7 ENZIMAS - Javier González

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Enzimas 
Dra. Rosario Martínez Yáñez 
 Algunas sustancias son de gran 
importancia para los seres vivos, 
pero estos, las necesitan en muy 
pequeña cantidad y nunca tienen 
funciones energéticas ni 
estructurales 
 Por esta causa reciben el nombre de 
biocatalizadores. 
Catalizador 
 Es una sustancia que aumenta la 
rapidez o velocidad de una reacción 
química y aunque participa en el 
proceso, no se modifica por éste 
 Un catalizador es una molécula capaz 
de producir un efecto catalítico; la 
catálisis es una transformación 
química motivada o promovida por 
sustancias que no se alteran en el 
curso de la reacción. Son 
biocatalizadores las enzimas y las 
hormonas. 
 Las enzimas son mediadoras del 
metabolismo encargadas 
prácticamente de toda reacción que 
transcurre en una célula 
 Sin ellas, las reacciones metabólicas 
ocurrirían tan lentamente que serian 
imperceptibles 
 En ausencia de enzimas, la vida seria 
imposible 
Enzimas 
Enzimas 
 Son proteínas o asociaciones de proteínas 
y otras moléculas orgánicas o inorgánicas 
que actúan catalizando los procesos 
químicos que se dan en los seres vivos 
 Actúan facilitando las transformaciones 
químicas; acelerando considerablemente 
las reacciones y disminuyendo la energía 
de activación que muchas reacciones 
requieren 
http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B3_METABOLISMO/t31_METABOL/diapositivas/Diapositiva11.GIF
http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B3_METABOLISMO/t31_METABOL/diapositivas/Diapositiva11.GIF
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 Poseen un grado de especificidad 
elevado 
 Aceleran reacciones químicas 
específicas 
 Actúan en soluciones en condiciones 
estables de temperatura y de pH 
Características 
 Las enzimas, como catalizadores que son, 
no se transforman, recuperándose intactas 
al final del proceso 
 La rapidez de actuación de las enzimas y el 
hecho de que se recuperen intactas para 
poder actuar de nuevo es la razón de que 
se necesiten en pequeñísimas cantidades 
ESPECIFICIDAD 
 especificidad de sustrato 
 especificidad de acción 
 
La especificidad de las enzimas ha 
llevado a comparar a éstas con 
llaves y a los sustratos con 
cerraduras (modelo de la llave y la 
cerradura) 
Figura: representación de la hidrólisis de un polisacárido, en este caso, un disacárido. 
Clasificación de las enzimas de acuerdo a 
la biomolécula sobre la que actúan 
 lipasas hidrolizan la grasa 
(del griego: lipos) 
 amilasas hidrolizan el almidón 
(del griego: amylon) 
 proteasas hidrolizan las proteínas 
(del griego: proteios) 
 
Lipasa 
Amilasa 
Proteasa 
Las enzimas reciben nombre y se clasifican 
de acuerdo a las reacciones que catalizan 
 
En función de su acción catalítica específica, 
se distinguen 6 grandes grupos: 
Oxidorreductasas 
 Catalizan reacciones de oxidación-
reducción. 
 La mayor parte de estas enzimas se 
les conoce como Deshidrogenasas, 
pero algunas de ellas reciben el 
nombre de oxidasas, peroxidasas, 
oxigenasas o reductasas 
Transferasas 
 Se encargan de 
la transferencia 
de grupos 
funcionales de 
unas moléculas 
orgánicas a 
otras 
Hidrolasas 
 Catalizan la 
hidrólisis, el 
agua les 
sirve para 
llevar a 
cabo su 
acción 
Liasas 
 Catalizan las reacciones de lisis de un 
sustrato, se llevan a cabo reacciones en 
las que se eliminan grupos mediante la 
escisión de un enlace, generalmente 
entre dos átomos de carbono, entre 
carbono y oxígeno, entre carbono y 
nitrógeno o entre carbono y azufre, para 
formar un doble enlace 
 
ATP AMPc 
Adenilato 
ciclasa 
Isomerasas 
 Catalizan reacciones de isomerización 
 Un solo sustrato y un solo producto 
Fosfato de 
dihidroxicetona 
Gliceraldehído 
3-fosfato 
Fosfotriosa 
Isomerasa 
Ligasas 
 Catalizan la ligadura o unión de dos 
sustratos en reacciones sintéticas que 
requieren el uso de la energía 
química potencial de un nucleósido 
trifosfato, como el ATP 
 A las ligasas se les da el nombre de 
sintetasas ó sintasas 
 Ej: Glucógeno sintasa 
CONSTITUCIÓN 
Algunas son proteínas en sentido estricto 
Otras poseen una parte proteica y una parte no 
proteica, ambas están más o menos ligadas 
químicamente 
 La conformación espacial de la parte proteica 
es la responsable de la función que realiza la 
enzima 
 centro activo 
 especificidad 
HOLOENZIMA 
COFACTOR 
ENZIMATICO 
-IONES: Mg++Mn++Cu++ 
 Zn++Na+K+ 
 
-COENZIMAS: FAD-FMN (B2) 
 NAD-NADP (PP) 
 CoA (Ac.Pantot.) 
 
-GRUPOS PROST: HEM (Catal) 
APOENZIMA 
APO 
COF 
ENZIMAS 
Apoenzima 
 Es una proteína sin actividad que 
constituye la holoenzima o enzima 
activa 
 Es catalíticamente inactiva 
 Desprovista de los cofactores 
 Tiene en su molécula un centro activo, en 
donde se relaciona con el sustrato, relación 
llave-candado 
 Para que pueda catalizar debe haber 
una coenzima que generalmente es una 
vitamina 
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://es.wikipedia.org/wiki/Cofactor
http://es.wikipedia.org/wiki/Vitamina
Holoenzima 
 Holoenzima: es una enzima que está 
formada por una proteína (apoenzima) 
y un cofactor 
 Cofactor: puede ser un ión o una molécula 
orgánica compleja unida firmemente a 
la coenzima (grupo prostético) o no 
(coenzima) 
http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima
http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna
http://es.wikipedia.org/wiki/Ion
http://es.wikipedia.org/wiki/Mol%C3%A9cula
http://es.wikipedia.org/wiki/Coenzima
Sustratos 
Enzima 
Centro activo 
}
Complejo 
Enzima-sustrato 
Estado de 
Transición 
Enzima 
recuperada 
Producto 
liberado 
Enzima inactiva 
sustrato 
Enzima 
productos 
Coenzima 
Centro activo 
Mecanismo de actuación 
enzimática: 
 
1) Se forma un complejo: enzima-
substrato o substratos. 
 
2) Se une la coenzima a este 
complejo. 
 
3) Los restos de los aminoácidos 
que configuran el centro activo 
catalizan el proceso. Para ello 
debilitan los enlaces 
necesarios para que la 
reacción química se lleve a 
cabo a baja temperatura y no 
se necesite una elevada 
energía de activación. 
 
4) Los productos de la reacción 
se separan del centro activo y 
la enzima se recupera intacta 
para nuevas catálisis. 
 
5) Las coenzimas colaboran en el 
proceso; bien aportando 
energía (ATP), electrones 
(NADH/NADPH) o en otras 
funciones relacionadas con la 
catálisis enzimática 
Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la 
acción de la enzima. 
Enzima 
Substrato 
Producto 
1) La reacción no se 
produce pues hace 
falta una energía de 
activación para que 
transcurra 
espontáneamente. 
2) La enzima disminuye 
o elimina la energía de 
activación necesaria y 
la reacción transcurre 
espontáneamente. 
Factores que afectan la 
actividad de las enzimas 
 La temperatura 
 El pH 
 Los inhibidores 
 Los activadores 
Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similares 
químicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con ello 
que se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad de 
sustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima. 
Enzima 
Enzima 
sustrato 
inhibidor 
Sin inhibidor 
con inhibidor 
Inhibición competitiva 
Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en 
lugares diferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de 
tal manera que, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se producela catálisis. Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de 
inhibidor. 
Enzima 
sustrato 
Enzima 
No se produce la 
catálisis 
inhibidor 
Inhibición no competitiva 
Sin inhibidor Con inhibidor 
Control alostérico reversible 
 La primera reacción de muchas 
vías metabólicas esta inhibida 
alostéricamente por el último 
producto de la vía 
Los inhibidores alostéricos 
se unen a una zona de la 
enzima y cambian la 
configuración del centro 
activo de tal manera que 
impiden que el sustrato se 
pueda unir a él 
sustrato 
inhibidor 
Enzima inactiva 
Enzima activa 
Inhibición alostérica 
Sin inhibidor 
con inhibidor 
Modificación covalente reversible 
 La glucógeno fosforilasa, enzima que 
cataliza la degradación del glucógeno, 
se activa por la fosforilación de una 
parte de su estructura, siempre que la 
glucosa comienza a escasear 
Los activadores se unen al centro regulador, cambian la configuración del 
centro activo, que hasta ese momento estaba inactivo y desencadenan la 
catálisis enzimática. 
activador 
Enzima inactiva 
sustrato 
Enzima activa 
productos 
activadores 
Los venenos son sustancias que se unen al centro activo mediante enlaces 
fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de manera definitiva 
la catálisis. 
Enzima 
envenenador 
sustrato 
envenenadores 
Sustratos 
Enzima 
Centro activo 
}
Complejo 
enzima-sustrato 
Estado de 
transición 
Enzima 
recuperada 
Producto 
liberado