ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL CUERPO HUMANO (46)

Vista previa del material en texto

a)
b)
c)
S
I
S
S
S
S
S
S
I
I
II
S
I
Figura 2-28. Inhibición de la actividad enzimática: a) competitiva, b) no competitiva y c) acompetitiva. (S) sustrato; (I) inhibidor.
5. Isomerasas. Catalizan la transferencia de grupos
dentro de una misma molécula, formando su isómero
correspondiente: racemasas, epimerasas, isomerasas
y mutasas.
6. Ligasas. Catalizan la unión de dos moléculas me-
diante enlaces CUC, CUS, CUO o CUN, y requie-
ren la utilización de la energía aportada por la rotura
de un enlace rico en energía de la adenosina trifosfa-
to (ATP): sintetasas y carboxilasas.
2.7.3. Unión enzima-sustrato y velocidad
de reacción
En el curso de la transformación del sustrato en el pro-
ducto de la reacción, se pasa por el estado de transición
durante el cual se forma un intermediario de alta energía. La
diferencia entre la energía libre estándar [Goñ: energía libre a
una temperatura de 25 oC, presión parcial de 1 atm, concen-
tración 1 molar y pH = 7.0] del sustrato y la del estado de
transición se denomina energía libre de activación de
Gibbs (BG#). En una reacción, en ausencia de la enzima,
sólo una pequeña proporción de moléculas de sustrato posee
una energía suficiente para llegar al estado de transición,
proporción que puede incrementarse aumentando la tempe-
ratura del medio de reacción. En una reacción catalizada por
una enzima disminuye la energía libre de activación y, en
consecuencia, la velocidad de la reacción se acelera, aunque
no se altera el equilibrio de la misma (Fig. 2-25). El equili-
brio de una reacción depende de la diferencia de energía
libre entre los reactantes y los productos (BGoñ), mientras
Parte I. El cuerpo humano como unidad organizada 27