Biologia-celula-161

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CAPÍTULO 4: SÍNTESIS Y DEGRADACIÓN DE MACROMOLÉCULAS 147
4. Proteínas destinadas a tres orgánulos bien indivi-
dualizados que no guardan conexión con el siste-
ma de membranas interno de la célula (mitocon-
drias, plastidios y peroxisomas).
5. Proteínas nucleares (histonas, láminas, etc.). 
Las proteínas sintetizadas en los ribosomas del retícu-
lo endoplasmático rugoso difieren básicamente de las
sintetizadas por ribosomas libres en que se glucosilan.
Del destino de estas proteínas (complejo de Golgi, liso-
somas) se tratará en este mismo capítulo (página 173).
Las proteínas recién sintetizadas pueden poseer uno
o varios péptidos señal que sirven para clasificarlas de
acuerdo con su destino y determinan dónde deben alo-
jarse y su ubicación posterior: retículo endoplasmático
rugoso, complejo de Golgi, lisosomas, mitocondrias, clo-
roplastos, peroxisomas y núcleo, ya que en la membrana
de esos orgánulos existen receptores específicos para
cada péptido señal (Tabla 4.2). La ausencia de péptidos
señal determina que la proteína quede en el hialoplasma. 
Cuando hay un solo péptido señal, éste suele ser ami-
noterminal y se ancla en la membrana del orgánulo co-
rrespondiente, pero a menudo la proteína no termina su
tránsito en esa membrana, y debe ir a otros orgánulos;
por ejemplo, la proteína puede pasar del citoplasma
fundamental a la membrana mitocondrial externa y de
ésta a la matriz mitocondrial. Entonces este péptido vie-
ne seguido por otro o más péptidos señal de modo que,
una vez eliminado el primer péptido señal, el segundo
quede en posición aminoterminal, marcando el próxi-
mo destino, y así sucesivamente hasta que la proteína
alcance su destino final.
Puede ocurrir también que haya varios péptidos se-
ñal intercalados a lo largo de la proteína y que éstos
queden separados entre sí por secuencias más o menos
largas de la cadena polipeptídica. Esto ocurre cuando la
proteína ha de quedar replegada, insertándose en va-
rios puntos de la membrana destino, cada uno de los
cuales viene determinado por uno de estos péptidos se-
ñal. Es el caso de las proteínas de paso múltiple que 
se encuentran, por ejemplo, en la membrana plasmáti-
ca (véase Fig. 2.5).
MODIFICACIONES EN LAS PROTEÍNAS 
TRAS SU SÍNTESIS
Modificaciones postraduccionales
Se han descrito más de cien modificaciones postraduccio-
nales en las proteínas. Estas modificaciones se realizan en
el hialoplasma, en el retículo endoplasmático rugoso o en
el complejo de Golgi. A veces estas modificaciones tienen
lugar en el exterior de la célula; por ejemplo, los gránulos
de secreción pueden contener precursores inactivos de
enzimas que completan su actividad fuera de la célula.
Muchas de las modificaciones son de carácter perma-
nente, como la glucosilación (la modificación más fre-
cuente) o la unión covalente de una coenzima (biotina,
ácido lipoico, fosfato de piridoxal, etc.) a una enzima.
Otras veces, las modificaciones son reversibles y se
producen en el hialoplasma. Las más frecuentes son las
siguientes:
1. Modificaciones en uniones covalentes de los ami-
noácidos en las cadenas laterales de proteínas.
2. Fosforilación del OH libre de la serina, treonina o
tirosina a partir del ATP, realizada por las enzimas
proteína quinasas para determinar que una pro-
teína (una enzima, por ejemplo) sea activa o inac-
tiva. Así, la activación de una proteína quinasa ha-
ce que ésta fosforile una enzima inactivándola;
pero cuando la quinasa se inactiva, las fosfatasas
del hialoplasma eliminan el fosfato de la enzima
fosforilada y se recupera la actividad de la enzima.
3. Metilación del ácido glutámico o adenilación (adi-
ción de AMP a partir del ATP) de la tirosina. Ambas
modificaciones se dan en las cadenas laterales y
constituyen un importante sistema de regulación. 
4. Unión covalente de ácidos grasos a proteínas pa-
ra dirigir éstas hacia una membrana específica.
Destino de la proteína Péptido señal
Retículo endoplasmático rugoso +H3N-Met-Ser-Phe-Val-Ser-Leu-Leu-Leu-Val-Gly-Ile-Leu-
Phe-Trp-Ala-Thr-Glu-Ala-Glu-Gln-Leu-Thr-Lys-Cys-Glu-
Val-Phe-Gln
Mantener en la luz del retículo endoplasmático -Lys-Asp-Glu-Leu-COO-
Mitocondria +H3N-Met-Leu-Ser-Leu-Arg-Gln-Ser-Ile-Arg-Phe-Phe-Lys-
Pro-Ala-Thr-Arg-Thr-Leu-Cys-Ser-Ser-Arg-Tyr-Leu-Leu
Núcleo -Pro-Pro-Lys-Lys-Arg-Lys-Val
Peroxisomas -Ser-Lys-Leu
Anclaje a la menbrana por enlace del grupo +H3N-Gly-Ser-Ser-Lys-Ser-Lys-Pro-Lys
aminoterminal al ácido mirístico
TABLA 4.2. Algunos péptidos señal que marcan el destino de las proteínas
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