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112 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
• Las proteínas son las principales y más versátiles bio-
moléculas de la célula. Están formadas por α−aminoá-
cidos. Los α-aminoácidos son moléculas que contienen,
al menos, un grupo amino (—NH2) y otro ácido 
(—COOH) sobre el mismo átomo de carbono, el Cα.
Este carbono completa sus cuatro sustituyentes con un
H y un radical orgánico que se llama cadena lateral y los
caracteriza. Los nombres de los aminoácidos se abre-
vian con un código de tres letras o de una letra mayús-
cula.
• Según su naturaleza, los 20 aminoácidos proteicos se
dividen en cuatro grupos: apolares, polares con carga
neutra, aniónicos o ácidos y catiónicos o básicos.
Además, en algunas proteínas estos aminoácidos pue-
den modificarse de formas muy variadas, como dimeri-
zaciones, fosforilaciones, hidroxilaciones, etcétera, y en
el metabolismo intervienen otros aminoácidos no pro-
teicos y productos de su descarboxilación (aminas bió-
genas) y desaminación (cetoácidos). 
• Entre las propiedades fundamentales de los aminoáci-
dos libres se encuentran la actividad óptica y el com-
portamiento anfótero. Excepto en la glicina, el Cα es
quiral y da lugar a 2 estereoisómeros. La inmensa mayo-
ría de los aminoácidos naturales es de la serie L.
Respecto a su comportamiento ácido/base en disolución
todos presentan 2 constantes ácidas (pK1 o pKCOOH y
pK2 o pKNH3
+) y algunos, una tercera pKR en su cadena
lateral, y las distintas especies posibles se distribuyen en
función del pH según la ecuación de Henderson-
Hasselbalch. El punto isoeléctrico (pI) se define como el
pH al cual la carga neta total es nula. 
• Los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico
dando péptidos. Las proteínas son polipéptidos, y la
diferencia entre péptidos y proteínas se basa principal-
mente en el tamaño, pero es ambigua. Existen oligopép-
tidos de gran importancia biológica que actúan como
hormonas, neurotransmisores, etcétera. Las proteínas,
más grandes, se clasifican según su composición (en
simples y conjugadas), forma (globulares y fibrosas),
solubilidad y función. Los dos últimos criterios son más
informativos pero variados. Todas tienen una estructura
tridimensional llamada estructura nativa, esencial para
llevar a cabo su función. Su complejidad hace que se
establezcan 4 niveles de estudio, primario, secundario,
terciario y cuaternario.
• La estructura primaria define la secuencia de aminoáci-
dos en la o las cadenas polipeptídicas que forman la pro-
teína, desde el N- al C-terminal. 
• La secundaria introduce ciertos elementos de simetría que
pueden encontrarse en toda o en una parte de la proteína.
Las más frecuentes son la hélice α y la hoja plegada o
lámina β. La primera es dextrógira, con las cadenas late-
rales hacia el exterior de la hélice. Cada residuo gira 100°
respecto al anterior. Los grupos peptídicos (—CONH—)
forman enlaces por puentes de hidrógeno que la estabili-
zan. La lámina β son cadenas en zig-zag siguiendo las
aristas de una hoja plegada. Los puentes de hidrógeno
aparean enlaces peptídicos de cadenas vecinas, aunque
en este caso pueden ser intercatenaria o intracatenarios. 
• La estructura terciaria consiste en el plegamiento espa-
cial completo de cada cadena, con el conjunto de fuer-
zas que la gobiernan (puentes disulfuro, de hidrógeno,
hidrofóbicas, iónicas, catión-π, de van der Waals etc.).
En muchos casos, la estructura terciaria contiene zonas
compactas de entidad topológica propia, los dominios,
que son un nivel de organización intermedio entre la
secundaria y la terciaria. 
• La estructura cuaternaria depende del número de cade-
nas o monómeros que contiene una molécula de proteí-
na y su disposición espacial. 
• Las proteínas fibrosas tienen estructuras secundarias
casi coincidentes con la terciaria, y la cuaternaria es
una fibra tridimensional formada por muchos monó-
meros, caso de las α-queratinas y β-queratinas. La
proteína fibrosa humana más abundante es el coláge-
no. Su estructura primaria es singular, pues la glicina
se repite cada tres residuos, y es muy abundante la
prolina, como tal o hidroxilada. Por tanto, la secuen-
cia Gly-X-(OH)Pro, se encuentra muy repetida. Las
cadenas se pliegan en unidades de tropocolágeno, una
hélice tritrenzada dirigida por el pequeño tamaño de
la glicina y los puentes de hidrógeno de la hidroxipro-
lina, que se asocian para formar la fibra de colágeno.
• La mayor parte de las proteínas globulares forman diso-
luciones coloidales, debido a su naturaleza poliónica y
macromolecular. Las proteínas presentan un punto isoe-
léctrico (pI) que depende de su composición de aminoá-
cidos. A pH < pI, las proteínas son cationes, y a pH > pI,
aniones. Su solubilidad depende de factores como la pre-
sencia de contraiones o el grado de solvatación. Su tama-
ño no permite el paso por membranas semipermeables,
haciendo posible la ultrafiltración y la diálisis, con el
efecto Donan. Las proteínas de membrana no son solu-
bles por los residuos hidrofóbicos expuestos en su perife-
ria, pero pueden solubilizarse en micelas por tratamiento
con detergentes.
RESUMEN
(Continúa en la página siguiente)
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 112
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	RESUMEN