Cinética enzimática

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Cinética enzimática
La concentración del sustrato y de la enzima, la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores afectan la velocidad con la que una enzima provoca la reacción sustrato -> producto.
Inhibidores
Sirven para controlar las funciones catalizadas por las enzimas.
· Inhibición competitiva: el inhibidor y el sustrato compiten por el mismo lugar en la enzima. Este se une reversiblemente a la enzima y si aumenta la concentración del sustrato puede llegar a desplazar al inhibidor.
· Inhibición no competitiva: el inhibidor se une en un sitio diferente al sustrato. Evito que el sustrato pase a producto. Es como si hubiera menos enzima disponible.
· Inhibición acompetitiva: Una vez formado el complejo enzima sustrato se une el inhibidor y lo inhibe de pasar a producto. En algunas enzimas este paso no es reversible. Esto disminuye la velocidad máxima, a diferencia de la inhibición competitiva.
Regulación
· Alostérica: Hay un compuesto modulador alostérico que tiene un ciclo propio distinto del sitio activo. Genera un cambio conformacional en la enzima que modifica la estructura del sitio activo.
· Compartimentalización: Un ejemplo típico son los lisosomas. Como estos se encargan de cortar macromoléculas, si estuvieran libres en el citoplasma destruirían a la célula. Se aíslan en compartimientos con pH específico para evitar este gran peligro para la célula.
· Covalente reversible: Se fosforila o desfosforila la enzima para activarla o desactivarla. La quinasa se encarga de agregar fosfato y la fosfatasa los remueve.
· Síntesis: Puede ser por inducción o por represión. Significa sintetizar más o menos enzimas según la necesidad de la célula.
· Complejo multienzimatico: Se crea una vía de enzimas y sustratos generando un producto final que desactiva la primera enzima para “cerrar” el ciclo.