Biologia la Vida en La Tierra-comprimido-141

Vista previa del material en texto

bajo
alto
contenido
energético
de las 
moléculas
avance de la reacción
energía de activación 
con catalizador
energía de 
activación sin 
catalizador
reactivos
productos
FIGURA 6-14 Catalizadores como enzimas que disminuyen la
energía de activación
Una energía de activación alta (curva negra) significa que las molé-
culas de los reactivos deben chocar con gran fuerza para reaccio-
nar. Los catalizadores reducen la energía de activación de una
reacción (curva roja), de manera que una proporción mucho más
alta de las moléculas se mueve con la rapidez necesaria para reac-
cionar al chocar. Por lo tanto, la reacción se lleva a cabo con mucha
mayor rapidez. Las enzimas son catalizadores proteicos para reac-
ciones biológicas. PREGUNTA: ¿Los catalizadores pueden hacer
que una reacción no espontánea ocurra espontáneamente?
son esenciales para los seres humanos porque el cuerpo las
utiliza para sintetizar coenzimas.
Las enzimas, que pueden catalizar varios millones de reac-
ciones por segundo, utilizan sus estructuras químicas precisas
para orientar, distorsionar y reconfigurar otras moléculas, mien-
tras ellas mismas permanecen inalteradas.Además de las carac-
terísticas de catalizadores recién descritas, las enzimas tienen
dos atributos adicionales que las diferencian de los catalizado-
res no biológicos:
• Las enzimas suelen ser muy específicas y catalizan, cuando
mucho, unos cuantos tipos de reacciones químicas. Casi
siempre, una enzima cataliza un solo tipo de reacción, en la
que intervienen moléculas específicas, pero que no afecta a
otras moléculas similares.
• En muchos casos, la actividad enzimática está regulada (es
decir, se intensifica o se suprime) por retroalimentación
negativa que controla la rapidez a la que las enzimas sinte-
tizan o descomponen moléculas biológicas.
La estructura de las enzimas les permite 
catalizar reacciones específicas
La función enzimática está íntimamente relacionada con la
estructura de la enzima. Cada enzima tiene una “bolsa”, lla-
mada sitio activo, donde pueden entrar una o más moléculas
de los reactivos, llamadas sustratos. Como seguramente recor-
darás del capítulo 3, las proteínas tienen formas tridimensio-
nales complejas. Su estructura primaria está determinada por
el orden preciso en el que los aminoácidos están unidos entre
sí. Luego, la cadena de aminoácidos se pliega sobre sí misma
en una configuración (a menudo como una hélice o una hoja
plegada) llamada estructura secundaria. Así, la proteína
adquiere las vueltas y dobleces adicionales de una estructura
terciaria. En las proteínas con función de enzimas, el orden de
los aminoácidos y la forma precisa en la que están doblados
crea una forma distintiva y una distribución de las cargas eléc-
tricas que son complementarias al sustrato sobre el que actúa
la enzima. Algunas enzimas adquieren una estructura proteica
cuaternaria, uniendo las cadenas de aminoácidos para crear la
forma y el arreglo de cargas necesarios dentro del sitio activo.
Como la enzima y su sustrato deben embonar adecuada-
mente, sólo ciertas moléculas pueden entrar en el sitio activo.
Tomemos la enzima amilasa como ejemplo. Ésta descompone
las moléculas de almidón mediante hidrólisis; pero deja intactas
las moléculas de celulosa, aunque ambas sustancias consisten
en cadenas de glucosa. En la celulosa, un patrón diferente de
enlace entre las moléculas de glucosa evita que éstas se aco-
plen en el sitio activo de la enzima. Si masticas una galleta
salada el tiempo suficiente, notarás un sabor dulce provocado
por la liberación de moléculas de azúcar del almidón en la
galleta gracias a la amilasa de tu saliva. La pepsina, una enzi-
ma presente en el estómago, selecciona las proteínas y las ataca
desde muchos puntos a lo largo de sus cadenas de aminoáci-
dos. Otras proteínas digestivas (por ejemplo, la tripsina) rompe-
rán sólo los enlaces entre aminoácidos específicos. El aparato
digestivo produce varias enzimas diferentes que trabajan en
conjunto para descomponer por completo las proteínas de la
dieta en sus aminoácidos individuales.
¿Cómo catalizan las enzimas una reacción? Primero, tanto
la forma como la carga del sitio activo obligan a los sustratos
a entrar en la enzima con una orientación específica (FIGURA
6-15, paso r). Segundo, cuando los sustratos entran en el sitio
activo, tanto el sustrato como el sitio activo cambian de forma
(paso s). Ciertos aminoácidos dentro del sitio activo de la
enzima pueden unirse temporalmente a átomos de los sustra-
tos, o interacciones eléctricas entre los aminoácidos del sitio
activo y los sustratos pueden distorsionar los enlaces químicos
 Los sustratos, ya unidos, 
 salen de la enzima, la cual 
 está lista para un nuevo 
 conjunto de sustratos.
 Los sustratos y el sitio 
 activo cambian de forma, 
 promoviendo la reacción 
 entre los sustratos.
sustratos
sitio
activo
de la enzima
enzima
 Los sustratos 
 entran en el sitio activo 
 con una orientación 
 específica.
1
3 2
FIGURA 6-15 Ciclo de las interacciones enzima-sustrato
Mientras observas esta figura, imagínate también el tipo contrario
de reacción, donde una enzima enlace una sola molécula y haga
que ésta se divida en dos moléculas más pequeñas. PREGUNTA:
¿Cómo cambiarías las condiciones de la reacción si quisieras incre-
mentar la rapidez a la que una reacción catalizada por enzimas
elabora su producto?