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7.2.4 Propiedades de los aminoácidos
Los aminoácidos presentan propiedades que permiten expli-
car su comportamiento, identificación y separación, así como
las características que confieren a las proteínas. Tales pro-
piedades están relacionadas con su actividad óptica, com-
portamiento anfótero, absorbancia ultravioleta y reacciones
coloreadas. 
7.2.4.1 Estereoisomería
Excepto la glicina, los restantes aminoácidos proteicos tienen
cuatro sustituyentes distintos sobre el Cα (Fig. 7-1), lo que
hace que ese carbono sea asimétrico o quiral (véase el Cap. 5),
e implica la existencia de al menos dos estereoisómeros. La
inmensa mayoría de los aminoácidos naturales es de la serie L,
y sólo existen trazas de aminoácidos D en las paredes bacteria-
nas y en algunos fragmentos muy peculiares y minoritarios de
las proteínas. Los L-aminoácidos tienen su grupo amino orien-
tado a la izquierda, en la representación de Fischer (véase el
Cap. 5) y los D-aminoácidos son su imagen especular. El
carácter L o D de los aminoácidos condiciona la estructura
secundaria de las proteínas, por la orientación de la cadena
lateral cuando se forma una cadena polipeptídica. En el caso
de la treonina y la isoleucina, existe un segundo centro asimé-
trico sobre el Cβ, que da lugar a la existencia de cuatro este-
reoisómeros distintos, dos de la serie L y otros dos de la serie
D. El estereoisómero de la serie L que no forma parte de las
proteínas se denomina alo. Por ejemplo, el nombre de los 4
posibles isómeros para treonina son L-, L-alo, D- y D-alo. Un
buen ejercicio para el lector es escribir las estructuras de los 4. 
7.2.4.2 Comportamiento anfótero
El carácter anfótero de los aminoácidos es esencial para
entender su comportamiento ácido/base en disolución y los
métodos cromatográficos que permiten su separación. Todos
los aminoácidos son electrólitos débiles, ya que los grupos
α-amino y α-carboxilo son ionizables, según los siguientes
equilibrios:
R—COOH → R—COO
– + H+ K1 = [H
+] [R—COO–] / [R—COOH]
R—NH+3 → R—NH2 + H
+ K2 = [H
+] [R—NH2] / [R—NH
+
3]
Los valores de pK correspondientes a estos equilibrios de
disociación oscilan entre 2 y 3 para el grupo carboxilo (pK1 o
pKCOOH), y entre 9 y 10 para el grupo amino (pK2 o pKNH3
+)
(Tabla 7-1). De acuerdo con la ecuación de Henderson-
Hasselbalch, los grupos de los aminoácidos se encuentran
mayoritariamente protonados a pH inferior a su pK, y no pro-
tonados a pH superior. Por tanto, a pH próximo a la neutrali-
dad (como el plasmático, pH = 7.4), tanto el grupo carboxilo
como el amino están cargados (COO– y NH3
+, respectiva-
mente) y los aminoácidos se encuentran predominantemente,
en forma de doble ion (zwitterion) con carga neutra por com-
pensación interna. Esa misma estructura es la que presentan
en estado sólido cristalino.
Los aminoácidos que poseen un grupo ionizable en su
cadena lateral presentan una tercera constante de disociación
llamada pKR. A este grupo pertenecen los aminoácidos áci-
dos, los básicos y dos polares, C e Y. La Figura 7-3 muestra
todas las especies iónicas que pueden existir en equilibrio,
según que el aminoácido sea:
a) Neutro, sin ningún grupo ionizable en su cadena late-
ral.
b) Ácido, con un grupo en su cadena lateral que, al des-
protonarse, pasa de especie neutra a aniónica.
c) Básico, con un grupo en su cadena lateral que, al des-
protonarse, pasa de especie catiónica a neutra.
Analizando primero el caso neutro, son posibles tres espe-
cies: la catiónica (+Aa), la de doble ion (+Aa–) y la aniónica
94 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Tabla 7-1. Constantes de ionización, punto isoeléctrico y carga aproximada a pH plasmático de 
los aminoácidos proteicos
Tipo de aminoácido pK1 pK2 pKR pI Carga al pH plasmático
Neutro (menos C e Y) 2 a 3 9 a 10 — ≈ 6 δ (–)
C 1.7 10.8 8.3 5.0 δ (–)
Y 2.2 9.1 10.1 6.15 δ (–)
Ácido (D y E) 2 a 3 9 a 10 3 a 4 ≈ 3 –1 Neta
Básico (K y R) 2 a 3 9 10.5-12.5 ≈ 10.5 +1 Neta
H 1.8 9.2 6.0 7.6 Casi nula
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 94
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.2 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS
	7.2.4 Propiedades de los aminoácidos
	7.2.4.1 Estereoisomería
	7.2.4.2 Comportamiento anfótero