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ENZIMAS
En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones químicas. La
velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las transformaciones bioquímicas son
notables. Si se pretende repetirlas en el laboratorio, se comprobaría que sólo ocurren si se
suministra calor, o pH extremos, o grandes presiones, etc., recursos todos incompatibles con
la subsistencia de las células. En las condiciones reinantes en el organismo, temperatura de
37°C, pH próximo a la neutralidad, presión constante, etc., la mayor parte de las reacciones
transcurriría muy lentamente o no se produciría en absoluto.
Pero en los seres vivos estas reacciones transcurren a gran velocidad gracias a las enzimas.
Naturaleza química de las enzimas
Su naturaleza es proteínica, sin embargo, se encontraron moléculas de ARN con actividad
catalítica, las llamadas ribozimas.
Algunas enzimas están constituidas sólo por aminoácidos, otras solo pueden realizar su
función catalítica en asociación con otra molécula no proteica, de tamaño relativamente
pequeño, denominado coenzima. Las coenzimas pueden estar firmemente unidas a la
enzima por uniones covalentes u otro tipo de interacción fuerte, formando complejos
difíciles de separar. Algunos autores prefieren llamar a estas grupos prostéticos y reservar
el nombre coenzima para aquellas cuya asociación a la proteínas es mas laxa.
HALOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA
Enzima total proteína termolábil No proteínica. Termoestable
Metaloenzimas
En algunas enzimas la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítica
Catálisis enzimática
Durante el curso de la reacción la enzima se une efectivamente al o a los sustratos, formando
un complejo transitorio. Las eventuales modificaciones de la molécula durante dicha unión
son efímeras; la enzima aparece inalterada al final de la catálisis.
El sitio activo es una agrupación
de un número no muy grande de
aminoácidos, distribuidos
espacialmente de manera muy
precisa, esta disposición se
mantiene gracias a la
contribución de las estructuras
de la proteína. En la formación
del sitio activo participan restos
aminoacídicos situados a veces
en posiciones distantes de la
cadena polipeptídica que
convergen en una zona
restringida y se ubican en
posiciones espaciales adecuadas
gracias a los plegamientos y
torsiones de la cadena.
Modelo de llave – cerradura
Existiría complementariedad estructural para el
ensamble preciso. Esta hipótesis explica el caso de
enzimas con muy estricta especificidad, pero exige una
rigidez no compatible con conocimientos actuales sobre
estructura molecular y conformación de macromoléculas
Hipótesis de Koshland de adaptación o ajuste inducido,
que considera a la enzima como una estructura dotada
de plasticidad y flexibilidad. No se trata de un modelo
rígido e inalterable, sino de una masa modificable en
contacto con el sustrato, que se adapta a él, orientando
los residuos esenciales en la posición óptima en el
momento de formar el complejo ES. En este sentido, sólo
el sustrato adecuado provoca en la enzima la disposición
precisa de cadenas laterales necesaria para la catálisis.
Cuando el sustrato se une a la enzima, induce cambios
conformacionales en la molécula de ésta, y recién
entonces se acomodan los grupos funcionales críticos
para asegurar la ubicación más efectiva.
Los seis grandes grupos de enzimas son: 
1.Oxidorreductasas
2.Trasnferasas
3.Hidrolasas
4.Liasas
5.Isomerasas
6.Ligasas
Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción y están asociadas a coenzimas. 
 Deshidrogenasas. El sustrato es donante de hidrógenos, que son aceptados por la coenzima. 
 Oxidasas. Catalizan reacciones en las cuales el aceptor de hidrógeno es el oxígeno molecular, pero los átomos de 
oxígeno no aparecen en el producto oxidado. 
 Peroxidasas. Enzimas que utilizan peróxido para oxidar al sustrato, el peróxido se convierte en agua. 
 Oxigenasas. Incorporan oxígeno al sustrato. 
Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos, como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo…. Desde 
un sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor. 
Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S y O-P por adición de agua. 
Liasas: catalizan la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N (excluyendo uniones peptídicas) de la molécula de sustrato, por un 
proceso diferente a la hidrólisis. 
Isomerasas: interconvierten isómeros de cualquier tipo. 
Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas. 
Actividad enzimática
La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto 
formado, o de sustrato consumido, en un tiempo dado. 
Ecuación de Michaelis – Menten
v: velocidad inicial
S: concentración de sustrato
Vmax: velocidad máxima
Km: constante de Michaelis para el sustrato
Factores que modifican la actividad enzimática
Inhibidores
Irreversibles: producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica.
Un inhibidor irreversible forma un enlace covalente con el grupo R de un aminoácido que puede estar cerca o lejos del sitio
activo. El efecto del inhibidor irreversible cambia la forma de la enzima, lo que impide que el sustrato entre al sitio activo. A
diferencia de otros inhibidores, un inhibidor irreversible no puede eliminarse, lo que resulta en una pérdida de actividad
enzimática. Antibióticos e insecticidas.
Reversible competitiva: el inhibidor presenta similitud estructural con el sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la
enzima. Aunque hay otros que no tienen similitud estructural con el sitio activo pero igualmente lo ocupan.
Reversible no competitiva: el inhibidor se ubica en un lugar diferente al sitio activo, pero cambia la forma del sitio
activo.