ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL CUERPO HUMANO (50)

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ESQUELETO RIBOSA – FOSFATOExtremo 3’ Extremo 5’
ESQUELETO RIBOSA – FOSFATO Extremo 3’Extremo 5’
Guanina
Citosina
Adenina
Timina
Figura 2-32. Emparejamiento de las bases nitrogenadas en la doble cadena del ácido desoxirribonucleico (ADN). Se establecen dos
puentes de hidrógeno entre la timina y la adenina, y tres puentes entre la guanina y la citosina.
Para que las enzimas funcionen se requiere que determi-
nados aminoácidos de su estructura estén ionizados y que
otros no lo estén, situación que sólo se consigue a un pH
determinado (pH óptimo), en el cual la velocidad de la
reacción es máxima; por encima y por debajo del valor del
pH óptimo la actividad de la enzima disminuye, y en los
valores extremos de pH la estructura tridimensional de las
enzimas se desnaturaliza.
2.7.6. Inhibición de la actividad enzimática
Las enzimas pueden ser inhibidas por moléculas orgáni-
cas específicas, iones, fármacos y agentes oxidantes. La
inhibición puede ser reversible, cuando la disociación del
complejo enzima-inhibidor es rápida, o irreversible, cuan-
do el inhibidor queda estrechamente unido a la enzima. La
inhibición reversible puede ser competitiva, no competitiva
y acompetitiva:
— Inhibición competitiva: el inhibidor tiene una estruc-
tura tridimensional parecida a la del sustrato y se une
al centro activo de la enzima (Fig. 2-28a); aumentan-
do la concentración de sustrato se puede desplazar al
inhibidor del centro activo.
— Inhibición no competitiva: el inhibidor se une a un
lugar distinto del centro activo de la enzima e impide
que se produzca la reacción; el inhibidor no se puede
desplazar de la enzima aunque se aumente la concen-
tración de sustrato.
— Inhibición acompetitiva o mixta: el inhibidor se une
al complejo enzima-sustrato y lo transforma en un com-
plejo inactivo que impide la formación de producto.
2.7.7. Enzimas reguladoras
Las enzimas reguladoras catalizan las reacciones limi-
tantes de las principales vías metabólicas; estas enzimas
muestran una mayor o menor actividad en respuesta a cier-
tas moléculas moduladoras. La mayoría de las enzimas re-
guladoras están constituidas por dos o más cadenas polipep-
tídicas y son alostéricas (tienen distintos centros de unión
para el sustrato y para los moduladores de su actividad, que
interactúan a distancia). En estas enzimas no se puede apli-
car el modelo de Michaelis-Menten, puesto que la unión del
sustrato al centro activo es cooperativa (como ocurre en la
unión del oxígeno a la Hb, la unión de una molécula de
sustrato al centro activo de la enzima favorece la unión de
otras moléculas de sustrato). La curva que relaciona la
velocidad de la reacción en función de la concentración de
sustrato es sigmoidea (parecida a la curva que relaciona la
unión del oxígeno a la Hb) (Fig. 2-29), a diferencia de la
curva hiperbólica que tienen las enzimas que siguen el
modelo de Michaelis-Menten (Fig. 2-27).
En algunas enzimas reguladoras su actividad puede ser
regulada (activación o inhibición) por:
1. Proteínas reguladoras: proteínas que se fijan a la
enzima.
Parte I. El cuerpo humano como unidad organizada 31