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Atendiendo a su forma, puede hablarse de proteínas glo- bulares y proteínas fibrosas. Las primeras, de forma esférica u ovoide, son generalmente solubles, mientras que las segun- das tienen forma alargada, son insolubles y constituyen la base de los tejidos estructurales, por lo que también se cono- cen como escleroproteínas. Muy relacionada con la anterior es la clasificación basa- da en la solubilidad, que puede considerarse como una sub- división de las proteínas globulares: a) Albúminas. Proteínas de origen animal solubles en agua fría. b) Globulinas. También animales, muy poco solubles en agua fría, pero solubles en disoluciones salinas dilui- das. c) Glutelinas. De origen vegetal, insolubles en agua y disoluciones salinas, pero solubles en ácidos y bases diluidos. d) Prolaminas. También de origen vegetal, son solubles en alcoholes de bajo tamaño molecular. e) Protaminas. Proteínas básicas presentes en los líqui- dos seminales, solubles en agua y amoníaco diluido. f) Histonas. Proteínas también básicas, asociadas al ADN en el núcleo de todas las células eucariotas, pequeñas y solubles en agua y ácidos diluidos. g) Escleroproteínas. Insolubles en todos los medios antes mencionados; se solubilizan sólo por medios muy drásticos, como la degradación química con agentes hidrolíticos. Suelen coincidir con las proteí- nas fibrosas. El último criterio de clasificación se basa en la función bio- lógica que desempeñan, y es, quizá, el más informativo, pero también, el más heterogéneo por el gran número de funcio- nes que las proteínas realizan en los organismos vivos. Los principales grupos son: a) Enzimáticas. Son uno de los grupos más numerosos, constituido por las proteínas catalizadoras de las reac- ciones metabólicas. b) Transportadoras. Son de dos grandes tipos. Las pro- teínas que transportan iones o metabolitos a través de las membranas celulares, o las que los transportan a distancias mayores a través de los líquidos bioló- gicos. c) De reserva. Actúan como almacenes energéticos; por ejemplo, la ovoalbúmina y la lactoalbúmina del huevo y de la leche, respectivamente. d) Contráctiles. Como la actina y la miosina muscula- res, que pueden cambiar su longitud de forma reversi- ble. e) Estructurales. Las más abundantes en cuanto a canti- dad, como el colágeno o las queratinas del tejido con- juntivo, mantienen la morfología de los organismos superiores. f) Cromosómicas. Como las histonas y otras proteínas que interaccionan con el ADN en el núcleo celular, favoreciendo su empaquetamiento. g) De defensa. Como las inmunoglobulinas o las proteí- nas del sistema complemento, que defienden de las infecciones microbianas y moléculas patógenas. h) Toxinas. Más abundantes en los microorganismos, insectos o reptiles que en los mamíferos. i) Hormonales. Como la insulina, glucagón, etcétera, con funciones reguladoras del metabolismo. j) Receptoras. Proteínas a las que se unen específica- mente las hormonas o los factores tróficos, para reci- bir y transducir las señales desde el exterior al interior celular. k) Factores tróficos. Son proteínas con función semejan- te a la del grupo anterior, pero más relacionadas con el desarrollo de los tejidos que con la regulación meta- bólica. l) Factores de transcripción. Es, quizás, el grupo de pro- teínas de mayor crecimiento en los últimos años; con- trolan la expresión específica de genes y su acción programada es responsable, tanto del desarrollo embrionario, como de la diferenciación de los dife- rentes tejidos. 7.6 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son macromoléculas de estructura tridimensio- nal, resultado de un gran número de interacciones entre todos sus grupos. Una proteína relativamente pequeña, formada por 500 aminoácidos, tiene unos 10 000 átomos y su masa molecular excede de los 50 kDa. A pesar de esa gran diversi- dad y riqueza estructural, cada proteína se pliega de una forma muy definida, dando lugar a una estructura tridimen- sional que, aunque tiene cierto grado de movimiento, es a la vez, bastante fija. Esa estructura se llama estructura nativa, y es totalmente necesaria para que la proteína lleve a cabo su función biológica. La estructura de la proteína y la función que desempeña presentan una relación muy estrecha, de tal forma que los cambios en la estructura pueden determinar la disminución o pérdida de sus propiedades y función biológica. Determinar la estructura tridimensional de cada proteína, es decir, la ubi- cación espacial de cada átomo en la molécula, es una inmen- sa tarea que requiere un trabajo de purificación muy tedioso y técnicas diversas y muy sofisticadas, que culminan con la Aminoácidos y proteínas | 99 07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 99 BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...) CONTENIDO PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS 7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 7.6 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
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