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En el organismo, por su abundancia relativa y por su localiza-
ción, los coloides que fundamentalmente dan lugar a este efec-
to son las proteínas, en cuya estructura aparecen grupos car-
gados debido a su composición aminoacídica.
El efecto tiene importancia fisiológica en los casos en los
que se dan las condiciones para su existencia. Éste es el caso,
por ejemplo, del eritrocito. La concentración de iones cloruro
en el interior del mismo es menor que en el plasma: aproxi-
madamente, [Cl–] erit.= 0.7 · [Cl–] plasma. Esto sucede debido
a que la membrana celular del eritrocito actúa como una mem-
brana dialítica y en su interior hay una elevada concentración
de hemoglobina, la proteína transportadora de oxígeno.
La presión osmótica ejercida por una disolución coloidal
recibe el nombre de presión oncótica, presión osmótico-coloi-
dal o coloidosmótica. Resulta de la suma de tres factores:
1. La presión osmótica que ejercen las partículas coloi-
dales propiamente dichas. En general, debido al tama-
ño elevado de estas partículas (macromoléculas),
incluso las disoluciones muy concentradas (en peso)
contienen un número relativamente pequeño de partí-
culas. Por tanto, la presión osmótica que pueden ejer-
cer no es excesivamente grande. 
2. La presión osmótica adicional producida por la exis-
tencia de un exceso de partículas permeables junto a
los coloides, debido al efecto Gibbs-Donnan.
3. La atracción del agua que llevan a cabo los coloides,
que tienden a ligar gran cantidad de moléculas de
disolvente en su superficie, existiendo, por tanto, el
mismo número de partículas o entidades de soluto,
pero en un volumen inferior de disolvente efectivo.
42 | El escenario bioquímico
Recuadro 3-3.
ACUAPORINAS
Las células son capaces de mover agua
con rapidez a través de sus membranas,
como respuesta a modificaciones de la
presión osmótica. El mecanismo res-
ponsable de este trasiego de moléculas
de agua fue elucidado por el Dr. Peter
Agre de la John Hopkins University, a
comienzos de la década de los noventa.
Este descubrimiento le hizo merecedor
de la concesión del Premio Nobel de
Química en el año 2003.
Las acuaporinas constituyen una
familia de proteínas integrales de mem-
brana (véase el Cap. 10) que proporcio-
nan canales para el movimiento rápido
del agua a través de la membrana plas-
mática. Como ejemplo de la eficiencia
de estas proteínas, la acuaporina AQP-1,
la primera descubierta, permite un flujo
de unos mil millones de moléculas de
agua por segundo a través de su canal.
Además, el paso de iones o pequeños
solutos no está permitido. La razón para
que otras moléculas o iones de menor
tamaño, como los H+, no puedan atrave-
sar estos canales estriba en la naturaleza
del mecanismo de paso. Parece ser que
para que se produzca éste se necesita la
formación de enlaces por puente de
hidrógeno entre las moléculas que lo
atraviesan, como el agua, y alguno de los
aminoácidos que conforman el canal.
Se ha descrito la existencia de acua-
porinas (AQP) en casi la totalidad de los
seres vivos. En los humanos se han carac-
terizado más de una decena, con localiza-
ciones y funciones diferentes. Unas,
como ocurre con la AQP-1, son absoluta-
mente específicas para el transporte de
agua. A este grupo pertenecen, junto a la
citada AQP-1, la AQP-0, AQP-2, AQP-4
y AQP-5. Otras, como las AQP-3, AQP-7
y AQP-9 son muy permeables al agua,
pero permiten el paso de algunos solutos
pequeños. En cuanto a la localización,
cada una de ellas tiene una distribución
particular, aunque varias de ellas pueden
coincidir en el mismo órgano o tejido con
análogas o diferentes funciones.
Así, en el riñón se ha descrito la pre-
sencia de AQP-1 (reabsorción de agua en
el túbulo proximal); AQP-2, AQP-3 y
AQP-4 (permeabilidad del agua en el
conducto colector); AQP-6 (transporte de
agua en el túbulo proximal y en el con-
ducto colector). En las vías respiratorias
se ha encontrado AQP-1 (homeostasis de
agua en el pulmón); AQP-5 (secreción de
líquido en el epitelio). En el cerebro apa-
recen AQP-1 (secreción de líquido cefalo-
rraquídeo); AQP-4 (regulación del líquido
extravascular). En el ojo se ha detectado
AQP-0 (hidratación del cristalino) AQP-1
(secreción de humor acuoso); AQP-5
(secreción de líquido en la córnea y lagri-
males). En el eritrocito se descubrió la
AQP-1 (supervivencia de eritrocitos en 
la médula). En las glándulas salivales se
ha encontrado AQP-5 (secreción de sali-
va). En el hígado aparece AQP-8 (secre-
ción de bilis). En las glándulas sudorípa-
ras se halla la AQP-5 (secreción de sudor).
En el intestino delgado se ha descrito la
presencia de AQP-10 (absorción de agua).
Habida cuenta de las funciones de
las acuaporinas y de su ubicuidad, las
patologías relacionadas con ellas podrían
ser muy numerosas. Entre las estudia-
das podemos citar algunas:
Una mutación de AQP-2 renal pro-
duce la aparición de diabetes insípida
nefrogénica, enfermedad en la que AQP-2
no responde a la hormona vasopresina,
originando la excreción de grandes volú-
menes de orina diluida. Por otro lado,
una sobreproducción de AQP-2 origina
retención hídrica en el embarazo, cirrosis
y cardiopatías. En el pulmón, la altera-
ción en la expresión AQP-1 y AQP-5
produce la aparición de edema pulmonar.
En el cerebro, la elevada síntesis de
AQP-4 está implicada en la presencia 
de edemas cerebrales. En el ojo, determi-
nadas mutaciones de AQP-0 conducen a
la existencia de cataratas. Una alteración
en AQP-5 está implicada en la aparición
del síndrome de Sjögren, afección que
cursa con queratoconjuntivitis y xerosto-
mía (ojos y boca secos). Asimismo, la
síntesis disminuida de AQP-4 parece
estar asociada a la aparición de la distro-
fia muscular de Duchenne. 
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