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ciable a un pH cercano al pI, y se puede obtener la expresión
para calcular el pI como:
pI = (pKR + pK2) / 2.
Obsérvese que con estas simplificaciones, el valor del pI es
siempre igual a la semisuma de los pK correspondientes a los
dos equilibrios que flanquean la especie neutra. Como la
carga neta de un aminoácido será positiva a pH < pI, y nega-
tiva a pH > pI, la Tabla 7-1 muestra la carga aproximada de
los aminoácidos en el plasma, a pH cercano a 7.4. Los ácidos
aspártico y glutámico, que tienen los valores de pI más
bajos, y muy alejados de ese valor de pH, tienen una carga
neta de –1. Los aminoácidos neutros tienen una densidad de
carga negativa, pero la diferencia entre el pI y 7.4 no es sufi-
ciente para que sea de una unidad neta. La histidina tiene una
carga casi nula, pues su rango de pI es similar a 7.4. En ese
rango de pH, es el aminoácido que muestra un mayor poder
regulador y el utilizado con ese fin por proteínas tales como
la hemoglobina. Finalmente, sólo la lisina y la arginina tie-
nen carga positiva al pH plasmático.
7.2.4.3 Absorbancia ultravioleta (UV)
Los aminoácidos fenilalanina, tirosina y triptófano contie-
nen en su cadena lateral un anillo aromático con dobles enla-
ces conjugados y, por tanto, absorben luz UV (entre 270 y
300 nm) en magnitud creciente, según el orden mencionado.
La absorbancia a 280 nm suele utilizarse para detectar y
cuantificar proteínas en disoluciones acuosas. El resto de los
aminoácidos con cadenas laterales alifáticas absorbe en el
espectro UV lejano, a longitudes de onda más bajas, pero esa
absorción tiene menos aplicaciones prácticas. Cuando for-
man parte de las proteínas, se emplea la absorción en el UV
lejano, 214 nm, para su seguimiento por la absorción que
presenta el esqueleto peptídico en esa longitud de onda. 
7.2.4.4 Reacciones de identificación
Aunque los aminoácidos no son moléculas coloreadas, sus
grupos funcionales y las cadenas laterales pueden reaccionar
con algunos reactivos químicos, dando productos colorea-
dos que permiten identificarlos y cuantificarlos. Son mucho
más empleados los reactivos que reaccionan con la parte
común, los grupos amino y carboxilo, y permiten cuantificar
todos los aminoácidos después de su separación cromato-
gráfica. Entre estos reactivos, el más utilizado es la ninhi-
drina que, en caliente, da lugar a una coloración caracterís-
tica (púrpura de Ruhemann), excepto en el caso de la
prolina y sus derivados, que da una coloración amarillo-
ocre. No obstante, el color puede cambiar a rosa-rojizo en
medios ácidos, pero es muy utilizado por su especificidad
para α-aminoácidos. Más recientemente, se han utilizado
otros reactivos más sensibles, como los fluorocromos o-ftal-
dehído y fluorescamina, que dan derivados fluorescentes
empleados en la detección y cuantificación de los actuales
analizadores de aminoácidos, por su mayor sensibilidad. 
7.3 DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS: AMINAS
BIÓGENAS, POLIAMINAS Y CETOÁCIDOS 
Los aminoácidos pueden sufrir modificaciones estructurales
en sus grupos característicos o pérdida de alguno de éstos,
para transformarse en compuestos que tienen importancia
metabólica, como la sarcosina o la creatina. El número de
modificaciones es bastante amplio y difícil de enumerar, pero
básicamente podemos establecer dos principales, la pérdida
del carboxilo los transforma en aminas y la del amino, en áci-
dos. La pérdida del grupo carboxilo hace que produzcan una
clase de biomoléculas conocidas como aminas biógenas, de
gran importancia como reguladores hormonales y neuro-
transmisores. Las catecolaminas e indolaminas son un ejem-
plo de este tipo de transformaciones (véase el Cap. 33). La
descarboxilación de la histidina en histamina también tiene
un gran interés por los efectos de esta amina. La descarboxi-
lación de los aminoácidos ornitina y lisina da lugar a las dia-
minas putrescina y cadaverina, respectivamente. La putres-
cina es precursora de otros dos compuestos, espermidina y
espermina, con tres y cuatro grupos amino, respectivamente,
completando la familia de las poliaminas. Estos compuestos
participan en procesos de crecimiento y proliferación celular,
e interacionan con ácidos nucleicos, regulando los procesos
de transcripción y traducción.
Cuando la pérdida es del grupo amino, los aminoácidos
se transforman en α-cetoácidos que, generalmente, ya no son
compuestos nitrogenados aunque intervienen en el metabo-
lismo nitrogenado. Los más importantes son los ácidos 
α-cetoglutárico, oxalacético y pirúvico, derivados respecti-
vamente de los ácidos glutámico, aspártico, y de la alanina,
con el concurso de las enzimas aminotransferasas (véase el
Cap. 16).
7.4 EL ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico posee una gran importancia biológica,
quizá la máxima, igualado con el enlace fosfodiéster (véase
el Cap. 8). Las proteínas son polímeros de aminoácidos uni-
dos mediante este tipo de unión, que es un enlace amida entre
el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α-amino
de otro, con liberación de una molécula de agua. En esta con-
densación se forma un péptido. La unión de dos aminoácidos
96 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 96
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.2 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS
	7.2.4 Propiedades de los aminoácidos
	7.2.4.3 Absorbancia ultravioleta (UV)
	7.2.4.4 Reacciones de identificación
	7.3 DERIVADOS DE AMINOÁCIDOS: AMINAS BIÓGENAS, POLIAMINAS Y CETOÁCIDOS
	7.4 EL ENLACE PEPTÍDICO