FISIOLOGÍA HUMANA-313

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pirrólicos a través de un átomo de nitrógeno. Los cuatro
anillos pirrólicos (protoporfirina IX) se designan con las
letras A, B, C y D. De los 8 lugares en la periferia de los
tetrapirroles, cuatro están ocupados por grupos metil
(CH3), dos por grupos vinil (CH=CH2) y dos por ácido
propiónico (CH2–CH2–COOH) (Fig.18.4).
Hemoglobina normal y sus variantes 
Las hemoglobinas A, A2, F, Gower I, Gower II y Por-
tland se encuentran en diferentes proporciones dependien-
do de la edad del individuo. La hemoglobina F, o
hemoglobina fetal (�2, 
2), es la predominante durante 
la vida fetal y la primera infancia. Durante el primer año
de vida la hemoglobina F es gradualmente reemplazada
por hemoglobina A (�2, 	2), y en los adultos sólo se
encuentran pequeñas cantidades de hemoglobina F (<1%).
La hemoglobina A2 (�2, �2) se encuentra en cantidades
relativamente pequeñas en el feto (0.5%), y alcanza del 2
al 3% en el adulto. Las hemoglobinas Gower I (�2, �2),
Gower II (�2, �2) y Portland (�2, 
2) son hemoglobinas
embrionarias que sólo se encuentran normalmente durante
los tres primeros meses del desarrollo fetal.
Hemoglobinas glucosiladas. Las variantes adquiri-
das de la hemoglobina normal son aquellas que se forman
por modificación postsintética de la molécula de globina,
habitualmente por la adición de un componente al amino
terminal de la cadena 	. La variante mejor caracterizada es
la hemoglobina A1c, cuya concentración normal es de
3.5%, y puede aumentar 2 a 3 veces en individuos diabéti-
cos. El grado de síntesis de las hemoglobinas glucosiladas
depende de la concentración de glucosa en sangre. Así, la
concentración de hemoglobina A1c en un momento dado es
proporcional al promedio de glucosa sanguínea en los 2 a
3 meses previos.
Función de la hemoglobina
Las hemoglobinas son unas de las hemoproteínas exis-
tentes en la naturaleza más difundidas y especializadas, y
se encuentran en procariotas, hongos, plantas y animales.
Estas proteínas permiten la unión reversible del O2 al hem
y facilitan el intercambio de CO2 entre los pulmones y los
tejidos. En estudios recientes se ha demostrado la impor-
tancia de la hemoglobina en el control del tono muscular
mediado por NO. En los vertebrados, la hemoglobina es el
principal componente del citoplasma del eritrocito, y cons-
tituye el 90% del peso seco de los eritrocitos. 
En el ser humano en reposo se consumen aproxima-
damente 250 mL de oxígeno/min y se producen 200 mL de
dióxido de carbono/min. Durante el ejercicio estas canti-
dades se pueden incrementar hasta 10 veces. 
Curva de disociación del oxígeno de la hemoglobi-
na. Cada gramo de hemoglobina a saturación une 1.39 mL
de oxígeno. La presión de oxígeno, de 100 mm de Hg en la
sangre arterial y de 35 mm Hg en la sangre venosa, deter-
mina el grado de saturación de oxígeno de la hemoglobina.
La relación entre presión de oxígeno (pO2) y saturación de
la hemoglobina por el oxígeno se describe mediante la cur-
va de disociación de la hemoglobina (Fig. 18.5). 
La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno suele
expresarse por la presión de oxígeno a la cual la hemoglo-
bina está saturada al 50% (P50). El valor promedio en varo-
nes normales no fumadores es de 26 mm Hg; es ligeramente
más alta en mujeres no fumadoras. Cuando la afinidad por
284 F I S I O L O G Í A D E L A S A N G R E
H
F
G
E
B
C
D
HEM
Figura 18.3. Estructura terciaria de una cadena de polipéptidos
de globina. El hem está suspendido en una hendidura entre las
hélices E y F.
H
C
C
H
C
GLOBINA
D
A B
NN
N N
Fe
CH2
CH2
CH2
X COOH
CH3
CH
CH
CH = CH2
HC
CH3
H3 C
H3 C
CH2
CH2
X COOH
Figura 18.4. Estructura química del hem y su forma de unión
con la globina para formar hemoglobina.