capitulo 7 enzimas

Vista previa del material en texto

Universidad Veracruzana
Facultad de Bioanálisis
Campus Xalapa
Académico: M.A.C RICARDO VÁZQUEZ BALLONA
Enzimas 
objetivo
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12	1
Objetivos: Explicar las relaciones entre estructuras y funciones de proteínas en procesos como la actividad enzimática, flujo de iones a través de membranas y cambios conformacionales en procesos de motilidad celular y contracción muscular.
Son proteínas que regulan la actividad metabólica, son biocatalizadores que rompen o forman enlaces en las moléculas a tº corporal y aceleran la velocidad de las reacciones químicas en las células.
4
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Especificidad: es la capacidad de actuar sobre un sustrato específico al cual se unen por interacciones débiles en el sitio activo.
Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.
Poder	catalítico:	Tienen	una	gran	capacidad	de	acelerar	la	velocidad	de	una
reacción.
Reciclaje: Las enzimas se “reciclan”: No sufren transformación en la reacción que catalizan
5
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
4
3. Algunas enzimas conservan el nombre común que se le asigno cuando se descubrio. Por ej: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
1. El nombre de una enzima se deriva de la reacción química que cataliza, con el sufijo-ASA. Por ej: lactasa proviene del sustrato lactosa.
2. A veces toma como base la reacción que cataliza. Por ej: alcoholdeshidrogenasa, la reacción que cataliza es "deshidrogenar“ el alcohol etílico.
Las enzimas actúan sobre un sustrato especifico que se une al sitio activo y no cambian en la reacción. De esta unió se obtienen los productos
5
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
6
MODELO LLAVE- CERRADURA
El sitio activo y	sustrato son			perfectamente complementarias,	como una	llave	encaja en	 una cerradura.					Hay reconocimiento molecular
Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
MODELO AJUSTE INDUCIDO
La unión del sustrato induce un cambio en el sitio activo de la enzima que sufre un cambio conformacional y se
ajusta al sustrato, es un reconocimiento molecular dinámico.
Corresponde a la forma en que el sustrato se une al sitio activo la enzima
9
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Las	enzimas	actúan	sobre	los	sustratos	y	no	cambian	en	la	reacción,	algunas requieren de cofactores inorgánicos
10
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
nombre	de	coenzima.
Ej: las vitaminas
enzima para tener actividad catalítica necesita unirse a
	La proteína que forma la químicos llamados Cofactor	
		Si la unión proteína + cofactor es fuerte, entonces el cofactor puede ser un ion. Ej: el Magnesio
		
	Si la unión proteína+ cofactor es débil, el cofactor recibe el	
11
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
12
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
13
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Reacción enzimática: Ellas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.
14
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
El pH. óptimo es el neutro, excepto la pepsina estomacal actúa a pH=2, y la fosfatasa alcalina intestinal, un pH= 12
15
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Las enzimas están activas al máximo a una tº óptima=37ºC. Enzimas inactivas a tº bajas, se desnaturalizan e inactivan a 50ºC.
16
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
15
Inhibidores Enzimáticos
Inhibidores Irreversibles
El inhibidor se une fuertemente a la enzima
Inhibidores Reversibles
El	inhibidor	se	une	a	la	enzima	por	enlaces
débiles,	y	el	complejo	[EI]	se	encuentra	en
equilibrio con las formas libres [EeI]. Pueden ser:
Competitivos
No Competitivos
Acompetitivos
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. El bloqueo de una enzima puede matar a un agente patógeno o corregir un
desequilibrio	metabólico,	muchos	medicamentos	actúan	como	inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas, Los tipos son:
Mabel S.C. - 22-07-20
16
Inhibidores Competitivos
El inhibidor tiene estructura similar al sustrato.
El sustrato y el inhibidor compiten por unirse al sitio activo de la enzima
Inhibidores No Competitivos
El inhibidor se une a la
enzima	en	un	sitio
diferente al sitio activo.
Esta	unión	ocasiona cambios en la estructura
de	la	enzima	y	no	es capaz		de	unirse		al
20 11:12 sustrato
Inhibidores Acompetitivos
El inhibidor se une tanto a la Enzima [E] como al complejo Enzima-Sustrato [ES], en un sitio distinto al sitio activo
Mientras el inhibidor está unido al complejo [ES] no se forman los productos
Las Ribozimas, son enzimas que no son proteínas. Algunas moléculas de ARN pueden funcionar como catalizadores biológicos, también poseen un centro activo que se une específicamente a un sustrato y que facilita su conversión en un producto. Las ribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el RNA fácilmente
17
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12
18
Estructura proteica
Actividad enzimática
Factores que afectan la actividad enzimática
Modelo interacción Enzima - Sustrato
Excepto ribozima
Reactivo-sustrato
Acción específica
Disminuyen energía de activación (aceleran reacción química)
Reutilizables
Proteasa proteínas
Lipasa Lípidos
Glucosidasa Hidratos de Carbono
Nucleasas Ácidos nucleicos
Cofactores iones y coenzimas
Factores pH - t°- Concentración sustrato- Desnaturalización
Inhibidores  Reversibles competitiva, no competitiva./ reversible
Estructura
Sitio activo
Enzimas simples holoproteinas
Enzimas conjugadas Apoenzimas:
parte proteica inactiva. Holoenzima activa
+ Cofactor enzimático
Metaloenzima (ión)
Cl, Mg, Mn, Cu, Zn, Na, K-Fe
Coenzima (M. orgánica ) Derivan de Vitaminas B2–B3 – B5
Llave cerradura Encaje inducido
Regulación génica
Constitutiva
Inducidas o adaptativas	 
Mabel S.C. - 22-07-2020 11:12