Bioquimica diapo enzimas

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CURSO: 
BIOQUÍMICA
ENZIMAS
CONCEPTO DE ENZIMA
• Las enzimas son catalizadores muy potentes
y eficaces, químicamente son proteínas.
Como catalizadores, los enzimas actúan en
pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
• No llevan a cabo reacciones que sean
energéticamente desfavorables, no modifican
el sentido de los equilibrios químicos, sino
que aceleran su consecución.
Sistema enzimático
Componentes de un 
sistema enzimático
1.- Sustrato
2.- Enzima
3.- Coenzimas
4.- Sustancias activadoras: T°C, pH
1.- Sustrato
Es una molécula sobre la que actúa una enzima.
Sustratos
2.- ENZIMAS
 Son proteína globular
que actúa como
biocatalizador, es decir,
aceleran las reacciones
bioquímicas en los seres
vivos sin modificarse.
Catalizador
Substancia capaz de
favorecer o acelerar
una reacción química
sin intervenir
directamente en ella;
al final de la reacción
el catalizador perma
nece inalterado.
1. Son proteínas que poseen un efecto catalizador al
reducir la barrera energética de ciertas reacciones
químicas.
2. Influyen sólo en la velocidad de reacción.
3. Actúan en pequeñas cantidades.
4. Forman un complejo reversible con el sustrato.
5. No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una
y otra vez.
6. Muestran especificidad por el sustrato.
7. Su producción está directamente controlada por
genes.
Características de las enzimas
CARACTERÍSTICAS DE LAS 
ENZIMAS
 1.- Como
catalizadores:
- Aceleran la velocidad
de las reacciones.
- Son eficaces en
pequeñas cantidades.
- Su estado inicial es igual
a su estado final.
- No alteran el equilibrio
de las reacciones que
catalizan.
CATALIZADOR 
- Un catalizador es una sustancia que
aumenta la velocidad de una reacción
química, y que no se altera de forma
permanente en la reacción.
- Un catalizador acelera la reacción al
disminuir la energía de activación ( Es la
energía que necesita un sistema antes de
poder iniciar un determinado proceso, es la
energía mínima necesaria para que se
produzca una reacción química dada)
Energía de activación
 Es la energía que
necesita un sistema antes
de poder iniciar un
determinado proceso. La
energía de activación
suele utilizarse para
denominar la energía
mínima necesaria para
que se produzca
una reacción
química dada.
 Ejemplo:
Un ejemplo particular
es el que se da en la
combustión de una
sustancia. Por sí solo el
combustible y el
comburente no
producen fuego, es
necesario un primer
aporte de energía para
iniciar la combustión.
Energía de activación
La enzima disminuye la energía de 
activación
Tiempo de la reacción
E + S
E + P
Sin enzima
Con enzima
• La Ea de la hidrólisis de la urea 
baja de 30 a 11 kcal/mol con la 
acción de las enzimas, acelerando 
la reacción 
CARACTERISTICAS DE LAS 
ENZIMAS
2.- Como proteínas: 
 Son termolábiles, es decir,
son sensibles a la
temperatura.
 Son muy específicos.
 - La especificidad reside en
unos aminoácidos
específicos, que
conforman 2 centros
diferentes:
 - El centro catalítico y el
centro de unión al sustrato,
que conjuntamente
conforman el centro activo.
Tipos de enzimas 
Cofactores enzimáticos
Algunas enzimas actúan con la ayuda de
estructuras no proteicas. En función de su
naturaleza se denominan:
1. Inorgánico. Pueden ser iones o moléculas
inorgánicas.
2. Orgánicos. Coenzima ( molécula orgánica,
aquí se puede señalar, que muchas vitaminas
funcionan como coenzimas.
 Apoenzima: parte proteica del enzima (no 
activa)
 Holoenzima: apoenzima + cofactor
Cofactor orgánico
Cofactores inorgánicos
Cofactores orgánicos
Factores que Modifican la 
Actividad Enzimática
 a. Temperatura
 b. Concentración del Sustrato
 c. Concentración de la Enzima
 d. pH
EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA
1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en
la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que
indican que las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH
puede afectarse de varias maneras:
o El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados
que pueden variar con el pH.
o La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo
puede provocar modificaciones en la conformación de la enzima.
o El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del
estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del
intestino a un pH= 12
Influye en la actividad enzimática. El punto óptimo representa el máximo de
actividad. A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando
se supera un valor considerable (mayor de 50 oC) la actividad cae
bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
La temperatura
Actividad 
enzimática
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Enzima pH óptimo
Estructura 
globular
▪ Hervir con HCl
▪ Temperatura elevada
▪ pH extremo
Funcionalidad Inactiva
Concentración del sustrato
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa”
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, por
ejemplo:
Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea
Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la reacción
que la enzima cataliza:
Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita Hidrógenos) al lactato
Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Nombre de las enzimas
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Clases de Enzimas: En función de la clase de 
reacción que cataliza, las enzimas se clasifican 
en 6 grandes grupos o clases:
La Unión
Internacional de
Bioquímica (IUB).
Instituyó un
esquema
denominado
sistemática para
enzimas
Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
 Catalizan reacciones de
oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno
(H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro, según la
reacción general.
 Precisan la colaboración de
las coenzimas de
oxidorreducción (NAD+,
NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones
correspondientes.
 Ejemplos: deshidrogenasas,
peroxidasas, Oxidasas.
Deshidrogenasa alcoholica
Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia
de un grupo químico
(distinto del hidrógeno) de
una molécula donadora a
otra aceptora, según la
reacción. Entre los grupos
está el amino, carboxilo,
carbonilo, metilo, fosfato,
acilo.
Hexoquinasa
Clase 3: Hidrolasas
 Catalizan reacciones
de hidrólisis con la
consiguiente
obtención de
monómeros a partir
de polímeros.
 Ejemplos:
glucosidasas, lipasas,
esterasas, fosfatasas,
peptidasas.
Clase 4: Liasas
 Catalizan reacciones
en las que se eliminan
grupos H2O, CO2 y NH3
para formar un doble
enlace o añadirse a un
doble enlace.
 Ejemplos:
descarboxilasas
 Deshidratasas
 Desaminasas
Clase 5: Isomerasas
 Actúan sobre
determinadas moléculas
obteniendo o
cambiando de ellas sus
isómeros funcionales o
de posición, es decir,
catalizan los cambios de
posición de un grupo en
determinada molécula
obteniendo formas
isoméricas.
Clase 6: Ligasas
 Catalizan la formación
de enlaces entre dos
moléculas, estos son
formando a expensas
de la ruptura de una
moléculas de alto
valor energético como
el ATP.
Clases de Enzimas
INHIBICIÓN ENZIMATICA
 Existen una serie de
sustancias, llamadas
inhibidores, que inhiben o
anulan la acción de las
enzimas sin ser
transformados por ellos.
Su estudio resulta de gran
utilidad a la hora de
comprender los
mecanismos de catálisis,
la especificidad de los
enzimas y otros aspectos
de la actividad
enzimática.
 La inhibición
enzimática puede
ser irreversible o
reversible, esta
última comprende
a su vez tres tipos:
 inhibición
competitiva,
acompetitiva y no
competitiva.
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
 Algunos inhibidores
se combinan de
modo permanente
con el enzimauniéndose
covalentemente a
algún grupo
funcional esencial
para la catálisis con
lo que el enzima
queda inactivado.
 Ejemplo.
 organofosforados
tóxicos llamados
venenos nerviosos,
que se utilizan como
insecticidas, actúan
inhibiendo
irreversiblemente al
enzima
acetilcolinesterasa. http://e xperto-
ptc.blogspot.com
http://experto-ptc.blogspot.com/
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INHIBICIÓN REVERSIBLE.
 Los inhibidores reversibles
se combinan
transitoriamente con el
enzima, de manera
parecida a como lo hacen
los propios sustratos.
Algunos inhibidores
reversibles no se combinan
con el enzima libre sino
con el complejo enzima-
sustrato.
 Se distinguen tres 
tipos de inhibición 
reversible:
INHIBICIÓN COMPETITIVA.
INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.
Complejo inactivo
E-S-I
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
GRACIAS.
	Diapositiva 1: CURSO: BIOQUÍMICA 
	Diapositiva 2: CONCEPTO DE ENZIMA
	Diapositiva 3: Sistema enzimático
	Diapositiva 4
	Diapositiva 5: Componentes de un sistema enzimático
	Diapositiva 6: 1.- Sustrato 
	Diapositiva 7: Sustratos
	Diapositiva 8: 2.- ENZIMAS
	Diapositiva 9: 
	Diapositiva 10
	Diapositiva 11: Características de las enzimas
	Diapositiva 12
	Diapositiva 13: CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS
	Diapositiva 14: CATALIZADOR 
	Diapositiva 15: Energía de activación
	Diapositiva 16: Energía de activación
	Diapositiva 17: La enzima disminuye la energía de activación
	Diapositiva 18: CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS
	Diapositiva 19
	Diapositiva 20: Tipos de enzimas 
	Diapositiva 21
	Diapositiva 22: Cofactores enzimáticos
	Diapositiva 23: Cofactor orgánico
	Diapositiva 24
	Diapositiva 25: Cofactores inorgánicos
	Diapositiva 26: Cofactores orgánicos
	Diapositiva 27: Factores que Modifican la Actividad Enzimática 
	Diapositiva 28
	Diapositiva 29
	Diapositiva 30
	Diapositiva 31
	Diapositiva 32
	Diapositiva 33
	Diapositiva 34: Concentración del sustrato
	Diapositiva 35: Nombre de las enzimas
	Diapositiva 36
	Diapositiva 37: Clase 1: OXIDORREDUCTASAS 
	Diapositiva 38
	Diapositiva 39: Clase 2: TRANSFERASAS 
	Diapositiva 40
	Diapositiva 41: Clase 3: Hidrolasas
	Diapositiva 42
	Diapositiva 43: Clase 4: Liasas
	Diapositiva 44: Clase 5: Isomerasas
	Diapositiva 45: Clase 6: Ligasas
	Diapositiva 46
	Diapositiva 47: Clases de Enzimas
	Diapositiva 48
	Diapositiva 49: INHIBICIÓN ENZIMATICA
	Diapositiva 50: INHIBICIÓN IRREVERSIBLE.
	Diapositiva 51
	Diapositiva 52: INHIBICIÓN REVERSIBLE.
	Diapositiva 53: INHIBICIÓN COMPETITIVA.
	Diapositiva 54: INHIBICIÓN INCOMPETITIVA.
	Diapositiva 55: INHIBICIÓN NO COMPETITIVA
	Diapositiva 56: GRACIAS.