Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-95

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La química de la vida: compuestos orgánicos 61
histidina. En los niños, se añade a la lista la arginina, ya que no pueden 
sintetizarla en cantidad sufi ciente como para mantener el crecimiento.
Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos
Los aminoácidos se unen químicamente entre sí mediante una reacción 
de condensación que une el carbono del grupo carboxilo de una molécu-
 la con el nitrógeno del grupo amino de otra (FIGURA 3-18). Este enlace 
covalente carbono-nitrógeno entre dos aminoácidos se llama enlace 
peptídico. Cuando se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; 
una cadena más larga de aminoácidos es un polipéptido. Una proteína 
consta de una o más cadenas polipeptídicas. Cada polipéptido tiene un 
grupo amino libre en un extremo y un grupo carboxilo libre (del último 
aminoácido de la cadena) en el otro extremo. Los demás grupos amino y 
carboxilo de los monómeros de aminoácido (excepto los de las cadenas 
laterales) forman parte de los enlaces peptídicos. El proceso de síntesis 
de los polipéptidos se analiza en el capítulo 13.
Un polipéptido puede contener cientos de aminoácidos, unidos en-
tre sí en un orden lineal específi co. La cadena polipeptídica incluye la 
secuencia repetitiva
CN NC C NC C C
más todos los demás átomos, excepto los que se encuentran en los grupos R. 
Los grupos R de los aminoácidos son extensiones de dicho esqueleto o 
cadena carbonada.
Es posible un número casi infi nito de variedades de moléculas pro-
teínicas, que difi eren entre sí en cantidad, tipos y secuencias de aminoá-
cidos que contienen. Los 20 tipos de aminoácidos que se encuentran 
en las proteínas se podrían considerar como las letras de un alfabeto 
proteínico; cada proteína es una frase muy larga compuesta de letras de 
aminoácidos.
Las proteínas tienen cuatro niveles de organización
Las cadenas polipeptídicas que forman una proteína se pliegan para for-
mar una macromolécula con una conformación o forma 3-D específi ca. 
Algunas cadenas polipeptídicas forman largas fi bras. Las proteínas glo-
bulares están plegadas de forma muy compacta formando estructuras 
más o menos esféricas. Existe una relación muy estrecha entre la con-
formación de una proteína y su función. Por ejemplo, una enzima típica 
es una proteína globular con una forma determinada que le permite ca-
talizar una reacción química específi ca. De manera similar, la forma de 
una hormona proteínica le permite unirse a los receptores en sus células 
objetivo (las células sobre las que actúa la hormona). Los científi cos 
reconocen cuatro niveles de organización principales en las proteínas: 
primario, secundario, terciario y cuaternario.
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos
La secuencia de aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, es la 
estructura primaria de la cadena polipeptídica. Como se analiza en 
el capítulo 13, esta secuencia está determinada por las instrucciones 
de un gen. Utilizando métodos analíticos, los investigadores pueden 
determinar la secuencia exacta de aminoácidos de las moléculas de 
proteínas. Se conoce la estructura primaria de miles de proteínas. Por 
ejemplo, el glucagón, una hormona secretada por el páncreas, es un po-
lipéptido pequeño que consiste en sólo 29 unidades de aminoácidos 
(FIGURA 3-19).
La estructura primaria siempre se representa en forma de “collar 
de perlas” simple y lineal. Sin embargo, la conformación global de una 
átomo de carbono asimétrico, conocido como el carbono alfa. Los 
aminoácidos en disolución con pH neutro, son iones dipolares princi-
palmente; es decir, tienen una carga positiva en un extremo y una carga 
negativa en el extremo opuesto. Ésta es la forma en la que generalmente 
están presentes los aminoácidos al pH normal de la célula. Cada grupo 
carboxilo (OCOOH) dona un protón y se ioniza (OCOO−), mien-
tras que cada grupo amino (ONH2) acepta un protón y se convierte en 
ONH3+ (FIGURA 3-16). Debido a la capacidad que tienen sus grupos 
amino y carboxilo de aceptar y liberar protones, los aminoácidos en di-
solución soportan los cambios de acidez y alcalinidad y por lo tanto son 
importantes amortiguadores biológicos.
En las proteínas se encuentran normalmente unos 20 aminoácidos, 
cada uno de ellos se identifi ca por una cadena lateral variable (grupo R) 
unida al carbono a (FIGURA 3-17). La glicina, el aminoácido más simple, 
tiene un átomo de hidrógeno como grupo R; la alanina tiene un grupo 
metilo (OCH3). En la fi gura 3-17 se muestran los aminoácidos agru-
pados según las propiedades de sus cadenas laterales. En realidad, estas 
categorías generales incluyen aminoácidos con un intervalo bastante 
amplio de propiedades. Los aminoácidos clasifi cados por tener cadenas 
laterales no polares tienden a presentar propiedades hidrófobas, mientras 
que los clasifi cados como polares son más hidrofílicos. Los aminoáci-
dos de carácter ácido tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. Al 
pH de la célula el grupo carboxilo se disocia, dando al grupo R una carga 
negativa. Los aminoácidos básicos adquieren carga positiva cuando el 
grupo amino en su cadena lateral acepta un ion hidrógeno. Las cadenas 
laterales ácidas y básicas son iónicas al pH de la célula y por lo tanto 
hidrofílicas.
Algunas proteínas tienen ciertos aminoácidos inusuales además 
de los 20 aminoácidos comunes. Estos aminoácidos raros se producen 
por la modifi cación de los aminoácidos comunes después de que se han 
convertido en parte de una proteína. Por ejemplo, después de que se ha 
incorporado el colágeno, la lisina y la prolina se pueden convertir en hi-
droxilisina e hidroxiprolina. Estos aminoácidos pueden formar enlaces 
cruzados entre las cadenas peptídicas que componen el colágeno. De 
estos enlaces depende la fi rmeza y gran estabilidad de la molécula de 
colágeno, que es un componente principal de cartílagos, huesos y otros 
tejidos conectivos.
Con algunas excepciones, las procariotas y las plantas sintetizan to-
dos los aminoácidos que necesitan a partir de sustancias más sencillas. 
Si se dispone de la materia prima adecuada, las células de los animales 
pueden fabricar algunos de los aminoácidos de importancia biológica, 
pero no todos. Los aminoácidos esenciales son aquellos que no se pue-
den sintetizar en cantidad sufi ciente para cubrir las necesidades, y por 
ello se deben obtener a través de la dieta. Los animales difi eren en sus 
capacidades de biosíntesis; el que es un aminoácido esencial para una 
especie puede no serlo en otra.
Los aminoácidos esenciales para el ser humano son isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, valina e 
N C CH
H CH3
H
O
OH
N+ C CH
H CH3
H
O
O–
H
Forma ionizada
FIGURA 3-16 Un aminoácido con un pH de 7
En las células vivas, los aminoácidos se encuentran principalmente en su 
forma ionizada, como iones dipolares.
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	Parte 1 La organización de la vida
	3 La química de la vida: compuestos orgánicos
	3.4 Proteínas
	Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos
	Las proteínas tienen cuatro niveles de organización
	La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos