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Libro: Curtis 
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4 Capítulo 
Meabolismo y Energía 
Clases de enegria y transformaciones energéticas 
La energia se manifiesta en nuestri ambito físico de diferentes formas: energía 
electrica, energía radiante, energía química, energía nuclear, etc. Estas 
energias se presentan de manera dirferentes, esta formas energeticas pueden 
ser interconvertidas casi sin restricciones: solo se requiere un medio o 
dispositivo fisico adecuado para producir esa conversion. 
Las celulas de los organismos vivos puede ocurrir gran parte de los tipos de 
trasformaciones energeticas que se observan en el mundo físico. Los 
dispositivos que permiten la transformación entre los distintos tipos de enrgia, 
suelen ser su mayoria proteínas. Protínas especiales de las celulas musculares 
en los enlaces quimicos de ciertas moleculas en movimiento mecanico. 
El fenomeno de la vision esta ligado a la conversion de energia luminica en 
energia luminos, que la trasforman en un impulso bioelectrico. En las células 
vegetales, ciertas fotopigmentos convierten la energía luminica en energía 
química, que sera utilizada para la biosíntesis de azúcares a partir de dióxido 
de carbono. Como vemos en estos ejemplo, la energia es una sola pero puede 
cobrar distintas formas. 
La historia de nuestro conocimiento acerca de los principios que rigen estas 
transformaciones energéticos esta intimamente relacionada con la historia del 
desarrollo de las maquinas; fue preciso medir la eficiencia de la conversion de 
un tipo de energía en otro. Así se fue conformando la Termodinámica, ciencia 
que estudia las transformaciones de energía. 
Principios de la conservacion de la energía: primera ley de la 
termodinámica 
Los trabajadores del físico James Joule (1818-1889) relizados en Gran Bretaña 
y publicados en 185 los que llevanron a establecer inequivocamente la 
equivalencia entre trabajo mecánico y el calor. Los experimentos realizados por 
Joule permitieron cloncluir que cuando un sistema aislado de su exterior es 
decir, que no intercambia energía con el ambiente, se loe suministra trabajo 
mecánico, se va obtener una cnatiudad equivalenrte energía termica. Esta 
afirmacion avala el principio de converción de la energía. En el experimento de 
Joule la energia mecancáz se transforma en trabajo mecánico y este en 
energía térmica. 
La enrergía es transformada, pero no creada o destruida. Cuando las 
transformaciones energéticas ocurrern en un sistema aislado, la energía total 
dentro de este permanece constante. Al interpretarse el universo comno un 
sistema aislado, la generalizacion de estas observaciones condujo a proponer 
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4 Capítulo 
la Primera Ley de la Termodinámica: la energía de universo permanece 
constante. 
Los sistemas biológicos son abiertos, es decir, que pueden intercambiar 
materia y energía con su entorno. En un organismo vivo, la energía perdida o 
disipada por este es igual a la ganada por su entorno (ambiente) y viceversa. 
Sin embargo, el primer principio de la termodinamica se refiere a la 
conservacion de una forma total de energía y no aclara que, cada vez que se 
realiza un proceso, la parte de la energía involucrada se transforma de energía 
“útil” en energía que no puede se aprovechada de nuevo (se perdera como 
calor). 
 
La primera ley de la termodinámica y los organismos vivos 
La utilización de la energía de la dieta en los mamíferos ha sido objeto de 
investigación durante un gran periodo que va desde la época de Leonardo de 
Vinci (1452-1519) hasta la del químico francés Antoine-Lurent Lavoisier (1743-
1794). La ideas y estudios pioneros generados por estos investigadores y 
algunos otros han llevado a pensar que, desde el punto de vista químico, el 
metabolismo celular guarda algunas semejanzas con el proceso de 
combustión, proceso rápido en el que generalmente un compuesto que 
contiene carbono se oxida, liberándose dióxido de carbono, agua y calor si 
ocurre en forma completa. Sin embargo, cuando los seres vivos oxidan 
carbohidratos, convierten en forma controlada la energía almacenada en 
enlaces químicos en otras formas de energía según reacción global: 
 
Según la primera ley, la suma de la energía de los productos más la energía 
liberada durante la reacción es igual a la energía inicial contenida en las 
sustancia que reaccionan. Es importante comprender que esta ecuación 
representa el cambio químico global producido en la degradación de la glucosa. 
En los organismos vivos hay una gran cantidad de pasos intermedios que 
aumentan la eficiencia con que una gran parte de la energía contenida en los 
enlaces químicos de la glucosa puede ser convertida en energía aprovechable 
o energía útil. 
Una consecuencia directa del cumplimiento del principio de conservación de la 
energía es que, independientemente de cual sea la cantidad de pasos 
involucrados para llegar desde glucosa y oxigeno a dióxido de carbono y agua, 
la energía liberada por el proceso será siempre la misma. 
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Entonces, en la oxidación de la glucosa, la energía liberada está compuesta 
por una fracción “útil”. Pero otra parte se disipa como calor. Así, la energía total 
liberada se compone de: 
 
La energía total del universo es siempre la misma y dado que la energía no se 
crea ni se destruye, resultado claro que el calor va en constante aumento, 
detrimento de otras forma de energía. 
 
Dirección de los procesos naturales: segunda ley de la 
termodinámica 
Establece la nocion de que existen una dirección hacia la cual 
cualquier sistema que este fuera del equilibrio tiende a desplazarse. 
Al hacerlo se disipa energía. Cuando toda la energía útil se haya 
disipado, en el sistema no podrán ocurrir más procesos. 
En términos energéticos, podemos pensar en los desequilibrios y 
heterogeneidades como almacenamientos de energía útil que 
permiten que se lleven a cabo los procesos. Como mencionamos, la 
cantidad de energía útil será igual a la energía total puesta en juego 
durante el proceso, menos cierta cantidad de energía que 
inevitablemente se disipara: 
 
En la década de 1850, el físico alemán Rudolf Clausius (1822-1888) formalizo 
esta ecuación la estudiar el importante papel de esa energía inevitablemente 
disipada. Expreso esta fracción energética como el producto de la Temperatura 
(T) por un factor al que llamo Entropía y simbolizo con la letra S. 
 
Supongamos que disponemos de una baraja de naipes: una mitad se utiliza 
para construir un castillo y la mitad restante se deja de manera desordenada al 
lado del castillo. Tenemos así dos sistemas construidos con el mismo tipo y 
número de componentes pero que tienen dos configuraciones o estados 
diferentes. Si los abandonamos a su suerte, es fácil suponer que después de 
transcurrido cierto tiempo, la probabilidad de encontrarlos en sus 
configuraciones iniciales será mucho menor para el primero sistema que para 
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el segundo. Un sencillo experimento para demostrar esto consiste en arrojar los 
naipes al aire y verificar cuantas veces debemos repetir la experiencia para que 
un grupo de cartas quede dispuesta en la configuración de castillo. Sin duda, la 
manera más efectiva de construir y utilizar energía para producir orden. Resutla 
claro que, librado a suerte y sin un ingreso constante de energía invertido en 
mantener esta estructura (castillo de naipes), el sistema se derrumbara, 
disipando la energía potencial gravitacional almacenada. Durante esta 
transformación, el sistema disipa energía útil y entropía aumenta. 
En cualquier sistema aislado, los procesos no serán causados por agentes 
externos a él. Estos procesos internos, que serán considerados espontáneos, 
ocurren porque en el sistema hay heterogeneidades; si una porción o parte del 
sistema está más caliente que el resto, esa porción se enfriara hasta que todo 
el sistema tengaun temperatura uniforme; si existen regiones donde el 
potencial químico es mayor, este se disipara hasta homogeneizarse. Cuando 
todos estos procesos hayan compensado los desniveles o gradientes que los 
originaron, el sistema habrá alcanzado un equilibrio y toda la energía se habrá 
disipado. Entonces, la entropía del sistema habrá llegado a un máximo. 
Así, en los sistemas aislados, la entropía nos permite predecir la dirección der 
los procesos espontáneos. 
 
¿Qué es la vida? Los sistemas biológicos y la segunda ley de 
la termodinámica 
La entropía y la flecha del tiempo 
La entropía funcionaba como una suerte de cuenta regresiva. Dado que todos 
los procesos llevan de manera inevitable a la disipación de gradientes, tarde o 
temprano estos desaparecerían. Entonces, cuando ya no hubiera desniveles ni 
gradientes ni heterogeneidades, ni ocurriera ningún proceso neto, el sistema 
habría alcanzado un equilibrio. La uniformidad habría alcanzó un máximo y 
entonces el tiempo se habría detenido ya que en el estado de equilibrio, y sin 
variaciones en la entropía, el tiempo dejaría de fluir. 
Los biólogos mostraban que la evolución de la materia viva podría interpretarse 
por una flecha que parecía desplazarse en el sentido inverso. Los biólogos 
presentaron, la historia de la vida proponiendo que la materia se había ido 
autoorganizando espontánea y progresivamente, formando primero células 
simples, luego organismos pluricelulares en los que más tarde las células se 
especializaron y formaron organismos más sofisticados y complejos. 
Para los físicos de la época quedaba claramete establecida la controversia. La 
probabilidad de que moléculas de mayor o menor complejidad se hubieran 
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asociado en forma espontánea formando estructuras tan complejas como una 
célula, además de la cuantiosa y paulatina ganancia de información por parte 
de los sistemas vivos, estaba en franca discrepancia con los principios 
establecidos por la termodinámica. Los físicos restringieron la aplicación de la 
ley de la termodinámica al comportamiento de los sistemas materiales 
inanimados. A mediado del siglo XX, el físico austriaco Erwin Schrödinger 
(1887-1861), aporto la solución a este problema que parecía insalvable. Intento 
agrupar conceptos fundamentales de la física, la química y la biología. Hizo 
notar que el los organismos vivos conviven dos procesos esenciales; la 
generación de orden a partir de orden y la generación de orden a partir de 
desorden. 
Con “orden a partir de orden”, intento explicar la capacidad de los organismos 
de producir réplicas de sí mismo e incluso de generar variaciones heredables. 
Schrödinger creía que el gran orden que reina en la materia viva estaba regido 
por información almacenada en “microcodigo”. Una década más tarde Watson 
y Crick describieron la estructuras del DNA, una macromolécula que reúne 
muchas de la condiciones anticipadas por Schrödinger, necesaria para 
almacenar la información genética. La otra idea de Schrödinger “orden a partir 
de desorden”, aunque igualmente anticipadora, no fue bien comprendida. 
Schrödinger se basó en la observación para entonces irrefutable de que los 
sistemas vivos están alejados del equilibrio. 
Dentro de las células vivas, las heterogeneidades son la norma. El altor grado 
de compartimiento se encuentra confinados por barreras físicas (las 
membranas biológicas). A través de la membrana se forman diferentes tipos de 
gradientes o potenciales (químicos, quimiosmoticos, electroquímicos, etc.), 
cada uno de los cuales se constituye por diferencias en las concentraciones de 
moléculas especificas a uno y otro lado de las membranas. Pero para un 
compartimiento, no necesariamente debe existir una membrana biológica. 
Schrödinger reconoció que los sistemas vivos son atravesados constantemente 
por flujos de materia y energía. Por lo tanto, concluyo que para comprender los 
balances energéticos que existen en estos sistemas abiertos se debe 
considerar un sistema más amplio: el sistema bilógico debe considerarse 
juntamente con su entorno. 
Un sistema biológico se mantiene vivo en su estado organizado tomando 
energía del ambiente y procesándola a través de su eficiente maquinaria 
química. Esta acopla la sucesivas transformaciones energéticas a la 
producción de trabajo útil, lo que permite ejercer las diferentes funciones 
celulares y asi mantener su organización interna. Durante estos porcesos, las 
células devuelven a su entorno energía disipada que consiste en calor y otras 
formas que rápidamente se distribuyen en el ambiente, aumentando su 
desorden y entropía. 
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Así, los organismos vivos consiguen ganar orden interno a expensas de 
generar desorden en su ambiente. 
Entonces, la ecuación inicialmente planteada para predecir los procesos 
espontáneos en sistemas aislados: 
 
Deben replantearse para los sistemas abiertos: 
 
De esta forma, el segundo principio de la termodinámica también se cumple en 
el caso de los sistemas biológicos, dado que la entropía del conjunto 
(organismo vivo + entorno) está en permanente aumento. 
La figura más transcendente que retomo las ideas de Schrödinger fue el físico 
ruso-belga Ilya Prigogine (1917-2003), quien desarrollo una termodinámica 
aplicables a procesos que están ocurriendo lejos del equilibrio (conocida como 
termodinámica de procesos irreversibles). Demostró que lejos del equilibrio un 
sistema caótico puede autoorgaizarse. Con la termodinámica de procesos 
irreversibles, Prigogine formalizo el concepto “orden a partir del desorden”. 
Reacciones químicas en los seres vivos 
Cuando representamos cualquier reacción química con una ecuación del tipo: 
 
Se debe tener en cuenta que estamos representando un proceso global y no 
significa necesariamente que la transformación de R en P nos existan etapas 
intermedias. Las etapas intermedias pueden representar a R en otras 
moléculas estables y entonces, tras sucesivas transformaciones químicas, 
aparece el producto P. en este caso, el proceso globakl descripto por la 
ecuación formulada será el resultado de la suma de varias reacciones químicas 
independiente: 
 
Este tipos de reacciones secuenciales que transforma el reactivo R en el 
producto P es la clave del metabolismo y diferentes organismo puede disponer 
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de distintos números de reacciones para llevar a cabo la conversiones global 
de R en P, según la estrategia metabólica del organismo en cuestión. 
Pero aun la conversión química más directa de R en A –descrita por la reacción 
1- pueden existir etapas intermedias. En estos casos, las formas químicas 
intermedias suelen ser inestables (alto contenido energético) y su tiempo de 
existencia es demasiado corto como para manifestarse como un producto neto 
de la reacción: 
 
En este caso, la cantidad de etapas que generan productos inestables definirán 
el mecanismo de la reacción. Es importante comprender que, en la naturaleza, 
una transformación química determinad puede llevarse a cabo por diferentes 
mecanismos de reacción y cada uno de ellos pueden involucrar más o menos 
estadios intermedios. 
Quizás las características más destacada de las reacciones químicas que 
ocurren en los seres vivos es que se encuentran catalizadas por enzimas. Las 
presencia de enzimas tiene un profundo impacto en dos aspectos generales de 
las reacciones químicas: la velocidad y el rendimiento. Sin la presencia de 
estos catalizadores, una reacción química puede tardar mucho tiempo en 
ocurrir. En cambio, en un medio celular puede resultar casi instantánea: Las 
enzimas generan nuevos mecanismos de reacción que involucran estadios 
intermedios de menor energía. 
El rendimiento se refiere al hecho de que las enzimas aseguran que todo 
reactivo se trasforma en producto y que no aparezcan productos secundarios. 
 
Transformacionesenergéticas durante las reacciones químicas 
Durante las reacciones químicas, se puede sufrir configuraciones electrónicas, 
incluso puede sufrir perdida o ganancia neta en el contenido de electrones –
reacciones de oxidorreducción- . En condición final, el contenido energético 
total de la nueva configuración electrónica habrá cambiado, ya sea 
aumentando o disminuyendo. En los casos que las reacciones se producen en 
condiciones de presión constante, la cantidad de energía puesta en juego 
durante ellas pueden medirse como una cantidad de calor ganada o perdida en 
juego por las reacciones químicas en estas condiciones recibe el nombre de 
entalpía. La entalpía se simboliza con la letra H, la cantidad total de energía 
intercambiada (medible en forma de calor) para una reacción que ocurre en 
condiciones de presión constante de 1 atmosfera (1atm) es: 
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Qp significa el calor cedido o ganado en una reacción a presión constante. Si al 
producirse la reacción se libera energía, la entropía de los productos 
disminuye. Este tipo de reacción se denomina Exotérmica. Si ocurre lo 
contrario, se denomina Endotérmica. 
Así, en las condiciones descritas, la entalpía es una manera los cambios 
energéticos globales sufridos por los átomos o moléculas durante las 
transformaciones químicas. El cambio global en loa entropía ha sufrido: 
 
Sera siempre el mismo. Si se realiza la oxidación total de la glucosa en un 
calorímetro, obtendremos el siguiente resultado: 
 
Esta es en realidad la magnitud del cambio entalpico. Dado que este valor no 
depende de la forma en que se ejecuta la reacción, permite estimar cual es la 
cantidad de energía que puede ser liberada en la célula cuando se produce 
esta reacción. 
 
La función termodinámica más utilizada en bioquímica: energía 
libre de Gibbs 
Cuando se enfrentan dos sustancias químicas capaces de reaccionar, se 
genera una situación de desequilibrio químico. La magnitud del desequilibrio 
dependerá de la diferencia de potencial establecida en el sistema en relación 
con las configuraciones y los arreglos de los núcleos y electrones de las 
especies químicas intervinientes. Supongamos una reacción de 
oxidorreducción del tipo: 
 
Inicialmente, al enfrentar A con B, se establece un diferencia de potencial redoc 
cuando los electrones pasan del estado de mayor concentración en A al de 
menor energía en B, el sistema logra un estado de mínima energía en el que se 
habrá logrado el equilibrio químico. La energía liberada por este proceso no se 
destruye, sino que se libera al medio como calor. Parte de esta energía puede 
ser aprovechada para producir trabajo de algún tipo: 
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Ahora sabemos que, en una célula viva, el termino energía total intercambiada 
durante la reacción es igual al cambio de entalpia del sistema. Definimos 
además que el término que representa aquella cantidad de energía que no es 
posible aprovechar como trabajo útil (energía disipada) es igual a la magnitud 
TS. Entonces podemos reescribir la ecuación de la siguiente forma: 
 
Expresada de esta forma, la energía útil es una nueva función termodinámica 
presentada. Para cualquier propiedad termodinámica, es común expresar sus 
variaciones o diferencias entre los estados final o inicial de un proceso con la 
griega deltas ( ). Así, reescribiremos la expresión anterior como: 
 
Esta magnitud permite estimar cul es la máxima cantidad de energía liberada 
por una reacción, la cual podría ser transformada en trabajo por organismo. 
Pero además, este parámetro permite estimar si una reacción química dada 
será espontanea o no. La dirección natural de todo proceso es la de disminuir 
su energía libre, es decir, que si el G de una reacción es negativo, esta 
ocurrirá espontáneamente (dado que la letra simboliza una diferencia entre 
los estados final e inicial). Esto explica el hecho de que aun las reacciones o 
trasformaciones endotérmicas puedan ser espontaneas. Veamos esto con 
algunos ejemplos. 
Una sustancia conocida como pentóxido de dinitrógeno se descompone 
espontáneamente en dióxido de nitrógeno y oxígeno, y al hacerlo absorbe 
calor: 
 
El cambio de hielo a agua líquida y el cambio de agua líquida a vapor de agua 
son procesos endotérmicos porque cuando ellos ocurren se retira una cantidad 
considerables de calor del aire circulante. En los tres casos, el estado 
energético final de los componentes del sistema ha aumentado. Sin embargo 
en condiciones apropiadas, estos procesos se desarrollan en forma 
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espontánea. Lo que ocurre es que si bien los sistemas han aumentado su 
energía total , la energía libre de los sistemas ha disminuido . El 
factor clave en los tres ejemplos es el incremento de la entropía. 
La cuestión de los cambios de energía libre ( G) que determina el curso de las 
reacciones químicas. Ya mencionamos que el cambio en el contenido de 
energía total entre los reactivos y los productos ( H) así como el cambio de 
entropía ( S) contribuye al cambio global de energía libre. Lo ocurrido en los 
tres ejemplos anteriores es que el valor absoluto del termino T × S es mayor 
que el del termino H, por lo que el termino G será negativo, que es lo mismo 
que decir que los procesos sucederán espontáneamente. 
Las reacciones con G negativos se denominan Exergónicas. Es el tipo de 
reacciones son las que entregan energía útil para llevar a cabo toda la actividad 
celular. Cuando G es positivo, la reacción consume energía libre. Este tipo de 
reacciones se denomina Endergónicas. Es de esperar que este tipo de 
reacciones no cursen espontáneamente. Sin embargo, en el metabolismo 
celular existen muchas reacciones de este tipo. Esto puede ocurrir merced a 
que las reacciones químicas puede acoplarse y así las reacciones Exergónicas 
les proporcionan energía a las reacciones Endergónicas. 
 
Los participantes celulares en las transformaciones 
energéticas 
Algunas enzimas son moléculas de RNA, la mayoría de ellas son proteínas 
globulares de gran tamaño, formadas por una o más cadenas de polipeptídicas. 
Las cadenas están formadas un surco o bolsillo –sitio activo- en el que encajan 
las moléculas del sustrato y en donde ocurren la reacción. A veces pueden ser 
aminoácidos contiguos en la cadena. Pero es frecuente en los aminoácidos del 
sitio activo ocupen posiciones distantes y en su cercanía en el sitio activo se 
deba al intricado plegamiento de la cadena de aminoácidos que da origen a la 
estructura terciaria. En una enzima con estructura cuaternaria, los aminoácidos 
del sitio activo pueden encontrarse incluso en diferentes cadenas 
polipeptidicas. 
Muchas enzimas pueden funcionar como auténticos transductores energéticos 
al atrapar energía de un tipo (química, lumínica, etc.) en su estructura. Al 
funcionar como trampas energéticas, la estructuras de las enzimas se tensiona 
(como un resorte al que se entrega energía) y posteriormente puede liberar esa 
energía atrapada para realizar algún tipo de trabajo útil. 
Las enzimas son Catalizadores Biológicos. Un catalizador es una sustancia que 
modifica la velocidad de una reacción química participando en su mecanismo 
pero sin sufrir un cambio químico permanente en el proceso. 
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En los ciclos catalíticos, las enzimas interactúan con los reactantes (llamado 
sustratos) con un solo tipo de reacción químicas en un sistema en el que están 
ocurriendo cientos de miles de reacciones diferentes. Las células aprovechan 
esta altísima capacidad “discriminadora” de las enzimas más controlando cada 
nodo de la intrincada y enmarañada red actividad química que en ellas se 
desarrollan. El químico alemán Emil Fischer (1852-1919) postulo en 1894 la 
existencia de sitio activo, comparo las relaciones entre el sitio activo y el 
sustrato con la que existeentre una cerradura y su llave. Sin embargo, 
estudios posteriores sobre la estructura de las enzimas surgieren que el sitio 
activo es mucho más flexible e interactivo que el ojo de una cerradura. La unión 
entre la enzima y el sustrato parece alterar la conformación de la enzima, que 
induce un íntimo ajuste entre el sitio activo y el sustrato. Este ajuste inducido 
crea tensión en las moléculas reactivas, que facilita el curso de reacción. 
En una reacción química pueden producirse diferentes intermediarios antes de 
llegar al producto final. Estos estadios químicos intermedios son átomos o 
moléculas que están a mitad de camino entre el reactivo y el producto; sus 
configuraciones electrónicas se encuentran alteradas y sus estados 
energéticos son altos. Cuando su configuración alcanza un nivel crítico de 
distorsión, se desencadena el final de la transformación química en la que 
terminan por formarse los productos. La diferencia en energía libre entre los 
reactivos y sus estadios intermedios es lo que se conoce como energía de 
activación. 
En una mezcla de reactantes que se encuentra a una temperatura y una 
concentración dadas siempre existirá una porción de átomos o moléculas que 
alcance el estado crítico de distorsión electrónica (es decir, que alcance la 
energía de activación). Esto es una consecuencia de las colisiones atómicas o 
moleculares y de agitación térmica molecular. Por esta razón a mayor 
temperatura y concentración de reactivos, mayor será la cantidad de reactantes 
que alcance la energía activación. 
 
Cofactores en la acción enzimática 
La actividad catalítica de algunas enzimas no dependen de manera exclusiva 
de las interacciones físicas y químicas entre los aminoácidos del sitio activo y el 
sustrato. Muchas enzimas requieren sustancia adicional para que puedan 
funcionar. Esta sustancia no proteica y de peso molecular se denomina 
Cofactores. 
Ciertas moléculas organicas no proteicas –llamadas Coenzimas- también 
funcionan como cofactores en reacciones catalizadas por enzimas. Estas 
moléculas se unen en forma temporaria o permanente a la enzima, en general, 
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baste cerca del sitio activo. Algunas coenzimas funcionan como aceptadores 
de electrones en reacciones de oxidorreducción. 
Metabolismos: red de redes 
Reacciones químicas acopladas 
En última mitad del siglo XX. Los análisis provenientes de la bioquímica y de la 
biología proporcionaron diversas explicaciones de los fenómenos celulares. Las 
células, como maquinarias transformadoras de energía, son el “recipiente” en 
donde se lleva a cabo estos procesos y las enzimas son las piezas más 
importantes de esta maquinaria. 
Los bioquímicos agrupan estas reacciones en una serie ordenada de pasos 
que comúnmente se llaman Vías Metabólicas. Cada vía cumple una función en 
la vida global de las células o del organismo. Más aun, ciertas vías tienen 
muchos pasos en común, como las que intervienen en la síntesis de los 
aminoácidos o de las distintas bases nitrogenadas. Sin embargos, muchos 
tipos sistemas vivos tienen vías únicas. Las células vegetales, por ejemplo; 
gastan gran parte de su energía en la construcción de paredes celulares, 
actividad que no ocurre en las células animales. 
Algunas vías metabólicas como la glucosa y la respiración son virtualmente 
universales; ocurren en casi todos los sistemas vivos. 
A través del metabolismo, la célula se construye a sí misma. El total de las 
reacciones químicas involucradas en la biosíntesis de sus partes estructurales 
y funcionales recibe el nombre de Anabolismo. 
Para que las células puedan construir el edificio celular y ejecutar funciones 
celulares específicas y de mantenimiento, constantemente degradan moléculas 
de las que obtienen la energía y los materiales necesarios para impulsar las 
reacciones anabólicas. Esta actividad química se conoce colectivamente como 
Catabolismo. 
Así el metabolismo se pu8ede describir como ciclos de retroalimentación entre 
las vías catabólicas y las anabólicas. 
 
Vías enzimáticas 
Las enzimas típicamente trabajan en serie, lo que constituye a las vías a las 
que hicimos referencia. 
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Las células obtienen varias ventajas de este tipo de arreglo. En primer lugar, 
los grupos de enzimas que intervienen en una vía común pueden estar 
agrupadas dentro de las células. Algunas enzimas se encuentran en solución, 
como las que contienen los lisosomas, mientras que otras están embutidas en 
la membrana de organelas particulares. Las enzimas ubicadas en membranas 
presentan un patrón de alineación especial en secuencia de modo que el 
producto de una reacción se traslada directamente a la enzima contigua para la 
siguiente reacción de la serie. Una segunda ventaja es que se produce escasa 
acumulación de productos intermedios, pues cada producto tiende a se usado 
en la próxima reacción de la vía. Esta optimización constituye a un enorme 
ventaja en términos de ahorro de energía. Una tercera ventaja la constituye el 
hecho de que pueden llevarse a cabo reacciones que fuera del ambiente 
celular no son espontaneas (Endergónicas). Este tipo de acoplamiento 
energético entre reacciones químicas independientemente es de gran 
importancia en sistemas químicos abiertos, ya que continuamente se eliminan 
moléculas del producto final. Así, el equilibrio nunca se alcanzara y la 
conversión de moléculas a través de estas vías continuara, siempre que haya 
suficiente producto 1. Además, si cualquiera de las reacciones a lo largo de la 
vía tiene un alto valor G negativa (reacción muy Exergónica), rápidamente 
utilizara los productos de las reacciones precedentes, impulsando a todas estas 
reacciones hacia adelante. El encadenamiento de reacciones en las vías 
enzimáticas, en las que las reacciones termodinámicamente muy favorables 
impulsan a toda la serie de reacciones hacia delante, es semejante en la gran 
diversidad de organismos conocidos. 
En la actualidad, la ciencia concibe el metabolismo como una red de redes. Tal 
vez la más compleja de todas las redes conocida. En los modos de esa red se 
encuentran las enzimas y las proteínas relacionadas. Las conexiones son 
establecidas por los diversos metabolitos o productos intermediarios. La 
arquitectura de esta red es diferente en cada tipo de organismo, pero el 
mecanismo de base es sorprendentemente similar. 
 
Regulación de la actividad enzimática 
Como mencionamos, las enzimas y algunas proteínas relacionadas 
(transportadores, receptores de membrana, etc.) son nodos que integran y 
coordinan toda la actividad qumica celular. Los principios elementales se 
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centran en unas proteínas especiales, las enzimas alostericas, que funcionan 
como auténticos detectores e integradores de información química. 
 
Interacciones Alostéricas 
Las interacciones alostericas ocurren en aquellas enzimas que tienen al menos 
dos sitios de unión: el sitio activo y el sitio de regulación al cual se une una 
segunda molécula conocida como Efector Alostérico. La unión de un efector 
cambia la conformación de la molécula de enzima, modificación su sitio activo 
y, de esta manera, activa o inactiva a la enzima. 
Algunos tipos muy comunes de modos reguladores que involucran enzima 
alostericas: 
1) Activación por el sustrato. Cuando un metabolito alcanza cierta 
concentración, abre la puerta de nuevas vías. Este tipo de regulación es 
característica de enzimas que están en puntos de ramificación del 
metabolismo. 
2) Activación recíproca. Un metabolismo importante, por la habitual el 
producto final de una vía metabólica, es capaz de activar una enzima de 
otra vía independiente, y viceversa. Este modo regulador permite 
coordinar en forma balanceada los niveles de metabolitos que se 
sintetizan por diferentes vías pero que participan en un mismo proceso.Por ejemplo, aminoácidos que actúan como precursores en la síntesis 
de proteínas. 
3) Bucles de retroalimentación negativa. Una de las enzimas involucradas 
en alguno del paso que llevan a la síntesis de un metabolito importante 
es inhibido por un exceso de este metabolito. Así, su concentración 
intracelular regula la velocidad de su propia síntesis. 
4) Bucles de retroalimentación positiva. Una de las enzimas involucradas 
en alguno de los pasos que llevan a la síntesis de un metabolito (que 
suele actuar como mensajero químico) es activada por este mismo 
mensajero. Este mecanismo produce la amplificación de las señales 
químicas. Dado que a medida que aumenta la concentración del 
metabolito se incrementa la velocidad con que este se sintetiza, su 
concentración puede aumentar de manera explosiva en muy poco 
tiempo. 
5) Activación medida por precursores. Una especie química se encuentra 
corriente arriba de la secuencia de pasos en el que opera la enzima 
alostericas, es decir, algunos pasos más atrás en la vía metabólica. 
Este tipo de regulación asegura que la ruta metabólica este activa 
cuando hay suficiente precursor. 
Libro: Curtis 
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4 Capítulo 
Las enzimas alostericas pueden ser nodos de información muy complejos y en 
consecuencia estar sujetas a más de uno de los modos reguladores 
anteriormente mencionados. 
 
Regulación transcripcional de los niveles enzimáticos 
La concentraciones de moléculas de enzimas, al igual que la disponibilidad de 
cofactores, son limitantes de la velocidad con que opera una vía metabólica en 
la que participen. Más aun, muchas enzimas son degradas rápidamente por 
otras enzimas que hidrolizan enlaces peptídicos. Para la célula, un medio 
altamente eficiente de regulación de esta enzimas que son degradadas con 
rapidez consiste en producirlas solo cuando se necesitan. El primer paso en la 
producción de una proteína es la transcripción, proceso por el cual se forma 
RNA a partir de DNA. Regulando este proceso, las células pueden poner en 
marcha y detener la producción d determinada enzima, acelerando o 
desacelerando en consecuencia a la vía metabólica en la que esta participa. 
 
Regulación postraduccional 
La traducción es el último paso en el proceso de síntesis de proteínas. 
Cualquier modificación que ocurra en la estructura de las proteínas ya 
sintetizadas se conoce como modificación postraduccional. 
Algunas enzimas se producen en forma inactiva y solo se activan en el 
momento exacto en que se necesitan, habitualmente por acción de otra 
enzima. 
Además, las enzimas pueden activarse o inhibirse por modificaciones químicas 
covalentes en algunos de los residuos de aminoácidos que la componen. Un 
caso muy común de modificación postraduccional es la fosforilacion mediada 
por cinasas, en el que la enzima fosforilada sufre un cambio de conformación 
con una variación concomitante de su actividad química. 
 
Otros reguladores de la actividad enzimática 
Efecto de la temperatura y del pH en la actividad enzimática 
Existen otras variables –como el pH, o la temperatura- que tienen un efecto 
más general sobre todas las enzimas. Por otro lado, la concentración de ciertos 
tóxicos provenientes del ambiente pueden tener espectros de acción más 
reducidos e incluso algunas sustancia toxicas tienen un único blanco de acción 
–una sola enzima- en metabolismo celular. 
Libro: Curtis 
16 
 
4 Capítulo 
Un incremento de la temperatura aumenta la velocidad de las reacciones 
químicas no catalizadas. La velocidad de la mayoría de las reacciones 
enzimáticas se duplica aproximadamente por cada 10 ºC de aumento en la 
temperatura y luego cae muy rápido por encima de los 40 ºC. Cuando una 
proteína pierde su estructura tridimensional características, se dice que está 
desnaturalizada. 
Inhibidores Competitivos 
Algunos compuestos inhiben la actividad enzimática ocupando temporalmente 
el sitio activo de la enzima: esta forma de regulación se conoce como Inhibición 
Competitiva, dado que el compuesto regulador y el sustrato compiten para 
unirse al sitio activo. La inhibición competitiva es completamente reversible; el 
resultado de la competencia en cualquier momento en particular dependen de 
cuantas moléculas de cada tipo estén presentes. Por ejemplo; en la serie de 
reacciones: 
 
El producto final F puede ser similar en estructura al producto D, F podría 
ocupar el sitio activo de la enzima E, evitando que D, el sustrato normal, se una 
a la enzima. Cuando F fuera consumida por la célula, el sitio activo de la 
enzima E4 estaría disponible una vez más para E. 
 
Inhibidores no competitivo 
En la inhibición no competitiva, el compuesto químico inhibidor, que no 
necesariamente se parece al sustrato, se une a la enzima en un sitio de la 
molécula distinto del sitio activo. Al igual que la inhibición competitiva, la 
inhibición no competitiva a menudo es reversible pero esta reversión no se 
cumple por un incremento en las concentraciones de sustrato. 
 
Inhibidores irreversibles 
Algunas sustancias inhiben a las enzimas en forma irreversible, porque se unen 
permanentemente con grupos funcionales clave del sitio activo o porque 
desnaturalizan por completo a la proteína de modo tal que su estructura 
terciaria no se puede restablecer. 
 
Libro: Curtis 
17 
 
4 Capítulo 
ATP: la moneda energética de la célula 
Como pudimos ver, la red metabólica se acopla reacciones Endergónicas y 
reacciones Exergónicas. Estas últimas aporta la energía libre necesaria para 
que ocurran las primeras. Una gran proporción de esta energía proveniente de 
una sola molécula; el Trifosfato de Adenosina o ATP. 
Las células son capaces de almacenar energía en los enlaces de ciertas 
macromoléculas especiales como lo son el almidón en plantas y el glucógeno 
en bacterias y animales. En cierto sentido, estas reservas energéticas 
funcionan como el dinero depositado en un banco. Las células pueden disponer 
de estos recursos en cualquier momento, pero el acceso no es inmediato. Es 
necesaria que primero ciertas vías metabólicas sean activadas de modo que 
estas macromoléculas sean degradadas a compuestos de bajo peso molecular. 
Estos serán distribuidos luego por otras vías metabólicas para transformarse 
finalmente en recursos energéticos y materiales. Por su parte, el ATP es como 
el cambio de bolsillo: es moneda energética de la célula que puede gastarse de 
inmediato. 
El ATP está constituido por la base nitrogenada adenina, el azúcar de cinco 
carbonos ribosa y tres grupos fosfato. Estos tres grupos fosfatos están unidos 
en forma covalente entre si y constituyen enlaces de alta energía debido, en 
parte, a la distribución de las cargas eléctricas negativas. Estos constituyen 
unas características importantes en la función del ATP. Estos enlaces 
covalentes de fosforo pueden romperse con facilidad y liberar una cantidad de 
energía adecuada que pone en marcha muchas reacciones importantes de la 
célula. Cuando un grupo fosfato se separa por hidrolisis, la molécula de ATP se 
convierte en ADP –difosfato de adenosina- y fosfato inorgánico. 
 
ATP en acción 
En las células, el ATP a veces se hidroliza directamente a ADP (difosfato de 
adenosina) y fosfato, y liberado energía para distintas actividades. Las enzimas 
que catalizan la hidrolisis de ATP se conocen como ATPasa y comprenden una 
gran familia de proteínas relacionadas involucradas en funciones celulares tan 
diversas como el movimiento de los cilios y los flagelos, el desplazamiento de 
los microtúbulos de huso mitótico y el transporte de moléculas e iones a través 
de membranas celulares en contra de un gradiente electroquímico. En todos 
estos procesos, las ATPasa permiten acoplar energéticamente la hidrolisis de 
ATP para impulsar procesos endergónicas. Un caso particular lo conforma la F; 
F0 ATP sintetasa, responsable del acoplamiento quimiosmoticos. En esteproceso se sintetiza ATP a partir de ADP. 
Libro: Curtis 
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4 Capítulo 
Habitualmente, sin embargo el grupo fosfato terminal del ATP no solo se 
elimina, sino que se transfiere a otra molécula. Esta adición de un grupo fosfato 
se conoce como Fosforilación y la lleva a cabo una familia de enzimas 
llamadas Cinasas. Las cinasas cumplen un papel importante en la regulación 
de muchas actividades de la célula, como el crecimiento, la morfogénesis, el 
movimiento celular, etc. Como indicamos, las cinasas pueden activar 
determinadas enzimas por uniones covalentes del grupo fosfato y así regular 
su actividad en ciertos procesos metabólicos. Existen otro grupo de enzimas 
denominadas Fosfatasa, que se encargan de eliminar los grupos fosfato de la 
molécula que, por lo general, fueron incorporados por cinasas. La interacción 
entre cinasas y fosfatasa regula una gran cantidad de vías metabólicas. 
Las reacciones de fosforilación transfieren parte de la energía del grupo fosfato 
de la molécula de ATP al compuesto que será fosforilado que, así provisto de 
energía, participa en una reacción posterior. El compuesto fosforilado puede 
ser una enzima o incluso un sustrato. Por ejemplo: 
 
Si la suma de la energía libre de W y de la energía libre de X fuera menor que 
la suma de la de Y y Z, la reacción no ocurriría en un grado significativo 
(reacción endergónicas). Los químicos podrían impulsar esta reacción 
suministrando energía externa, probablemente en forma de calor. En cambio, la 
célula puede llevar a cabo el proceso en dos etapas. Primero: 
 
Aquí ls energía liberada de los productos es menor que la de las sustancias 
reactivas, de modo que esta reacción ocurrirá. Sin embargo, gran parte de la 
energía de la que se dispuso cuando el grupo fosfato fue eliminado del ATP se 
conserva en el nuevo compuesto W-fosfato o W-P. el siguiente paso en el 
proceso es: 
 
Con liberación de fosfato de W, esta segunda reacción también se transforma 
en exergónicas Y, por lo tanto puede ocurrir.