FISIOLOGÍA HUMANA-923

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uno de los cuales tiene una cadena de alanina (anillo inter-
no o �) y otro un grupo fenilo (anillo externo fenólico o
	), ambos en posición para respecto a dicho puente (Figu-
ra 72.4). Esta estructura es la de un aminoácido aromático,
la tironina. Considerando que el peso atómico del yodo es
de 127, se comprende que el contenido en yodo de la T4
represente el 65%, y el de la T3 el 58%, del peso molecu-
lar. La 3,5,3�,5� tetrayodotironina o tiroxina (T4) es el pro-
ducto mayoritario de la secreción tiroidea. La forma
triyodada, con un átomo de yodo en el anillo fenólico y
dos en el anillo interno, la 3,5,3� triyodotironina (T3), se
produce tanto en la glándula como en tejidos extratiroide-
os por pérdida de un átomo de yodo del anillo fenólico de
la T4.
Si la pérdida de un átomo de yodo ocurre en el anillo
interno, se forma la 3, 3�,5�-triyodotironina inversa, o
«reversa» (reverse T3, o rT3). Esta yodotironina se produ-
ce en su mayor parte en tejidos extratiroideos, aunque tam-
bién es producto de la secreción por la glándula. Pero no
es una hormona, ya que no se le conocen acciones bioló-
gicas tiromiméticas. 
Captación del yodo
La célula epitelial tiroidea o tirocito comparte con
otras células del mismo origen embrionario, como las
células de las glándulas salivales, de la mucosa gástrica y
de los plexos coroideos, la capacidad de concentrar yodu-
ro. También lo concentran el ovario y el tejido mamario
estimulado, llegando a competir con el tiroides por el
yoduro circulante. La entrada de I– en la célula tiroidea se
produce en contra de un gradiente electroquímico y es
posible gracias a la presencia de un cotransportador (sim-
portador) de I– y Na+ (NIS). NIS es una glucoproteína
intrínseca de membrana con 12 fragmentos transmembra-
na que transporta Na+ y I– al interior de la célula gracias al
gradiente de Na+ generado por la ATPasa dependiente de
Na+ y K+.
El tirocito concentra otros iones, tales como ClO–4,
BF–4, SCN–, TcO–4, etc., que tienen un volumen y una
carga iónica parecidos, pero lo hace con menor afinidad
que para el I-. Sin embargo, si estos aniones circulan a
concentraciones elevadas, pueden bloquear la captación
del I–, tanto por el tirocito como por las glándulas sali-
vales, la mucosa gástrica, etc. Como el tirocito no dife-
rencia entre el yodo natural (127I) y sus isótopos
radiactivos (131I, 125I), éstos se han empleado y se siguen
usando con éxito para explorar la actividad funcional de
la glándula, la posible presencia de tejido ectópico, de
metástasis de tumores tiroideos no desdiferenciados, etc.
Para estas exploraciones puede emplearse también el
tecnecio (Tc) radiactivo en forma de tecnectato, ya que
este anión es de volumen y carga iónica parecidos a los
del I-. Asimismo, se pueden emplear dosis elevadas de
131I con fines terapéuticos, para destruir tejido tiroideo
hiperfuncionante o metástasis de tumores tiroideos no
desdiferenciados.
Hay defectos congénitos por los cuales los tirocitos (y
las salivales, etc.) son incapaces de concentrar yoduro. La
cantidad de yodo ingerido en los alimentos, que entra por
difusión, es insuficiente para la biosíntesis de las cantida-
des de hormonas tiroideas necesarias, y los individuos
afectados son hipotiroideos. Tratándolos con dosis altas de
yoduro, sin embargo, se puede conseguir que entre sufi-
ciente yodo por difusión como para corregir el hipotiroi-
dismo debido a este defecto, ya que el resto de la
maquinaria biosintética suele ser normal.
Síntesis de la tiroglobulina
En condiciones de función tiroidea normal, la tiroglo-
bulina (Tg) constituye el 75% de las proteínas tiroideas.
Existen varias formas de Tg, pero la forma prevalente y
más importante es una glucoproteína de coeficiente de
sedimentación 19 S, con un peso molecular de 660 000,
que puede disociarse en dos subunidades 12 S. En la actua-
lidad se han caracterizado los genes de la Tg de diversas
especies, y en todas ellas codifican la síntesis de la unidad
12 S. El proceso de biosíntesis de la Tg es parecido al de
otras glucoproteínas, y en la Figura 72.5 aparece un esque-
ma del mismo. La transcripción del gen de la Tg se debe a
la presencia de los factores de transcripción TTF-1, TTF 2
y Pax 8, que también controlan la transcripción de otros
genes específicos del tiroides, como la peroxidasa tiroidea,
el NIS y el receptor de TSH.
Tras la transcripción y el procesamiento del ARNm de
la Tg, el ARNm es traducido por los ribosomas en el re-
tículo endoplásmico rugoso. Debe hacerse notar que no
existe un ARNt para la tironina, o para tironinas yodadas,
sino que la Tg está compuesta únicamente de los mismos
aminoácidos que cualquier otra proteína. La cadena poli-
peptídica de la Tg es expulsada al lumen del retículo endo-
plásmico. Durante su paso por el aparato de Golgi se
glucosila progresivamente, llegando a ser su contenido en
azúcares el 10% de su peso total. Las moléculas de Tg glu-
cosilada se empaquetan en vesículas exocitócicas, salien-
do así del aparato de Golgi. Estas vesículas se funden con
la membrana apical que bordea el lumen folicular, liberan-
do su contenido al mismo.
La síntesis de la Tg (tanto el proceso transcripcional
como el de transducción) y su exocitosis al lumen folicu-
lar están bajo el control principal de la TSH.
Yodación de la tiroglobulina
Una vez sintetizada la tiroglobulina, el I- captado por
el tiroides se incorpora a radicales tirosilos, formándose
residuos de MIT (monoyodotirosina) y DIT (diyodotirosi-
na). Aunque se desconozca el lugar exacto del tirocito en
el que tiene lugar la incorporación del yodo a la Tg (pro-
ceso de «organificación» del yodo), se cree que ésta ocu-
rre en la interfase entre la membrana apical y el coloide.
Además de I- y de Tg, se necesitan para esta reacción una
peroxidasa y un sistema generador de H2O2, capaces de
894 F I S I O L O G Í A D E L S I S T E M A E N D O C R I N O