante de energía, y deben regular esa liberación para satisfacer los requisitos energéticos metabólicos.
En general, los procesos metabólicos proceden mediante una serie de pasos tales que una molécula puede ir a través de 20 o 30 transformaciones químicas antes de lograr algún estado final. Aún entonces, la aparentemente molécula terminada aún puede entrar a otra ruta química y quedar totalmente transformada o consumirse para liberar energía. Las cambiantes necesidades de la célula requieren un sistema de control metabólico flexible. Los directores clave de este sistema de control son las enzimas.
La habilidad catalítica de algunas enzimas es verdaderamente impresionante. Por ejemplo, el peróxido de hidrógeno se descompone muy lentamente si la reacción no se cataliza, pero sólo una molécula de la enzima catalasa “produce la descomposición de 40 millones de moléculas de peróxido de hidrógeno por segundo”
La catalasa tiene la más alta rapidez catalítica que se conoce para una enzima. Esta enzima protege a la célula, destruyendo peróxido de hidrógeno, sustancia venenosa creada como producto de algunas reacciones celulares. El escarabajo bombardero utiliza la enzima catalasa como un mecanismo de defensa.
Todas las reacciones requieren de energía de activación Todas las reacciones, sean exergónicas o endergónicas, tienen una barrera de energía conocida como la energía de activación, que es la energía requerida para romper los enlaces existentes e iniciar la reacción. En una población de moléculas de cualquier tipo, algunas tienen energía cinética relativamente alta, mientras que otras tienen un menor contenido energético.
Sólo las moléculas con una energía cinética relativamente alta tienen posibilidad de reaccionar para formar el producto. Aún una reacción fuertemente exergónica, que libera una cantidad de energía significativa, puede no proceder debido a la energía de activación requerida para arrancar la reacción.
Esta reacción es espontánea, aunque el hidrógeno y el oxígeno pueden mezclarse de manera segura teniendo cuidado con las chispas porque la energía de activación requerida es relativamente alta para esta reacción particular. Una minúscula chispa proporciona la energía de activación que permite que unas cuantas moléculas reaccionen. Estas reacciones liberan tanto calor que el resto de las moléculas reacciona, produciendo una explosión. Esta explosión ocurrió en el transbordador espacial Challenger el 28 de enero de 1986.
El fallo de un anillo de goma, tipo O, para sellar apropiadamente ocasionó el escape de hidrógeno líquido del tanque pegado al transbordador, iniciándose así un incendio.
Unos segundos después, se rompió el tanque de hidrógeno y la fuerza resultante reventó el cercano tanque de oxígeno, originándose una gran explosión al mezclarse el hidrógeno con el oxígeno.
Una enzima disminuye la energía de activación de una reacción Al igual que todos los catalizadores, las enzimas afectan la rapidez de una reacción disminuyendo la energía de activación necesaria para iniciar una reacción química. Si las moléculas necesitan menos energía para reaccionar porque ha descendido la barrera de activación, entonces en un tiempo dado reacciona una mayor proporción de moléculas del reactivo. Como resultado, la reacción ocurre más rápidamente.
No obstante que una enzima reduce la energía de activación de una reacción, ésta no tiene efecto sobre el cambio total de energía libre; es decir, una enzima sólo puede impulsar una reacción química que podría ocurrir sin ella. Si la reacción tiende al equilibrio, entonces ningún catalizador puede hacerla ir en una dirección termodinámica desfavorable o influir en las concentraciones finales de reactivos y productos.
Una enzima funciona formando un complejo enzima-sustrato Una reacción no catalizada depende de las colisiones aleatorias entre los reactivos. Debido a su estructura ordenada, una enzima reduce esta dependencia sobre eventos aleatorios y por lo tanto controla la reacción. La enzima logra esto formando un complejo intermedio inestable con el sustrato, la sustancia sobre la que actúa.
Cuando el complejo enzima-sustrato, o complejo ES, se descompone, el producto se libera; la molécula de la enzima original se regenera y queda libre para formar un nuevo complejo ES: enzima + sustrato complejo.
La enzima en sí misma no resulta permanentemente alterada o consumida por la reacción, así que se puede reutilizar. Los sitios activos de algunas enzimas son ranuras o cavidades en la molécula de la enzima, formadas por cadenas de aminoácidos. En la mayoría de las enzimas, los sitios activos se localizan aproximadamente en la superficie. Durante la reacción, las moléculas de sustrato que ocupan esos sitios se juntan para reaccionar entre sí. La forma de la enzima no parece exactamente
complementaria a la del sustrato. El enlace del sustrato a la molécula de la enzima causa un cambio, conocido como ajuste inducido, en la forma de la enzima.
Normalmente, la forma del sustrato también cambia un poco, de manera que se puedan distorsionar sus enlaces químicos. La proximidad y orientación de los reactivos, junto con las tensiones en sus enlaces químicos, facilitan el rompimiento de los viejos enlaces y la formación de nuevos enlaces. Así, el sustrato es cambiado a un producto, que se difunde lejos de la enzima. Entonces la enzima queda libre para catalizar la reacción de más moléculas del sustrato para formar más moléculas del producto.
Las enzimas son específicas Las enzimas catalizan a prácticamente todas las reacciones que ocurren en un organismo. Debido a que la forma del sitio activo está íntimamente relacionada a la forma del sustrato, la mayoría de las enzimas están altamente especializadas y sólo catalizan a unas pocas reacciones químicas cercanamente relacionadas, o en muchos casos, sólo a una reacción particular. La enzima ureasa, que descompone urea a dióxido de carbono y amoniaco, no ataca a
otros sustratos. La enzima sacarasa sólo divide saca- rosa; no actúa sobre otros disacáridos, tales como la maltosa o la lactosa. Unas pocas enzimas son específicas sólo en cuanto a que requieren que el sustrato tenga un cierto tipo de enlace químico.
Por ejemplo,la lipasa, secretada por el páncreas, divide los enlaces éster conectando el glicerol y ácidos grasos de una amplia variedad de grasas.
Los científicos normalmente nombran a las enzimas agregando el sufijo asa al nombre del sustrato. La enzima sacarasa, por ejemplo, des- compone sacarosa en glucosa y fructosa. Pocas enzimas retienen nombres tradicionales que no terminan en-asa; algunas de ellas finalizan enzima. Por ejemplo, la lisozima que es una enzima que se encuentra en las lágrimas y la saliva; rompe las paredes celulares bacteriales. Otros ejemplos de enzimas con nombres tradicionales son la pepsina y la tripsina, que descomponen enlaces péptidos en proteínas.
Muchas enzimas requieren cofactores Algunas enzimas sólo consisten de una proteína. La enzima pepsina, que se secreta por el estómago animal y digiere proteína del alimento rompiendo ciertos enlaces péptidos, es exclusivamente una molécula de proteína. Otras enzimas tienen dos componentes: una proteína llamada apoenzima y un componente químico adicional llamado cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor solos tienen actividad catalítica; solamente cuando ambos se combinan permiten que la enzima funcione. Un cofactor puede ser inorgánico, o puede ser una molécula
orgánica. Algunas enzimas requieren un ion metálico específico como un cofactor. Dos cofactores inorgánicos muy comunes son los iones de magnesio y los iones de calcio.
La mayoría de los elementos traza, como el hierro, cobre, zinc y manganeso, que todos los organismos requieren en muy pequeñas cantidades, funcionan como cofactores. Un compuesto orgánico, no polipéptido que se une a la apoenzima y sirve como un cofactor, es una coenzima. La mayoría de las coenzimas transportan moléculas que transfieren electrones o parte de un sustrato de una molécula a otra. En este capítulo ya se introdujeron algunos ejemplos de coenzimas. NADH, NADPH y FADH2 son coenzimas; éstas transfieren electrones.
El ATP funciona como una coenzima; es responsable de transferir grupos fosfato. Otra coenzima, la coenzima A, está implicada en la transferencia de grupos derivados de ácidos orgánicos. La mayoría de las vitaminas, que son compuestos orgánicos que un organismo requiere en pequeñas cantidades pero que no puede sintetizarlas por sí mismo, son coenzimas o componentes de coenzimas.
Las enzimas son más efectivas en condiciones óptimas En general, las enzimas trabajan mejor bajo ciertas condiciones estrecha- mente definidas, como una temperatura apropiada, pH, y concentración de iones. Cualquier desviación de las condiciones óptimas afecta de modo adverso la actividad enzimática.
Cada enzima tiene una temperatura óptima La mayoría de las enzimas tienen una temperatura óptima, en la cual se da la mayor rapidez de la reacción. Para enzimas humanas, la temperatura óptima es cercana a la temperatura corporal humana. A bajas temperaturas, las reacciones enzimáticas suceden muy lentamente o no ocurren. Al aumentar la temperatura, se incrementa el movimiento molecular, resultando en más colisiones moleculares. Por lo tanto, la rapidez de la mayor parte de las reacciones controladas por enzimas se incrementa al aumentar la temperatura, dentro de ciertos límites. Las altas temperaturas rápidamente desnaturalizan a la mayoría de las enzimas.
La conformación molecular de la proteína se altera al romperse los enlaces de hidrógeno responsables de sus estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.
Usualmente, no es reversible esta desactivación, entonces la enzima no recupera la actividad cuando se enfría. La mayoría de los organismos son aniquilados si se exponen brevemente a una elevada temperatura; sus enzimas son desnaturalizadas, y son incapaces de continuar el metabolismo. Existen unas pocas excepciones a esta regla. Ciertas especies de arqueas pueden sobrevivir en aguas termales, como las del parque Yellowstone, en donde la temperatura es casi de 100°C; estos organismos son responsables de los brillantes colores en las terrazas de las aguas termales. Hay otras arqueas que viven a temperaturas mayores a la de ebullición del agua, cerca de profundos conductos mari- nos, en donde la extrema presión conserva al agua en su estado líquido.
Cada enzima tiene un pH óptimo La mayoría de las enzimas están activas sólo en un estrecho margen de pH y tienen un pH óptimo, en que la rapidez de la reacción es máxima. Para las enzimas humanas, el pH óptimo está entre 6 y 8. La pepsina, una enzima secretada por las células del revestimiento estomacal y que digiere proteínas, es una excepción; funciona sólo en un medio muy acido, óptimamente a un pH 2. En contraste, la tripsina, una enzima secretada por el páncreas para degradar las proteínas, funciona mejor en las condiciones ligeramente básicas encontradas en el intestino delgado.
La actividad de una enzima puede cambiar mucho si se cambia el pH, lo que a su vez modifica las cargas eléctricas de la enzima. Los cambios en las cargas afectan los enlaces iónicos que contribuyen a las estructuras terciaria y cuaternaria, y modificando así la actividad y conformación de la proteína. Muchas enzimas se inactivan, y es común su desnaturalización en forma irreversible, cuando el medio se hace muy ácido o muy básico.
Las enzimas se organizan en equipos en las rutas metabólicas Las enzimas desempeñan un papel esencial en el acoplamiento de la reacción porque por lo común trabajan en secuencia, con el producto de una reacción controlada enzimáticamente sirviendo como sustrato para la siguiente. El interior de una célula se puede visualizar como una fábrica con múltiples líneas de montaje diferentes operando simultáneamente.
Sin embargo, la secuencia de la reacción total se representa realizándose de izquierda a derecha. Recuerde que, si existe una pequeña diferencia de energía libre intrínseca entre los reactivos y los productos para una reacción particular, la dirección de la reacción está determinada principalmente por las concentraciones relativas de los reactivos y de los productos.
En las rutas metabólicas, es frecuente que se eliminen los intermediarios y los productos finales, para convertirlos a otros compuestos químicos. Esta eliminación impulsa la secuencia de las reacciones en una dirección dada. Suponga que se proporciona continuamente el reactivo A, y que su concentración permanece constante.
La enzima 1 convierte al reactivo A en el producto B. La concentración de B siempre es menor que la concentración de A porque B se elimina al convertirlo en C en la reacción catalizada por la enzima 2. Si C se elimina rápidamente conforme se produce, entonces la ruta de la reacción total se «jala» hacia C. En algunos casos las enzimas de una ruta metabólica se unen entre sí para formar un complejo multienzimático que eficientemente transfiere intermediarios en la ruta de un sitio activo a otro.
Si se mantienen constantes el pH y la temperatura, la rapidez de la reacción se puede afectar por la concentración del sustrato o por la concentración enzimática. Si está presente un exceso de sustrato, la concentración enzimática es el factor limitante de la rapidez. Por lo tanto, la rapidez inicial de la reacción es directamente proporcional a la concentración enzimática.