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Termodinámica 
La termodinámica es la rama de la física que trata de la energía y sus transformaciones. 
 
Primera ley: “La energía total del universo permanece constante”. 
Todas las formas de energía son interconvertibles, la energía no se crea ni se destruye. 
Segunda Ley: “La entropía del universo va en aumento”. 
La entropía es asimilada con el desorden. 
 
Energía 
Es la capacidad para realizar trabajo. Los diferentes tipos de energía son: química, 
mecánica, térmica, eléctrica, radiante, etc y pueden interconvertirse. 
El crecimiento y desarrollo de un organismo implica un gran número de síntesis químicas 
posibles gracias al aporte de energía. 
 
Cambios de energía en reacciones químicas 
El termino sistema designa a la porción de materia que deseamos estudiar. Es el 
conjunto de materia que está experimentando un proceso químico o físico determinado, y 
puede ser un organismo, una célula o dos compuestos que reaccionan. Toda la otra 
materia será el medio o entorno del sistema. En conjunto, el sistema y el medio forman 
el universo. 
El contenido total de la energía del sistema antes de ocurrir reacción alguna es el estado 
inicial, mientras que el contenido energético después de producido el cambio será el 
estado final. Mientras el sistema cursa desde estado inicial a final, puede liberar energía al 
medio o tomarla de él. 
La forma más común de energía es el calor. Todos los procesos químicos son 
acompañados por consumo o producción de calor. Las que consumen son llamadas 
endotérmicas, y las que producen son exotérmicas. 
Se puede determinar el cambio de energía en una reacción si se mide la ganancia o 
pérdida de calor en el sistema en condiciones de temperatura y presión constantes, 
gracias a la primera ley de la termodinámica. 
Calor de combustión: máxima energía que se puede obtener de una sustancia por 
oxidación completa de los elementos constituyentes. 
Entalpía: energía calórica liberada o consumida en un sistema a temperatura y presión 
constantes. Refleja el número y clase de enlaces químicos en los reactivos y los 
productos. ΔH es negativo en exotérmicas, y positivo en endotérmicas. 
Entropía: expresión cuantitativa del desorden de un sistema. Cuando los productos de 
una reacción son menos complejos y más desordenados que los reactivos se dice que la 
reacción transcurre con ganancia de entropía. 
Las unidades de ΔG y ΔH es J/mol o calorías/mol. La unidad de ΔS es J/mol.K. 
Según la segunda ley: 
ΔE= Q - W 
G= H – TS 
 
Energía libre 
En organismos vivos, las reacciones químicas se realizan en un medio de temperatura y 
presión constantes. Solo una fracción de la energía liberada en los procesos bioquímicos 
es disponible para realizar trabajo de algún tipo, esta es llamada energía libre. 
La energía libre de Gibbs expresa la cantidad de energía capaz de realizar trabajo durante 
una reacción a temperatura y presión constantes. Cuando una reacción transcurre con 
liberación de energía libre, ΔG va a ser negativo y la reacción es exergónica. En las 
reacciones endorgónicas el sistema gana energía libre, por lo que ΔG es positiva. 
 
Equilibro químico 
En las reacciones reversibles, A y B (reactivos) se combinan para formar C y D 
(productos). Esta reacción es directa, y la flecha se grafica de izquierda a derecha. 
C y D pueden combinarse para constituir A y B. Esta reacción es inversa y la flecha es de 
derecha a izquierda. 
Al iniciarse la reacción, A y B se combinan y forman C y D. A medida que transcurre este 
proceso, las concentraciones de A y B disminuyen y también la velocidad de la reacción. 
Las sustancias C y D producidas reaccionan entre sí para reformar A y B con una 
velocidad proporcional a la concentración. 
Llega un momento en el cual las velocidades de la reacción directa e inversa se igualan y 
no se producen más cambios en las concentraciones de reactivos y productos. Aquí la 
reacción alcanzo el equilibrio. Este equilibrio es dinámico, ya que A y B siguen 
reaccionando para formar C y D y viceversa, pero las velocidades de ambos procesos son 
iguales, por lo que no hay modificaciones en las concentraciones de las sustancias. 
La constante de equilibrio (Keq) es un valor característico para cada reacción química. 
𝐾𝑒𝑞 =
[𝐶][𝐷]
[𝐴][𝐵]
 
Si Keq es mayor a 1, la reacción transcurre hacia la derecha. Si es menor a 1 transcurre 
hacia la izquierda. 
El cambio de energía libre estándar (ΔG°) da la cantidad máxima de trabajo que la 
reacción puede alcanzar en condiciones isotérmicas. 
Cuando Keq es mayor que 1, ΔG° es negativo y la reacción transcurre con disminución de 
energía libre. Cuando Keq es menor que 1, ΔG° es positivo y la debe suministrarse energía 
para que se produzca la reacción. 
Cuando ΔG° de una reacción es negativo se llama espontánea. Si es mayor que 0, la 
reacción no ocurrirá por si sola. 
En un sistema en equilibrio, ΔG° se calcula de la siguiente forma: ΔG° = -RT.lnKeq. 
Como esta en equilibrio no será capaz de producir trabajo. 
Un sistema que no ha alcanzado el equilibrio puede realizar trabajo durante su transición 
hacia el equilibrio, donde: 
𝛥𝐺 = 𝛥𝐺° + 𝑅𝑇ln
[𝑝𝑟𝑜𝑑𝑢𝑐𝑡𝑜𝑠]
[𝑟𝑒𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑜𝑠]
 
ΔG° es el cambio de energía libre estándar (condiciones estándar se refiere a temperatura 
de 25°C o 298° K, concentración de 1 M de reactivos) 
R es la constante de gases a 8,314 J/K.mol o 1,987 cal/K.mol. 
T es la temperatura absoluta. 
lnKeq es el logaritmo natural o neperiano de la constante de equilibrio. 
Cuando la concentración de productos es igual a la de reactivos, ΔG= ΔG°. Y en equilibrio 
no hay energía libre, por lo que ΔG=0. 
Si ΔG es negativo en condiciones de la célula, la reacción procederá hacia la formación 
de productos, y si ΔG es positivo la reacción marchara en sentido opuesto. 
 
La célula 
La célula no está en equilibrio, ya que este se alcanza con la muerte. 
Los principios de termodinámica se aplican a sistemas cerrados, es decir que no 
intercambian materia y energía con el medio y pueden alcanzar un equilibrio 
termodinámico. 
Las células sos sistemas abiertos, en permanente intercambio de materia y energía con el 
ambiente. Los organismos vivientes son sistemas abiertos, existen en estado dinámico, 
aumentan la entropía del universo y son irreversibles. 
Las células son sistemas isotérmicos: funcionan a temperatura prácticamente constante, 
así también como a presión constante. 
Transforman la energía libre en ATP y otros compuestos ricos en energía capaces de 
proporcionar energía para trabajo biológico a temperatura constante. 
Las reacciones degradativas productoras de energía libre reciben el nombre de 
catabolismo. Las que parten de pequeñas moléculas precursoras convirtiéndolas en 
moléculas más grandes y complejas son llamadas anabolismo. Implican el aporte de 
energía. 
El ATP es el principal nexo de unión entre componentes anabólicos y catabólicos, y en 
conjunto, estas reacciones catalizadas por enzimas se denominan metabolismo. 
 
Enlaces de alta energía 
Se considera de alta energía a una unión química cuando el cambio de energía libre de 
la reacción que involucra a esa unión es superior a 20 KJ/mol. Se simboliza con el signo 
∼. 
El compuesto de alta energía de mayor importancia es adenosina trifosfato (ATP). Al 
producirse hidrolisis de ATP en ADP y fosfato, hay importante reducción de energía libre. 
La energía de las uniones fosfato en ATP puede ser retenida en el organismo hasta el 
momento en el cual este la requiere, transportada dentro de la célula hacia los sitios de 
utilización y transferida para formar otros compuestos de alta energía. 
El ATP es la moneda energética de la célula que puede gastarse de inmediato. 
La molécula de ATP está formada por la base nitrogenada adenina, el azúcar de cinco 
carbonos ribosa y tres grupos fosfato. Los tres grupos fosfato están unidos por dos 
enlaces covalentes que se rompen con facilidad, produciendo cada uno aproximadamente 
7 kilocalorías de energía por mol. 
En los sistemas biológicos, las reaccionesendergónicas, como las de biosíntesis, se 
producen gracias a la energía liberada en las reacciones exergónicas con las que están 
acopladas. En la mayoría de las reacciones acopladas, el ATP es el intermediario que 
conduce la energía de una reacción a otra. 
La estructura interna de la molécula de ATP la hace inusualmente adecuada para este 
papel en los sistemas vivos. En el laboratorio, la energía se libera de la molécula de ATP 
cuando se elimina el tercer fosfato por hidrólisis dejando ADP (adenosín difosfato) y un 
fosfato: 
ATP + H2O => ADP + fosfato 
En el curso de esta reacción, se liberan unas 7 kilocalorías de energía por mol de ATP. La 
eliminación del segundo fosfato produce AMP (adenosín monofosfato) y libera una 
cantidad equivalente de energía: 
ADP + H2O => AMP + fosfato 
Los enlaces covalentes que unen a estos dos fosfatos al resto de la molécula, se llaman 
enlaces de "alta energía. Estos enlaces no son fuertes, sino que se rompen fácilmente y 
liberan una cantidad de energía, aproximadamente 7 kcal/mol, adecuada para impulsar 
muchas de las reacciones endergónicas esenciales de la célula. 
Cada uno de los grupos fosfato lleva cargas negativas y, por eso, tienden a repelerse. 
Cuando se elimina un grupo fosfato, la molécula sufre un cambio en la configuración 
electrónica, lo cual da como resultado una estructura con menos energía. 
 
Cinética química 
La cinética estudia la velocidad y mecanismos de las reacciones químicas. 
En una reacción química se rompen y/o forman enlaces entre átomos. La velocidad se 
expresa en términos de cantidad de reactivos convertidos en producto en la unidad de 
tiempo (moles.segundo-1). 
Energía de activación 
En toda reacción es necesario suministrar energía a los reactivos para iniciar la reacción. 
Las moléculas deben alcanzar un estado de transición o estado de activación antes que la 
reacción pueda cumplirse. 
El complejo activado representa un intermediario a partir del cual la reacción se desarrolla 
espontáneamente. En este intermediario, los enlaces se reacomodan para producir la 
nueva agrupación de átomos y enlaces que dará lugar a los productos. 
La energía necesaria para alcanzar el estado activado recibe el nombre de energía de 
activación (Ea). 
A una Ea elevada corresponde baja velocidad de reacción. La magnitud de la energía de 
activación varía para cada reacción química. 
Los catalizadores aumentan la velocidad de reacción, disminuyendo la energía de 
activación. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Enzimas 
Las enzimas son catalizadores biológicos. 
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de 
los productos finales ni desgastarse en el proceso. 
Las sustancias sobre las cuales actúan las enzimas reciben el nombre de sustratos. 
 
Nomenclatura 
Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del estrato sobre el 
cual actúan. 
Tambien se denominan según el tipo de reacción catalizada, por ejemplo hidrogenasas, 
descarboxilasas. 
Ciertas enzimas tienen nombre propio, como la pepsina del jugo gástrico, la ptialina salival 
y tripsina y quimiotripsina del jugo pancreático. 
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular propuso un sistema de 
clasificación de seis clases principales de enzimas según el tipo de reacción catalizada. 
Cada clase tiene subclases y subsubclases. Tambien consta de 4 números: el primero es 
la clase principal, el segundo la subclase, el tercero la subsubclase y el cuarto es el 
número de orden de la enzima en su subsubclase. 
Los seis grupos principales son: 
1. Oxidorreductasas: catalizan redox. Comprenden deshidrogenasas, oxidasas, 
peroxidasas y oxigenasas. 
2. Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde un sustrato 
donante a otro compuesto aceptor. 
3. Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de 
agua. El nombre se forma con el del sustrato y el sufijo asa. Por ejemplo 
acetilcolinesterasa. 
4. Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato, 
por un proceso distinto a la hidrólisis. 
5. Isomerasas: interconvierten isómeros de cualquier tipo. 
6. Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas, acoplada con la hidrolisis de un 
enlace de alta energía de nucleósidos de trifosfato. En estas reacciones se forman 
uniones C-C, C-S, C-O y C-N. La designación sintetasa suele asignarse a estas 
enzimas. 
Algunas enzimas están constituidas solo por aminoácidos. Otras están formadas por 
varias subunidades o cadenas polipeptídicas, es decir son oligómeros. 
Una vez sintetizadas en las células, las enzimas son enviadas hacia el lugar donde han 
de cumplir su misión. 
Muchas enzimas asociadas al nucleo participan en el mantenimiento y función del aparato 
genético. En mitocondrias se encuentran enzimas vinculadas a reacción oxidativas 
proveedoras de energía. En el citosol se hallan enzimas de la glucolisis. En la MP se 
encuentran numerosas enzimas. 
Coenzimas 
Muchas enzimas solo pueden catalizar reacciones en asociación con otra molécula no 
proteica, denominada coenzima. 
El conjunto se llama holoenzima y está constituido por la proteína, denominada 
apoenzima, y la coenzima. 
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA 
Las oxidorreductasas, transferasas, isomerasas y ligasas requieren coenzimas. 
Metaloenzimas 
Para algunas enzimas la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción 
catalítica, ya que contribuyen donando o atrayendo electrones. 
Algunos metales fijan ligandos, lo cual los habilita para unir sustratos, y otros mantienen la 
estructura terciaria y cuaternaria de la molécula de enzima. 
Algunos ejemplos son: Fe, Cu, Zn, Mo (molibdeno), Mg, Mn, Se, Ca. 
La actividad de algunas enzimas depende de la presencia de determinados iones en el 
medio, por ejemplo cationes Na+ y K+ o aniones Cl- (no metálicos). 
Catálisis enzimática 
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la Ea. Las enzimas no 
modifican el cambio neto de energía ni la Keq. Durante el curso de la reacción, la enzima 
se une al o a los sustratos, formando un complejo, apareciendo inalterada al final de la 
catálisis. 
Se unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, que luego se disocia en enzima y 
producto. 
Sitio activo 
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima, 
denominado sitio activo, y es donde se cumple la acción catalítica. 
La molécula de sustrato fijada a la enzima sufre una deformación en los enlaces, 
adquiriendo un estado de activación llamado intermediario de transición desde el cual 
pasa fácilmente a formar el o los productos. 
Zimógenos 
Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen al estado de precursores inactivo, 
llamados zimógenos, preenzimas, o proenzimas. Son proteínas simples que se convierten 
en enzimas activas por un proceso de hidrolisis. 
Actividad enzimática 
La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto 
formado, o de sustrato consumido, en un tiempo dado. 
La constante de Michaelis (Km) corresponde a la concentración de sustrato en la cual la 
velocidad de reacción alcanza un valor igual a la mitad de la velocidad máxima. Km tiene 
un valor fijo para cada enzima, y la caracteriza. Al disminuir la Km, aumenta la afinidad de 
la enzima al sustrato. 
La velocidad media es la mitad de la velocidad en la cual la enzima trabaja al máximo de 
su capacidad. 
Está determinada por distintos factores: 
a. Concentración de enzima: La velocidad es directamente proporcional a la 
concentración de enzima. 
b. Concentración de sustrato: si sigue creciendo la concentración de sustrato, llega 
un momento en el cual las moléculas de enzima están ocupadas por enzima, la 
enzima se satura con sustrato. Si el aumento de concentración de sustrato 
continua, y excede a la de enzima, se alcanza un estado estacionario en el cual la 
velocidad de reacción no varía. Todo aumento ulterior de sustratoya no puede 
producir incremento en la velocidad de reacción. 
c. Temperatura: la velocidad aumenta cuando la temperatura asciende. Se llega a un 
valor máximo correspondiente a la temperatura óptima. Por encima de este valor la 
actividad cae rápidamente. La temperatura optima esta alrededor de 37°C. Las 
enzimas proteicas son desnaturalizadas por el aumento de temperatura. 
d. pH: para la mayoría de las enzimas, la actividad óptima se encuentra entre pH 6 a 
8, aunque hay excepciones. 
Inhibidores enzimáticos 
Existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de enzimas. La inhibición puede 
ser reversible o irreversible. 
I. Inhibidores irreversibles 
Producen cambios permanentes de la molécula de enzima, con deterioro definitivo de su 
capacidad catalítica. Son sustancias que pueden ocupar el sitio activo y ser transformados 
por la enzima en productos; bloquean irreversiblemente el sitio activo. 
II. Inhibidores reversibles 
Existen tres tipos de inhibición reversibles: 
a. Inhibidores competitivos: aumentan el valor de Km pero no modifican la velocidad 
máxima. 
b. Inhibidores no competitivos: se unen a la enzima en un lugar de la molécula 
diferente del sitio activo y disminuyen la velocidad máxima sin modificar la Km. 
c. Inhibidores anticompetitivos: producen disminución de la velocidad máxima y de la 
Km. Se une al complejo ES y forma el complejo inactivo ESI. La actividad es 
disminuida porque el complejo ES unido al inhibidor es inefectivo. 
Factores que influyen en la actividad enzimática 
Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad de la enzima es proporcional a 
los niveles de sustrato. 
Regulación de la actividad enzimática 
Cuando la concentración de sustrato es baja, la actividad de la enzima es proporcional a 
los niveles de sustrato. 
Enzimas alostéricas. 
En algunas vías metabólicas, la enzima que cataliza la primera etapa de la serie es 
inhibida por el producto de la última. Se habla de inhibición por retroalimentación. En otros 
casos, la enzima es estimulada por compuestos que se acumulan en el medio. 
En estas acciones, el agente modificador actúa uniéndose a la enzima en un lugar distinto 
a la del sitio catabólico. 
Modificación covalente. 
Hay enzimas reguladas por adición o sustracción de grupos unidos covalentemente. La 
regulación covalente se realiza en varias enzimas. Puede ser modulada por grupos 
fosfatos u otros grupos. Una misma enzima puede responder a más de un tipo de 
regulación. 
Isozimas 
En un organismo, y aun en una célula, pueden existir proteínas diferentes dotadas de la 
misma actividad enzimática. Esas distintas formas moleculares de una enzima se 
denominas isoenzimas o isozimas.