Anatomia y Fisiologia (69)

Vista previa del material en texto

50 Anatomía y Fisiología Humana
2
cuencia en la que están unidos produce proteínas que
varían mucho tanto en estructura como en función. Para
entender esto más fácilmente, piensa en los 20 aminoá-
cidos como en un alfabeto de 20 letras. Las letras (ami-
noácidos) se utilizan en combinaciones específicas para
formar palabras (una proteína). Igual que un cambio de
una letra en una palabra puede producir una palabra
con un significado totalmente diferente (mano →
mono) u otra palabra sin sentido (mano → mino), los
cambios en los tipos de aminoácidos (letras) o en sus
posiciones en la proteína permiten producir literalmente
miles de moléculas de proteínas diferentes. La estruc-
tura de las proteínas está especificada por nuestros ge-
nes, como se describirá en el Capítulo 3.
Proteínas fibrosas y globulares Basándonos en su forma
y estructura generales, las proteínas se clasifican en fi-
brosas o globulares (Figura 2.17). Las proteínas fibro-
sas, parecidas a hebras, y también llamadas proteínas
estructurales, aparecen a menudo en estructuras cor-
porales. Resultan muy importantes para unir estructuras
y proporcionar fuerza a ciertos tejidos del organismo.
Por ejemplo, el colágeno se encuentra en huesos, cartí-
lago y tendones y es la proteína más abundante del
cuerpo. La queratina es la proteína estructural del pelo y
las uñas y el material que hace que la piel sea resistente. 
Las proteínas globulares son moléculas móviles,
generalmente de forma esférica, que desempeñan pa-
peles cruciales en casi todos los procesos biológicos.
También son conocidas como proteínas funcionales
porque hacen más cosas que simplemente formar es-
tructuras. Como se indica en la Tabla 2.6, el ámbito de
sus actividades es destacable. Algunas (los anticuerpos)
ayudan a proporcionar inmunidad; otras (las hormonas)
ayudan a regular el crecimiento y el desarrollo. Incluso
otras, llamadas enzimas, son catalizadores biológicos
que, esencialmente, regulan cada reacción química que
tiene lugar dentro del organismo.
Las proteínas fibrosas estructurales son excepcional-
mente estables, mientras que las proteínas globulares
funcionales son todo lo contrario. Los enlaces de hidró-
geno son extremadamente importantes para mantener
su estructura, pero los enlaces de hidrógeno son frágiles
y se rompen fácilmente por el calor y excesos de pH.
F I G U R A 2 . 1 6 Estructuras de aminoácidos. (a) Estructura generalizada de los aminoácidos.
Todos ellos tienen tanto un grupo amino (—NH2) como un grupo ácido (—COOH); difieren sólo en la
apariencia atómica de sus grupos R (en verde). De (b) a (e) Estructuras específicas de cuatro
aminoácidos. La presencia de azufre (—SH) en el grupo R de la cisteína en (e) indica que es probable 
que este aminoácido participe en la creación de enlaces intramoleculares.
(a) Estructura
generalizada
de todos los
aminoácidos
(b) Glicina
(el aminoácido
más simple)
(d) Lisina
(un aminoácido
básico)
(e) Cisteína
(un aminoácido
que contiene
azufre)
R
H
C OHH2N
H
CH2
COOH
CH2
SH
C OHH2N
CH2
NH2H
H
CH2
CH2
C
C OHH2N
H
Grupo
amino
Grupo
ácido H
OHH2N
H
C C OHH2N
H
O
C
O
C
O
C
O
C
O
C
(c) Ácido
aspártico
(un aminoácido
ácido)
Los grupos R hacen que cada tipo de aminoácido sea funcionalmente único.
¿Cuál es la importancia de los grupos R (aquí representados en verde)?