MACHETE 3

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Machete 3: Unidad 2, capítulo 1 
 
 
CONCEPTOS RELACIONADOS CON LA ENERGÍA 
 
 Energía: es la capacidad de realizar un trabajo, es decir la capacidad de 
cambiar el estado o el movimiento de la materia. 
 
 Primera ley de la termodinámica o ley de la conservación de la energía: la 
energía no se crea ni se destruye, sino que se transforma de un tipo de energía 
en otro 
 
 Energía útil y energía no útil: la energía útil es la que permite realizar un 
trabajo. El calor es un tipo de energía no aprovechable por los seres vivos, es 
decir, energía no útil. 
 
 Proceso espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético al 
inicio es mayor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha 
liberado energía al medio (proceso exergónico) 
 
 Proceso no espontáneo: es un proceso en el cual el contenido energético 
inicial es menor que en el estado final. Por lo tanto en dicho proceso se ha 
entregado energía al sistema (proceso endergónico) 
 
 Entropía: es una forma de cuantificar el desorden de un sistema. A mayor 
entropía, mayor desorden. 
 
 Segunda ley de la termodinámica: En toda transformación energética parte 
de la energía inicial se transforma en calor. Por eso la Segunda Ley dice que el 
universo tiende al desorden o que la entropía del universo siempre está en 
aumento, porque la energía útil (que permite el orden) se transforma en no útil 
(calor). 
 
 
ATP ADP+Pi 
+ 
ENERGIA 
ENERGIA 
Para utilizar en procesos anabólicos 
Que proviene de procesos 
catabólicos 
METABOLISMO 
 
Conjunto de reacciones químicas que ocurren en los seres vivos con el objetivo del 
aprovechamiento de la materia y la energía. 
Las reacciones se clasifican, desde el punto de vista metabólico, en: 
 anabólicas (reacciones de síntesis o construcción, con 
formación de enlaces covalentes) 
 catabólicas (reacciones de degradación, con ruptura de enlaces 
covalentes) 
Las reacciones se clasifican desde el punto de vista energético en: 
 endergónicas (necesitan energía para formar enlaces 
covalentes) 
 exergónicas (liberan energía que estaba contenida en enlaces 
covalentes) 
Como las reacciones anabólicas consisten en la síntesis con formación de enlaces 
covalentes, necesitarán para ello el aporte de energía, son endergónicas. Las 
reacciones catabólicas hay degradación y como consecuencia se rompen enlaces 
covalentes liberándose así la energía contenida en dichos enlaces, son entonces 
exergónicas. 
Entonces podemos concluir que las reacciones anabólicas son endergónicas y las 
catabólicas son exergónicas. Están acopladas por un intermediario energético: el 
ATP 
Las reacciones anabólicas-endergónicas (que requieren del aporte de energía para 
formar nuevos enlaces) siempre se acoplan con la ruptura de ATP (de la que se 
obtiene la energía que dichas reacciones necesitan) y las reacciones catabólicas-
exergónicas (que liberan energía a partir de la ruptura de enlaces covalentes) se 
acoplan con la síntesis de ATP (estos ATP se forman a partir de la energía liberada 
por dichas reacciones). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ENZIMAS 
 
Son catalizadores biológicos, aceleran las reacciones químicas disminuyendo la 
energía de activación. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
La mayoría de las enzimas son proteicas. Hay algunas pocas que son ARN catalíticos 
(ribozimas). 
 
Características de las enzimas: 
 son específicas 
 son eficientes en pequeñas cantidades 
 no se alteran en el curso de la reacción 
 no alteran el equilibrio de la reacción 
 
 
Se clasifican en: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Reacción química: proceso por el 
cual una o más sustancias (sustratos 
o reactivos) se transforman o 
combinan para dar como resultado 
otras sustancias (productos) 
Energía de activación: energía 
mínima necesaria para que una 
reacción química comience. 
 
 
Mecanismo de acción enzimática: 
 
La enzima reconoce al sustrato específico debido al sitio activo. 
 
 
 
 
 
 
 
 
Enzima + sustrato complejo enzima/sustrato producto + enzima 
 
 
Hay dos modelos que intentan explicar como es la relación enzima/sustrato al 
momento de formarse el complejo enzima/sustrato: ajuste inducido y llave cerradura. 
 
 
 
- 
 
 
 
 
 
 
Hay varios factores que pueden afectar o modificar la velocidad de reacciones 
catalizadas por enzimas, y uno de ellos es la concentración se sustrato disponible. Si 
midiéramos la cantidad de moléculas de producto formadas por unidad de tiempo (es 
decir la velocidad de la reacción) y también la cantidad de moléculas de sustrato que 
se transforman en producto en cierto tiempo, podríamos representarlo en un gráfico 
como el siguiente (en el eje X se representa la cantidad de sustrato y en el eje Y la 
velocidad de la reacción): 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Inhibición enzimática: 
 
Los inhibidores son moléculas que cuando se unen a las enzimas disminuyen su 
actividad. Los hay reversibles e irreversibles. Dentro dentro de los reversibles 
encontramos los inhibidores competitivos (el inhibidor se une al sitio activo) y no 
competitivos (el inhibidor se une en un sitio diferente al sitio activo). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Usando una determinada concentración de enzimas 
se observa que en la primera parte de la curva, a 
mayor concentración de sustrato, mayor velocidad. 
Luego la velocidad permanece constante, se 
alcanza la velocidad máxima (Vmáx). Esto se 
explica porque a altas concentraciones de sustrato 
el factor limitante no es el sustrato sino la cantidad 
de enzimas ya que todos los sitios activos están 
ocupados. Esta velocidad máxima se la conoce 
también como el punto de saturación enzimática. 
Esta velocidad máxima sólo podría superarse si se 
aumenta la cantidad de enzimas. 
 
Inhibidor competitivo Inhibidor no competitivo 
 
 
B C A D 
Enz 1 Enz 2 Enz 3 
Regulación de la actividad enzimática: 
 
Puede darse a tres niveles 
 regulación de la síntesis de enzimas 
 regulación de la degradación de enzimas 
 regulación de la actividad catalítica 
 
Regulación de la actividad catalítica: hay distintos casos: 
 
a) Sistemas multienzimáticos: conjunto de enzimas que participan de una 
 misma vía metabólica. El producto final inhibe a la primera enzima. 
 
 
 
 
 
 
b) Efectos alostéricos: las enzimas alostéricas se diferencian de las demás enzimas 
porque pueden sufrir cambios conformacionales en respuesta 
a la unión de moduladores o ligandos. Los moduladores positivos cambian la forma de 
la enzima de manera que mejora la unión enzima/sustrato. Los moduladores negativos 
tienen el efecto contrario. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
c) Modificación covalente: hay enzimas que se activan o inactivan si se les 
une covalentemente cierto grupo químico. Hay otras que se activan cuando se les 
elimina una cierta porción de aminoácidos. 
 
d) Compartimentalización: separación de las distintas enzimas metabólicas 
en compartimientos separados (en eucariontes exclusivamente) 
 
e) Isoenzimas: distintas formas estructurales de una misma enzima, cada una 
adaptada a un determinado tipo de tejido.