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BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-118

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Atendiendo a su forma, puede hablarse de proteínas glo-
bulares y proteínas fibrosas. Las primeras, de forma esférica
u ovoide, son generalmente solubles, mientras que las segun-
das tienen forma alargada, son insolubles y constituyen la
base de los tejidos estructurales, por lo que también se cono-
cen como escleroproteínas.
Muy relacionada con la anterior es la clasificación basa-
da en la solubilidad, que puede considerarse como una sub-
división de las proteínas globulares:
a) Albúminas. Proteínas de origen animal solubles en
agua fría.
b) Globulinas. También animales, muy poco solubles en
agua fría, pero solubles en disoluciones salinas dilui-
das. 
c) Glutelinas. De origen vegetal, insolubles en agua y
disoluciones salinas, pero solubles en ácidos y bases
diluidos.
d) Prolaminas. También de origen vegetal, son solubles
en alcoholes de bajo tamaño molecular.
e) Protaminas. Proteínas básicas presentes en los líqui-
dos seminales, solubles en agua y amoníaco diluido. 
f) Histonas. Proteínas también básicas, asociadas al
ADN en el núcleo de todas las células eucariotas,
pequeñas y solubles en agua y ácidos diluidos. 
g) Escleroproteínas. Insolubles en todos los medios
antes mencionados; se solubilizan sólo por medios
muy drásticos, como la degradación química con
agentes hidrolíticos. Suelen coincidir con las proteí-
nas fibrosas.
El último criterio de clasificación se basa en la función bio-
lógica que desempeñan, y es, quizá, el más informativo, pero
también, el más heterogéneo por el gran número de funcio-
nes que las proteínas realizan en los organismos vivos. Los
principales grupos son:
a) Enzimáticas. Son uno de los grupos más numerosos,
constituido por las proteínas catalizadoras de las reac-
ciones metabólicas. 
b) Transportadoras. Son de dos grandes tipos. Las pro-
teínas que transportan iones o metabolitos a través
de las membranas celulares, o las que los transportan
a distancias mayores a través de los líquidos bioló-
gicos.
c) De reserva. Actúan como almacenes energéticos; por
ejemplo, la ovoalbúmina y la lactoalbúmina del
huevo y de la leche, respectivamente.
d) Contráctiles. Como la actina y la miosina muscula-
res, que pueden cambiar su longitud de forma reversi-
ble.
e) Estructurales. Las más abundantes en cuanto a canti-
dad, como el colágeno o las queratinas del tejido con-
juntivo, mantienen la morfología de los organismos
superiores.
f) Cromosómicas. Como las histonas y otras proteínas
que interaccionan con el ADN en el núcleo celular,
favoreciendo su empaquetamiento.
g) De defensa. Como las inmunoglobulinas o las proteí-
nas del sistema complemento, que defienden de las
infecciones microbianas y moléculas patógenas.
h) Toxinas. Más abundantes en los microorganismos,
insectos o reptiles que en los mamíferos.
i) Hormonales. Como la insulina, glucagón, etcétera,
con funciones reguladoras del metabolismo.
j) Receptoras. Proteínas a las que se unen específica-
mente las hormonas o los factores tróficos, para reci-
bir y transducir las señales desde el exterior al interior
celular.
k) Factores tróficos. Son proteínas con función semejan-
te a la del grupo anterior, pero más relacionadas con el
desarrollo de los tejidos que con la regulación meta-
bólica.
l) Factores de transcripción. Es, quizás, el grupo de pro-
teínas de mayor crecimiento en los últimos años; con-
trolan la expresión específica de genes y su acción
programada es responsable, tanto del desarrollo
embrionario, como de la diferenciación de los dife-
rentes tejidos.
7.6 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son macromoléculas de estructura tridimensio-
nal, resultado de un gran número de interacciones entre todos
sus grupos. Una proteína relativamente pequeña, formada
por 500 aminoácidos, tiene unos 10 000 átomos y su masa
molecular excede de los 50 kDa. A pesar de esa gran diversi-
dad y riqueza estructural, cada proteína se pliega de una
forma muy definida, dando lugar a una estructura tridimen-
sional que, aunque tiene cierto grado de movimiento, es a la
vez, bastante fija. Esa estructura se llama estructura nativa,
y es totalmente necesaria para que la proteína lleve a cabo su
función biológica.
La estructura de la proteína y la función que desempeña
presentan una relación muy estrecha, de tal forma que los
cambios en la estructura pueden determinar la disminución o
pérdida de sus propiedades y función biológica. Determinar
la estructura tridimensional de cada proteína, es decir, la ubi-
cación espacial de cada átomo en la molécula, es una inmen-
sa tarea que requiere un trabajo de purificación muy tedioso
y técnicas diversas y muy sofisticadas, que culminan con la
Aminoácidos y proteínas | 99
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 99
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.6 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

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