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biertos tienen nombres comunes. Por mencionar sólo algu-
nos ejemplos ilustrativos, destacamos en orden creciente de
tamaño los siguientes:
a) El glutatión (abreviado, GSH) es el tripéptido γ-glu-
tamil-cisteinil-glicina (γ-ECG, Fig. 7-6). Es ubicuo y
mantiene las condiciones reductoras en el citoplasma
celular, por su capacidad de dimerización a la forma
oxidada, mediante la formación de un puente disulfu-
ro y una cistina entre las 2 cisteínas. Destaca también
su primer enlace peptídico, que es anormal por la par-
ticipación del grupo γ-carboxilo de la cadena lateral
del glutámico, en lugar del grupo α−carboxilo (esto
es rara vez encontrado en otros péptidos o proteínas).
b) Las encefalinas, Met-encefalina y Leu-encefalina son
dos pentapéptidos que difieren sólo en el aminoácido
carboxilo terminal, según indica su nombre. Son neu-
ropéptidos cerebrales y tienen propiedades analgési-
cas, por lo que forman parte de los péptidos opiáceos
(véase el Cap. 33).
c) La vasopresina y la oxitocina son dos nonapéptidos
hormonales de estructuras muy semejantes, que se
forman en la pituitaria o hipófisis posterior y regulan,
respectivamente, la reabsorción renal de agua y la
secreción de leche.
d) Otros oligopéptidos mayores son la α-MSH (hormona
estimulante de melanocitos: 14 aminoácidos) o la
ACTH (corticotropina: 39 aminoácidos). Éstos y
otros péptidos se forman por hidrólisis parcial de un
precursor polipeptídico común, la pro-opiomelano-
cortina (POMC). Son factores de crecimiento o dife-
renciación celulares (véase el Cap. 27). 
Son también oligopéptidos ciertos antibióticos ionóforos,
como la gramicidina, que además, suelen contener aminoá-
cidos modificados. Estos ionóforos suelen ser cíclicos y se
insertan en la membrana celular, creando poros por donde
puede circular algún ion de forma más o menos específica,
causando la muerte celular.
7.4.2 Péptidos y proteínas
La diferencia entre los términos proteínas y péptidos es, a
veces, ambigua, pero por clarificar en lo posible podemos
decir que se basa principalmente en dos criterios:
a) La longitud. Aunque no existe un límite perfectamen-
te definido, se consideran péptidos las cadenas de
menos de 30-50 aminoácidos, mientras que las que
contienen más, ya suelen denominarse proteínas. No
obstante, el límite no es totalmente claro y depende de
criterios particulares y, a menudo, históricos. Como
ejemplo ilustrativo, no es extraño leer en textos de
bioquímica que la insulina (51 aminoácidos) es una
proteína, mientras que la parathormona (84 aminoáci-
dos), en ocasiones, se considera un péptido.
b) La existencia biológica. Este criterio es más claro, y
cualquier cadena polipeptídica sintetizada química-
mente en el laboratorio y sin existencia probada en
algún organismo vivo, no puede ser llamada proteína,
sino péptido o polipéptido, independientemente del
número de aminoácidos que contenga la cadena y el
orden. A menudo, estos péptidos tienen secuencias de
aminoácidos al azar, bastante monótonas, o presentan
modificaciones químicas en los aminoácidos diferen-
tes de las que se encuentran en las cadenas polipeptí-
dicas naturales.
7.5 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
La clasificación de las proteínas es bastante diversa, dado el
gran número de proteínas que existen y la diversidad de pro-
piedades que presentan. Las formas de clasificación se basan
en cuatro criterios, que son: composición, forma, solubilidad
y función.
De acuerdo con su composición, pueden ser proteínas sim-
ples y proteínas conjugadas. Las primeras contienen sólo ami-
noácidos formando una o varias cadenas polipeptídicas, mien-
tras que las segundas contienen, además de dichas cadenas,
algún otro componente no aminoacídico de distinta naturaleza
química. Dependiendo de dicha naturaleza, las conjugadas se
pueden subclasificar en varios grupos: las glicoproteínas, lipo-
proteínas y nucleoproteínas, que tienen en su estructura una
parte cuya naturaleza química responde a los otros grandes
grupos de biomoléculas. Además, existen muchas proteínas
conjugadas con algún otro grupo prostético de otra naturaleza
(p. ej., metaloproteínas, hemoproteínas, flavoproteínas, entre
otras). Este grupo es, por tanto, el más heterogéneo. La sub-
clasificación de las proteínas conjugadas no es excluyente, por
cuanto son frecuentes los casos de coexistencia de varios com-
ponentes distintos, por ejemplo, en las metaloglicoproteínas.
98 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 7-6. Estructura del glutatión reducido o γ-glutamil-cis-
teinil-glicina, uno de los tripéptidos más abundantes en las célu-
las. Obsérvese la anomalía del carboxilo que forma el primer
enlace peptídico y el grupo tiol libre de la cadena lateral de Cys
(en azul) por donde dimeriza a glutatión oxidado.
H3N
+ CH CH2 CH2 CONH CH CONH CH COO-
COO- CH2SH H
Glutatión (GSH)
γ-Glutamil Cys Gly
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 98
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.4 EL ENLACE PEPTÍDICO
	7.4.2 Péptidos y proteínas
	7.5 CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS