aminoacidos-y-proteinas

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Lic. Fernandez Lorena 
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Licenciatura en Nutrición 
 
 
 
Docente: Lic. Fernandez Lorena 
 
 
 
Aminoácidos 
Estructura de Proteínas 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Introducción 
Una de las múltiples funciones de los aminoácidos en las células, es ser las unidades 
estructurales de las proteínas. Las mismas están formadas por asociación de 
aminoácidos, en diferente proporción. Aunque existen más de 300 aminoácidos, solo 
un conjunto de 20 constituyen las unidades monoméricas que formara el esqueleto 
básico de las proteínas. El tipo, el número y el orden de los diversos aminoácidos 
establecen las propiedades y funciones de las miles de proteínas que existen. 
1. Aminoácidos: 
Son las unidades básicas que forman las proteínas, Su denominación corresponde a la 
composición química general que presentan, en la cual un grupo amino (-NH2) y un 
carboxilo (-COOH) se unen aun carbono alfa (-C), las otras dos valencias quedan 
saturadas a un átomo de hidrogeno (-H), y un grupo químico variable llamado radical (-
R). (Figura 1) 
 
 
Figura 1: Formula general de un aminoácido. 
 
Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el 
carbono se dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los 
vértices. Según la disposición del grupo amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del 
carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-D-aminoácidos respectivamente. En las 
proteínas sólo se encuentran aminoácidos de configuración L. (Figura 2). 
El átomo de carbono α, tiene sus 4 sustituyentes diferentes, lo cual lo hace un carbono 
quiral. Con excepción de la glicina, para el cual el R es otro átomo de hidrogeno, la 
quiralidad le confiere actividad óptica (poder rotar la luz polarizada). 
 
 
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Figura 2: Disposicion tetraedrica de los aminoacidos. Series D y L. 
1.1 Propiedades acido-base de aminoácidos: 
 
La existencia, en una misma molécula de un grupo ácido y básico, le da a los 
aminoácidos propiedades eléctricas especiales. En soluciones acuosas, estos 
compuestos se encuentran disociados, con carga negativa y positiva sobre la misma 
molécula, por tal características se dice que los aminoácidos son iones dipolares o 
anfolitos. 
. 
 El carboxilo actúa como ácido: 
 
-COOH -COO- + H+ 
 El grupo amina acepta H+ y actúa como base: 
 
NH2 + H+ NH3+ 
 
En soluciones ácidas fuertes el ion dipolar capta un H+ en su carboxilo que se comporta 
como base, a la inversa en solución básica 
 
 + H+ 
 CATION 
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En soluciones básicas, el grupo amino libera un H+, el cual se comporta como acido, 
liberando el protón al medio. 
 
 ANION 
 
 
 
Es decir que la carga eléctrica del aminoácido varía con el pH del medio en el cual está 
disuelto. Hay un valor de pH en el cual la disociación de cargas + y - se iguala y por lo 
tanto la carga total será nula, este valor de pH es el punto isoeléctrico (PI). 
1.2 Curva de titulación de los aminoácidos 
Los equilibrios de disociación para cada uno de los grupos ionizables serían: 
 
 + 
 
Una solución de un aminoácido con sólo estos 2 grupos estarán ionizados y el pH 
corresponderá a su PI. 
A partir de ahí se pueden hacer 2 titulaciones usando un ácido (por ej HCl) y un hidróxido 
(por ej NaOH). La representación de las titulaciones sería: 
+ 
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O sea que a través de esta curva se puede determinar los pK de cada punto ionizables. 
El aplanamiento del gráfico en la zona de los pK demuestra su acción buffer en esas 
zonas. 
En general el pk1 (ácido) son siempre próximos a 2 y el pk2 (base) varía entre 9 y 10, 
es decir, alejados del pH fisiológico. 
 1.3 Clasificación de aminoácidos: 
Los aminoácidos se pueden clasificar según su cadena lateral: 
 
 
O según sean esenciales o no esenciales. 
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por 
sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es 
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la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos 
esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene 
proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena 
calidad. Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se 
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del 
piruvato. 
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales: 
• Fenilalanina 
• Isoleucina 
• Leucina 
• Lisina 
• Metionina 
• Treonina 
• Triptófano 
• Valina 
• Arginina 
• Histidina (solo en la infancia) 
 
2. Enlace peptídico 
 Dos aminoácidos se unen por una unión de tipo amida, llamada UNION PEPTIDICA 
entre el aminoácido de uno y el carboxilo de otro con pérdida de una molécula de agua. 
 
La formación del enlace peptídico, es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos 
moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una 
molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre 
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del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y 
así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo 
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH 
terminal. 
 Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) 
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos 
fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el 
plano a los átomos que lo forman, no permite rotación libre de esos átomos. Esta 
limitación trae como consecuencia (Figura 3): 
I. Los cuatro átomos del enlace peptídico en el mismo plano. 
II. El oxígeno del C=O y el H del amino quedan en posición trans 
III. R y el H unidos al C se proyectan fuera del plano que contiene a los 4 átomos del 
enlace. 
 
 
 Figura 3: Coplanaridad del enlace peptídico. 
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina 
la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como 
consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a 
Cuando un péptido está formado por más de 10 aminoácidos se llama polipéptido y si 
su masa molecular es superior a 6000 dalton (aproximadamente más de 50 
aminoácidos) se llama proteína. Este límite es arbitrario y se relaciona con la masa de 
la insulina que fue la primera proteína cuya estructura completa se pudo conocer con 
exactitud. Toda cadena tendrá un amino libre que se toma como el comienzo de la 
cadena y el carboxilo libre como el final. 
Las propiedades ácido-base de un péptido están dadas por sus grupos terminales y por 
los grupos ionizables de sus cadenas laterales. También poseen un PI. Uno de los 
péptidos más importantes es el glutation (tripéptido que participa en sistemas 
enzimáticos), hay otros que forman hormonas como ej: glucagon, calcitonina, secretina, 
vasopresina, adrenocorticotrofina, oxitocina, etc. 
 
3. Proteínas 
En una cadena polipeptídica los grupos que participan de la unión peptídica no se 
disocian, sólo lo hacen los grupos libres. La ionización sola de los grupos extremos 
(amino y carboxilo) no tienen gran influencia en el carácter ácido-base de una 
macromolécula,en realidad la carga eléctrica de una proteína depende de la ionización 
de los grupos libres de las cadenas laterales de los aminoácidos que forman la proteína. 
Proteína con alta presencia de Arginina o Histidina Molécula básica 
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Proteína con alta presencia de Ácido aspártico, Ácido glutámico, Tirosina, Cisteína 
Molécula ácida. 
Las proteínas también poseen su PI, entonces una proteína en medio ácido tendrá carga 
+ o – en medio básico, esto determinará la migración de una proteína en un campo 
eléctrico (electroforesis). Si se tiene una mezcla de 2 o + proteínas con distinto PI, 
migrarán de distinta forma y esto es lo que se conoce como fraccionamiento 
electroforético. 
Conociendo la masa molecular de una proteína, se pueden saber cuantos aminoácidos 
la forman, si su masa se divide por 120 (que es el valor promedio para los restos de 
aminoácidos) 
Solubilidad: la mayor parte de las proteínas son solubles en agua o soluciones acuosas, 
ya que el agua interactúa con la proteína y forma una cubierta o capa de solvatación. El 
agua aísla entre sí a los grupos con carga opuesta en distintas moléculas y así impiden 
que se agreguen y precipiten. La diferencia de solubilidad entre distintas proteínas se 
debe a su distinto grado de hidratación que se relaciona con el número de grupos 
polares de una molécula. 
Efecto de pH: la solubilidad es mínima en el PI 
 3.1 Estructura de las proteínas: 
Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una 
cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la 
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como 
estructura primaria de la proteína. Esta secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar 
múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del 
polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la 
repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos 
cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras 
proteínas. 
Podemos entonces distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas: 
 Estructura primaria: se refiere a número, identidad y ordenamiento y secuencia de 
los aminoácidos en la cadena. La unión peptídica sólo permite estructuras lineales sin 
ramificaciones. 
 Estructura secundaria: disposición espacial regular, repetitiva que adopta la 
cadena mantenida en general por enlaces de hidrógeno. 
Mediante estudios de difracción por rayos x se confirmaron los modelos teóricos antes 
expuestos y a partir de ellos se propusieron 2 tipos de estructuras secundarias 
periódicas: la hélice  y la hoja plegada o lámina ß. 
Hélice : cadena enrollada sobre un eje central (como si se envolviese un cilindro). 
 
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Una vuelta tiene una distancia de 5,4 Aº a lo largo del eje y requiere 3,6 aminoácidos. 
El giro es en sentido horario y por eso se habla de hélice dextrógira o derecha. Este tipo 
de estructura se mantiene unida por puente de hidrógeno. 
Cada grupo C=O forma un puente de hidrógeno con el =NH del resto aminoácido 
ubicado 4 lugares más adelante en la cadena, cuando se dió una vuelta completa y los 
grupos quedan vecinos (la disposición trans es lo que permite la unión). 
Si bien el enlace H es débil, la existencia de gran cantidad a lo largo de la hélice hace 
que se vuelva una estructura estable y compacta. 
Para esta disposición secundaria, la primaria debe tener algunas condiciones; por ej. la 
presencia de prolina es incompatible con la hélice  (su núcleo pirridolina no permite la 
rotación), la presencia de grupos voluminosos con carga localizados próximos entre sí 
originan fuerzas electrostáticas que pueden dificultar la formación de la hélice. 
Lámina ß: la cadena polipeptídica está más extendida que en la hélice. Si 2 o + 
cadenas así extendidas se aparean, puede establecerse entre ellas puente de H; 
formando estructuras laminares que presentan un plegamiento en zigzag. 
 
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Puede existir otro tipo de disposición secundaria como ocurre en el colágeno (hélice del 
colágeno) o bien puede ser la estructura que no sea regular y en ese caso se habla de 
disposición o enrollamiento al azar, esto implica adoptar la orientación espacial que 
termodinámicamente sea la más favorable. 
Una misma molécula puede tener distintos tipos de estructura secundaria, se podría 
decir que las proteínas globulares tienen segmentos en hélice, al azar y láminas ß o 
bien toda la molécula al azar, en cambio las proteínas fibrosas tienen casi 
exclusivamente estructura en hélice o en lámina ß. 
 Estructura terciaria: Es la disposición tridimensional completa de la proteína de 
acuerdo a la forma final se las clasifica: en globulares y fibrosas. 
La disposición final no es fortuita, se mantiene gracias a uniones e interacciones que 
establecen las cadenas laterales de los aminoácidos; teniendo además en cuenta que 
deberá ser la forma más apropiada desde el punto de vista termodinámico. 
 
Fuerzas que contribuyen a mantener la estructura terciaria: 
1. Fuerza de atracción o repulsión electrostática 
2. Enlaces de hidrógeno 
3. Puentes disulfuros 
4. Presencia de cadenas hidrofóbicas: tienden a alejarse del agua y pliegan estos 
grupos hacia el interior de la molécula, que hacen más intensa las fuerzas de atracción 
de Van der Walls. Tienden a disponerse hacia el exterior de la molécula, en contacto 
con el solvente polar. 
 
 Estructura cuaternaria: sólo aplicable a proteínas formadas por dos o más cadenas 
polipeptídicas (proteínas oligoméricas) y se refiere a la disposición espacial de esas 
cadenas y a los enlaces que entre ellas se establecen (puentes de hidrógeno, 
atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas, puentes disulfuro, etc.). 
A medida que se ha podido avanzar en el conocimiento de la estructura de las proteínas 
se ha determinado la existencia de sectores de la molécula con estructuras 
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yplegamientos definidos, a los que se llama dominios y, que frecuentemente se 
relacionan con misiones específicas dentro de la función de la proteína. 
 
Clasificación de las proteínas 
 Proteínas simples: por hidrólisis total sólo dan origen a aminoácidos: albúminas 
(proteínas de tipo globular), globulinas (forma ovoidal, proteína globular), histonas 
(presente en el núcleo celular, asociadas al ADN), gluteninas y gliadinas (presentes en 
granos de cereal), escleroproteínas (forman parte de tejidos animales de sostén o de 
gran resistencia física y las más importantes son queratina -tejido epidérmico-, colágeno 
–tejido conjuntivo- y elastina –fibras elásticas del tejido conjuntivo-). 
 Proteínas conjugadas: formada por la asociación de una proteína simple 
(apoproteína) y una porción no proteica (grupo prostético) formando una unidad 
molecular. Ej. nucleoproteínas (histonas+ácidos nucleicos), cromoproteínas (grupo 
prostético hemo como hemoglobina y citocromos, flavoproteínas), glicoproteínas (grupo 
prostético: hidratos de carbono), fosfoproteínas (grupo prostético: ácido fosfórico), 
lipoproteínas (grupo prostético: lípidos), metaloproteínas (grupo prostético: metal). 
 
Propiedades de las proteínas 
Especificidad 
La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función 
y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación 
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar 
una pérdida de la función. 
Desnaturalización. 
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman 
dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, 
muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo queuna proteína 
soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La 
desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), 
variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína 
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que 
se denomina renaturalización. 
Funciones 
Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. 
Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los 
procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína 
y permiten a las células defenderse de agentes externos, mantener su integridad, 
controlar y regular funciones, reparar daños, etc. Las funciones principales de las 
proteínas son las siguientes: 
Estructural 
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran 
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren 
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido 
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de 
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proteínas se forma la estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras 
celulares como las histonas, que forman parte de los cromosomas que regulan la 
expresión genética. Las glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las 
membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias. También es una proteína 
con función estructural la queratina de la epidermis. 
Enzimática 
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. 
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo. En 
su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder 
interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. 
Hormonal 
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que 
regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis 
como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los 
tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la 
calcitonina que regula el metabolismo del calcio. 
Defensiva 
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o 
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son 
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y 
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos 
de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como anticuerpos 
ante posibles antígenos. 
Transporte 
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y 
la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos 
vertebrados y en los músculos respectivamente. 
Reserva 
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el 
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. 
Reguladoras 
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados 
los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos 
digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que 
suceden en el organismo. 
Contracción muscular 
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las 
proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las 
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función 
contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está relacionada con el 
movimiento de cilios y flagelos. 
Función homeostática 
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Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto 
el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de 
las proteínas. 
 
 
 
 
 
 
Bibliografía 
 Baynes, J., & Dominiczak, M. (2007). Bioquímica médica. España: Elsevier 
 Blanco, A. (2006). Química Biológica. Buenos Aires: El Ateneo. 
 Murray, R., (1997). Bioquímica de Harper. México: Ed. Manual Moderno. 
 
 
	Docente: Lic. Fernandez Lorena