Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-328

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294 Capítulo 13 
en la correcta orientación para que el código genético se pueda leer y 
formar el siguiente enlace peptídico. Las moléculas de ARN de trans-
ferencia se adhieren a tres depresiones en el ribosoma, los sitios de 
unión A, P y E (FIGURA 13-14b). El sitio P, o sitio peptidilo, llamado 
así porque el ARNt sostiene la cadena polipeptídica en crecimiento que 
ocupa el sitio P. El sitio A se llama sitio aminoacil porque el aminoacil 
ARNt que entrega el siguiente aminoácido en la secuencia se une en 
esta ubicación. El sitio E (por exit: salida) es en donde los ARNt que 
han cedido sus aminoácidos a la cadena polipeptídica en crecimiento 
salen del ribosoma.
La traducción empieza con la formación de un 
complejo de iniciación
El proceso de síntesis proteínica tiene tres distintas etapas: iniciación, 
ciclos de elongación repetidos, y terminación. La iniciación de la sín-
tesis proteínica es esencialmente la misma en todos los organismos. A 
continuación se describe la iniciación en bacterias y después se anali-
zan brevemente algunas diferencias entre las iniciaciones bacteriana y 
eucariota.
La iniciación de la traducción utiliza proteínas llamadas factores 
de iniciación, que se adhieren a la subunidad ribosómica pequeña. 
En las bacterias, tres diferentes factores de iniciación se adjuntan a la 
subunidad pequeña, la cual entonces se une a la molécula de ARNm 
en la región del codón iniciador AUG (FIGURA 13-15). Una secuencia 
líder ascendente (hacia el extremo 5¿) del AUG ayuda al ribosoma a 
Los complejos resultantes, llamados aminoacil ARNt, se unen a la se-
cuencia codifi cante ARNm a fi n de alinear los aminoácidos en el orden 
correcto para formar la cadena polipeptídica.
Los ARNt son cadenas polinucleótidas de 70 a 80 nucleótidos de 
largo, cada una con varias secuencias de bases únicas y también con 
algunas secuencias que son comunes a todas. A pesar de ser conside-
rablemente más pequeñas que las moléculas de ARNm o ARNr, las 
moléculas de ARNt presentan una estructura complicada. Una mo-
lécula de ARNt tiene varias propiedades esenciales para su función: 
(1) contiene un anticodón, una secuencia de unión complementaria 
para el correcto codón de ARNm; (2) es reconocida por un aminoacil-
ARNt sintetasa que agrega el correcto aminoácido; (3) tiene un sitio 
de unión para el particular aminoácido que especifi ca el anticodón (el 
sitio está a cerca de 180 grados del anticodón); y (4) es reconocida por 
los ribosomas.
El emparejamiento de bases complementarias dentro de cada mo-
lécula de ARNt, provoca su doblamiento hacia atrás y su plegamiento. 
Por causa de esto, se forman tres o más lazos de nucleótidos no empa-
rejados, uno de los cuales contiene el anticodón. El sitio de unión para 
el aminoácido está en el extremo 3¿ de la molécula. El grupo carboxilo 
del aminoácido se une covalentemente al grupo hidroxilo 3¿ expuesto del 
nucleótido terminal, dejando libre al grupo amino del aminoácido para 
participar en la formación de enlaces peptídicos. En el ARNt el patrón 
para plegarse se mantiene a una distancia constante entre el anticodón y 
el aminoácido, permitiendo un posicionamiento preciso de los amino-
ácidos durante la traducción.
Los componentes de la maquinaria de traducción
se unen en los ribosomas
La importancia de los ribosomas y de la síntesis proteínica en el meta-
bolismo celular se ejemplifi ca mediante una célula de E. coli de rápido 
crecimiento, que contiene unos 15,000 ribosomas, cerca de un tercio de 
la masa total de la célula. Aunque los ribosomas bacterianos y eucario-
tas no son idénticos, los ribosomas de todos los organismos comparten 
muchas características fundamentales y básicamente funcionan de la 
misma manera. Los ribosomas consisten en dos subunidades, ambas 
hechas de proteína (casi el 40% del peso) y de ARNr (60% del peso). 
A diferencia del ARNm y ARNt, el ARNr tiene funciones catalíticas y 
no transfi ere información. Las proteínas ribosómicas no parecen ser 
catalíticas pero contribuyen a la estructura global y estabilidad del 
ribosoma.
En el laboratorio, los investigadores han aislado cada subunidad 
ribosómica intacta, y a cada una la han separado en sus constituyentes 
ARN y proteínas. En las bacterias, la más pequeña de esas subunidades 
contiene 21 proteínas y una molécula de ARNr, y la más grande subuni-
dad contiene 34 proteínas y dos moléculas de ARNr. Bajo ciertas con-
diciones, los investigadores pueden reformar cada subunidad en una 
forma funcional agregando cada componente en su correcto orden. Em-
pleando este método, junto con estudios de sofi sticados microscopios 
electrónicos, los científi cos han determinado la estructura 3-D del ribo-
soma (FIGURA 13-14a), como también la manera en que está formada en 
la célula viva. La subunidad mayor contiene una depresión sobre una 
superfi cie en la cual encaja la subunidad pequeña. Durante la traducción, 
el ARNm encaja en un surco entre las superfi cies de contacto de las dos 
subunidades. 
El ribosoma tiene cuatro sitios de enlace, uno para el ARNm y tres 
para los ARNt. Así, el ribosoma mantiene el molde de ARNm, las mo-
léculas de aminoacil ARNt, y la cadena de polipéptidos en crecimiento 
P
site
A
site
E P A
Vista frontal
Subunidad
grande
Subunidad
pequeña
Ribosoma
Subunidad ribosómica
grande 
Subunidad
ribosómica
pequeña
Sitio de unión
del ARNm
Sitio
E
Sitio
P
Sitio
A
(a) Un ribosoma consiste en 
dos subunidades, una grande y 
otra pequeña. Este modelo de 
un ribosoma se basa en una 
reconstrucción de imágenes 
3-D obtenidas con el 
microscopio electrónico.
(b) El ARNm pasa a través de 
un surco entre las dos 
subunidades ribosómicas. 
Cada ribosoma contiene tres 
sitios de enlace para las 
moléculas ARNt.
FIGURA 13-14 Animada Estructura del ribosoma
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	Parte 3 La continuidad de la vida: Genética 
	13 Expresión génica
	13.4 Traducción
	Los componentes de la maquinaria de traducción se unen en los ribosomas
	La traducción empieza con la formación de un complejo de iniciación