Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-100

Vista previa del material en texto

66 Capítulo 3 
nas, los cuales demostraron que al menos bajo condiciones experimen-
tales defi nidas in vitro (fuera de la célula viva), un polipéptido puede de 
manera espontánea experimentar un proceso que produce su conforma-
ción funcional normal. A partir del trabajo pionero de Anfi nsen, muchos 
investigadores estudiaron diferentes proteínas y utilizaron una variedad 
de métodos muy sofi sticados, reunieron evidencias que apoyan la con-
clusión ampliamente mantenida de que la secuencia de aminoácidos es 
lo que determina en última instancia la conformación de la proteína.
Sin embargo, debido a que las condiciones in vivo (dentro de la célula) 
son muy distintas de las condiciones defi nidas en el laboratorio las proteínas 
no siempre se pliegan de manera espontánea. Al contrario, los científi cos 
han descubierto que las proteínas conocidas como carabinas moleculares 
median en el plegamiento de otras moléculas proteínicas. Se piensa que es-
tas carabinas moleculares contribuyen a que el proceso de plegamiento sea 
más ordenado y efi caz, e impiden que las proteínas parcialmente plegadas 
se agreguen de manera incorrecta. Sin embargo, no hay indicios de que
las carabinas moleculares determinen en realidad el patrón de plegamiento. 
Por esta razón, la existencia de estas proteínas no es un argumento contra la 
idea de que la secuencia de aminoácidos determine la conformación.
Los puentes disulfuro son una característica común de los anticuerpos y 
de otras proteínas secretadas por las células. Estos fuertes enlaces estabi-
lizan las moléculas en el ambiente extracelular.
La hemoglobina, proteína responsable del transporte de oxígeno en 
los eritrocitos, es un ejemplo de proteína globular con estructura cua-
ternaria (FIGURA 3-22a). La hemoglobina consta de 574 aminoácidos 
dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas idénticas entre 
sí llamadas cadenas alfa y otras dos cadenas beta, también iguales entre sí.
El colágeno, mencionado previamente, tiene una estructura cuater-
naria de tipo fi broso, que permite funcionar como el tejido animal de 
mayor resistencia. Está compuesto por tres cadenas polipeptídicas enro-
lladas entre sí que se unen mediante enlaces cruzados entre sus amino-
ácidos (FIGURA 3-22b).
La secuencia de aminoácidos de una proteína 
determina su conformación
En 1972, el científi co norteamericano Christian B. Anfi nsen obtuvo el 
Premio Nobel de Química por sus estudios en desdoblamiento de proteí-
La estructura terciaria depende de las interacciones entre las cadenas laterales.
CH2 C
O
NH
+
3 
–
O
C
Enlace iónico
H3C CH3
CH HC
H3C CH3
CH2
CHO
CH2
CH2
CH2
Enlace disulfuro
Enlace de 
hidrógeno
Interacción 
hidrófoba
O
H
O S
S
CH2
O
(a) Los enlaces de hidrógeno, los enlaces iónicos, las 
interacciones hidrófobas y los puentes disulfuro entre 
grupos R mantienen las partes de la molécula en una forma 
determinada.
(b) En esta ilustración, las regiones hélice-a se 
representan con cintas en espiral moradas, las 
láminas plegadas-b, por cintas anchas de color 
verde y la conexión entre regiones, por cintas 
estrechas marrones. Las interacciones entre los 
grupos R, que dan estabilidad a los pliegues y 
dobleces que le dan a la molécula su conforma-
ción global (estructura terciaria) se representan en 
amarillo. Esta proteína es la ribonucleasa bovina A.
Ja
ne
 R
ic
ha
rd
so
n
FIGURA 3-21 Animada Estructura terciaria de una proteína
PUNTO CLAVE
03_Cap_03_SOLOMON.indd 6603_Cap_03_SOLOMON.indd 66 10/12/12 18:1710/12/12 18:17
	Parte 1 La organización de la vida
	3 La química de la vida: compuestos orgánicos
	3.4 Proteínas
	La secuencia de aminoácidos de una proteína determina su conformación