ANATOMIA Y FISIOLOGÍA-98

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70 PARTE UNO Organización corporal
dos para fijarse a grupos funcionales en la molécula de 
sustrato. Muchas enzimas tienen dos sitios activos, lo que 
les permite fijar dos sustratos diferentes y unirlos de tal 
manera que los hacen reaccionar con rapidez entre sí.
 2 El sustrato se fija a la enzima, formando un complejo 
enzima-sustrato. La unión entre una enzima particular y 
su sustrato suele compararse con la relación entre una 
llave y una cerradura. Así como sólo una llave es ade-
cuada para una cerradura particular, la sacarosa es el 
único sustrato adecuado para el sitio activo de la sacara-
sa. Sin embargo, a diferencia de una relación simple 
entre una llave y una cerradura, el sustrato cambia un 
poco el aspecto de la enzima para lograr una mejor ade-
cuación entre ambas. La sacarasa no puede digerir otros 
disacáridos como la maltosa o la lactosa. A esta selectivi-
dad se le denomina especificidad enzima-sustrato.
 3 La sacarasa rompe el enlace covalente entre los dos azú-
cares de la sacarosa, al agregar grupos H+ y OH– del agua 
(véase la figura 2.15b; no se ilustra en la figura 2.28). 
Esto hidroliza la sacarosa en dos monosacáridos, glucosa 
y fructosa; la enzima los libera como productos de la 
reacción. La enzima permanece sin cambio y queda lista 
para repetir el proceso si está disponible otra molécula 
de sacarosa.
Como una enzima no se consume con la reacción que cataliza, 
una molécula de enzima puede consumir millones de molécu-
las de sustrato, y a una velocidad asombrosa; por ejemplo, una 
sola molécula de anhidrasa carbónica desdobla ácido carbóni-
co (H2CO3) en H2O y CO2 a una velocidad de 36 millones de 
moléculas por minuto.
FIGURA 2.27 Efecto de una enzima sobre la energía de activación. a) Sin catalizador, algunas reacciones químicas se realizan con 
lentitud, debido a la elevada energía de activación necesaria para que las moléculas reaccionen. b) Un catalizador facilita la interacción 
molecular, lo que reduce la energía de activación y hace que la reacción se realice con mayor rapidez.
 ●¿Es mayor la energía que libera de su sustrato de la que liberaría una reacción sin catalizador?
FIGURA 2.28 Los tres pasos de las reacciones enzimáticas.
Tiempo
C
o
n
te
n
id
o
 d
e 
en
er
g
ía
 li
b
re
Tiempo
Nivel de energía 
de los productos
Energía neta 
liberada con 
la reacción
Nivel de 
energía 
de los 
reactivos
Energía de 
activación
Energía de 
activación
Energía 
neta 
liberada 
con la 
reacción
a) Reacción sin un catalizador b) Reacción con un catalizador
Sacarasa (enzima)
1 Enzima 
y sustrato
Sacarosa (sustrato)
Complejo 
enzima-sustrato
2 
Enzima y 
productos 
de la reacción
3 
Glucosa Fructosa
O
O
Sitio activo