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covalentes transitorios entre grupos reactivos del centro acti-
vo y algún intermedio de reacción, los enlaces que se esta-
blecen en el complejo enzima-sustrato suelen ser no cova-
lentes y, por tanto, débiles. Por ello, la unión de la enzima y
el sustrato es un proceso reversible. Además, el centro activo
puede contener residuos de aminoácidos reactivos, capaces
de participar en la transformación del sustrato. Puesto que las
proteínas se pliegan en estructuras terciarias definidas (véase
el Cap. 7), los distintos aminoácidos que participan en el cen-
tro activo pueden proceder de zonas alejadas en la estructura
primaria de la proteína, aunque se encuentran cercanos en el
espacio. Por ello, la forma del centro activo y las propiedades
catalíticas de una enzima dependen de la estructura terciaria
de la molécula enzimática. La pérdida de esta conformación
nativa, o desnaturalización, conlleva la pérdida de la activi-
dad enzimática.
9.4 CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA
Inicialmente, las enzimas se identificaban por un nombre
trivial, que solía referirse al sustrato preferente de la enzi-
ma y acababa normalmente en el sufijo «–asa». Sin embar-
go, esta nomenclatura no permitía deducir el tipo de reac-
ción catalizada, por lo que era poco informativa. La
nomenclatura trivial evolucionó hacia una mayor sistemati-
zación, a medida que crecía el número de enzimas conoci-
das. El nombre de una enzima debe permitir identificar el
tipo de reacción que cataliza y su sustrato fisiológico pre-
ferente. Pero esta nomenclatura ideal da lugar a nombres
largos, a veces incómodos de utilizar. Por ello, en la prácti-
ca se emplean dos tipos de nomenclatura, que conservan el
sufijo -asa. Una de ellas, la nomenclatura recomendada,
pretende ser informativa y sencilla. La otra, la nomenclatu-
ra sistemática, es de manejo menos cómodo, pero más
específica y rigurosa.
El nombre recomendado es corto e informativo; indica,
tanto el sustrato, como el tipo de reacción catalizada. Un
ejemplo sería glucosa oxidasa, que identifica ambas cosas,
de acuerdo con la ecuación:
Glucosa + O2 → Gluconato + H2O2
Sin embargo, la reacción no queda caracterizada totalmente,
pues el nombre no especifica el aceptor de los electrones que
pierde la glucosa al oxidarse. El nombre sistemático lo hace
de forma más completa. En la reacción anterior, sería α-D-
glucosa: oxígeno oxidorreductasa.
Las enzimas se identifican, además, mediante un número
de clasificación, fijado por la Comisión de enzimas de la
IUPAC (Unión Internacional de Química Pura y Aplicada).
Este número, precedido por las siglas EC, contiene cuatro
dígitos, que designan la clase, subclase, subsubclase y el
número de orden de la enzima dentro de una clasificación
internacional, que se resume en la Tabla 9-1, y especifica
seis clases, en función del tipo de reacción catalizada: oxi-
dorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas, isomerasas y
ligasas.
Dentro de cada clase, la subclase y la subsubclase apor-
tan una información cada vez más precisa acerca de la reac-
ción. Por ejemplo, en la clase 1, las oxidorreductasas, las
subclases especifican el grupo donador de los electrones
intercambiados en la reacción, y las subsubclases, el aceptor
de dichos electrones. Dentro de cada subsubclase, a cada
enzima se le asigna un cuarto número, correspondiente al
orden en el que se ha incorporado a la clasificación.
Volviendo al ejemplo de la glucosa oxidasa, su número de
clasificación sería EC 1.1.3.4, ya que la subclase 1 incluye
las reacciones de oxidación-reducción en las que el donador
de electrones es un grupo alcohol y la subsubclase 3 especi-
fica al oxígeno como aceptor de los electrones intercambia-
dos.
136 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Tabla 9-1. Clasificación de las enzimas
Número Clase Descripción
1. Oxidorreductasas Reacciones de oxidación-reducción (transferencia de electrones)
2. Transferasas Transferencia de un grupo químico de un donador a un aceptor
3. Hidrolasas Ruptura hidrolítica de algún enlace del sustrato
4. Liasas Ruptura no hidrolítica de enlaces
5. Isomerasas Reacciones de isomerización
6. Ligasas (sintetasas) Formación de enlaces covalentes entre dos sustratos
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.4 CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA