BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-153

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de S con un exceso de energía suficiente para salvar la barrera
energética y llegar a S≠ pueden evolucionar hasta el producto.
La proporción de moléculas de sustrato capaces de cumplir
este requerimiento será menor cuanto mayor sea la energía de
activación para la reacción considerada. Así, una determinada
reacción termodinámicamente favorable, en función de las
energías de S y P, puede transcurrir a velocidad inapreciable si
el valor de energía libre de activación es alto.
Como cualquier catalizador, las enzimas aceleran las
reacciones químicas disminuyendo la energía de activación.
El sustrato, tras su unión a la enzima, puede evolucionar
hasta el producto por un camino energéticamente más favo-
rable. Al disminuir la barrera energética que separa el sustra-
to del estado de transición, la presencia de una enzima hace
que más moléculas de sustrato sean capaces de transformar-
se en producto, a igual pH, temperatura, presión y concen-
tración. Las enzimas no modifican la naturaleza del produc-
to final de la reacción. Por tanto, el cambio de energía libre
(∆G = Gp - GS) es idéntico, esté o no presente el catalizador
enzimático. Como el valor de ∆G determina la constante de
equilibrio de la reacción, las enzimas no modifican la posi-
ción final del equilibrio; tan sólo aceleran la velocidad con la
que éste se alcanza.
9.3 EL CENTRO ACTIVO
Las propiedades catalíticas de las enzimas se deben a que
éstas contienen un centro activo. Se trata de una zona bien
delimitada de la proteína enzimática, capaz de unirse al sus-
trato durante el ciclo catalítico, formando un complejo enzi-
ma-sustrato, y de catalizar su transformación. El centro acti-
vo es, por tanto, el responsable de la especificidad y de la
actividad catalítica de la enzima.
Generalmente, cada enzima sólo reconoce y transforma
una biomolécula concreta o un grupo de biomoléculas rela-
cionadas estructuralmente. Sin embargo, el grado de especi-
ficidad es variable. Por ejemplo, glucoquinasa y hexoquina-
sa son dos proteínas enzimáticas distintas que catalizan la
misma reacción, la fosforilación de la glucosa en posición 6
a expensas de ATP. De forma general, dos proteínas distintas
que catalicen la misma reacción se denominan isoenzimas, y
sus propiedades son diferentes. Hexoquinasa posee una espe-
cificidad relativa, ya que, además de glucosa, también fosfo-
rila otras hexosas y algunos de sus derivados. Sin embargo,
glucoquinasa posee una especificidad casi absoluta por glu-
cosa. 
A diferencia de los catalizadores químicos, cuando el
sustrato posee carbonos asimétricos, la especificidad de las
enzimas también suele provocar el reconocimiento de un
determinado estereoisómero. Así, las enzimas implicadas en
el metabolismo de los aminoácidos son estereoespecíficas
para las formas L. Esta capacidad de las enzimas para reco-
nocer una determinada conformación de los sustratos se ha
empleado en algunos casos con fines industriales, para con-
seguir síntesis estereoespecíficas que no serían factibles con
otros catalizadores.
La especificidad de las enzimas se explicó inicialmente
mediante el modelo de la llave y cerradura, propuesto en
1890 por Fischer, según el cual la forma del centro activo es
complementaria a la del sustrato (Fig. 9-2), que encaja per-
fectamente en éste. Sin embargo, al formarse el complejo
134 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 9-1. Evolución de la energía
libre de Gibbs de las especies impli-
cadas en una reacción catalizada
enzimáticamente. La energía asocia-
da a los estados inicial y final de la
reacción es la misma en presencia o
ausencia de un catalizador enzimáti-
co. Sin embargo, la presencia de una
enzima disminuye la energía del esta-
do de transición y, por tanto, la
energía de activación de la reacción
catalizada es también menor.
Estados de transición: reacción catalizada (SE ≠) y no catalizada (S ≠) enzimáticamente.
Energías de activación: reacción catalizada (∆G ≠) y no catalizada (∆G ≠) enzimáticamente.
Cambio de energía libre
Reacción espontánea
SE 
≠
P
S
Coordenada de reacción
∆G
∆G 
≠
∆G 
≠
S 
≠
En
er
gí
a 
lib
re
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 134
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.3 EL CENTRO ACTIVO