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suficiente para acoplarse en ese espacio tan limitado. La pro-
lina e hidroxiprolina también cooperan al mantenimiento de
la estructura, porque los anillos pirrólicos rígidos de estas
unidades y la ausencia de hidrógenos sobre el nitrógeno pep-
tídico disminuyen el número de puentes de hidrógeno entre
enlaces peptídicos y favorece la formación de una hélice de
mayor longitud de paso de rosca que la hélice α. Los hidro-
xilos de la hidroxiprolina forman puentes de hidrógeno con
otra disposición, lo que contribuye a mantener la triple héli-
ce de la poliprolina, característica del tropocolágeno.
Existen dos cadenas principales de colágeno, llamadas α1
y α2, con pequeñas diferencias en su composición de ami-
noácidos. Cada clase tiene varios tipos, que se diferencian en
el grado de glicosilación (véase el Cap. 34) y el número de
hidroxilaciones en los residuos de P y K. Además, el coláge-
no forma enlaces entrecruzados tanto entre cadenas de la
misma unidad de tropocolágeno, como entre distintas unida-
des, lo que aumenta la dureza de la fibra de colágeno y la
resistencia a la tracción. Estos enlaces aumentan por enveje-
cimiento del colágeno.
7.8 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS EN
DISOLUCIÓN
Aparte de algunas decenas de proteínas fibrosas, una gran
parte de las proteínas de cualquier organismo son globulares,
y se encuentran disueltas en el citoplasma celular, el líquido
extracelular o en el resto de los líquidos biológicos, es decir,
en disoluciones acuosas salinas, donde llevan a cabo su fun-
ción. Por ello, es importante analizar el comportamiento de
estas proteínas en estas condiciones, lo que viene determina-
do por dos características esenciales, que son, su naturaleza
poliónica y macromolecular.
La gran mayoría de los grupos α-amino y α-carboxilo de
los aminoácidos está formando parte de los enlaces peptídi-
cos, pero los dos extremos de cada cadena y los residuos
laterales de los aminoácidos ácidos y básicos contribuyen a
que cualquier proteína tenga numerosas cargas, tanto positi-
vas como negativas, y se comporte como un ion polivalente
que necesita contraiones para equilibrar su carga. Estos con-
traiones son los iones pequeños, a menudo monovalentes,
procedentes de las sales inorgánicas existentes en el medio
acuoso, como el sodio, potasio o cloruro.
En principio, las constantes de disociación de los grupos
ionizables de una proteína son semejantes a las correspon-
dientes a las cadenas laterales de los aminoácidos libres
(Tabla 7-1). Sin embargo, la influencia de los grupos cerca-
nos de la cadena polipeptídica puede, a veces, producir varia-
ciones considerables respecto al valor del grupo ionizable de
la cadena lateral del aminoácido libre. Como regla general, el
margen de variación puede acotarse al intervalo pKAa ± 1,
siendo el valor de pKAa el correspondiente al aminoácido
libre. En cualquier caso, los péptidos y las proteínas presen-
tan, al igual que los aminoácidos, un punto isoeléctrico (pI)
que se define como el pH al cual su carga neta es nula, por
compensación interna de las cargas. Es fácil deducir que a
pH < pI, las proteínas tienen carga positiva neta, tanto mayor
cuanto más se alejen ambos valores; mientras que a pH > pI,
las proteínas poseen carga negativa neta, con igual tendencia
respecto al valor absoluto de la carga. 
El pI de cada proteína depende de su composición de
aminoácidos. Las proteínas con un contenido similar de ami-
noácidos ácidos y básicos tienen un pI entre 6 y 8. Las pro-
teínas con una gran abundancia de aminoácidos ácidos, D y
E, presentan un valor de pI bajo; tal es el caso de la pepsina,
cuyo pI está próximo a 1.5. Por el contrario, las proteínas
ricas en los aminoácidos básicos K y R presentan valores de
pI altos, como sucede con las histonas. El pI de cada proteí-
na suele ser adecuado con el medio fisiológico donde suele
encontrarse, para que así pueda cumplir mejor su función
biológica. La pepsina actúa en el jugo gástrico, donde el pH
es muy ácido, mientras que las histonas se asocian con el
ADN en la cromatina nuclear y, por tanto, necesitan cargas
positivas para interaccionar con el ADN (véase el Cap. 18).
El carácter poliónico de las proteínas hace que su solubi-
lidad dependa de factores como el pH o el contenido salino
del medio. Sin entrar en estudios fisicoquímicos que necesi-
tan de más rigurosidad que una presentación meramente cua-
litativa, como la que sigue a continuación, se puede decir por
regla general que las proteínas son más solubles cuando se
reducen las posibles interacciones entre sus moléculas, pues-
to que la disolución es una forma de dispersar las diferentes
moléculas individuales en el medio acuoso. La reducción de
interacciones puede producirse, bien por repulsión electros-
tática o por apantallamiento con los contraiones o con las
propias moléculas de agua que producen una o varias capas
de solvatación debidas a su polaridad. Por ello, muchas pro-
teínas presentan una solubilidad mínima a un pH = pI, ya que
como la carga neta es nula, existe una menor repulsión entre
sus moléculas, que tienen más tendencia a agregarse y for-
mar asociaciones de muchas moléculas que ya no son solu-
bles y tienden a precipitar o a coagular. 
Respecto al contenido salino, o fuerza iónica, el efecto es
bifásico y complejo. Si de nuevo simplificamos este punto,
puede decirse que concentraciones bajas o moderadas de
sales aumentan la solubilidad de las proteínas, porque los
iones salinos apantallan las moléculas proteicas (fenómeno
que se conoce como solubilización por salado o efecto sal-
ting-in). Por el contrario, una gran concentración salina dis-
minuye la solubilidad proteica, porque tanto los iones como
las proteínas compiten por las moléculas de agua disolvente
108 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.8 PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS EN DISOLUCIÓN