MACHETE3CAMPUS2020_Energía y Metabolismo_ (1)

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ENERGÍA Y METABOLISMO CELULAR 
 
Conceptos relacionados con la energía 
 
✔ Energía: es la capacidad de realizar un trabajo, es decir la capacidad de 
cambiar el estado o el movimiento de la materia. 
 
✔ Primera ley de la termodinámica o ley de la conservación de la 
energía: la energía no se crea ni se destruye, sino que se transforma de un tipo 
de energía en otro 
 
✔ Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar 
un trabajo. El calor es un tipo de energía no aprovechable por los seres vivos, 
es decir, energía no útil. 
 
✔ Proceso espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético 
al inicio es mayor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha 
liberado energía al medio (proceso exergónico) 
 
✔ Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido 
energético inicial es menor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso 
se ha entregado energía al sistema (proceso endergónico) 
 
✔ Entropía: es una forma de cuantificar el desorden de un sistema. A 
mayor entropía, mayor desorden. 
 
✔ Segunda ley de la termodinámica: En toda transformación energética 
parte de la energía inicial se transforma en calor. Por eso la Segunda Ley dice 
 
 
 
 
 
 
 
que el universo tiende al desorden o que la entropía del universo siempre está 
en aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en no 
útil (calor). 
 
Metabolismo 
 
Conjunto de reacciones químicas que ocurren en los seres vivos con el objetivo 
del aprovechamiento de la materia y la energía. 
Las reacciones se clasifican, desde el punto de vista metabólico, en: 
✔ anabólicas (reacciones de síntesis o construcción, con formación de 
enlaces covalentes) 
✔ catabólicas (reacciones de degradación, con ruptura de enlaces 
covalentes) 
Las reacciones se clasifican desde el punto de vista energético en: 
✔ endergónicas (necesitan energía para formar enlaces covalentes) 
✔ exergónicas (liberan energía que estaba contenida en enlaces 
covalentes) 
Como las reacciones anabólicas consisten en la síntesis con formación de 
enlaces covalentes, necesitarán para ello el aporte de energía, son 
endergónicas. Las reacciones catabólicas hay degradación y como 
consecuencia se rompen enlaces covalentes liberándose así la energía 
contenida en dichos enlaces, son entonces exergónicas. 
Entonces podemos concluir que las reacciones anabólicas son endergónicas 
y las catabólicas son exergónicas. Están acopladas por un intermediario 
energético: el ATP 
Las reacciones anabólicas-endergónicas (que requieren del aporte de energía 
para formar nuevos enlaces) siempre se acoplan con la ruptura de ATP (de la 
que se obtiene la energía que dichas reacciones necesitan) y las reacciones 
catabólicas-exergónicas (que liberan energía a partir de la ruptura de enlaces 
 
 
 
 
 
 
 
covalentes) se acoplan con la síntesis de ATP (estos ATP se forman a partir de 
la energía liberada por dichas reacciones). 
 
 
 
Imagen 
La siguiente imagen expresa la relación que existe entre el ATP y los procesos 
anabólicos y catabólicos. A la izquierda, se grafica la estructura abreviada del 
ATP, el cual está formado por un azúcar de cinco carbonos, es decir una ribosa 
de tipo pentosa representada por un pentágono; una base nitrogenada 
representada por un rectángulo y tres grupos fosfato representados por tres 
círculos unidos entre sí. Cabe destacar que, frecuentemente los enlaces entre 
los fosfatos se grafican con un línea ondulada para destacar que son enlaces 
de alta energía, son enlaces débiles que se rompen con cierta facilidad. A la 
derecha de la figura, se grafica la estructura de la molécula de ADP más un 
fósforo inorgánico, es decir que la molécula de ATP original liberó un fósforo y 
se transformó en adenosin di fostato. Entre el ATP y el ADP, aparece el 
concepto de energía y, además existe una doble flecha entre ambos 
nucleótidos. 
El sentido de esta imagen, es explicar que el ATP es el compuesto químico que 
actúa como intermediario energético entre las reacciones anabólicas y las 
reacciones catabólicas es decir, que cuando una reacción anabólica requiere 
de energía, el ATP se degrada y se transforma en ADP. En cambio, cuando en 
una reacciòn catabólica se libera energía, el ADP se fosforila y sintetiza a ATP. 
Es decir, que las reacciones catabólicas están acopladas con las síntesis del 
ATP y las reacciones anabólicas están acopladas a la degradación del ATP. 
Este proceso recibe el nombre de acoplamiento energético. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 1. 
Representación del proceso de acoplamiento energético 
 
Importante: el ATP es el intermediario que transporta la energía liberada por la 
ruptura de uniones químicas en las reacciones catabólicas. La lleva a las 
reacciones anabólicas, que la requieren para la formación de nuevos enlaces 
químicos. 
Enzimas 
Son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas disminuyendo 
la energía de activación. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Reacción química: proceso por el 
cual una o más sustancias (sustratos 
o reactivos) se transforman o 
combinan para dar como resultado 
otras sustancias (productos) 
Energía de activación: energía 
mínima necesaria para que una 
reacción química comience. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Imagen 
Para interpretar mejor el gráfico, en primer lugar, deben tener en cuenta que el 
mecanismo de acción de las enzimas se basa en la reducción de la energía de 
activación requerida para modificar los enlaces de las moléculas reaccionantes. 
La siguiente imagen, consiste en dos ejes de coordenadas en los que la 
variable del eje horizontal o eje X, es la energía y el eje vertical o eje Y, refiere 
al transcurso de la reacción.Este gráfico compara dos reacciones químicas. La 
curva de arriba representa una reacción no catalizada por enzimas. La curva de 
abajo representa la misma reacción en presencia de enzimas. La energía de 
activación de la curva de abajo, es mucho menor que la de arriba, por lo cual la 
reacción ocurre mucho más rápidamente. O sea que, las enzimas disminuyen 
la energía de activación de los 
reactivos facilitando la modificación 
de sus enlaces químicos y el 
desarrollo de la reacción. 
La mayoría de las enzimas son 
proteicas. Hay algunas pocas que 
son ARN catalíticos (ribozimas). 
 
 
 
Figura 2. Representación de la actividad enzimática a través de la cual se grafica una 
reacción catalizada por enzima y otra reacción sin catalizar 
Características de las enzimas 
✔ son específicas 
✔ son eficientes en pequeñas cantidades 
✔ no se alteran en el curso de la reacción 
✔ no alteran el equilibrio de la reacción 
 
 
 
 
 
 
 
 
Mecanismo de acción enzimática 
Imagen 
La siguiente imagen, se refiere al mecanismo de acción enzimática explicado a 
través de una secuencia. Como se dijo anteriormente, las enzimas disminuyen 
la energía de activación de los reactivos facilitando la modificación de sus 
enlaces químicos y el desarrollo de la reacción. 
 
Figura 3. Secuencia del mecanismo de acción enzimática en la cual se grafica la 
enzima, los sustratos, el complejo enzima-sustrato, finalmente la enzima y los 
productos de la reacción 
 
En la figura, aparece una estructura con dos concavidades que representa la 
enzima y luego otras dos partes que representan a los sustratos cuya forma es 
complementaria a la de la enzima. Esto se logra ya que la enzima “reconoce” al 
o a los reactivo/s como su sustrato, se une a él o a ellos en forma específica a 
través del sitio activo formando un complejo denominado complejo enzima-
sustrato. En dicha imagen aparece la enzima y los sustratos adheridos a ella. 
Así, se facilita el choque efectivo entre moléculas reaccionantes y se forma el 
producto. La enzima ya no reconoce al reactivo transformado y lo libera, 
quedando lista para catalizar una nuevatransformación. Es el tercer paso de 
esta secuencia en el que la enzima vuelve a aparecer suelta por un lado y los 
productos por otro. Ahora la imagen en un tercer paso, 
 
 
 
 
 
 
 
La teoría supone que el enzima E se combina en primer lugar con el sustrato S 
para formar el complejo enzima - sustrato ES; a continuación este último se 
separa en una segunda etapa, para formar enzima libre y los productos de la 
reacción. 
Imagen La siguiente imagen, se refiere a la relación de la velocidad 
máxima de una reacción química en función de la concentración de sustrato. 
Hay varios factores que pueden afectar o modificar la velocidad de las 
reacciones catalizadas por enzimas, y uno de ellos es la concentración de 
sustrato disponible. Si midiéramos la cantidad de moléculas de producto 
formadas por unidad de tiempo (es decir la velocidad de la reacción) y también 
la cantidad de moléculas de sustrato que se transforman en producto en cierto 
tiempo, podríamos representarlo en un gráfico como el siguiente (en el eje X se 
representa la cantidad de sustrato y en el eje Y la velocidad de la reacción). 
Usando una determinada concentración de enzimas se observa que en la 
primera parte de la curva, a mayor concentración de sustrato, mayor velocidad. 
Luego, la velocidad permanece constante, se alcanza la velocidad máxima 
(Vmáx). Esto se explica porque a altas concentraciones de sustrato el factor 
limitante no es el sustrato sino la cantidad de enzimas ya que todos los sitios 
activos están ocupados. 
Esta velocidad máxima se la conoce también como el punto de saturación 
enzimática. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 4. Representación gráfica de la relación de la velocidad máxima de una 
reacción química, en función de la concentración de sustrato 
 
 
 
 
 
 
 
 
Importante: Las enzimas actúan mejor cuando se encuentran en un entorno de 
condiciones bien definidas, llamadas condiciones óptimas, como ser una 
temperatura apropiada, determinado pH (grado de acidez de una solución 
acuosa), una cierta concentración de sales, etc. 
Cualquier variación de esas condiciones afecta la actividad enzimática. 
Por ejemplo, las enzimas presentes en nuestra saliva, trabajan a un pH casi 
neutro catalizando la degradación de ciertas moléculas del alimento. Cuando el 
bolo alimenticio llega al estómago, el pH es muy ácido y esas enzimas ya no 
tendrán actividad allí. En el estómago, actuarán otras enzimas cuyo pH óptimo 
es ácido. 
Un que puede modificar la acción enzimática es el pH. La mayoría de las 
enzimas poseen un pH característico al cual su actividad es máxima; por 
encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye. Por ejemplo, la tripsina 
es una enzima pancreática que cataliza la ruptura de proteínas y su pH óptimo 
es de 8,5. La pepsina, en cambio, es una enzima digestiva del estómago que 
también cataliza la ruptura de enlaces peptídicos, pero su actividad es óptima a 
pH ácido, 2. El pH óptimo de una enzima no es necesariamente el pH de su 
entorno intracelular. Esto sugiere que la relación pH-actividad normal puede 
constituir un factor de control intracelular de su actividad, ya que si la enzima 
abandona el compartimiento en el que ejerce su acción habitual, el cambio de 
pH impedirá que tenga actividad en otro sitio. 
Otro factor que puede modificar la acción enzimática es el efecto de la efecto 
temperatura. Normalmente las enzimas se desactivan a altas temperaturas y 
tienen muy poca o nula actividad cuando las temperaturas son muy bajas. 
Las velocidades de casi todas las reacciones catalizadas ezimáticamente 
tienden a incrementarse cuando se eleva la temperatura, pero dentro de ciertos 
límites, ya que por encima de los 50 o 60 grados centígrados la actividad se 
pierde. Sin embargo, ciertas bacterias pueden sobrevivir en aguas de los 
manantiales térmicos que se encuentran a casi 100 grados centígrados. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Inhibición enzimática 
 
Los inhibidores son moléculas que, cuando se unen a las enzimas disminuyen 
su actividad. Los hay reversibles e irreversibles. Dentro de los reversibles, 
encontramos los inhibidores competitivos que es el inhibidor que se une al sitio 
activo y los no competitivos, que es el inhibidor que se une en un sitio diferente 
al sitio activo. 
 
Imagen 
 La siguiente imagen trata de la inhibición competitiva en la 
que el sustrato e inhibidor “compiten” por el sitio activo de la enzima. Existen 
dos situaciones que explican este concepto. En el gráfico de la izquierda 
aparece la enzima con el sustrato. En el de la derecha, aparece la enzima con 
el inhibidor competitivo que está ocupando el lugar del sustrato. El inhibidor 
competitivo sólo ocupa el sitio activo por un tiempo, de manera que la enzima 
no sufre daños permanentes. La interacción normal entre enzima y sustrato y la 
acción inhibitoria causada por la unión de un falso sustrato “impostor” al sitio 
activo ya que como muestra la figura, moléculas de estructura muy semejante a 
la del sustrato normal de una enzima, se acoplan al sitio activo y se combinan 
con la enzima; sin embargo, el parecido no es suficientemente como para 
sustituir por completo al sustrato en la reacción química, de manera que la 
enzima no puede catalizar su transformación a productos de reacción. 
. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 5. Representación del proceso de inhibición enzimática competitiva 
En otros casos, el inhibidor se fija a la enzima en un sitio que no es el activo tal 
como muestra la figura a continuación. Esos inhibidores cancelan la actividad 
de la enzima al modificar la conformación de ésta. Este tipo de inhibición se 
conoce como inhibición no competitiva. 
Los inhibidores irreversibles se combinan con un grupo funcional de la enzima 
y de esa manera la desactivan permanentemente o incluso llegan a destruirla. 
Muchos venenos, insectidas y antibióticos son inhibidores irreversibles. 
 
Figura 6. Representación del proceso de inhibición enzimática acompetitiva 
 
Regulación de la actividad enzimática 
 
Puede darse a tres niveles 
✔ regulación de la síntesis de enzimas 
✔ regulación de la degradación de enzimas 
✔ regulación de la actividad catalítica 
 
Regulación de la actividad catalítica 
 
 
 
 
 
 
 
 
a) Complejos multienzimáticos: Las enzimas actúan, normalmente, de modo 
secuencial, catalizando reacciones consecutivas conectadas por intermediarios 
comunes, de modo que el producto de la primer enzima es el sustrato del 
siguiente, y así sucesivamente. Los sistemas enzimáticos pueden comprender 
desde dos hasta veinte o más enzimas actuando en una secuencia y se 
denominan sistemas multienzimáticos: conjunto de enzimas que participan de 
una misma vía metabólica. El producto final inhibe a la primera enzima tal como 
se indica en el esquema que se presenta a continuación. 
 
 
 
 
Figura 7. Representación del complejo multienzimático en el cual las enzimas actúan 
secuencialmente catalizando reacciones sucesivas 
 
b) Efectos alostéricos: las enzimas alostéricas se diferencian de las demás 
enzimas porque pueden sufrir cambios conformacionales en respuesta a la 
unión de moduladores o ligandos. Los moduladores positivos cambian la forma 
de la enzima de manera que mejora la unión enzima/sustrato. Los moduladores 
negativos tienen el efecto contrario. Las enzimas alostéricas poseen, además 
del sitio activo, el otro sitio al que se enlaza de modo reversible el ligando o 
modulador tal como está expresado en la figura. En general, el centro 
alostérico es tan específico para la unión del modulador, como el sitio activo lo 
es para la unión del sustrato. 
 
 
 B 
 
C 
 
A 
 
D 
 
 
Enz 1 
 
Enz 2 
 
Enz 3 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Figura 8. Representación del proceso de regulación enzimática a través de las 
enzimas alostéricas.c) Modificación covalente: hay enzimas que se activan o inactivan si se les 
une covalentemente cierto grupo químico. Hay otras que se activan cuando se 
les elimina una cierta porción de aminoácidos. 
 
d) Compartimentalización: separación de las distintas enzimas metabólicas 
en compartimientos separados (en eucariontes exclusivamente) 
 
e) Isoenzimas: distintas formas estructurales de una misma enzima, cada una 
adaptada a un determinado tipo de tejido.