70_Resp_TransporteO2CO2

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Dr. Fernando D. Saraví 
 
Una persona adulta, con actividad física 
moderada y un cociente respiratorio de 0.8, 
diariamente consume 24 moles de O2 y produce 
20 moles de CO2. Esto corresponde a aprox. 538 
L de O2 y 445 L de CO2 medidos en condiciones 
estándar de presión y temperatura (STPD). 
Las reservas de O2 del organismo son 
muy limitadas, de manera que el transporte de O2 
a los tejidos debe ser esencialmente continuo. 
Igualmente, dado que el CO2 acidifica los 
líquidos corporales, es fundamental su eficiente y 
continua eliminación hacia la atmósfera. 
Ambos gases se transportan en 
disolución física en una concentración 
linealmente proporcional a sus presiones 
parciales, según la ley de Henry (Fig. 1). Dado 
que a 37 ºC la solubilidad del O2 es de 0.03 
mL/(L.mmHg) y la del CO2 de 0.69 
mL/(L.mmHg), la cantidad presente en disolución 
es sólo una fracción del total de cada gas 
presente en la sangre (aprox. 1.5 % del O2 y 10 % 
del CO2). El resto viaja en combinación química 
reversible, en equilibrio con la fracción disuelta. 
 
COMBINACIÓN DEL O2 CON HEMOGLOBINA 
El 98.5 % del O2 presente en la sangre arterial 
está combinado químicamente con la 
hemoglobina presente en los eritrocitos. La 
concentración de hemoglobina en los glóbulos 
rojos es muy elevada, de aprox. 320 g/L de 
líquido intraeritrocitario (5 mmol/L). 
La hemoglobina del adulto normal es una 
proteína intraeritrocitaria de 64,5 kDa con dos 
pares de cadenas peptídicas (2 y 2 ), cada una 
de las cuales posee un grupo tetrapirrólico 
llamado hemo (Fig. 2) Cada grupo hemo posee 
en su centro un ion Fe
2+
 que establece un enlace 
de coordinación con un nitrógeno de un residuo 
imidazol de la globina. El grupo hemo es capaz 
de ligar O2 estableciendo un segundo enlace 
coordinado (Fig. 3). La unión del O2 es 
reversible debido a que dos residuos 
aminoacídicos de la globina que limitan la 
distancia a la cual el O2 puede aproximarse al 
Fe
2+
. 
 
CAPACIDAD DE TRANSPORTE 
Cada mol de hemoglobina puede transportar 
hasta 4 moles de O2, ó 1.36 mL O2/g 
hemoglobina. El producto de la concentración de 
hemoglobina por esta constante se llama 
capacidad de transporte y para una 
concentración de hemoglobina de 150 g/L es de 
aprox. 202 ml/L de sangre. Se denomina 
contenido de O2 de la sangre a la suma del O2 
combinado con hemoglobina y el O2 disuelto. La 
relación porcentual entre el O2 combinado y la 
capacidad es la saturación de la hemoglobina. 
 
 
 
Transporte de gases 
en la sangre 
Fig. 1 
Fig. 2 
Transporte de gases en sangre 
Dr. Fernando D. Saravi 
2 
 
 
 
LA COMBINACIÓN DEPENDE DE LA PO2 EN 
FORMA NO LINEAL 
La combinación de la hemoglobina y otras 
hemoproteínas con el O2 es proporcional a la 
PO2, pero no en forma lineal. Por ej., la 
mioglobina es una hemoproteína del músculo 
que posee una sola cadena de globina (similar a 
las de la hemoglobina) y un único grupo hemo. 
La relación entre la PO2 y la saturación de la 
mioglobina sigue una función hiperbólica. En el 
caso de la hemoglobina, la relación entre PO2 y 
saturación adopta una forma sigmoidea, en “S” 
itálica (Fig. 4). El diferente comportamiento de 
ambas hemoproteínas se debe a interacciones 
entre los cuatro grupos hemo presentes en cada 
molécula de hemoglobina. 
Cuando la molécula de hemoglobina está 
totalmente desoxigenada (PO2 próxima a 0 
mmHg), su afinidad por el O2 es baja debido a 
puentes salinos entre las cadenas de globina que 
dificultan las modificaciones de la estructura 
tridimensional de la molécula de hemoglobina 
que deben ocurrir en la combinación con O2. La 
unión del primer O2 a uno de los grupos hemo no 
modifica mucho la afinidad. Sin embargo, cuando 
se une una segunda molécula de O2 la situación 
cambia drásticamente, ya que la estructura de 
toda la molécula se modifica de forma tal que 
aumenta la afinidad de los restantes grupos hemo 
por el O2. Este fenómeno de cooperación 
intercadena, es un efecto alostérico por el cual al 
ligarse un grupo hemo de la molécula, el O2 
aumenta la afinidad de los otros grupos. 
 La forma de la curva implica que 
normalmente la saturación es 90 % a una PO2 de 
60 mmHg, y sólo aumenta a 98.5 % con una PO2 
de 100 mmHg. A la PO2 de la sangre venosa 
mezclada (en reposo) de 40 mmHg, la saturación 
es de 75 %. Se denomina P50 a la PO2 necesaria 
para saturar la Hemoglobina en 50 %. En sangre 
arterial P50 = 26 mmHg. Una mayor P50 significa 
una reducción de la afinidad de la hemoglobina 
por el O2, y una disminución de P50 evidencia un 
aumento de afinidad. 
 La relación entre PO2 y saturación puede 
calcularse mediante una ecuación desarrollada 
por John Severinghaus, que incluye un término 
lineal y otro cúbico para la PO2 (mmHg): 
 
 Esta ecuación predice con buena 
aproximación (a pH entre 7.35 y 7.45) la relación 
entre PO2 y saturación cuando para valores 
iguales o superiores a 40 mmHg y 70 %, 
respectivamente, que son los de mayor interés 
clínico. 
 
LA HEMOGLOBINA PUEDE FIJAR CO2 Y H
+
 
EN LAS CADENAS DE GLOBINA 
Además de combinarse con O2, la hemoglobina 
puede ligar reversiblemente CO2 e hidrogeniones, 
pero no en el grupo hemo sino en partes de la 
globina. Al pH de los eritrocitos, la mayor parte 
de los 48 grupos amino de la hemoglobina están 
ionizados, pero hay 4 que no lo están. Estos 
últimos pueden combinarse con CO2 formando 
compuestos carbamínicos (carbamatos). 
Además, la hemoglobina posee grupos 
imidazol de histidina que pueden ligar H
+
. Por 
estas razones la hemoglobina es importante en el 
transporte de CO2, como se explica luego. La 
Fig. 3 
Fig. 4 
)
.150
23400
1
1
(100
2
3
2
2
POPO
SatO



Transporte de gases en sangre 
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3 
afinidad de la hemoglobina por el CO2 y los H
+
 
cambia según el estado de oxigenación de la 
molécula. Al combinarse con O2 la hemoglobina 
sufre cambios conformacionales que le hacen 
perder afinidad por CO2 y H
+
 (aunque estos se 
ligan en sitios de la hemoglobina diferentes de 
los grupos hemo). Por tanto cuando la PO2 es 
alta, como en los pulmones, los carbamatos se 
disocian y el medio se acidifica por liberación de 
H
+
. Estos efectos son importantes en la 
coordinación del transporte de O2 y CO2. 
 
FACTORES QUE MODIFICAN LA AFINIDAD DE 
LA HEMOGLOBINA POR EL O2 
Si bien el determinante fundamental de la 
saturación es la PO2, varios factores influyen en 
el valor preciso de la afinidad de la hemoglobina 
por el oxígeno (Fig. 5). Esto se refleja en 
cambios en la P50. Un aumento de P50 indica una 
desviación de la curva a la derecha (menor 
afinidad), y una disminución de P50 indica una 
desviación a la izquierda (mayor afinidad). 
Un factor que aumenta P50 es la 
temperatura. Cuanto mayor sea la actividad de 
un tejido mayores tenderán a ser su PCO2, su 
[H
+
] y su temperatura, condiciones todas que 
facilitan la liberación de O2. 
Los otros tres factores se deben a 
especies químicas que actúan por mecanismos 
alostéricos. Esto significa que 
modifican la afinidad por el O2 
de la hemoglobina uniéndose a 
ésta en sitios diferentes del 
grupo hemo (sitio de unión del 
O2). Estos factores son el CO2, 
el H
+
 y el 2,3 difosfoglicerato. 
Un aumento de [H
+
] 
(disminución del pH), al igual 
que un aumento de PCO2, 
reduce la afinidad de la 
hemoglobina por el O2. Así 
como un aumento de la PO2 
tiende a disociar al CO2 de los 
carbamatos, a su vez un 
aumento de PCO2 promueve la 
formación de carbamatos y la 
liberación del O2 unido al 
hemo. Este fenómeno se 
denomina efecto Bohr. 
Similarmente, al 
disminuir el pH aumenta la 
probabilidad de que los H
+
 se 
liguen a los residuos 
imidazólicos de histidina, lo 
cual favorece la disociación 
del O2. 
Por lo expuesto, tanto un incremento de 
la producción de CO2 como una disminución del 
pH, comoocurre en condiciones de mayor 
exigencia energética (como durante el ejercicio 
físico), contribuyen a facilitar la liberación de O2 
hacia los tejidos activos. 
 El otro factor químico que desvía la 
curva a la derecha es el 2,3-difosfoglicerato (2,3-
DPG); Fig. 6. El 2,3 DPG es un producto 
intermedio de la glucólisis anaerobia. Su 
concentración es elevada en el eritrocito. 
Normalmente, la concentración molar del 2,3 
DPG es de 4.6 mmol/L, muy próxima a la 
concentración molar de la hemoglobina (~ 5 
Transporte de gases en sangre 
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4 
mmol/L), lo que significa que hay aprox. una 
molécula de 2,3 DPG por cada molécula de 
hemoglobina. 
El 2,3-DPG puede ocupar una bolsa 
hidrófoba ubicada entre las cuatro cadenas de la 
hemoglobina, y al hacerlo causa un cambio 
conformacional que promueve la liberación del 
O2. 
En la hipoxia de altura y la anemia 
aumenta la concentración de 2,3-DPG que 
facilita la liberación de O2 en los tejidos. A la 
inversa, cuando la sangre se almacena durante 
algunos días en bancos, la concentración de 2,3-
DPG se reduce y esto hace que los eritrocitos 
recién transfundidos liberen menos O2 en los 
tejidos del receptor. 
Durante el embarazo, especialmente en el 
tercer trimestre, la concentración de 2,3 DPG en 
la sangre materna aumenta, lo que favorece la 
liberación de O2 hacia el feto en la circulación 
placentaria. Por su parte, la hemoglobina fetal, 
que tiene dos cadenas  y dos cadenas , tiene 
escasa afinidad por el 2,3 DPG y por tanto su 
curva de disociación está desviada a la izquierda 
con respecto a la del adulto en igual condición de 
temperatura, pH y pCO2. La menor afinidad de la 
hemoglobina materna y la mayor afinidad de la 
hemoglobina fetal facilitan la transferencia 
materno-fetal de O2. 
 
Transporte de dióxido de carbono 
 
El CO2 se transfiere de los tejidos a la sangre 
difusionalmente, por diferencia de presión 
parcial. El CO2 es transportado en la sangre en 
tres formas: 1) como CO2 en disolución física; 2) 
como bicarbonato (HCO3
-
) y 3) formando 
compuestos carbamínicos con la hemoglobina. 
 
CO2 DISUELTO 
La PCO2 tisular (y venosa) es en término medio 
de 46 mmHg y la de la sangre arterial de 40 
mmHg. Esto corresponde a un volumen de CO2 
 Art Ven* DAV 
PO2 (mmHg) 95 40 -55 
Saturación Hb (%) 98,5 75 -24,5 
Contenido O2 (ml/L) 203
§
 154 -49 
PCO2 (mmHg) 40 46 +6 
CO2 total (ml/L) 579 634 +55 
CO2 total (mmol/L) 26 28,5 +2,5 
pH 7,40 7,38 -0,02 
* En reposo 
§ 
Incluye el disuelto 
 
Transporte de gases en sangre 
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5 
disuelto de 1.43 y 1.24 mmol/L 
respectivamente, que constituye 10 
% del total de CO2 presente en la 
sangre. El CO2 disuelto es 
importante por una parte porque 
constituye una fracción no 
despreciable del total transportado, 
pero además porque –por ley de 
acción de masas- la formación de 
HCO3
-
 y carbamatos alcanza un 
equilibrio con la fracción disuelta. 
Aunque con un hematocrito 
normal los eritrocitos constituyen 
sólo 40 a 45 % del volumen 
sanguíneo, más de 95 % del CO2 
incorporado en los tejidos ingresa a 
ellos. El resto permanece en el 
plasma en disolución física; parte 
sufre una hidratación lenta y se 
disocia luego parcialmente en H
+
 y 
HCO3
-
 (Fig. 7). 
 
FORMACIÓN DE BICARBONATO 
La mayor parte del CO2 que ingresa al eritrocito 
(81 %; 2.02 mmol/L en reposo) sufre una 
hidratación y disociación rápidas pues esta 
reacción es catalizada por la enzima anhidrasa 
carbónica, presente en el glóbulo rojo (pero no 
en el plasma). La reacción de formación de H
+ 
y 
HCO3
-
 puede proseguir porque la mayor parte del 
HCO3
-
 formado abandona el eritrocito en 
intercambio electro-neutro con cloruro mediado 
por un transportador denominado capnoforina 
(antes llamado banda 3). Este intercambio se 
denomina efecto Hamburger. Así, el 
bicarbonato se forma principalmente dentro del 
eritrocito pero viaja en el plasma. La gran 
capacidad de la capnoforina permite que la 
reacción de formación de bicarbonato se 
complete dentro del tiempo de tránsito del 
eritrocito por el capilar tisular. Este tiempo es en 
reposo de aprox. 0,75 s pero puede acortarse a 
casi 1/3 en tejido metabólicamente activo, como 
el músculo esquelético durante el ejercicio. La 
capnoforina puede también mediar la salida 
reversible de H
+
 acompañado de Cl
-
. 
 
 
COMPUESTOS CARBAMÍNICOS 
Aprox. 10 % del CO2 (0.275 mmol/L) reacciona 
con oxihemoglobina para formar compuestos 
carbamínicos con los extremos aminoterminales 
de las cadenas de globina. Esta reacción reduce la 
afinidad de la hemoglobina por el O2 y facilita su 
disociación. Otro tanto ocurre con los H
+
 
disociados del ácido carbónico y de la 
carbaminohemoglobina (Fig. 7). 
 
NORMALMENTE EL pH VENOSO ES SÓLO 
0.02 UNIDADES MENOR QUE EL ARTERIAL 
En la Tabla de la página anterior se indican los 
valores de gases en sangre arterial y sangre 
venosa mezclada de un individuo en reposo. La 
transferencia de O2 a los tejidos se debe a 
difusión (PO2 arterial 95 mmHg; tisular 40 
mmHg) pero es facilitada por la incorporación de 
CO2 (efecto Bohr), y también cuando el pH es 
bajo y la temperatura elevada. La escasa 
disminución del pH de la sangre venosa 
comparada con la arterial se debe principalmente 
a las propiedades amortiguadoras de la 
hemoglobina, que puede ligar la mayor parte de 
los H
+
 provenientes de la formación de 
bicarbonato sin que cambie el pH, debido a que al 
desoxigenarse aumenta su afinidad por los H
+
 
(Fig. 8). Con un cociente respiratorio de 0.8 por 
cada mmol de O2 consumido se produce 0.8 
mmol de CO2. Por cada mmol de O2 cedido, la 
Hemoglobina liga 0,7 mmol de H
+
 (punto “a” a 
“c”, Der.). Los H
+
 que no son amortiguados por 
la hemoglobina debido a su desoxigenación 
causan una reducción de sólo 2 centésimos de pH 
(punto “c” a “d”). La casi constancia del pH 
entre la sangre arterial y la sangre venosa 
mezclada se denomina ciclo isohídrico (sin 
cambio de pH). 
 
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6 
LIBERACIÓN DE CO2 EN LOS PULMONES 
 En los capilares pulmonares, las reacciones 
descritas para los capilares tisulares 
esencialmente se invierten. Al descender la 
PCO2 por difusión del gas disuelto hacia los 
alvéolos, ingresa bicarbonato al eritrocito y se 
forma CO2. La PO2 se eleva, por transferencia 
de O2 desde el alvéolo, y al combinarse con la 
hemoglobina facilita la disociación de la 
carbaminohemoglobina y la liberación de H
+
. 
Por tanto, en los pulmones la incorporación de 
O2 facilita la liberación de CO2 (efecto 
Haldane). 
Los H
+
 reaccionan con HCO3
-
 para 
dar CO2 y H2O, reacción que también es 
catalizada por la anhidrasa carbónica. Al 
descender la concentración de HCO3
-
 en el 
eritrocito (por combinación con H
+
), el HCO3
-
 
que había egresado de los eritrocitos en los 
tejidos ingresa en intercambio con Cl
-
 
mediante la capnoforina. En resumen, el 
intercambio de los gases respiratorios CO2 y 
O2 es un proceso interactivo tanto en los 
capilares tisulares como en los pulmonares. 
 
CURVA DE DISOCIACIÓN PARA EL CO2 
En la Fig. 9 se grafica la relación entre el 
contenido de CO2 de la sangre y la PCO2 . Puede 
verse que la concentración de CO2 disuelto (a 
temperatura constante) depende exclusivamente 
de la PCO2. En cambio, la cantidad de presente 
como HCO3
-
 y carbamatos (aprox. 90 % del 
total) para una PCO2 dada depende también de 
la PO2. La sangre completamente desoxigenada 
contiene, a igual PCO2, más CO2 que la sangre 
completamente oxigenada, como lo indican las 
curvas superior e inferior, respectivamente. 
 Dado que la sangre no se desoxigena por 
completo en los tejidos, la sangre venosa (PO2 = 
40 mmHg) contiene menos CO2 que la sangre 
totalmente desoxigenada (punto “v” en el 
gráfico).La variación fisiológica del contenido de 
CO2 entre la sangre arterial y la sangre venosa 
mezclada se ilustra mediante el asa “a-v”. 
Si bien en el rango de PCO2 de 0 a 90 
mmHg la relación entre PCO2
 
 y concentración de 
CO2 en sangre (oxigenada o desoxigenada) es 
curvilínea, debe notarse que en el rango 
fisiológico de PCO2 dicha relación es 
prácticamente lineal. Esto significa que si se 
mezclan dos volúmenes iguales de sangre con 
diferente PCO2, la PCO2
 
de la mezcla será 
aproximadamente la semisuma (promedio) de 
ambas PCO2. Es por esta razón que existe escasa 
o ninguna diferencia de PCO2 entre los alvéolos y 
la sangre arterial, ya que al mezclarse sangre 
proveniente de alvéolos mal ventilados con la de 
alvéolos bien ventilados, la PCO2 resultante será 
muy próxima a la PCO2 alveolar promedio. 
No ocurre otro tanto para el O2, debido a 
que la relación entre PO2 y contenido de O2 en la 
sangre es marcadamente no lineal en el rango 
fisiológico. Como consecuencia, si se mezclan 
volúmenes iguales de sangre con diferente PO2, la 
PO2 resultante será en general menor que la PO2 
promedio de ambas muestras. Esto explica la 
existencia de la diferencia alvéolo arterial de O2, 
que normalmente puede llegar hasta 15 mmHg 
(Ver HEMATOSIS Y RELACIÓN 
VENTILACIÓN/PERFUSIÓN). 
 
HEMOGLOBINA, ÓXIDO NÍTRICO Y 
VASODILATACIÓN HIPÓXICA 
Arthur C. Guyton y colaboradores demostraron 
hace 50 años que la perfusión de un tejido 
normóxico con sangre hipoxémica (con baja PO2) 
causaba vasodilatación. El efecto desaparecía 
cuando la PO2 de la sangre se incrementaba tras 
su paso por los pulmones y por tanto no dependía 
de la PO2 tisular sino sanguínea. La importancia 
de este fenómeno fisiológico es que, al reducirse 
la resistencia hemodinámica local, aumenta el 
caudal sanguíneo y con éste el aporte de oxígeno 
al tejido (Fig. 10). El aporte de oxígeno es el 
producto del contenido arterial de oxígeno por el 
caudal sanguíneo (ver LA MICROCIRCULACIÓN). 
 El mecanismo de este efecto 
vasodilatador fue objeto de diversas hipótesis, 
Transporte de gases en sangre 
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7 
pero parece haberse aclarado sustancialmente al 
relacionarlo con el hecho de que la hemoglobina 
puede ligar óxido nítrico (NO) en el residuo de 
cisteína en posición 93 de las cadenas beta. La 
afinidad de dicha cisteína por el NO depende del 
estado de oxigenación de la hemoglobina. Es alta 
en la oxihemoglobina y baja en la hemoglobina 
reducida. Por tanto, cuando la PO2 sanguínea 
desciende el NO es liberado. 
 Aunque el NO es un potente 
vasodilatador, su vida media en el plasma es en 
extremo breve y no explicaría la vasodilatación 
hipóxica. No obstante, dentro del eritrocito el NO 
es transformado en N-nitrosotioles como N-
nitrosocisteína y N-nitrosoglutatión, que son más 
estables que el NO y poseen efecto vasodilatador. 
Los N-nitrosotioles son transferidos al plasma por 
el intercambiador aniónico AE1. 
 Por tanto, además de su papel en el 
transporte de O2 y CO2 la hemoglobina participa, 
por su capacidad de ligar reversiblemente NO, en 
la regulación local del calibre vascular, que a su 
vez controla el aporte de oxígeno a los tejidos. 
CIANOSIS 
La cianosis es la coloración azulada de la piel, las 
mucosas y los lechos ungueales debida a una 
concentración de hemoglobina reducida mayor 
que la normal en la microcirculación de las 
citadas regiones.
1
 La cianosis es un importante 
 
1
 Ni la metahemoglobina (en la cual el hierro del hemo 
está oxidado a Fe
3+
) ni la sulfohemoglobina (formada 
por intoxicación con SH2) transportan oxígeno y 
también pueden causar cianosis. Algunos fármacos, 
signo clínico que forma parte del cuadro 
de diversas enfermedades. Es más difícil 
de detectar en personas de piel oscura. 
No obstante, incluso en ellas, cuando 
existe es observable en los lechos 
ungueales y en las mucosas. 
A la observación directa la 
sangre rica en hemoglobina reducida es 
de color rojo oscuro, no azul. Sin 
embargo, las propiedades de transmisión 
de las diferentes longitudes de onda de 
la luz de la piel que cubre los vasos y las 
características de la percepción de 
colores del ojo humano hace que los 
vasos con alta concentración de 
hemoglobina reducida se vean azulados 
(como ocurre con las venas superficiales 
incluso en ausencia de cianosis). 
Se distingue una cianosis 
central, de distribución amplia y una 
cianosis periférica o acrocianosis, que 
afecta las manos y los pies. La cianosis central se 
debe a baja presión de oxígeno en la sangre 
arterial. Puede ser causada por baja PO2 
ambiental, hipoventilación, alteraciones de la 
relación ventilación/perfusión y cortocircuito de 
derecha a izquierda. La temperatura de la piel es 
normal. La cianosis periférica, que se acompaña 
de piel fría, se debe a un escaso caudal sanguíneo 
cutáneo, por lo cual aumenta la extracción 
fraccional de oxígeno (ver MICROCIRCU-
LACIÓN) y con ella el valor medio de 
hemoglobina reducida en los capilares. Puede ser 
causada por vasoconstricción (por ej., en la 
exposición al frío y en el espasmo causado por el 
fenómeno de Raynaud) o por escasa presión de 
perfusión, como en la insuficiencia cardíaca 
congestiva. 
Para que aparezca cianosis debe haber, en 
término medio, una concentración de 
hemoglobina reducida de 5 g/dL en los lechos 
capilares cutáneos y mucosos. El valor umbral 
oscila entre 4 y 6 g/dL de hemoglobina reducida, 
pero es independiente de cuál sea la 
concentración de oxihemoglobina. 
La aparición de cianosis es más probable 
si existe poliglobulia, porque para igual 
extracción fraccional de O2 es más fácil que se 
alcance el umbral de hemoglobina reducida. A la 
inversa, un paciente anémico puede no presentar 
cianosis a pesar de existir hipoxia tisular porque 
 
como amiodarona, clorpromazina y sales de oro 
pueden dar una coloración de la piel que semeja 
cianosis. Esta pseudocianosis no desaparece cuando se 
presiona la piel para dejarla transitoriamente exangüe. 
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8 
aunque la extracción fraccional esté aumentada la 
hemoglobina reducida no llega a 5 g/dL en los 
lechos capilares cutáneos. 
 Desde luego, la aparición de cianosis 
también es más probable si ya existe baja 
saturación de la hemoglobina en la sangre 
arterial; esta es la causa de la cianosis central. 
 En la Fig. 11 se muestra la relación de las 
variables mencionadas (concentración total de 
hemoglobina y saturación de la hemoglobina de 
la sangre arterial (SaO2, que depende de la PaO2). 
Para no introducir otras variables, en la Fig. 10 se 
supone que el gasto cardíaco y el consumo de O2 
son normales, por lo cual también lo serán la 
extracción fraccional y la diferencia arteriovenosa 
de O2 (DAVO2). Por tanto, el gráfico se aplica a 
la cianosis de origen central. En esta situación 
puede observarse que aparecerá cianosis cuando 
la concentración de hemoglobina reducida en 
sangre arterial sea de aprox. 3.2 g/dL, lo cual 
corresponde a 5 g/dL en sangre capilar. Debe 
notarse que ese valor se alcanza con mayor 
saturación cuanto mayor sea la concentración de 
hemoglobina total. Por ejemplo, con 18 g/dL 
(poliglobulia) aparece cianosis cuando la SaO2 
sea aprox. 83 %, mientras que si la concentración 
de hemoglobina total es de 9 g/dL (anemia) sería 
necesaria una saturación arterial de 65 %, en la 
práctica incompatible con la vida. 
ANEMIA Y TRANSPORTE DE OXÍGENO 
La anemia se define estrictamente como una 
reducción de la masa total de eritrocitos. Como 
dicha masa no se mide rutinariamente, en la 
práctica la anemia se define como una reducción 
del hematocrito (< 37%) o de la concentración de 
hemoglobina (< 12 g/dL). La anemia reduce lacapacidad de transporte de O2 en proporción a la 
disminución de la concentración de hemoglobina. 
En la anemia crónica se producen tres cambios 
adaptativos principales: 
1. Aumento del gasto cardíaco. El incremento 
tiende a mantener constante el aporte de O2 a 
los tejidos a pesar de la disminución del 
contenido de O2 en la sangre arterial.
2
 
2. Redistribución del caudal sanguíneo. Se 
reduce en particular el flujo sanguíneo 
cutáneo (lo que contribuye a la palidez del 
anémico) y renal. 
 
2
 Desde luego, esto incrementa el trabajo cardíaco y 
pone al miocardio en riesgo de isquemia, como la 
angina de pecho en una anemia severa. 
Transporte de gases en sangre 
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9 
3. Desviación a la derecha de la curva de 
disociación de la hemoglobina. La mayor 
extracción fraccional de O2 aumenta la 
concentración de hemoglobina reducida en la 
sangre venosa, lo cual estimula la síntesis de 
2,3 –DPG. Esto causa un aumento de P50, lo 
cual facilita la liberación de O2 en los tejidos. 
 
METAHEMOGLOBINEMIA 
La metahemoglobina es hemoglobina en la cual 
el hierro del hemo se encuentra en estado férrico 
(Fe
3+
). La metahemoglobina tiene un color pardo 
y carece de capacidad de transportar oxígeno. 
Normalmente, la metahemoglobina es menos de 2 
% de la hemoglobina total. Una enzima del 
eritrocito, la metahemoglobina reductasa 
(diaforasa I) es la encargada de restaurar el hierro 
al estado ferroso (Fe
2+
). La deficiencia congénita 
de esta enzima, o de glucosa 6-fosfato 
dehidrogenasa, es causa genética de 
exceso de metahemoglobina (Fig. 
12). Diversos tóxicos ambientales, 
como clorobenceno y nitratos, 
también causan aumento de la 
metahemoglobinemia. 
 
HEMOGLOBINOPATÍAS 
Diversos defectos congénitos en las 
cadenas de la hemoglobina causan 
enfermedades genéticas que 
producen defectos en el transporte 
de oxígeno y anemia hemolítica. 
Las hemoglobinopatías afectan a 5 
% de la población mundial, según 
la Organización Mundial de la 
Salud. Existen cientos de defectos 
posibles, pero los dos más 
frecuentes causan la anemia 
drepanocítica (sickle cell anemia) 
y la talasemia. 
En la anemia drepanocítica la 
hemoglobina, llamada S, posee cadenas  
anormales. La hemoglobina S posee afinidad 
excesiva por el oxígeno, por lo que se reduce 
la liberación de O2 en los tejidos. Los 
eritrocitos adoptan forma de hoz (por eso 
también se llama anemia de células 
falciformes). Los afectados son 
generalmente heterocigotas para el gen de la 
globina , ya que la homocigosis es letal. 
La talasemia es una anemia severa, 
común en la cuenca del Mediterráneo. Es 
una enfermedad autosómica recesiva, que 
puede afectar tanto las cadenas  como las . 
La hemoglobina anormal tiende a precipitar 
cuando la pO2 es baja y se produce hemólisis. 
 
INTOXICACIÓN CON MONÓXIDO DE 
CARBONO 
El monóxido de carbono (CO), producto de la 
combustión incompleta de materia orgánica, es 
un gas incoloro, inodoro e insípido que con 
frecuencia causa intoxicación. El CO es tóxico 
principalmente porque se une al grupo hemo de la 
hemoglobina con una afinidad 200 a 250 veces 
mayor que el O2 y dificulta el transporte del 
mismo. Además puede afectar otras 
hemoproteínas con grupos hemo, como 
mioglobina y citocromos. 
 La intoxicación es más rápida y grave 
cuanto mayor es la concentración de CO 
inhalada. Por ejemplo, la inhalación de 0.02 % 
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demora 2 a 3 h en causar síntomas (cefalea, 
mareo) mientras que la inhalación de 0.2 % es 
letal en 2 a 3 h. 
 Una intoxicación con CO que anule la 
capacidad de transporte de cierta fracción de 
moléculas de hemoglobina es mucho más grave 
que una anemia en la que la concentración de 
hemoglobina capaz de transportar O2 fuera 
similar. Esto se debe a que cuando un grupo 
hemo de una molécula de hemoglobina está unida 
al CO, la afinidad de los restantes grupos por el 
O2 aumenta por efecto cooperativo, de modo que 
se reduce la liberación de O2 en los tejidos. En la 
Fig. 13 se compara la situación normal (15 g/dL 
de hemoglobina), una anemia severa (6 g/dL) y 
una intoxicación con CO en la cual queda 6 g/dL 
de hemoglobina no unida al CO. Si bien en estas 
dos últimas condiciones la capacidad de 
transporte de O2 es similar (8.16 mL/dL), la P50 
de la sangre anémica está algo desplazada hacia 
la derecha, mientras que en la sangre con 
carboxihemoglobina está drásticamente 
desplazada hacia la izquierda. 
 Las personas intoxicadas con CO no 
presentan cianosis a pesar de padecer intensa 
hipoxia tisular debida al bajo aporte de oxígeno. 
La falta de cianosis se debe a dos razones. La 
primera es la misma que la del paciente anémico: 
no hay suficiente concentración total de 
hemoglobina para que se alcance el umbral de 
cianosis. En el ejemplo de la Fig. 13 la saturación 
en el lecho capilar debería ser de apenas 17 % 
para que hubiera 5 g/dL de hemoglobina 
reducida, hecho claramente imposible. La 
segunda razón es que la carboxihemoglobina 
tiene color rojo brillante. 
 El tratamiento de un intoxicado con CO 
incluye alejarlo de la fuente del tóxico y 
administrarle O2 puro (si es posible en una 
cámara hiperbárica) para favorecer el 
desplazamiento del CO ligado a la hemoglobina y 
para proporcionar mayor concentración de 
oxígeno disuelto a los tejidos. 
 
OXIMETRÍA DE PULSO 
La determinación exacta de la PO2 arterial se 
realiza mediante la obtención de sangre arterial 
(mediante punción) y es el método de referencia. 
No obstante, para el monitoreo continuo de la 
saturación se emplea desde hace décadas la 
oximetría de pulso. Este método no es invasivo, 
no incomoda al paciente y carece de efectos 
adversos. 
 La oximetría de pulso se basa en la 
absorción de la radiación electromagnética 
emitida por un diodo en dos frecuencias 
diferentes, que corresponden a los picos de 
máxima absorción de la oxihemoglobina y de la 
hemoglobina reducida. El error con respecto a la 
determinación directa es < 2 %. El elemento 
sensor se puede colocar en un dedo de la mano 
(Fig. 14), un dedo del pie, o el lóbulo de la oreja. 
 La oximetría de pulso es más precisa 
cuando la saturación es mayor o igual que 88 %. 
Considerando que generalmente se desea 
mantener la saturación en al menos 90 %, la 
imprecisión con saturaciones bajas no suele ser 
problemática. 
Algunos factores de error en la 
determinación de la saturación mediante 
oximetría de pulso son la presencia de esmalte 
de uñas, la pigmentación oscura de la piel y la 
existencia de concentraciones significativas de 
metahemoglobina o carboxihemoglobina. Una 
mala perfusión periférica también introduce error, 
pero los oxímetros modernos tienen un detector 
de intensidad de señal que evita una 
interpretación incorrecta. 
 
 
 
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Dr. Fernando D. Saravi 
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Resumen 
 
Un adulto consume 24 moles de O2 y produce 20 
moles de CO2. La cantidad presente en 
disolución es sólo una fracción del total presente 
en la sangre (~ 1.5 % del O2 y 10 % del CO2). El 
resto viaja en combinación química reversible, 
en equilibrio con la fracción disuelta. 
El 98 % del O2 está combinado químicamente 
con la hemoglobina (Hb) presente en los 
eritrocitos en una concentración de aprox. 320 
g/L. La Hb del adulto normal tiene de 64.5 kDa 
con dos pares de cadenas peptídicas (2 y 2 ), 
cada una de las cuales posee un hemo. Cada 
grupo hemo posee un ion Fe
2+
. El grupo hemo es 
capaz de ligar O2 en forma reversible. 
Cada g de Hb puede ligar 1.36 mL O2. El 
producto de la concentración de Hb por esta 
constante se llama capacidad de transporte. El 
contenido de O2 de la sangre es la suma del O2 
combinado con Hb y el O2 disuelto. La relación 
porcentual entre el O2 combinado y la capacidades la saturación de la Hb. 
La relación entre PO2 y saturación adopta 
una forma sigmoidea, en “S” itálica, debido a 
interacciones entre los cuatro grupos hemo. 
Normalmente la saturación es 90 % con PO2 de 
60 mmHg, y sólo aumenta a 98.5 % con PO2 de 
100 mmHg. La PO2 de la sangre venosa 
mezclada (en reposo) es de 40 mmHg y su 
saturación de 75 %. Se llama P50 a la PO2 que 
satura la Hb en 50 %. En sangre arterial P50 = 
26 mmHg. Una mayor P50 significa una 
reducción de la afinidad de la Hb por el O2 , y 
una disminución de P50 indica un aumento de 
afinidad. 
La Hb liga CO2 e hidrogeniones en partes de 
la globina. Hay 4 grupos amino no ionizados que 
pueden combinarse con CO2, formando 
carbamatos. Hay grupos imidazol de histidina 
que pueden ligar H
+
. La afinidad de la Hb por el 
CO2 y los H
+
 cambia según el estado de 
oxigenación de la molécula. 
A su vez, un aumento de [H
+
] como de PCO2 
reducen la afinidad de la Hb por el O2. Esto 
desvía la curva de disociación a la derecha (↑ 
P50), fenómeno denominado efecto Bohr. El 2,3 
difosfoglicerato es un compuesto intermedio de la 
glicólisis que también ↑ P50. El aumento de la 
temperatura tiene un efecto similar. 
El CO2 es transportado en la sangre en tres 
formas: 1) como CO2 en disolución física (~ 10 
%); 2) como bicarbonato (HCO3
-
, 80 %) y 3) 
formando compuestos carbamínicos con la Hb 
(10 %). El 95 % del CO2 incorporado en los 
tejidos ingresa a los eritrocitos. El resto 
permanece en el plasma en disolución física. 
La mayor parte del CO2 que ingresa al 
eritrocito forma HCO3
- 
y H
+
, reacción catalizada 
por la enzima anhidrasa carbónica. El HCO3
-
 
abandona el eritrocito en intercambio 
electroneutro con Cl
-
, mediado por capnoforina 
ó banda 3 (efecto Hamburger). 
Normalmente el pH venoso es sólo 0.02 
unidades menor que el arterial. Esto se debe a 
las propiedades amortiguadoras de la Hb, que 
liga la mayor parte de los H
+
 provenientes de la 
formación de bicarbonato porque, al 
desoxigenarse, aumenta su afinidad por los H
+
. 
 En los capilares pulmonares, las 
reacciones descritas para los capilares tisulares 
esencialmente se invierten. Al descender la PCO2 
por difusión del gas disuelto hacia los alvéolos, 
ingresa HCO3
- 
al eritrocito y se forma CO2. La 
PO2 se eleva, por transferencia de O2 desde el 
alvéolo, y al combinarse con la Hb facilita la 
disociación de la carbaminoHb y la liberación de 
H
+
. Por tanto, en los pulmones la incorporación 
de O2 facilita la liberación de CO2 (efecto 
Haldane). Al descender la concentración de 
HCO3
-
 en el eritrocito, ingresa HCO3
-
 
plasmático. 
El CO2 disuelto depende exclusivamente 
de la PCO2. En cambio, la cantidad de presente 
como HCO3
-
 y carbamatos (90 % del total) para 
una PCO2 dada depende también de la PO2. A 
igual PCO2, la sangre desoxigenada contiene 
más CO2 que la sangre oxigenada. En el rango 
fisiológico de PCO2 la relación entre ésta y el 
contenido de PCO2 es prácticamente lineal.