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se transmite al retículo, aumentando la permeabilidad de su
membrana para los iones de calcio, por apertura de los cana-
les de calcio dependientes de voltaje. La señal se transmite
con rapidez a todo el retículo sarcoplásmico, gracias a unas
invaginaciones del sarcolema, denominadas túbulos trans-
versales, que establecen un contacto directo con la membra-
na del retículo sarcoplásmico.
La troponina C presenta dos dominios homólogos, cada
uno de los cuales contiene dos sitios de unión para los iones
de calcio (Fig. 32-3). Los del dominio carboxiterminal pre-
sentan una gran afinidad para dichos iones, mientras que los
del aminoterminal tienen una escasa afinidad. En el músculo
relajado, los sitios de unión de gran afinidad están ocupados,
pero los de escasa afinidad se hallan vacíos. Tras la salida de
iones de calcio al sarcoplasma, los sitios de escasa afinidad
también se ocupan, lo que origina un cambio de conforma-
ción de la troponina C, que se transmite a los otros compo-
nentes del complejo de troponina, troponina I y troponina T,
y a continuación, a la tropomiosina. 
Es probable que la troponina T controle la posición de la
tropomiosina en el filamento delgado, cerca del lugar de
interacción entre la actina y S1. Un cambio pequeño en la
posición de la tropomiosina altera la unión de la actina a S1
y, con ello, el ciclo de asociación-disociación descrito. En
condiciones de reposo parece que la tropomiosina bloquea la
interacción actina-miosina. El cambio de conformación pro-
ducido por los iones de calcio determina un desplazamiento
de la tropomiosina, lo que permite a las cabezas o fragmen-
tos S1 de la miosina interacionar con la actina. Todo ello
constituye el denominado proceso de regulación por fila-
mento delgado.
Mientras siguen llegando impulsos nerviosos a la unión
neuromuscular, el ciclo de asociación-disociación sigue
produciéndose y, por ende, la contracción muscular. Al
cesar estos impulsos, el sarcolema recupera su polariza-
ción, disminuyendo la permeabilidad iónica para el calcio
en el retículo sarcoplásmico. Los niveles bajos de calcio en
el sarcoplasma se recuperan por bombeo rápido hacia el
retículo, mediante un sistema de transporte activo, denomi-
nado bomba de calcio dependiente de ATP (Ca2+/ATPasa),
y la célula pasa al estado de reposo. Este proceso de relaja-
ción necesita el concurso de ATP. Puede ocurrir que, des-
pués de un gran esfuerzo, se agote el ATP muscular, impi-
diendo el funcionamiento de la bomba de calcio. En tal
caso, el ion de calcio permanecería en el sarcoplasma y el
músculo contraído permanentemente, produciéndose 
el fenómeno doloroso del calambre. Del mismo modo, tras
la muerte de un individuo se agota su ATP muscular, el ion
de calcio difunde hacia el sarcoplasma, el músculo se con-
trae y aparece la rigidez permanente del cadáver, es decir, el
rigor mortis.
32.4 MÚSCULO LISO. REGULACIÓN DE 
LA CONTRACCIÓN
El músculo liso, de contracción involuntaria, se puede encua-
drar en dos grandes subtipos:
— Músculo liso unitario o visceral, que responde a seña-
les tisulares, en el que millares de fibras musculares
pueden contraerse juntas como una sóla unidad. Se
encuentra en las paredes de la mayoría de las vísceras,
así como en los conductos biliares, intestino, uréteres,
útero. 
— Músculo liso de unidades múltiples o multiunitario,
que responde a señales nerviosas, en el que cada fibra
puede contraerse independientemente de las otras.
Ejemplos de este tipo de músculo lo constituyen el
músculo ciliar del ojo, el iris del ojo o los músculos
piloerectores que causan el erizamiento del vello.
El mecanismo de contracción es similar al músculo estriado,
aunque existen diferencias apreciables. Así, el ciclo de
unión-disociación de actina y miosina es más lento que en el
músculo esquelético. La contracción y relajación es más
lenta y se puede mantener la contracción durante mucho
tiempo (horas, incluso). Además, la energía necesaria para
mantener la contracción en el músculo liso es mucho menor
que para el músculo esquelético; no obstante, la fuerza
máxima de contracción del músculo liso, es con frecuencia,
superior a la del músculo esquelético.
En el músculo liso no existe troponina y la regulación se
lleva a cabo por el filamento grueso. La miosina contiene
tres clases de cadenas ligeras, denominadas LC1, LC2 y
LC3. Cada fragmento S1 contiene una unidad de LC2 (cade-
na ligera reguladora) y una LC1 o LC3. La fosforilación de
LC2 dobla la actividad ATPasa de la miosina inducida por la
actina. Esta fosforilación de la cadena LC2 del músculo liso
produce la contracción, mientras que la desfosforilación ori-
gina la relajación. 
El proceso está catalizado por la quinasa de la cadena
ligera de la miosina (MLCK). El ion de calcio no activa a la
quinasa directamente. La MLCK se activa por la calmoduli-
na, una proteína que une calcio y que es similar a la troponi-
na C. La unión del ion de calcio a la calmodulina produce
una modificación en su estructura, permitiendo su interac-
ción con la MLCK, activándola y desencadenando la fosfo-
rilación. Al cesar el estímulo, se produce la desfosforilación
de la MLCK por la acción de una fosfatasa independiente de
calcio, la miosina fosfatasa. La relajación es más lenta que
en el músculo estriado, ya que este proceso de desfosforila-
ción transcurre a menor velocidad que la bajada de los nive-
les sarcoplásmicos de calcio en el músculo esquelético.
Fenómenos contráct i les , contracción muscular y act iv idad f ís ica | 565
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE III EL NIVEL MOLECULAR EN BIOMEDICINA
	32 CONTRACCIÓN MUSCULAR Y ACTIVIDAD FÍSICA 
	32.4 MÚSCULO LISO. REGULACIÓN (...)