Amiloidosis

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CONCEPTO
Constituye un grupo heterogéneo de enfermedades caracterizadas por 
el depósito extracelular de material proteico autólogo, fibrilar, y con 
estructura molecular terciaria en disposición β-plegada. Esta estructura 
molecular característica y propia de la sustancia amiloide es la res-
ponsable de la insolubilidad de los depósitos amiloides y de su resis-
tencia a la digestión proteolítica. Como consecuencia de la estabilidad 
molecular de la proteína fibrilar amiloide, el depósito amiloide provoca 
de forma progresiva la sustitución y destrucción del parénquima en los 
órganos afectados, lo que condiciona alteraciones funcionales diversas 
según la localización e intensidad del depósito.
El término amiloide (similar a la celulosa o almidón) fue intro-
ducido por Virchow en 1853 al observar que los depósitos amiloides 
tenían un aspecto similar a la celulosa en la tinción con yodo y ácido 
sulfúrico. Posteriormente, la sustancia amiloide se ha identificado por 
sus características tintoriales específicas, como son la «metacromasia» 
con cristal violeta, el aspecto violáceo con el ácido peryódico de Schiff 
y la congofilia o positividad para el rojo Congo, criterio utilizado ac-
tualmente en el diagnóstico de la enfermedad.
La sustancia amiloide está formada básicamente por la proteína fibri-
lar amiloide, que definirá cada variedad de amiloidosis, el componente P 
del amiloide, común a todas las variedades, y la presencia en mínimas 
cantidades de glucosaminoglucanos (sulfato de heparina), proteoglucanos 
y calcio. Hasta la actualidad se han descrito más de 50 proteínas fibrilares 
distintas con capacidad para desarrollar depósitos amiloides.
Clasificación
La amiloidosis se puede clasificar en función de dos criterios: 1) por la 
distribución de los depósitos amiloides, en formas localizadas y sistémicas, 
y 2) por la proteína fibrilar constituyente, específica de cada variedad. La 
terminología utilizada en la clasificación de la enfermedad amiloide incluye 
dos letras, la primera es la A de amiloide, y la segunda letra se refiere a la 
proteína fibrilar específica o a criterios clínicos destacados (tabla 141-1).
FORMAS SISTÉMICAS
Amiloidosis AL
Este tipo de amiloidosis se describe en el capítulo 212, Gammapatías 
monoclonales.
Amiloidosis AA
Corresponde a las formas de amiloidosis secundaria, relacionada con 
procesos inflamatorios crónicos de origen infeccioso, inmunológico 
o neoplásico, incluyendo en este grupo la amiloidosis asociada a las
Amiloidosis
TABLA 141-1
Denominación Síndrome clínico
Proteína 
amiloide
Formas sistémicas
AL Primaria-mieloma 
múltiple
Ig/cadenas ligeras
AA Secundaria (reactiva) Proteína AA
Fiebre mediterránea 
familiar
TRAPS-CAPS
AF Polineuropatía familiar Transtiretina
Miocardiopatía familiar 
(tipo danés)
Apo-A1
Amiloidosis familiar tipo 
finlandés
Gelsolina
AH Amiloidosis asociada 
a diálisis
β2-microglobulina
ALECT2 Amiloidosis ALECT2 Leukocyte 
cell-derived 
chemotaxin 2
Formas localizadas
AS Amiloidosis senil Transtiretina
AE Amiloidosis endocrina Amilina
Calcitonina
AD Amiloidosis cutánea Queratina
AB Enfermedad 
de Alzheimer/síndrome 
de Down
β-proteína
Enfermedad de Parkinson α-sinucleína
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enfermedades autoinflamatorias (fiebre mediterránea familiar, TRAPS, 
CAPS, HIDS, PAPA).
La amiloidosis AA está formada por la proteína fibrilar AA (proteína 
amiloide A), con una estructura no inmunoglobulínica, constituida por 
76 aminoácidos y con un peso molecular de 8.500 dalton. La proteína 
AA deriva de una apolipoproteína de síntesis hepática denominada 
precursor sérico de la proteína amiloide A (SAA), que circula en plasma 
unido a la lipoproteína HDL3. El SAA es un reactante de fase aguda, 
con incrementos marcados en caso de estímulos inflamatorios o necro-
sis tisular, mediada a través de diversas citocinas como interleucina 1, 
interleucina 6 y TNF-β. Se ha demostrado, tanto in vitro como in vivo, 
la transformación del SAA en proteína amiloide AA por proteólisis 
enzimática, fenómeno que tiene lugar en el macrófago. La diversidad 
genotípica en la síntesis hepática de SAA favorecería el desarrollo de 
la amiloidosis AA en el contexto de procesos inflamatorios crónicos.
Amiloidosis AF
Se incluyen bajo esta denominación diversas formas de amiloidosis 
hereditarias (autosómicas dominantes), principalmente la polineuropa-
tía amiloidea familiar y la variedad miocardiopática (tipo danés). Este 
tipo de amiloidosis representa la forma más frecuente de amiloidosis 
familiar, constituida por el depósito de la proteína fibrilar transtiretina 
o prealbúmina; se han identificado más de 100 variedades bioquímicas 
distintas secundarias a mutaciones puntuales. Otras proteínas amiloi-
dogénicas responsables del desarrollo de amiloidosis familiar son las 
apolipoproteínas A1 y A2 con afección predominantemente hepática, el 
fibrinógeno con afección renal, la gelsolina con un cuadro clínico similar 
al de la polineuropatía amiloidea familiar con predominio de afección 
de los pares craneales y ocular, y la lisozima con afección visceral.
Amiloidosis AH
La amiloidosis asociada a la hemodiálisis (AH) constituye una variedad de 
amiloidosis sistémica descrita en pacientes afectos de insuficiencia renal 
crónica terminal y sometidos durante períodos prolongados (más de 5 
años) a tratamiento sustitutivo con diálisis, especialmente hemodiálisis. En 
1985 se identificó la β2-microglobulina como la proteína fibrilar constitu-
yente y responsable de esta variedad de amiloidosis. La proteína plasmática 
β2-microglobulina por su metabolismo exclusivamente renal se acumula de 
manera progresiva al déficit de función renal. La clínica es esencialmente 
osteoarticular, con depósitos viscerales escasos y poca traducción clínica.
Amiloidosis ALECT2
Corresponde a una nueva variedad de amiloidosis sistémica descrita en 
población hispana, con afectación renal y hepática. La proteína fibrilar 
amiloide es la LECT2 (leukocyte cell-derived chemotaxin 2). La etiología es 
desconocida, con sospecha de componente genético, por el predominio 
racial y la agregación en determinados polimorfismos. Clínicamente 
cursa en forma de insuficiencia renal crónica terminal de evolución lenta 
con afección en población de edad avanzada. El depósito amiloide a nivel 
renal es esencialmente en córtex, con infiltración glomerular y vascular.
FORMAS LOCALIZADAS
Se incluyen en este grupo las variedades de amiloidosis con depósi-
tos localizados o selectivos en determinados tejidos u órganos, con 
carácter local.
Amiloidosis endocrina
Son formas localizadas de amiloidosis en relación con tumores endocri-
nos, especialmente del sistema APUD. Existe una íntima relación entre 
la proteína fibrilar amiloide característica de cada variedad y la hormona 
sintetizada y segregada por el tumor. La variedad más frecuente es la 
asociada al carcinoma medular de tiroides secretor de calcitonina.
En los pacientes afectados por diabetes mellitus tipo II se detectan 
depósitos amiloides en los islotes de Langerhans en más del 90% de casos; 
la proteína fibrilar depositada es el polipéptido amiloide de los islotes 
(PPAI), también denominado amilina, segregado conjuntamente con la 
insulina. Se desconoce el papel patogénico de los depósitos de amilina, 
pero probablemente participan de manera activa en el desarrollo de la 
diabetes tipo II. Otras formas de amiloidosis endocrina son el prolactinoma 
hipofisario (prolactina) o la amiloidosis atrial (factor natriurético atrial).
Amiloidosis senil
La amiloidosis senil se puede englobar dentro delcontexto general de 
degeneración senil o envejecimiento tisular; es el resultado de la des-
naturalización de las proteínas celulares. Corresponde a una variedad 
de amiloidosis localizada, que se caracteriza por pequeños depósitos 
de sustancia amiloide en corazón, válvulas cardíacas, cerebro, páncreas 
y también bazo. En general, la amiloidosis senil cursa de forma leve, 
aunque en el corazón puede condicionar alteraciones de conducción, 
con arritmias de diversa intensidad e insuficiencia cardíaca congestiva. 
La proteína fibrilar amiloide responsable es la transtiretina.
Amiloidosis cerebral
El depósito de sustancia amiloide a nivel cerebral está implicado en el 
desarrollo de diversas enfermedades neurodegenerativas. En este grupo se 
incluyen las formas de amiloidosis asociada a la demencia senil/presenil 
de Alzheimer y al síndrome de Down; la proteína fibrilar es la β-proteína 
o proteína A4. También en la enfermedad de Parkinson se han detectados 
depósitos amiloides de la proteína α-sinucleína con un papel central en su 
patogenia, en la enfermedad de Huntington (huntingtina) y en diversas 
formas de ataxia (ataxina) (v. sección XII, Neurología).
La amiloidosis cerebral hemorrágica de tipo islandés, de carácter here-
ditario, afecta exclusivamente a los vasos de la leptomeninge en el nivel 
cerebral. Las manifestaciones clínicas consisten en hemorragias cerebrales 
recidivantes en individuos jóvenes. La proteína fibrilar es la cistatina C 
(inhibidor de la cisteín-proteasa) mutada. Otra variedad similar es la 
amiloidosis cerebral hemorrágica de tipo holandés con un cuadro clínico 
superponible al tipo islandés; la proteína fibrilar es la β-proteína. Esta 
afección podría corresponder a formas precoces de enfermedad de Alzhei-
mer hereditaria con depósitos amiloides predominantemente vasculares.
También se han identificado depósitos amiloides en diversas enfer-
medades neurodegenerativas transmisibles o encefalopatías espongifor-
mes, como scrapie, kuru, enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, síndrome 
de Gerstmann-Straussler-Schinker y encefalopatía espongiforme bovi-
na. La proteína fibrilar originaria del depósito amiloide es la proteína 
priónica (PrP) modificada, que constituye un agente infeccioso dis-
tinto de los virus y viriones, con un mecanismo de replicación poco 
conocido. La proteína priónica modificada derivaría de la proteína 
priónica celular normal, por la existencia de una mutación puntual en 
el gen codificador (formas hereditarias de enfermedad de Creutzfeldt-
Jakob) o por el carácter infeccioso de la proteína priónica modificada 
que se uniría a la proteína priónica celular para alterar su estructura 
de α-helicoidal a β-plegada. Las lesiones anatomopatológicas de la 
encefalopatía espongiforme son depósitos amiloides en forma de pla-
cas, degeneración neuronal, vacuolización y proliferación astroglial, 
alteraciones todas ellas sugestivas de un origen infeccioso y/o genético.
Amiloidosis cutánea
Se ha observado la transformación de los tonofilamentos de queratina 
en sustancia amiloide. La propia queratina, un derivado de la misma o la 
gelactina-7 constituyen el componente fibrilar de la amiloidosis cutánea. 
Corresponde a una variedad de amiloidosis localizada exclusivamente 
en la piel, con un significado patogénico similar a la amiloidosis senil.
PATOGENIA
En general, se acepta que todas las variedades de sustancia amiloide 
(proteína fibrilar amiloide) derivan de un precursor proteico específico 
con alta tendencia a la polimerización y degradado posteriormente a 
proteína fibrilar. El esquema más aceptado de la amiloidogénesis se 
basa en dos factores: 1) concentraciones elevadas y/o alteraciones en 
la estructura primaria del precursor proteico de las fibrillas amiloides, 
y 2) alteraciones en la degradación y/o metabolismo del precursor en 
proteína fibrilar amiloide. El componente P del amiloide (común a 
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todas variedades) probablemente participa de manera directa en la 
polimerización de las fibrillas amiloides, y sobre todo en la estabilidad e 
insolubilidad de los depósitos amiloides. También lo hacen los proteo-
glucanos y glucosaminoglucanos, presentes en mínimas cantidades en 
el depósito de amiloide.
Con respecto a la amiloidosis AA, existe una síntesis aumentada 
del precursor plasmático, con incremento en los valores circulantes, y 
un segundo proceso de proteólisis del precursor plasmático a proteína 
fibrilar amiloide. En la amiloidosis AF y AH, la generación de fibrillas 
amiloides es distinta, ya que las proteínas fibrilares, β2-microglobulina 
y transtiretina, tienen la misma estructura molecular que sus precur-
sores, sin precisar un proceso previo de proteólisis o degradación. 
Probablemente, determinadas secuencias de aminoácidos específicas o 
modificaciones postraslacionales (mutaciones puntuales) confieren una 
elevada capacidad amiloidogénica y de polimerización y son resistentes 
a la proteólisis enzimática.
Existen otros dos factores, poco conocidos, relacionados con la 
patogenia de la amiloidosis: el factor favorecedor de la amiloidosis 
(FVA) y el factor degradante del amiloide (FDA). El FVA representa 
una sustancia, probablemente de naturaleza glucoproteica, capaz de 
inducir amiloidosis experimental de forma acelerada. El FDA cons-
tituye un factor con capacidad para disolver la proteína fibrilar AA 
suspendida en agar, cuya probable traducción fisiológica es la elastasa 
leucocitaria, sintetizada por los neutrófilos, en un intento de eliminar 
los depósitos de proteína amiloide.
CUADRO CLÍNICO
El cuadro clínico de la amiloidosis sistémica es diverso y variado, y 
dependerá de la distribución e intensidad de los depósitos amiloides 
para producir alteraciones funcionales diversas (tabla 141-2). La dis-
tribución de los depósitos en la amiloidosis AA es más limitada que en 
la amiloidosis AL, y afecta principalmente al riñón, las suprarrenales, 
el hígado y el bazo. La afección renal cursa en forma de proteinuria, 
con el posterior desarrollo de síndrome nefrótico e insuficiencia renal. 
El cuadro clínico de la amiloidosis AF cambia en función de cada 
variedad de proteína fibrilar amiloide. La variedad más frecuente es una 
polineuropatía mixta de predominio sensitivo, con afección cardíaca en 
forma de trastornos de conducción y/o insuficiencia cardíaca conges-
tiva. El cuadro clínico de la amiloidosis β2-M consiste en la presencia de 
síndrome del túnel carpiano, artropatía amiloide, fracturas patológicas 
y/o roturas tendinosas espontáneas. La clínica de las distintas formas 
de amiloidosis localizadas es más limitada y está relacionada con la 
localización de los depósitos amiloides.
DIAGNÓSTICO
Para el diagnóstico de amiloidosis se requiere un elevado índice de 
sospecha, sobre la base de los datos clínicos, analíticos y epide-
miológicos de cada paciente, que pueden ser sugestivos de una 
determinada variedad específica de amiloidosis (tabla 141-3). El 
TABLA 141-2
Localización 
amiloide
Manifestaciones 
clínicas
Variedad 
de amiloidosis
Riñón Proteinuria, síndrome 
nefrótico, insuficiencia 
renal crónica
AA, AL, AF 
(TTR, Apo-A1, 
fibrinógeno), 
ALECT2
Corazón Insuficiencia 
cardíaca congestiva, 
cardiomegalia, arritmias
AL, AA, AF 
(TTR)
Tubo digestivo Macroglosia, 
malabsorción, diarreas
AA, AL
Hígado Hepatomegalia, colestasis 
anictérica
AA, AL, 
ALECT2
Sistema nervioso Polineuropatía mixta 
(afectación autonómica)
AF (TTR, 
gelsolina)
Síndrome del túnel 
carpiano
AL, AH
Piel Lesiones papulosas, 
equimosis
AL
Sistema endocrino Hipotiroidismo, 
insuficiencia suprarrenal
AL, AA
Aparato locomotor Artralgias, artritis 
(afección sinovial)AL, AH
Aparato respiratorio Tos, alteraciones 
respiratorias
AL
AA: amiloidosis secundaria; AF: amiloidosis familiar; AH: amiloidosis asociada a la 
hemodiálisis; AL: amiloidosis primaria; ALECT2: leukocyte cell-derived chemotaxin 2; 
Apo-A1: apolipoproteína A1; TTR: transtiretina.
TABLA 141-3
Amiloidosis 
primaria (AL)
Amiloidosis 
secundaria (AA)
Amiloidosis 
familiar (AF)
Amiloidosis 
por hemodiálisis (AH)
Anamnesis
Exploración física
Miocardiopatía
Síndrome nefrótico
Hepatoesplenomegalia
Neuropatía periférica
Macroglosia
Enfermedad inflamatoria 
crónica
Síndrome nefrótico
Hepatosplenomegalia
Historia familiar
Neuropatía periférica
Síndrome del túnel 
carpiano
Opacidades vítreas
Hemodiálisis
Síndrome del túnel 
carpiano
Artropatía
Laboratorio Aumento de células 
plasmáticas en médula ósea
Banda M (sangre/orina)
Aumento SAA
Aumento PCR
Disminución de TTR
Mutación TTR
Aumento β2-M
Diagnóstico Biopsia tejido Biopsia tejido Biopsia tejido Biopsia tejido
Permanganato potásico Resistente Sensible Sensible Sensible
Inmunohistoquímica Anti-K/anti-L Anti-AA Anti-TTR
Anti-Apo A1
Anti-β2-microglobulina
Composición 
de depósitos Ig
Cadenas ligeras Ig Proteína AA TTR
Apolipoproteína A1
β2-microglobulina
Tratamiento Citostáticos Colquicina
Antibióticos/citostáticos
Trasplante hepático Trasplante renal
SAA: precursor sérico de la proteína amiloide A; TTR: transtiretina.
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diagnóstico definitivo se basa en la demostración anatomopato-
lógica de los depósitos de sustancia amiloide que se identifican 
por sus características tintoriales específicas, afinidad por el rojo 
Congo o congofilia y birrefringencia verde manzana en el examen 
con luz polarizada (fig. 141-1). La técnica de la decoloración con 
permanganato potásico ha sido prácticamente abandonada por su 
poca especificidad, para ser sustituida por los estudios inmunohis-
toquímicos con anticuerpos monoclonales específicos, que nos 
permitirán determinar la variedad concreta de amiloidosis. Los 
análisis proteómicos de los depósitos amiloides permitirán definir la 
variedad específica de amiloidosis, además de conocer la secuencia 
de la proteína amiloide depositada.
El estudio con microscopia electrónica demuestra la estructura 
fibrilar característica de la sustancia amiloide, fibrillas rígidas, no 
ramificadas, con una longitud variable y un diámetro de 7,5-10 nm; 
cada fibrilla contiene dos o más subunidades filamentosas (2,5-3,5 nm 
de diámetro). Técnicas de biología molecular con la secuenciación del 
DNA permiten conocer la variedad específica y la mutación puntual 
en los casos de amiloidosis hereditaria.
La demostración anatomopatológica de los depósitos amiloides 
se realiza en los órganos con sospecha clínica y/o analítica de infil-
tración (riñón, hígado, corazón, piel), o mediante la realización de 
biopsias con alto rendimiento diagnóstico. Actualmente, la punción 
aspirativa de grasa abdominal subcutánea es la técnica de elección en 
el diagnóstico de la amiloidosis sistémica, por ser una técnica 
sencilla, poco agresiva, exenta de riesgos y con un alto rendimiento 
diagnóstico.
En el diagnóstico de la amiloidosis cardíaca son de utilidad el 
ECG, la gammagrafía con 99mTc y el ecocardiograma. En el ECG 
se observa típicamente un bajo voltaje del complejo QRS, con 
alteraciones en la conducción auriculoventricular e intraventricular 
y presencia de arritmias. La gammagrafía con 99Tc muestra una 
captación patológica en caso de afección cardíaca, especialmente 
en la amiloidosis por TTR. El ecocardiograma bidimensional cons-
tituye la exploración de elección en el diagnóstico de la amiloidosis 
cardíaca, ya que permite observar un engrosamiento simétrico de 
las paredes del ventrículo izquierdo y del tabique interventricular 
e hipoquinesia y disminución de las cavidades izquierdas. La infil-
tración miocárdica por amiloide se traduce en una imagen ecocar-
diográfica patognomónica constituida por un granulado brillante 
(granular sparkling) en la pared del ventrículo izquierdo y el septum 
interventricular. La RM resulta también útil en la identificación de 
la infiltración miocárdica por amiloide.
En los últimos años se han introducido técnicas isotópicas (PET) 
en el diagnóstico de la amiloidosis sistémica, especialmente el marcaje 
del componente P del amiloide con 123I, que ha demostrado una gran 
sensibilidad y especificidad, no solamente en el diagnóstico sino tam-
bién en el seguimiento de los depósitos amiloides.
TRATAMIENTO
El enfoque terapéutico se basa en tres objetivos: a) reducir la produc-
ción-síntesis de la proteína precursora de las fibrillas amiloides; 
b) evitar el depósito-polimerización de la proteína precursora en fibrillas
amiloides, y c) aplicar tratamiento específico sintomático de los órganos
afectados.
Para el tratamiento de la amiloidosis AL, véase el capítulo 212, 
Gammapatías monoclonales.
El tratamiento de la amiloidosis secundaria AA consiste en con-
trolar los procesos inflamatorios crónicos que mantienen elevada 
la síntesis de hepática de SAA, mediante la utilización de agentes 
citostáticos y/o el bloqueo del TNF-α o IL-1 en las enfermedades 
reumáticas crónicas (artritis reumatoide o enfermedad de Still) y con 
la administración de antibióticos específicos en las enfermedades 
infecciosas de curso crónico. En la fiebre mediterránea familiar, la 
utilización de colquicina evita los episodios inflamatorios agudos y 
recidivantes y el desarrollo de amiloidosis AA, al disminuir la síntesis 
hepática de SAA y la polimerización del SAA en la proteína fibrilar 
AA. En las formas graves de enfermedades autoinflamatorias heredi-
tarias (FMF, TRAPS, CAPS, HIDS), el bloqueo de la inflamación 
mediante fármacos anti-TNF-α o anti-IL-1 (anakinra o canakinumab) 
resulta esencial para prevenir el desarrollo de amiloidosis secundaria. 
El bloqueo del TNF-α mediante terapias biológicas (infliximab o 
etanercept) podría constituir una alternativa terapéutica útil en casos 
de amiloidosis AA con afección orgánica grave, que no respondieran 
al tratamiento convencional.
En la amiloidosis asociada a la diálisis, el trasplante renal representa 
el tratamiento de elección, aunque no hay evidencias de la desaparición 
de los depósitos amiloides.
El tratamiento de la amiloidosis AF por TTR ha cambiado 
radicalmente en los últimos años. El trasplante hepático ha sido 
prácticamente abandonado a favor de tratamientos más efectivos y 
menos agresivos. El tafamidis, estabilizador del tetrámero de la TTR, 
ha sido recientemente aprobado para el tratamiento de pacientes 
con AF sintomáticos (estadio I), al enlentecer la progresión de la 
amiloidosis, especialmente la polineuropatía sensitiva. También 
el diflunisal, estabilizador de la TTR, ha demostrado resultados 
esperanzadores en la amiloidosis por TTR. Tratamientos biológi-
cos mediante silenciadores del mRNA (inotersén y patisirán) que 
bloquean la síntesis hepática de TTR han demostrado eficacia en 
frenar la progresión de la amiloidosis, mejorando en algunos casos 
el cuadro clínico con reversibilidad de la polineuropatía amiloidea. 
En los próximos años se deberán definir los algoritmos terapéuticos 
idóneos para cada variedad de amiloidosis familiar y para cada estadio 
de enfermedad amiloidea.
Aún en fase de ensayos clínicos, los inhibidores competitivos del 
componente P del amiloide podrían ser útiles en todas las variedades 
de amiloidosis. Se trata de moléculas de pequeño tamaño que desplazan 
al componente P, con lo que evitan la polimerización de las fibrillas 
amiloides y provocan una deplecióndel componente P.
El tratamiento sintomático de las diversas variedades de amiloidosis 
dependerá de la distribución y gravedad de los depósitos amiloides 
en órganos y tejidos y de las manifestaciones clínicas secundarias a la 
infiltración por sustancia amiloide. La afección renal en el curso de 
la amiloidosis sistémica puede progresar a insuficiencia renal crónica 
terminal, con lo que requiere tratamiento sustitutivo con diálisis y/o 
trasplante renal. El bloqueo de la angiotensina II con IECA o ARA-II 
se ha mostrado eficaz en el control de la proteinuria en las fases iniciales 
de la amiloidosis renal, aunque su utilización está limitada por la 
tendencia a la hipotensión de los pacientes con amiloidosis sistémica. 
El tratamiento sustitutivo renal podrá realizarse indistintamente con 
hemodiálisis o diálisis peritoneal, sin que existan diferencias marcadas 
con respecto a la tolerancia clínica y/o supervivencia del paciente. La 
experiencia con trasplante renal en la amiloidosis sistémica es limitada 
y casi exclusiva de la amiloidosis AA, con unos resultados aceptables 
de supervivencia del paciente e injerto. En casos de afección cardíaca 
grave se puede considerar el trasplante cardíaco como única alternativa 
terapéutica.
 Amiloidosis renal (examen con luz polarizada). Aspecto 
birrefringente de la sustancia amiloide.
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1088 SECCIÓN VII Reumatología y enfermedades sistémicas
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