Enlace peptidico

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Es el enlace covalente que se forma entre el grupo α – amino de un aminoácido y el grupo α –
carboxílico de otro aminoácido. 
NH3
+
R1
H O
O
- + NH3
+
R2
H
COO
-
NH3
+
R1
H O
NH
R2
H
CH3
Dipéptido
 
En ejemplo, se obtuvo una cadena peptídica denominada dipéptido, ya que está formada por dos 
aminoácidos. Si el péptido se forma a partir de la unión de tres aminoácidos se obtiene un tripéptido, 
una cadena peptídica con cuatro aminoácidos es conocida como tetrapéptido, y así sucesivamente. 
Se llama oligopéptido a la cadena peptídica obtenida a partir de la unión de más de 20 y menos de 
50 aminoácidos, mientras que polipéptido es el péptido formado por más de 100 aminoácidos. 
NH3
+
R1
H O
O
- + NH3
+
R2
H O
O
- + NH3
+
R3
H O
O
- + NH3
+
R4
H O
O
- + NH3
+
R5
H O
O
-
 
NH3
+
R1
H O
NH
R2
H O
NH
R3
H O
NH
R4
H O
NH
R5
H O
O
-
Pentapéptido
 
También es común utilizar la palabra “residuo” para referirse al aminoácido obtenido después de la 
hidrólisis del mismo, es decir, a cada uno de los aminoácidos unidos en una cadena peptídica. 
Nomenclatura: Para nombrar a una cadena peptídica, se señala a todos y cada uno de los residuos, 
reemplazando las terminaciones ina, ano o ato por il, y se termina con la para péptido. 
𝑟𝑒𝑠𝑖𝑑𝑢𝑜𝟏𝑖𝑙 𝑟𝑒𝑠𝑖𝑑𝑢𝑜𝟐𝑖𝑙 … 𝑟𝑒𝑠𝑖𝑑𝑢𝑜𝒏𝑖𝑙 𝒑é𝒑𝒕𝒊𝒅𝒐 
NH3
+
H O
O
-
CH3 CH3
+ NH3 +
H O
O
-
NH3
+
+ NH3 +
H O
O
-
SH
+ NH3 +
H O
O
-
OH
+ NH3 +
H O
O
-
N
H
 
NH3
+
H O
NH
CH3 CH3
H O
NH
NH3
+
H O
NH
SH
H O
NH
OH
H O
O
-
N
H 
𝑉𝑎𝑙𝑖𝑙 𝐿𝑖𝑠𝑖𝑙 𝐶𝑖𝑠𝑡𝑒𝑖𝑙 𝑇𝑖𝑟𝑜𝑠𝑖𝑙 𝑇𝑟𝑖𝑝𝑡𝑜𝑓𝑖𝑙 𝑃é𝑝𝑡𝑖𝑑𝑜 
Esta nomenclatura es muy utilizada cuando el numero de residuos es menos a cinco. Sin embargo, 
son más comunes los péptidos formados a partir de más de cinco aminoácidos, y para éstos se utiliza 
la nomenclatura de tres o de una letra, nombrando a cada uno de los aminoácidos que forman parte 
del péptido, separados por un guión de manera que se pueda identificarlos: 
𝑁𝐻3
+1 − 𝑽𝒂𝒍 − 𝑳𝒚𝒔 − 𝑪𝒚𝒔 − 𝑻𝒚𝒓 − 𝑻𝒓𝒑 − 𝐶𝑂𝑂−1 
𝑁𝐻3
+1 − 𝑽 − 𝑲 − 𝑪 − 𝒀 − 𝑾 − 𝐶𝑂𝑂−1 
Por convención, se comienza a nombrar a los aminoácidos desde el 
grupo amino al grupo carboxi. A pesar de que se sobreentiende que 
el primer residuo de la cadena tienen su grupo α – amino, y que el 
último aminoácido de la cadena conserva su grupo α – carboxi, se 
acostumbra a señalarlos dentro de la nomenclatura para saber por 
dónde se comienza a nombrarlos. 
Como existen polipéptidos con más de cien aminoácidos, se acostumbra a numerar a los residuos. 
Dicha numeración comienza por el residuo unido al grupo amino, y termina con el residuo 
correspondiente al grupo carboxílico. 
𝑁𝐻3
+1 − 𝑽𝟏 − 𝑲𝟐 − 𝑪𝟑 − 𝒀𝟒 − 𝑾𝟓 − 𝐶𝑂𝑂
−1 
Por más obvio que sea, 
anotar a los grupos amino y 
carboxílico dentro del 
nombre de la cadena. 
Como se vio anteriormente, la carga neta es una definición muy importante. En un péptido, la carga 
neta viene dada por el aporte de cada uno de los residuos, recordando que ahora ya no se tienen 
grupos α – amino y grupos α - carboxílicos en cada uno de los residuos, sino únicamente en los 
residuos inicial y final. Por tanto, la carga de los residuos intermedios se verá influida únicamente por 
la carga del grupo R, si éste se puede disociar. 
• Sea el aminoácido: 𝐻3
+𝑁 − 𝐶𝑦𝑠 − 𝑉𝑎𝑙 − 𝐴𝑟𝑔 − 𝐿𝑦𝑠 − 𝐶𝑂𝑂−, calcular la carga neta de la 
solución a un pH de 2, 5, 7, 10 y 12. 
NH3
+
H O
NH
SH
H O
NH
H O
NH
H O
O
-
CH3 CH3
NH
NH2 NH2
+
NH3
+
 
Los pkas del grupo α – amino de la valina, del grupo α – carboxílico de la lisina y de los grupos laterales 
de cada aminoácido son: 
Aminoácido Grupo pka 
Cisteína 
α - amino 10,7 
Lateral 8,4 
Valina Lateral – 
Arginina Lateral 12,5 
Lisina 
Lateral 10,5 
α - carboxílico 2,2 
Entonces, la carga neta de loa solución de este péptido a los diferentes pHs será: 
NH3
+
H O
NH
SH
H O
NH
H O
NH
H O
O
-
CH3 CH3
NH
NH2 NH2
+
NH3
+
 
pH 
10,7 8,4 – 12,5 10,5 2,2 Carga 
Neta 𝐻3
+𝑁 𝐶𝑦𝑠 𝑉𝑎𝑙 𝐴𝑟𝑔 𝐿𝑦𝑠 𝐶𝑂𝑂− 
2 +1 0 0 +1 +1 
0,5( –1) + 0,5(0) 
–0,5 
2,5 
5 +1 0 0 +1 +1 –1 2 
7 +1 0 0 +1 +1 –1 2 
10 +1 –1 0 +1 
0,5(+1) + 0,5(0) 
+0,5 
–1 +0,5 
12 0 –1 0 
0,5(+1) + 0,5(0) 
+0,5 
0 –1 –1,5 
 ↓ 
La valina no se disocia. Por tanto, la carga de la cadena lateral será la misma a cualquier pH 
Se observa que en este péptido predominan las cargas negativas. 
Se recordará que el punto isoeléctrico es el pH en el que la solución presenta una carga neta igual a 
cero. En el caso de un aminoácido libre era fácil calcular el punto isoeléctrico, solo bastaba ver en 
intervalo en el que la carga neta es cero. 
En el caso de un péptido, el punto isoeléctrico también se calcula mediante el promedio de dos pkas, 
sólo que se debe buscar los pkas que permitirán que la carga neta sea cero. 
𝑝𝐼 =
𝑝𝑘𝑎1 + 𝑝𝑘𝑎2
2
 
Estos pkas se obtienen a partir del análisis de la carga neta de la solución a diferentes pH. Una vez 
que se ha hecho dicho análisis, se busca el intervalo de pH en el que la carga neta pasa de positiva a 
negativa. Entonces se busca los dos pkas más cercanos a dicho intervalo de phs, y se los promedia 
obteniendo así el punto Isoeléctrico. 
En ejemplo se observa que la carga neta cambia de +0,5 a −1,5 en un rango de pHs de 10 a 12. Los 
pkas más cercanos a este intervalo son el pka de la cadena lateral de la lisina (10,5) y el pka de la 
cadena lateral de la arginina (12,5), considerando que con “cercano” se piensa en ±0,5. Por lo tanto, 
el punto isoeléctrico de una solución de ese péptido será: 
𝑝𝐼 =
10,5 + 12
2
 
𝑝𝐼 = 11,3 
Si dentro del intervalo de pHs en el que la carga neta de la solución pasa de positiva a negativa está 
el valor de más de dos pka, entonces es necesario analizar la carga neta de dicha solución en pH 
intermedios, hasta que en el rango entren únicamente dos valores de pka. 
pH 
10,7 8,4 – 12,5 10,5 2,2 Carga 
Neta 𝐻3
+𝑁 𝐶𝑦𝑠 𝑉𝑎𝑙 𝐴𝑟𝑔 𝐿𝑦𝑠 𝐶𝑂𝑂− 
11,3 0 −1 0 +1 +1 −1 0 
Se procederá con otro ejemplo para entender completamente la determinación de la carga neta de 
una solución de un polipéptido: 
𝐻3
+𝑁 − 𝐴𝑟𝑔 − 𝑇𝑟𝑝 − 𝐻𝑖𝑠 − 𝐻𝑖𝑠 − 𝐶𝑦𝑠 − 𝐺𝑙𝑦 − 𝐶𝑦𝑠 − 𝐺𝑙𝑢 − 𝐶𝑂𝑂− 
NH
H
NH3
+
NH
O
H
NH
O
H
NH
O
H
NH
O
H
NH
O
H
H NH
O
H
NH
O
H
O
-
O
NH
NH2 NH2
+
N:
N
H
N:
N
H
SH
SH
COO
-
 
Aminoácido Grupo pka 
Arginina (Arg, R) 
α - amino 9,0 
Lateral 12,5 
Triptofan (Trp, W) Lateral - 
Histidina (His, H) Lateral 6,0 
Histidina (His, H) Lateral 6,0 
Cisteína (Cys, C) Lateral 8,4 
Glicina (Gly, G) Lateral - 
Cisteína (Cys, C) Lateral 8,4 
Glutamato (Glu, E) Lateral 4,1 
Recordar que los dibujos 
están hechos a pH fisiológico, 
así que para pkas menores a 
7, tener cuidado 
α - carboxílico 2,1 
𝐻3
+𝑁 − 𝐴𝑟𝑔 − 𝑇𝑟𝑝 − 𝐻𝑖𝑠 − 𝐻𝑖𝑠 − 𝐶𝑦𝑠 − 𝐺𝑙𝑦 − 𝐶𝑦𝑠 − 𝐺𝑙𝑢 − 𝐶𝑂𝑂− 
pH 
9,0 12,5 - 6,0 6,0 8,4 - 8,4 4,1 2,1 
Carga Neta 
𝐻3
+𝑁 𝐴𝑟𝑔 𝑇𝑟𝑝 𝐻𝑖𝑠 𝐻𝑖𝑠 𝐶𝑦𝑠 𝐺𝑙𝑦 𝐶𝑦𝑠 𝐺𝑙𝑢 𝐶𝑂𝑂− 
2 +1 +1 0 +1 +1 0 0 0 0 - 0,5 +3,5 
5 +1 +1 0 +1 +1 0 0 0 - 1 - 1 +2 
7 +1 +1 0 0 0 0 0 0 - 1 - 1 0 
10 0 +1 0 0 0 - 1 0 - 1 - 1 - 1 - 3 
12 0 +0,5 0 0 0 - 1 0 - 1 - 1 - 1 - 3,5 
Aunque de la tabla se obtuvo que a un pH de 7 la carga neta de la solución es 0, no es posible decir 
que es éste el punto isoeléctrico pues se están haciendo muchas aproximaciones. El punto 
isoeléctrico necesariamente se debe calcular con el promedio de los pkas más cercanos al intervalo 
en el que la carga neta de la solución cambia de positiva a negativa o, en este caso, los dos pkas más 
cercanos al pH de la solución que corresponde a una carga neta de aproximadamente 0. 
𝑝𝐼 =
𝑝𝑘𝑎1 + 𝑝𝑘𝑎2
2
 
𝑝𝐼 =
6 + 8,4
2
→ 𝑝𝐼 = 7,2 
 
Las proteínas son polipéptidos que cumplen las siguientes condiciones: 
• Tienen una estructura tridimensional definida 
• Tienen actividad biológica, es decir, funciones definidas 
Estas funciones definenla estructura tridimensional de la proteína, 
que a su vez determina la función del polipéptido. Es como un 
círculo vicioso. 
Las proteínas presentan dos tipos de estructura: fibrilar y globular. 
 
Las proteínas son 
polipéptidos que tienen 
estructura tridimensional 
definida y actividad 
biológica.