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sustituyentes sobre ese Cα, sólo la cadena lateral es especí-
fica para cada uno de ellos. De acuerdo con las propiedades
y la naturaleza química de esta cadena, los aminoácidos se
suelen dividir en cuatro grupos: apolares o hidrofóbicos,
polares con carga neutra, aniónicos o ácidos, y catiónicos o
básicos.
Los apolares tienen cadenas laterales de naturaleza bási-
camente hidrocarbonada, o contienen algún otro elemento
químico (un átomo de S o N) en un grupo que es compatible
con el mantenimiento de la apolaridad. En este grupo, de
menor a mayor complejidad, se pueden incluir: glicina, ala-
nina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, trip-
tófano y metionina (Fig. 7-2). Debe destacarse que:
a) La apolaridad o hidrofobia del aminoácido es más ele-
vada cuanto más voluminosa sea la cadena lateral. Por
ello, la glicina, a pesar de tener una cadena lateral no
polar (sólo un hidrofóbico), no es propiamente un
aminoácido hidrofóbico, pues el pequeño tamaño de
dicha cadena hace que prevalezca el carácter polar 
de los grupos amino y carboxilo. En otras palabras, el
carácter más o menos hidrofóbico de un aminoácido
libre es un balance entre la contribución de su cadena
lateral y la de los grupos α-amino y α-carboxilo. Si la
cadena lateral es pequeña, aunque sea hidrofóbica, su
contribución a la molécula completa no es suficiente
para hacer hidrofóbico el aminoácido en estado libre.
b) La prolina es realmente un iminoácido, ya que la
cadena lateral es cíclica, y contiene 3 eslabones meti-
leno (—CH2—) unidos al Cα y al grupo amino que,
en tal caso, se debe denominar imino. Ello le confie-
re ciertas características exclusivas, tanto si se
encuentra aislado, como si está formando parte de
cadenas peptídicas que derivan de esa rigidez de la
cadena por el hecho de ser cíclica.
Los aminoácidos polares con carga neutra poseen en sus
cadenas laterales grupos hidrofílicos que aumentan su solu-
bilidad. Pertenecen a este grupo los hidroxilados serina, tre-
onina y tirosina, el tiólico cisteína, y los amidados asparra-
gina y glutamina (Fig. 7-2).
Los aminoácidos aniónicos tienen en su cadena lateral un
segundo grupo carboxilo que les confiere una carga negativa
y características ácidas: son los ácidos aspártico y glutámi-
92 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 7-2. Abreviaturas de 3 y de 1
letra de los 20 aminoácidos protei-
cos, así como estructura de las cade-
nas laterales. La clasificación en los
4 bloques se basa en la naturaleza de
dicha cadena. 
CADENA APOLAR
CADENA POLAR NEUTRA
ÁCIDOS
Asp N —CH2 COO
Glu Q —CH2 CH2 COO
BÁSICOS
Cadena
lateral C COOH
NH2
H
Gly G -H
Ala A -CH3
Val V —CH CH3
 CH3
Leu L —CH2 CH CH3
 CH3
Ile I —CH CH2 CH3
 CH3
Met M —CH2 CH2 S CH3
Pro P —CH2 CH2
 CH2
Phe F —CH2
Trp W —CH2
 NH
Ser S -CH2OH
Thr T -CHOH CH3
Cys C -CH2SH
Asn N —CH2 CONH2
Gln Q —CH2 CH2 CONH2
Tyr Y —CH2 OH
 H
 N
His H —CH2 C +
 NH
 +
Lys K —CH2 CH2 CH2 CH2 NH3
 +
Arg R —CH2 CH2 CH2 NH C NH2
 NH
 
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