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PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
Aminoácidos estereoisómeros
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, son quirales
porque el carbono α está unido a cuatro átomos
diferenentes. Pueden existir como enantiómeros D y L.
En los sistemas biológicos, los únicos aminoácidos
incorporados en las proteínas son los L. Hay aminoácidos
D que se encuentran en la naturaleza, pero no en las
proteínas.
Aminoácidos esenciales
De los 20 aminoácidos que se utilizan
para construir proteínas en el
organismo, sólo 11 pueden
sintetizarse en el cuerpo. Los otros 9
aminoácidos, se llaman aminoácidos
esenciales porque deben obtenerse
de la alimentación. Además los bebés
y niños en crecimiento también
necesitan arginina, cisteína y tirosina.
Según timberlake. 9+3 = 12
Según Blanco, los aminoácidos esenciales son: fenilalanina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, treonina, triptófano y valina. Arginina e histidina en 
el embarazo y lactancia. 8+2 = 10
1.Tres Treonina
2.Histólogos Histidina
3.Argentinos Arginina
4.Metieron en sus Metionina
5.Valijas Valina
6.Leucocitos Leucina
7.Fenicios Fenilalanina
8.Y solo Isoleucina
9.limitáronse a Lisina
10.Triturarlos Triptófano
Las proteínas completas: tienen todos los aminoácidos esenciales 
huevos, leche, carne, pescado y pollo
Proteínas incompletas: tienen deficiencia en uno o mas aminoácidos 
esenciales. 
gelatina, proteínas vegetales como granos, frijoles y nueces. 
Dietas sólo de proteínas vegetales deben contener varias fuentes 
proteínicas para obtener todos los aminoácidos esenciales. 
Ejemplo, una dieta de arroz contiene metionina y triptófano que faltan en 
los porotos, en tanto que éstos contienen lisina que falta en el arroz. 
Propiedades de los aminoácidos
Las propiedades de la cadena de cada aminoácido permiten predecir su comportamiento
Propiedades ácido-base
La existencia, en una misma molécula de grupos ácidos y básico, da a los aminoácidos
propiedades eléctricas particulares.
En solución alcalina, el protón de la función NH3
+ reacciona con iones hidróxido para formar
agua y el aminoácido queda cargado negativamente.
En solución ácidas fuertes, capta un ión hidrógeno o protón a nivel de su carboxilo. El 
aminoácido se convierte entonces en un catión con carga positiva. 
La carga eléctrica del aminoácido depende del pH del medio en el cual está disuelto. 
Punto isoeléctrico
Hay un valor de pH característico para cada aminoácido, en el cual la ionización de cargas 
positivas y negativas se iguala y, por lo tanto, la carga total del aminoácido es nula. A este 
valor de pH se lo denomina punto isoeléctrico, pI. 
Mezcla de valina (pI de 6.0), ácido aspártico (pI de 2.8) y lisina (pI de 9.7) en un tampón de pH de 6.0
Ácido aspártico tiene carga negativa a pH 6.0. Se mueve al electrodo positivo (ánodo)
Lisina tiene carga positiva a pH 6.0. Se mueve al electrodo negativo (cátodo)
La valina está a us Pi. 
En el punto 
isoeléctrico la 
solubilidad es 
nula. 
Formación de péptidos
Un enlace peptídico es un enlace amida que se forma cuando el grupo –COO- de un aminoácido reacciona con el 
grupo –NH3
+ del siguiente aminoácido. 
La unión de dos o mas aminoácidos mediante enlaces peptídicos forma un péptido. Un átomo de O se elimina 
del extremo carboxilato del primer aminoácido, y dos átomos de H se eliminan del extremo amonio del segundo 
aminoácido, lo que produce agua. 
Dos aminoácidos  dipéptido
Tres aminoácidos  tripéptido……………………….. muchos aminoácidospolipéptidos
Nomenclatura 
Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen
la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe
enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más estable que
ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son:
· α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si
estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)
Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zig-
zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero
en este caso son transversales.
(Ej: β-queratina de la seda)
Grupos R pueden 
tener
Interacciones no covalentes
Uniones covalentes
ANTES DE SEGUIR CON LAS ESTRUCTURAS TERCIARIAS Y CUATERNARIAS VAMOS A 
REALIZAR UN PARÉNTESIS PARA VER INTERACCIONES Y UNIONES QUE PODEMOS 
ENCONTRAR ENTRE LOS GRUPOS R. 
Interacciones no covalentes
Hidrofobicidad
Muchos aminoácidos presentan una cadena lateral totalmente apolar. Teniendo en cuenta que las proteínas
suelen encontrarse en un entorno acuoso, las cadenas laterales apolares tienden a agruparse como
consecuencia del fenómeno de repulsión definido como efecto hidrofóbico plegándose en una estructura
tridimensional en la que suelen quedar formando un grupo hidrofóbico.
Fuerzas de Van der Waals
En las cadenas laterales de los aminoácidos apolares se pueden crear dipolos instantáneos que pueden
crear fuerzas de atracción intermoleculares muy débiles pero que, en conjunto, pueden tener un efecto
importante en la determinación de la estructura tridimensional de las proteínas.
Formación de puentes de hidrógeno
Algunas cadenas laterales pueden formar interacciones no
covalentes de este tipo pudiendo actuar como donadoras o como
aceptores de hidrógeno. En el primer caso se encuentran las
cadenas laterales de los aminoácidos Ser, Tyr, Thr, Trp, Gln, Asn,
His, y Cys. En todos los casos existe un átomo de hidrógeno unido
a un átomo mas electronegativo que hace que se cree una
densidad de carga positiva en el átomo de hidrógeno. A un pH
bajo, las cadenas de Asp y Glu estarán protonadas y también
pueden actuar como donadores de H.
Las cadenas laterales que poseen grupos funcionales con átomos
con densidad de carga negativa pueden actuar como aceptores
en la formación de puentes de hidrógeno son: Tyr, Glu, Asp, Ser,
Thr, Asn, Gln, His y, en ocasiones, la Cys.
Unión de elementos metálicos 
La unión de elementos metálicos tiene una gran importancia en la función de 
la proteína, permitiendo, en algunas ocasiones, su participación directa en 
ciertas reacciones químicas o, simplemente, estabilizando su estructura 
tridimensional. Estos metales se unen formando entidades de coordinación, 
que están compuestas por un átomo central (en este caso el metal) que se 
encuentra unido a un conjunto de átomos denominados ligandos. Estos 
complejos se forman con las cadenas laterales de aminoácidos como His, Tyr, 
Cys, Met, Asp y Glu. 
La incorporación de estos elementos metálicos aumenta las posibilidades de 
las proteínas para participar en ciertas reacciones, como ocurre en las 
reacciones de transferencia de electrones. 
Los aminoácidos con cadenas laterales ionizables también pueden establecer 
interacciones con elementos metálicos pero, en este caso, mediante 
interacciones no covalentes iónicas. Un ejemplo sería la fijación de Ca2+ en las 
proteínas con residuos de Asp y Glu. 
Interacciones electrostáticas
Las cadenas laterales de algunos aminoácidos presentan grupos
funcionales con carácter ácido o básico que, como consecuencia,
pueden estar ionizados a determinados valores de pH. Las cadenas
laterales de Lys, Arg e His pueden presentar carga positiva y las de
Glu y Asp carga negativa. Dado que cargas de signosopuestos se
atraen, se pueden crear interacciones no covalentes entre las
cadenas laterales de estos aminoácidos que, por su semejanza a
las interacciones iónicas que se dan el las sales, se denominan con
frecuencia puentes salinos.
Estas interacciones también se dan entre proteínas.
Estas interacciones pueden verse alteradas por modificaciones del
pH y por la adición de sales.
Las cadenas laterales pueden establecer enlaces covalentes
Ciertos residuos tienen en su cadena lateral grupos funcionales que permiten la formación de enlaces covalentes
que pueden establecerse entre dos aminoácidos o entre ciertos aminoácidos y grupos funcionales de otras
moléculas.
Formación puentes disulfuro
Dos residuos de Cys pueden unirse covalentemente mediante la
formación de un enlace disulfuro mediante un proceso de oxidación.
Este tipo de entrecruzamiento se puede dar entre dos Cys de la misma
proteína o entre dos Cys de cadenas diferentes.
La reacción requiere un ambiente occidante, por lo que estos enlaces no
son habituales en las proteínas intracelulares que se encuentran en el
ambiente reductor del citosol. Sin embargo, estos enlaces son
frecuentes en las proteínas extracelulares que son secretadas en las
células. Estos enlaces estabilizan la estructura tridimensional de las
proteínas, que se mantiene gracias a las interacciones no covalentes,
haciéndolas menos susceptibles a la degradación. En algunas proteínas
que están formadas por varias unidades existen puentes disulfuro
intercatenarios que mantienen unidas las distintas cadenas.
Estructura terciaria:
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:
Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un
complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o
subunidad proteica. Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen
estructura cuaternaria se denominan:
· Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
· Tetrámeros: ej. hemoglobina
· Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
· Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades
proteicas).
Masa molecular de una proteína
Las proteínas difieren considerablemente entre sí en 
forma, tamaño y masa molecular. Las proteínas más 
pequeñas tienen alrededor de 6.000 Da, mientras las 
de mayor tamaño alcanzan varios millones. 
Conociendo la masa molecular de una proteína se 
puede establecer aproximadamente el número de 
aminoácidos que la integran. Basta dividir su masa 
por 120, valor promedio para los restos de 
aminoácidos. 
Fosforilación
Las cadenas laterales de los aminoácidos Ser, Thr, y Tyr pueden sufrir un proceso de fosforilación por la unión 
a su grupo hidroxilo (-OH) de una molécula de fosfato inorgánco (P). La introducción de un grupo fosfato con 
carga negativa hace que se produzcan cambios conformacionales en la proteína, que tienen como 
consecuencia una modificación en su actividad. 
Glucosilación
En las células eucariotas los azúcares se pueden unir de forma covalente a las proteínas mediante la 
formación de un enlace O-glucosídico, si el carbono anómerico del azúcar reacciona con el grupo hidroxilo de 
una Ser o una Thr. También se puede formar un enlace N-glucosídico si la unión se realiza con el grupo amino 
de la cadena lateral de la Asn. 
Solubilidad de las proteínas
Capa de hidratación o solvatación
A bajas concentraciones de sal, aumenta la 
solubilidad. Si la concentración de sal 
aumenta disminuye la solubilidad. 
Solventes menos polares que el agua 
tienen menor constante dieléctrica. Se 
pierde la capa de solvatación. Precipita 
la proteína. 
Desnaturalización de proteínas
Ocurre cuando hay una alteración entre los grupos R que estabilizan la estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria, sin embargo, los enlaces amida covalentes de la estructura primaria
no son afectados.
Hidrólisis
Los enlaces peptídicos pueden hidrolizarse
para producir aminoácidos individuales. Este
proceso tiene lugar en el estómago, cuando
enzimas como la pepsina o tripsina catalizan la
hidrólisis de proteínas para producir
aminoácidos.
Se rompe la estructura primaria al romper los
enlaces amida covalentes que unen los
aminoácidos. En la digestión de proteínas, los
aminoácidos se absorben a través de las
paredes intestinales y se transportan a las
células, donde pueden utilizarse para sintetizar
nuevas proteínas.
Clasificación de proteínas
Globulares: 
• La molécula se pliega sobre si misma para formar un conjunto compacto semejante a una esfera u ovoide. 
• Tres ejes de similar longitud. 
• Solubles en medios acuosos.
Fibrosas
• Las cadenas polipeptídicas se ordenan paralelamente formando fibras o láminas.
• Participan en la construcción de estructuras de sostén como fibras del tejido conjuntivo y formaciones 
tisulares de gran resistencia física. 
• Eje longitudinal predomina sobre el transversal. 
• Poco solubles o insolubles en agua.
Proteínas simples: su hidrólisis total sólo produce aminoácidos
Proteínas conjugadas: proteína simple + otro tipo de compuesto
Apoproteína grupo prostético
Proteínas simples
Albúminas: 
Proteínas solubles en agua. 
Precipitan por adición de sales a alta concentración
Se encuentran en tejidos animales y vegetales. 
Su nombre indica procedencia (ovoalbúmina, lactoalbúmina, 
legumelina
Globulinas: 
Son insolubles en agua pura
Solubles en soluciones salinas diluidas. 
Menos hidrófilas que las albúminas, precipitan más fácilmente 
por la adición de sales. 
Tienen forma ovoide, son globulares. 
Se encuentran en el plasma sanguíneo, clara de huevo 
(ovoglobulina), leche (lactoglobulina), tejidos animales y 
vegetales. 
Histonas: 
fuertemente básicas, contienen alta proporción de 
lisina, arginina e histidina. Se asocian al ADN. 
Gluteninas y gliadinas: 
Granos de cereales. 
No poseen todos los aminoácidos 
esenciales. 
Escleroproteínas: albuminoides
Insolubles en agua
Tejidos animales 
Tejidos de sostén y estructuras de gran resistencia 
física
Protaminas: 
Básicas, pequeñas, asociadas a 
ácidos nucleicos en esperma de 
peces
Nucleoproteínas: proteínas simple básica + ácidos nucleicos (grupo 
prostético)
Cromoproteínas: proteína simple + grupo prostético coloreado. 
Ejemplo, hemoglobina, citocromos y flavoproteínas. 
Glicoproteínas: proteína unida a un hidrato de carbono
Fosfoproteínas: reservorios de fosfatos. Caseína de la leche y 
vetelina de la yema de huevo. 
Lipoproteína. Proteína simple + lípido (grupo prostético)
En la sangre las lipoproteínas cumplen la función de transportar 
lípidos insolubles en el medio acuoso. 
Metaloproteínas: proteína + metal
Proteínas conjugadas