Bioquímica Resumen 1 parcial

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BIOQUÍMICA 
PROTEÍNAS 
• Formadas por aminoácidos (macromoléculas) 
↘ los 20 aminoácidos que las forman son los a-aminoácidos. 
- Polaridad: tendencia a interaccionar con H2O a pH biológico. 
• Grupos no-polares alifáticos (no tienen carga): valina, leucina, isoleucina, prolina, glicina, metionina y alanina. 
• Grupos polares: asparagina, glutamina, cisteína, tironina y serina. 
• Grupos aromáticos: fenilalanina, (triocina y triptófano) → absorben luz ultravioleta. 
↘ Forman anillos las cadenas laterales. 
• Grupos cargados positivamente: lisina, arginina e histidina. 
↘ Se agregan otros grupos amino. 
• Grupos cargados negativamente (son polares): aspartato y glutamato. 
 
- Nomenclatura: código de 3 letras o 1. 
- El carbono central o alfa está unido a 4 grupos diferentes: es asimétrico o quiral. 
↘ 2 ordenamientos espaciales: enantiómeros → imágenes especulares no-superponibles. 
- Todos los aminoácidos en las proteínas son de serie L. 
- Cargas: cuando un aminoácido sin grupo R ionizable se disuelve en agua a pH neutro, se encuentra en solución 
en forma de zwitterion (puede actuar como ácido- dador de H
+
 o base-aceptor de H
+
). 
↘ Varía según el pH. 
 
Las sustancias con naturaleza dual (ácido y base) son anfóteras y se las denomina anfolitos. 
 
- Curva de titulación: únicos que ganan o pierden aminos o carboxilos. 
• Punto isoeléctrico: pH al cual la forma predominante es el zwitterion, sin carga eléctrica neta. 
↘ Es la parte empinada de la curva. 
↘ Punto medio entre PK1 y PK2 
• Propiedad buffer: el aumento de pH no es tanto, no es tan gradual, se relentiza el aumento. 
↘ Porque se está desprotonando el amino o el carboxilo. 
↘ Zona “meseta” de la curva. 
- Aminoácidos con grupos R ionizables: tienen curvas de titulación + complejas con 3 zonas buffer menos evidentes. 
- Aminoácidos no-estándar: modificaciones de los estándares → colágeno, miosina, ornitina, citrulina y GABA. 
 
• Proteína: reacción de condensación para la formación de una unión covalente entre aminoácidos (unión peptídica 
= la unión de sucesivos aminoácidos = síntesis de proteínas) 
• Unión peptídica: 
- No rota (carácter parcial de doble enlace) 
- Planar (todos los átomos se encuentran en el mismo plano) 
- Configuración trans – o del grupo carbonílico e H del grupo del N amidico. 
- Polar, sin carga. 
- Participa en la unión de puentes de hidrogeno (porque es polar) 
- Niveles de organización de las proteínas: 
[1] Estructura primaria: secuencia de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. 
↘ Existe ilimitadas asociaciones posibles de aminoácidos. 
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↘ Se pliega en una estructura tridimensional única y a su vez esa estructura determina su función como 
proteína. 
[2] Estructura secundaria: cualquier segmento especifico de la cadena polipeptídica y su estructura tridimensional. 
↘ Describe la distribución espacial local de los átomos de su cadena principal. 
↘ Hélice a (estabilizadas por puentes de hidrogeno). 
↘ Hoja ƅ (extendidos en forma de zigzag de forma adyacente, pueden ser paralelas – misma orientación 
amino-carboxilo, o antiparalelas – orientación opuesta amino-carboxilo). 
↘ Giros o vueltas (conformados por 4/5 residuos de aminoácidos) 
↘ Estructuras repetitivas (enrollamientos sin una estructura particular) 
↘ Estructuras supersecundarias (combinación de hélices, hojas, giros en las proteínas – están relacionadas a las 
diferentes funciones que desempeñan cada proteína). 
[3] Estructura terciaria: disposición tridimensional global de todos los átomos de la proteína. 
↘ Se estabiliza por interacciones débiles. 
↘ Emerge en complejos tridimensionales. 
[4] Estructura cuaternaria: solo en proteínas compuestas por 2 o + cadenas polipeptídicas o subunidades. 
↘ Estabilizada por interacciones de la estructura terciaria. 
↘ Disposición en complejos tridimensionales. 
 
- Clasificación según estructura 3D: 
§ Fibrosas: cadenas polipeptídicas en largas cadenas u hojas, constan de un único tipo de estructura secundaria, 
confieren fuerzas y flexibilidad, insolubles en agua. Ejemplo: colágeno. 
§ Globulares: cadenas polipeptídicas plegadas en formas esféricas compactas, contienen varios tipos de estructuras 
secundarias. Su función (dentro de la célula) es móvil y dinámica. Son solubles en agua. Ejemplo: mioglobina y 
hemoglobina. 
 
- Grupo Hemo: 
o 1 en cada cadena peptídica de mioglobina y hemoglobina → cada 4 globinas tiene un 1 hemo. 
o Une y transporta O2 
o Grupo prostético. 
- Hemoglobina: presente en los glóbulos rojos, posee 4 sitios de unión para el O2, es más sensible a cambios en el 
oxígeno y es una proteína alostérica (cambia su conformación y afinidad para unirse a otra molécula modeladora 
– O2 modelador y ligador). 
ENZIMAS 
• Son catalizadores biológicos. 
↘ Aumentan la velocidad de las reacciones 
↘ No son reactivos. 
↘ Son sustancias que estando en el medio aumentan la velocidad de reacción y se recuperan sin alteraciones al 
final del proceso. 
- Características: 
§ Son proteínas (con capacidad catalítica). 
§ Tienen un comportamiento celular especifico (lisosoma, citoplasma, membrana, núcleo o mitocondria) 
§ Son efectivas en cantidades pequeñas. 
§ Alta especificidad → un sustrato y un producto. 
§ Generalmente termolábiles: funcionan a determinada temperatura 
§ Pueden estar reguladas 
§ No sufren modificaciones. 
§ No afectan a la posición del equilibrio químico de la reacción que catalizan. 
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§ Son de tipo globular, tienen varias zonas: Sitio Activo, que es la zona donde está involucrada la acción enzimática, 
tiene forma de hoyo/hendidura (tridimensional), es relativamente pequeño y se puede reconocer el sitio de unión 
y el sitio catalítico. Tiene muchas cadenas laterales, y pequeñas variaciones que quizá la enzima no reconozca. 
 
En general, convierten entre 100 y 1000 moléculas de sustrato en producto por segundo. 
- Clasificación: 
↘ Según la reacción que catalizan: transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, ligasas, oxidorreductasas. 
↘ Según su cinética: michaelianas, alostéricas. 
 
 
- Factores que afectan la actividad de una enzima → pH = 6,8 a 7,4 (pH optimo) 
↘ Temperatura: particular de cada una. 
o Temperatura: 36º óptima aprox. 
↘ + 60º: desnaturalización de la proteína (pierde su estructura) 
↘ -10º: dificultan los movimientos de las moléculas. 
↘ Bacteria termófila: resistente al calor. 
- ¿Cómo funcionan las enzimas? 
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- Descripción de las enzimas: 
[1] Oxidorreductasas: transfieren electrones o protones, participan en reacciones de oxido-reducción. 
- Deshidrogenasas: enlaces -C-O, -C-C, -C-N-, -C=N ← (NAD+/NADH/NADP+/NADPH/FAD/FADH2) 
- Oxidasas: transfieren 2 electrones del sustrato O2, actúan como aceptor de electrones y se transforman en 
H20 o H202 
- Oxigenasas: catalizan la incorporación de 02 a un sustrato. 
- Peroxidasas: utilizan al H202 como oxidante (glutatión) 
- Catalasas: utiliza H202 como oxidante y reductor. 
[2] Transferasas: transfieren grupos funcionales entre el dador y el aceptor. 
- Aminotransferasas: transfieren un grupo amino de un aminoácido a un cetoácido. 
- Quinasas: transfieren el grupo fosfato del ATP u otros nucleósidos trifosfato (GTP/CTP/UTP/TTP) a un grupo 
alcohol, amino o carboxilo. 
§ Existen quinasas de proteínas, que agregan grupos fosfato a Tyr, Trh, o ser de proteína. 
§ Glucosiltranferasas: transfieren residuos de hexosas o pentosas entre diferentes sustratos. 
§ Metiltransferasas: transfieren el grupo metilo (-CH3) entre sustratos. 
[3] Hidrolasas: catalizan la hidrolisis de un enlace químico, transfieren un grupo funcional al agua. Rompen un enlace 
y adicionan una molécula de agua. 
- Las lipasas, glucosidasas, proteinasas y fosfatasas forman este grupo. 
[4] Liasas: adicionan grupos a dobles enlaces o forman dobles enlaces por remoción de grupos, catalizan la ruptura. 
- Las + comunes: descarboxilasas, deshidratasas, desaminasas y algunas carboxilasas. 
[5] Isomerasas:encargadas de catalizar conversiones entre los diferentes tipos de isómeros: ópticos, estructurales o 
geométricos. Transfieren grupos dentro de una misma molécula. 
[6] Ligasas: catalizan formación de nuevas sustancias. 
 
- Cinética Enzimática: velocidad de la reacción ← depende la velocidad como aumente, pueden ser michaelianas 
(curva hiperbólica) o alostéricas. 
Siempre se mide la velocidad inicial o V0 = donde se conoce la concentración exacta del sustrato (si el tiempo es corto no 
se produce la reacción inversa). 
La pendiente de la curva = velocidad de reacción. 
 
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- Cinética enzimática michaeliana: describe el comportamiento cinético de la mayoría de las enzimas. 
o Vmax: se obtiene cuando todas las enzimas se saturan de sustratos. 
o Km: concentración de sustrato a la cual se le alcanza la mitad de la Vmax. 
↘ Valor determinado y conocido. 
↘ Cada enzima tiene un valor y su sustrato determinados. 
↘ Depende del sustrato, del pH y temperatura. 
↘ Cuanto menor sea el Km = mayor afinidad. 
 
- Inhibidores enzimáticos: sustancias que disminuyen la velocidad de catálisis de una enzima. 
Pueden ser irreversibles y reversibles (competitivos y no competitivos) 
§ Irreversible: el inhibidor se une en forma covalente a la enzima, ya sea en el sitio activo o en otro lugar y la 
modifica (impide su funcionamiento). 
§ Reversible: la molécula del inhibidor y de la enzima interactúan a través de uniones reversibles. 
§ Competitivos: la molécula del inhibidor presenta estructura química semejante al sustrato y compiten 
ambas para ingresar al sitio activo. (Disminuye la actividad) 
§ No-competitivo: la molécula del inhibidor presenta estructura química totalmente diferente al sustrato, se 
une a la enzima en un sitio diferente al sitio activo, y modifican la estructura tridimensional de la enzima. La 
enzima se inactiva. 
 
- Enzima alostérica: enzimas reguladoras cuya actividad catalítica es modulada por la unión no covalente de una 
sustancia específica a un sitio de la proteína diferente del sitio activo. 
§ Compuestas por +1 cadena polipeptídica. 
§ Presentan diferentes sitios alostéricos al sitio activo. 
§ Presentan curvas sigmoideas – curvas cinéticas. 
§ Se encuentran en los primeros pasos de ramificación de las vías metabólicas. 
HIDRATOS DE CARBONO 
• Moléculas formadas por Carbono, hidrógeno y oxígeno. 
↘ Funciones: fuente y reserva de energía para las células, elementos estructurales en paredes celulares 
de vegetales, lubricantes en articulaciones óseas (hidratos + complejos), y forman parte de otras 
moléculas de importancia biológica (ADN-ARN). 
• Estructuralmente son polihidroxialdehidos – C6(H2O)6 (formado por aldehído en extremo y grupos alcoholes en su 
estructura) ↘ polihidroxicetonas (tiene cetona en el medio de la molécula). 
 
- Clasificación: 3 clases principales. 
[1] Monosacáridos: una sola unidad de polihidroxialdehidos o polihidroxicetona. 
§ Poseen carbonos quirales (exceptuando a la polihidroxicetona). 
§ Posee unidos 4 restos distintos. 
§ Permite la existencia de los isómeros ópticos (fórmulas moleculares idénticas pero diferentes posiciones 
en el espacio) – esteroisómeros. 
§ Los + simples son las triosas – aldosa (gliceraldehido) - (me darán glucosa, ribosa y galactosa) y cerosa 
(polihidroxicetona) – (fructuosa y ribulosa). 
§ Gliceraldehido posee un centro quiral, por lo tanto, posee dos esteroisómeros (D y L) → si el ultimo OH 
del ultimo carbono asimétrico está representado hacia la derecha es D, y hacia la izquierda es L. 
§ Glucosa, fructuosa, galactosa y ribosa = ejemplos de monosacáridos. 
 
De la estructura lineal, se forma cíclica mediante la mutarrotación. Todo lo que está a la derecha en forma lineal aparece 
abajo en forma cíclica. 
- Cuando se ciclan surge un nuevo carbono quiral y, por lo tanto, dos formas isométricas ß y ∂ 
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- 2 monosacáridos que difieren solo en la configuración del carbono anomérico se los llama anómeros. 
 
En el caso de la fructuosa, en su estructura ciclada, quedan 2 Carbonos afuera donde C2 reacciona con C5. Anillo de 5 
puntas. 
En el caso de la ribosa, su forma ciclada, nos dará Ribosa (ARN) y desoxirribosa (ADN). C4 se une con C1. 
 
[2] Oligosacáridos: son cadenas cortas de monosacáridos, formados por 2 monosacáridos unidos por un enlace O-
glucosídico (se une el Carbono anómero de uno, con el OH del otro monosacárido) – estos son los más 
abundantes. 
- Maltosa: unión de dos glucosas. Se unen el C1 de una glucosa con el C4 de otra, por medio de un enlace 
O (hacia abajo = ∂). Se libera una molécula de H2O. 
- Celobiosa: también se unen dos glucosas, pero su enlace va hacia arriba = ß 
- Lactosa: se une la galactosa C1 con la glucosa C4 con enlace ß 
- Sacarosa: se une la fructosa en ß y la glucosa en ∂, participan los dos -OH del carbono anomérico. 
Aquellos disacáridos que conservan un carbono anomérico libre (sin unirse a nada) se los denomina reductores (lactosa y 
maltosa). 
 
[3] Polisacáridos: formadas por cadenas largas de cientos o miles de monosacáridos. Pueden ser cadenas lineales o 
ramificadas. Existen los Homopolisacáridos (un único tipo de monosacáridos) o Heteropolisacáridos (contiene 2 o 
+ tipos diferentes de monosacáridos). 
- Almidón: Homopolisacárido. Formado por amilosa (polímero lineal) y amilopectina (ramificado). 
- Glucógeno: polisacárido de reserva en células del musculo e hígado. 
§ + Ramificado que la amilopectina (ramificaciones cada 8-12 residuos) que facilitan la degradación. 
§ Glucosa alfa 1-4 y ramificaciones alfa 1-6. 
- Metabolismo de los Hidratos de Carbono: 
I. I Etapa: hidrolisis de moléculas complejas a componentes más simples (catabolismo) 
II. II Etapa: conversión de los componentes simples en un metabolito común intermediario (Acetil-COA), se 
genera algo de ATP. 
III. III Etapa: Ciclo de Krebs y respiración celular. Se produce ATP. 
 
 
 
 
 
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Glucólisis: 
Es la ruta metabólica encargada de transformar a la glucosa en piruvato = para obtener energía. 
 ↘ Degradación = proceso Catabólico. 
• La glucosa entra en la célula por los transportadores GLUT, según gradiente de concentración (donde haya más 
adonde haya poco), regulados por la insulina. 
 
1. Un grupo fosfato se transfiere a la glucosa por la enzima Hexoquinasa transformada en glucosa 6-fosfato, así no 
saldrá por el transportador. Se gasta un ATP. ↘ Glucoquinasa: isoenzima en hígado. 
§ Paso irreversible: porque necesitaría de otra enzima para su proceso inverso. 
 
2. De glucosa 6-fosfato, se convierte en fructuosa 6- fosfato, por la fosfoglucoisomerasa. 
3. De fructuosa 6-fosfato, se pasa a fructuosa 1,6-bifosfato por la fosfofructoquinasa 1. Utilizando una molécula de 
ATP. 
§ Paso irreversible y limitante: podrá acelerar o frenar la vía de glucolisis. 
4. Fructuosa 1,6-bifosfato se rompe (por medio de la aldosa) para formar 2 azucares de 3 carbonos: 
↘ Dihidroxiacetona fosfato: se convierte en Gliceraldehido 3-fosfato por triosafosfato isomerasa. 
↘ Gliceraldehido 3-fosfato: continúan el proceso de glucolisis (2-gliceraldehido 3-fosfato) 
FIN DE LA FASE PREPARATORIA: reacciones endergónicas. 
§ Se utilizaron 2 ATP y se preparo la vía para obtener energía. 
§ Por cada molécula de glucosa se formaron 2 gliceraldehido-3-fosfato. 
FASE DE BENEFICIO: donde se obtendrá energía, generándose 4 ATP y 2 NADH → 1 por cada gliceraldehido. 
 
5. Gliceraldehido-3-fosfato pasa a 1,3-bifosfogliceraldehido, por medio de la gliceroaldehido 3-fosfato 
deshidrogenasa también, NAD se reduce en NADH. 
6. Del bifosfogliceraldehido se forma el 3-fosfoglicerato, por medio de la enzima fosfogliceratoquinasa, ganando una 
molécula de ATP. 
7. Se transforma en su isómero 2-fosfoglicerato (de posición) 
8. 2-fosfoglicerato se transforma en fosfoenolpiruvato, pierde un H2O. 
9. Fosfoenolpiruvato dona su grupo fosfato al ADP para formar una segunda molécula de ATP+ 2 ATP y se convierte 
en piruvato por la piruvatoquinasa. 
§ Paso irreversible. 
 
FIN DE LA ETAPA EXERGONICA. 
 
 
En total se generaron: 2 ATP (gasté 2 al principio, pero generé 4 al final) 
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- 2 NADH (pasos) 
- 2 piruvato 
 
Glucosa = 2 ATP + 2 NADH + 2 Piruvato. 
 
• La hexoquinasa se podrá inhibir por su producto si este está en exceso (glucosa- 6-fosfato) mientras que la 
glucoquinasa nunca se va a inhibir y podrá almacenar glucosa (tiene menor afinidad con la glucosa). 
• Otros azucares entrarán + adelante en el proceso (galactosa, fructuosa, almidón). 
- Regulación de la glucolisis: si tengo altos niveles de energía, no necesitaré degradar glucosa, no necesito ATP. 
- Medido por los niveles de ATP, si hay mucho, no se produce la glucolisis, pero si hay altos niveles de 
AMP y ADP, tendré que producir la glucolisis. 
§ Regulación alostérica: 
[1] Hexoquinasa: inhibida cuando hay exceso de su producto glucosa-6-fosfato. 
[2] Fosfofructoquinasa I: inhibida de forma alostérica cuando aumenta el ATP. Si tiene bajos niveles 
energéticos (AMP/ADP) el paso de la degradación será positivo. 
• Fructuosa 2,6-bifosfato es su principal activador. 
- La insulina mandará señales para que se active la síntesis de la fosfofructoquinasa 1 al 
aumentar los niveles de fructuosa 2,6 bifosfato. 
- Si hay insulina, habrá mas glucosa disponible para estimular la glucolisis. 
- El glucagón (en ayuno) baja los niveles de fructuosa 2,6-bifosfato haciendo que la 
fosfofructoquinasa este menos activo. 
- El glucagón hace que la poca energía que queda vaya al cerebro. 
[3] Piruvatoquinasa: inhibida en altos niveles de ATP o Acetil-CoA (inhibidores alostéricos) 
- Regulado positivamente por la fructuosa 1,6-bifosfato. 
• Fosfofructoquinasa y piruvatoquinasa inhibidas por el glucagón. 
§ Glucolisis aeróbica: conversión de glucosa a piruvato, luego de piruvato a Acetil-CoA. 
- Producida en la mitocondria, por la piruvatodeshidrogenasa. 
- Se pierde un CO2 y gana un NADH: quedará un resto de 2 carbonos (Acetil) 
- Complejo de la piruvato deshidrogenasa → regulación por modificación covalente (fosforilación) 
- Entrara al ciclo de Krebs para que se oxide por completo. 
- Por cada molécula de glucosa degradada, obtengo 38 ATPS, que entraran en la cadena respiratoria. 
§ Glucolisis anaeróbica: fermentación láctica, de piruvato a lactato. 
↘ Energía sin O2 (ejercicio) → proceso alternativo para recuperar el NAD 
- Se generan 2 ATP (menos eficientes) 
- Por enzima lactato deshidrogenasa, de NADH (se reduce) y forma NAD (oxidada) 
↘ Vuelve a la glucolisis. 
 
Lactato formado en músculos. 
• Fermentación alcohólica = piruvato pasa al acetaldehído, luego en etanol para también recuperar el NAD. 
 
Gluconeogénesis: 
§ Permite la obtención de glucosa en dietas bajas en Hidratos de Carbono. 
§ Síntesis de glucosa a partir de lactato, piruvato y glicerol. 
§ Proceso anabólico donde se utiliza energía. 
§ Ruta esencial para los órganos que solo utilizan la glucosa para obtener energía. 
§ Se produce en hígado y riñones. 
1 glucosa de 2 piruvato: para formar (sintetizar) glucosa a partir de otros compuestos. 
- Y poder mantener la glucemia en ayuno prolongado. 
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- Se degradarán lactato, piruvato, glicerol y proteínas, pero no ácidos grasos. 
• La alanina (aminoácido) puede pasar de piruvato-lactato por la enzima piruvato carboxilasa. 
[1] Se transforma en oxalacetato, incorporándose un CO2 y ATP. 
[2] Pasará a malato solo para poder salir de la mitocondria y vuelve a convertirse en oxalacetato, por la enzima (iso) 
de la malato deshidrogenasa (ahora se encuentra el proceso fuera de la mitocondria, en el citoplasma). 
[3] Oxalacetato se convierte en fosfoenol-piruvato, mediante la fosfoenolpiruvato carboxilasa. Gastando GTP y CO2. 
[4] Pasa a 2-fosfoglicerato. 
[5] Pasa a 3-fosfoglicerato. 
[6] Pasa a 1,3-fosfoglicerato. 
[7] 2-gliceraldehido 3-fosfato: de NADH a NAD, se libera un fosfato. 
↘ tiene 3 carbonos mientras la glucosa necesita 6 carbonos. 
[8] Se convierte en Dihidroxiacetona-fosfato. 
[9] Se unen ambos formando la fructuosa-1,6-bifosfato. 
[10] Se libera un fosfato de fructuosa-1,6-bifosfato, formando la fructuosa-6-bifosfato por la fructuosa 1,6-bifosfato. 
[11] Pasa a glucosa-6-fosfato por la glucosa-6-fosfatasa. 
[12] Se libera el fosfato y se forma glucosa. (Si parto de piruvato consumiré 4 ATP, 2 GTP y 2 NADH). 
 
• El glicerol proveniente de los triglicéridos (almacenados en adipocito) podrá entrar en la gluconeogénesis, desde 
gliceraldehido-3-fosfato, usando un ATP. 
• Durante la gluconeogénesis, los ácidos grasos funcionan como fuente de energía para el músculo. 
- Ciclo de Kori: colaboración para que funcionen el músculo e hígado. 
- Aminoácidos serán degradados llegando a oxalacetato o piruvato. 
• Durante el ayuno, la alanina (proteína) podrá viajar hasta el hígado para convertirse en piruvato y hacer 
gluconeogénesis. 
 
- Regulación de la gluconeogénesis: por regulación alostérica y niveladores de energía. 
§ Si hay glucagón, hay gluconeogénesis. 
§ AMP y Fructuosa-2,6-bifosfato inhiben a la fructuosa-1,6-bifosfatasa. 
§ ADP inhibe a la fosfoenolpiruvatoquinasa. 
§ Acetil-CoA regula positivamente a la piruvato carboxilasa. 
- Mucho sustrato mucha estimulación para la enzima. 
- Vía de las pentosas: NADPH (fase no oxidativa) y Ribosa-5-fosfato (fase oxidativa) 
↘ vía alternativa de oxidación de la glucosa. 
§ Ocurre en el citoplasma. 
§ No produce ni consume ATP, se producen 2 NADPH por cada glucosa-6-fosfato. 
 
§ Un carbono de la glucosa-6-fosfato sale como CO2 
§ Produce intermediarios de la glucolisis y ribosa-5-fosfato para síntesis de nucleótidos. 
§ Síntesis de NADPH importante para la síntesis de ácidos grasos por Acetil-CoA, síntesis de colesterol, de 
esteroides. 
- Mantiene reducido de glutatión. 
DOS FASES: oxidativa y no oxidativa. 
[1] Oxidación de la glucosa-6-fosfato, formándose ribulosa-5-fosfato y liberando CO2 
[2] Ribulosa-5-fosfato da lugar a dos pentosas (isómeros) distintos, estos se combinan para formar una triosa y una 
heptosa, las cuales combinadas darán una hexosa y una tetrosa. 
- Formando así el gliceraldehido-3-fosfato y la fructuosa-6-fosfato (intermediarios de la glucolisis). 
 
• 3 destinos para la glucosa: glucolisis, glucógeno, vía de las pentosas. 
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Glucogenólisis: 
Metabolismo del glucógeno: polímero ramificado donde almacenamos glucosa. 
• Es un proceso catabólico que hace referencia a la degradación de glucógeno a glucosa o glucosa 6-fosfato. 
• En ayuno no prolongado. 
• Liberación de glucosa a partir de glucógeno. 
 
[1] Glucógeno fosforilasa cataliza la ruptura de las uniones glucosídicas α 1,4 del glucógeno, formando glucosa-1-
fosfato. ↘ 4 moléculas antes de la ramificación 
 actúa la enzima desramificante. 
 
 
 
 
- Una vez que actúo la desramificante, la glucogenofosforilasa vuelve a actuar hasta que la próxima unión se encuentre 
a una distancia de 4 moleculas de glucosa, entonces se repetirá la participación de la ramificante. 
 
[2] Se forma glucosa-6-fosfato por la fosfo-glucomutasa. 
[3] La glucosa-6-fosfatasa quitara el fosfato para formar glucosa. 
- Se encuentra en hígado pero no en musculo, por ello, éste no podrá ceder glucosa a la circulación. 
- Deberá el musculo hacer glucolisis desde glucosa-6-fosfato 
- El glucógeno del musculo nunca podrá mantener la glucemia. 
- Regulación para mantener la glucemia en niveles estables: cuando la glucemia desciende, se estimula la glucogenólisis 
para liberar glucosa en sangre. 
• Si baja la glucosa en sangre, se secretará el glucagón para que se degrade el glucógeno, así se forma glucosa 
(glucogenólisis) 
• La adrenalina también podrá mandar señales para la degradación de glucógeno (en situaciones de estrés o 
susto). 
• La glucógeno-fosforilasa es modulada positivamente por la AMP cíclica (del glucagón) donde se le agrega un Pi 
para activarla(se la fosforila), mientras que si hay insulina se le quita el Pi para inactivarla a través de la 
proteína 1-fosfatasa. 
• La glucógeno-fosforilasa es regulada negativamente por la presencia de ATP, glucosa-6-fosfato o glucosa. 
 
Glucogenogénesis: 
Se lleva a cabo principalmente en musculo e hígado, pero se puede realizar en varios tejidos. 
• Es la ruta anabólica por la que tiene lugar la síntesis de glucógeno a partir de un precursor más simple, la glucosa-
6-fosfato. 
 
[1] La glucosa es fosforilada y se convierte en glucosa-6-fosfato, por la hexoquinasa (glucoquinasa en hígado). 
[2] Formación de glucosa-1-fosfato por la fosfo-glucomutasa. 
[3] Glucosa-1-fosfato reacciona con el UTP (nucleótido de alta energía), liberándose un Pi. 
La unión del nucleótido-glucosa (UDGP) es necesaria para la síntesis de glucógeno, diciéndose que, por esta unión la 
glucosa “se activa”. 
[4] Se adhieren glucosas para formar el polímero de glucógeno. 
Glucógeno-sintasa establece una unión glucosídica α 1-4, su acción determina el alargamiento del polímero de glucosas 
sobre el cual agregara las uniones. ↘ ramas preexistentes. 
[5] Enzima ramificante cortará entre 6-8 glucosas mediante una unión glucosídica α 1-6. De este modo, la molécula 
de glucógeno va siendo modelada por la acción conjunta de la glucógeno-sintasa y la enzima ramificante. 
 
↓ 
Transfiere 3 moléculas de glucosa a una 
cadena cercana transferasa. 
 
Corta enlace α 1,6 → 
1,6 glucosidasa 
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• Glucogenina: adiciona moléculas (pocas) por cada enlace α 1-4. 
↘ Proteína presente en el glucógeno. 
 
- Regulación de la glucogenogenesis: 
- Síntesis de glucógeno activada por la insulina, e inhibida por el glucagón. 
- Glucógeno-sintasa desfosforilada = activada por la insulina, a través de la proteína 1-fosforilasa. 
- Glucógeno-sintetasa modulada positivamente por presencia de glucosa-6-fosfato. 
VITAMINAS 
Son sustancias orgánicas de naturaleza química muy variada, esenciales en determinados procesos metabólicos. 
• No se sintetizan en el organismo, deben ser aportadas con la dieta. 
• Son micronutrientes que actúan en concentraciones muy pequeñas. 
 
Hidrosolubles – No complejo B: 
§ Vitamina C (Acido ascórbico): cítricos, tomates, papas, vegetales verdes. 
- Funciones antioxidantes: secuestra radicales 
libres. 
- Participa en el mecanismo de hidroxilación de 
Prolina del colágeno. 
- Favorece el transporte de Fe2+ del plasma a 
los depósitos celulares. 
 
Hidrosolubles – Complejo B: liberadoras de energía. 
§ Vitamina B1 (Tiamina): granos enteros, 
legumbres y cerdo. 
- Participa en reacciones de liberación de 
energía. 
§ Vitamina B2 (Riboflavina): Leche, huevos, hígado, 
vegetales de hojas verdes. 
- Participa en reacciones involucradas en la 
transferencia de electrones o hidrogeniones 
(FAD). 
 
 
§ Vitamina B3 (Niacina): cereales, leches y carnes. 
- Participa en reacciones involucradas en la 
transferencia de electrones o hidrogeniones (NAD). 
§ Vitamina B5 (Acido pantoténico): granos de 
cereal, legumbres y carnes. 
- Como parte de la coenzima A, participa 
en la transferencia de grupos acetilo en el metabolismo de ácidos grasos, en el ciclo de Krebs. 
- Complejo de la ácido graso sintetasa 
- Transferencia de grupos acilo (unidades de dos carbonos). 
§ Vitamina B7 (Biotina): ampliamente distribuida, la sintetizan las bacterias intestinales. 
- Participa en reaccionas en las que esta involucrada la transferencia de grupos carboxilos. 
 
Hidrosolubles – Complejo B: hematopoyéticas. 
§ Vitamina B9 (Ácido fólico): vegetales de hoja, hígado y cereales. 
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- Participa en reacciones de activación y transferencia de unidades de un carbono de un compuesto a otro. 
Estas reacciones pertenecen al metabolismo de aminoácidos y de purinas. 
§ Vitamina B12 (Cobalamina): participa en reacciones de transferencia de grupos metilos y en reacciones de 
isomerización. 
Hidrosolubles – Complejo B: otras. 
§ Vitamina B6 (Piridoxina, piridoxal, piridoxamina): carnes, cereales e hígado. 
- Participa en reacciones involucradas en la síntesis, degradación e interconversion de aminoácidos. 
Liposolubles: 
§ Vitamina A (Retinol): hígado, riñón, derivados lácteos, vegetales amarillos y verde oscuro. 
- Es el precursor del acido retinoico. El ácido retinoico actúa en el núcleo de la célula favoreciendo la 
transcripción de genes específicos. 
§ Vitamina E (Tocoferoles): aceites vegetales. 
- Tiene numerosas funciones antioxidantes. 
- Evita la peroxidación de los ácidos grasos insaturados presentes en las membranas celulares. 
§ Vitamina K (filoquinona, menaquinona): coliflor, repollo, espinaca, huevos, hígado, síntesis por bacterias 
intestinales. 
- Participa en el proceso de coagulación sanguínea. 
- Es necesaria para la síntesis hepática de los factores de coagulación II (protrombina); VII (proconvertina); IX 
(componente de tromboplastina del plasma); X (Stuart-Prower). Estos factores se sintetizan como precursores 
inactivos y luego mediante la participación de la Vitamina K, bicarbonato y oxígeno se activan. 
§ Vitamina D (Colecalciferol): leche y huevo. 
- Fuente principal: transformación del colesterol por la exposición a los rayos solares UV. 
- Actúa en el núcleo de la célula favoreciendo a la transcripción de genes específicos. 
- Participa junto con la calcitonina y la paratohormona en el control de la absorción, transporte y deposición de 
calcio y en menor medida de fósforo 
 
CICLO DE KREBS 
• Es una ruta metabólica. 
• Sucesión de reacciones químicas que forma parte de la respiración celular, donde se libera energía a través de de 
la oxidación de Acetil-CoA. 
• Ocurre en la matrix mitocondrial. 
• Circuito cerrado de 8 pasos. 
 
[1] Acetil-CoA (luego de dejar de ser piruvato) se combina con el oxalacetato (4 carbonos) y libera al grupo CoA 
formando al citrato (6 carbonos) entra H2O. {Condensación} 
[2] Citrato se convierte en isocitrato aconitasa y se quita H2O. {Deshidratación} 
Para luego volverse a hidratar. {Hidratación 2B} 
[3] Isocitrato se oxida y libera CO2 (quedándose con 5 carbonos) formando al α keto-glutarato (isocitrato 
deshidrogenasa). Aquí, se reduce NADH {Descarboxilación oxidativa} 
[4] Α keto-glutarato se oxida y libera CO2 (quedando con 4 carbonos) formando al succinil CoA (4 carbonos se unen a 
coenzima A). Se reduce NADH. {Descarboxilación oxidativa} 
[5] CoA se sustituye con un grupo fosfato formando al succinato (4 carbonos). {Fosforilación a nivel sustrato} 
(succinil CoA sintetasa) ↘ se transfiere al GDP para formar GTP (ATP) 
[6] Succinato se oxida y forma al fumarato (4 carbonos) se transfieren 2H a FAD (se reduce) para formar FADH2 
{Deshidrogenación} 
[7] Ingresa una molécula de H2O formando malato (4 carbonos) {Hidratación} 
[8] El malato se oxida y forma oxalacetato (4 carbonos) {Deshidrogenacion} Se reduce NADH. 
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En una sola vuelta al ciclo: 
§ Anfibolismo (anabolismo y catabolismo) 
§ Reacciones anapleróticas (proporcionan intermediarios). Reponen las moléculas del cico. 
§ Entran 2 carbonos (2C) de Acetil-CoA y se liberan 2 CO2 
§ Se generan 3 moleculas de NADH y una de FADH2 
§ Se produce un GTP (ATP) 
§ Se produce una fosforilación oxidativa. 
 
Ecuación global: Acetil-CoA + 3NAD
+
 + 1 FAD
2+
 + 1 GDP → 2 CO2 + 3 NADH + 1 FADH + 1 GTP 
 
- Regulación alostérica: 
↘ Disponibilidad de sustrato 
↘ A menor disponibilidad de energía habrá más actividad de las enzimas 
↘ Si hay mucho ATP y NADH se frenará la reacción por exceso de energía. 
↘ Si hay mucho AMP, NAD y FAD, habrá que alimentar la velocidad enzimática ya que hay poca energía 
ATP. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
CADENA RESPIRATORIA 
Sistema translocador de protones desde la matriz mitocondrial hacia la membrana interna (su exterior) 
• Conjunto de proteínas transportadoras de electrones donde se logra llegar al oxígeno, se lo reduce a H2O y se 
sintetiza ATP. 
↘ Como resultadode la transferencia de e- los transportadores se oxidan y se reducen liberando energía. 
↘ + H+ -PH 
• Se produce en la membrana celular interna mitocondrial. 
4 complejos de proteínas (bombean H+) 
[1] Complejo I: NADH Q y succinato Q reductasa forman a la ubiquinona. 
[2] Complejo II: FADH2 y NADH (del Ciclo de Krebs) liberan sus electrones a la ubiquinona 
↘ NADHQ y succinato Q reductasa los reducen. 
[3] Complejo III: Citocromo reductasa reduce a la ubiquinona, donde sus electrones liberados reducen al Citocromo C. 
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[4] Complejo IV: Citocromo C es oxidado por la citocroma oxidasa, donde sus electrones liberados reducen al O2 y sus 
protones forman H2O 
• Luego se acopla una reacción química con un movimiento, el modelo quimiostatico, donde no se transportan 
electrones, pero sí se liberan protones que logran la síntesis de ATP, favoreciendo al proceso. 
o 5 COMPLEJO ↑ ATP SINTASA 
§ Dirigido por los protones matriz. 
§ Favorecido por el potencial eléctrico y químico. 
§ ADP fosforilado cada 4 protones H+ para formar ATP. 
 
• Existen desacoplantes de la síntesis de ATP, que son veneno. 
§ Disocian el proceso, aunque no bloqueen el flujo de electrones. 
§ UCP (canal que abre otra vía en forma de calor y no ATP) 
§ DNP (molécula que se une a los protones sin pasar por la síntesis de ATP) = ionoforo de protones. 
§ Antibiótico oligomicina. 
• Fosforilación oxidativa: producción de ATP utilizando la energía liberada durante el transporte de electrones a lo 
largo de la cadena respiratoria. 
ADP + Pi → ATP + H2O