Las enzimas

Vista previa del material en texto

Fueron descubiertas por un científico que se dedicó específicamente al estudio de las levaduras, 
sobre todo a las causas por las cuales las sustancias azucaradas eran fermentadas por levaduras hasta 
obtenerse alcohol. Todo inició cuando el científico se planteó la pregunta de si para la fermentación 
de azúcares era necesaria la intervención de los microorganismos (levaduras) o si era suficiente la 
presencia de unas sustancias que extrajo de las levaduras, descubriendo que efectivamente se 
cumplía lo último. 
Entonces decidió llamar a estos extractos enzimas, nombre que se deriva de las raíces: en, que 
significa entre/dentro, y zyme, que significa levadura. Este nombre histórico se ha conservado hasta 
el día de hoy. 
Hoy se sabe que son proteínas globulares, con una actividad catalítica muy interesante. Además, son 
capaces de trabajar en condiciones normales o fisiológicas, acelerando la reacción hasta un millón de 
veces. 
Son catalizadores. Su estudio comenzó con la parte inorgánica, aunque este detalle no es relevante 
ya que todos los estudios realizados a la catálisis inorgánica se aplican a la catálisis orgánica, pues 
funcionan exactamente igual. Un catalizador, sea orgánico o inorgánico, acelera la reacción pero no 
participa en ésta de modo que queda intacto y completo al final de la reacción, excepto por la 
actividad catalítica que se pierde con el tiempo. 
Hay dos tipos de catalizadores: catalizadores químicos y catalizadores bioquímicos. 
Los catalizadores químicos aceleran la reacción en un orden de 1000 veces, incluso 104 veces para 
los más efectivos. En la mayoría de casos requieren condiciones de presión y temperatura extremas 
(presiones mucho mayores a la presión atmosférica y temperaturas mayores a 500℃), lo que hace 
que desde el punto de vista económico los procesos resulten costosos. Además, no son específicos y 
normalmente con éstos se producen procesos secundarios, en los cuales suele suceder que la 
concentración de los productos secundarios supera a la concentración del producto de interés. Por 
lo tanto, con catalizadores químicos son necesarios procesos de separación, que contribuyen en el 
aumento del costo del producto. 
Los catalizadores bioquímicos aceleran la reacción en un orden de 106 veces. Las condiciones a las 
que se realiza la catálisis son las de la célula, es decir, condiciones moderadas en las que el pH es 
neutro, la temperatura es la ambiente y la presión es la atmosférica. Cuando el catalizador bioquímico 
actúa fuera de su hábitat: la célula, también requiere de condiciones moderadas para trabajar, 
excepto por el pH que varía bastante. Por otro lado, la eficiencia del catalizador fuera de la célula 
disminuye. 
Asimismo, los catalizadores bioquímicos son muy específicos, es decir, son capaces de identificar 
enlaces determinados para romperlos, además de que son capaces de reconocer isómeros y catalizar 
o no catalizar la reacción en presencia de uno u otro isómero. Por eso se dice que una reacción 
catalizada por sustancias bioquímicas es limpia, ya que normalmente no se producen productos 
secundarios, y si se producen su concentración es mucho menor a la del producto principal. 
La enzima, ya sea química o bioquímica, no es parte integral de la reacción, como reacción neta, pero 
sí es parte integral del mecanismo de reacción. 
 
La designación de una enzima va de acuerdo al nombre que le puso la persona que la descubrió. Sin 
embargo, hay muchas enzimas y habrá, por tanto, muchos nombres. Por eso, se convino nombrarlas 
de acuerdo al sustrato sobre el que actúan, con la terminación – asa. Así, proteasa será la encargada 
de romper enlaces peptídicos, celulasa1 será la enzima que actúa sobre la celulosa, lipidasa es la que 
actúa en lípidos y sacarasa es la que cataliza reacciones de sacarosa. 
Sin embargo, aún así no se caracterizaba a las enzimas completamente, razón por la cual se decidió 
nombrarlas de acuerdo a la reacción que catalizaban, empleando nuevamente la terminación – asa. 
Así, hidrolosa es la enzima que actúa sobre reacciones de hidrólisis. 
Sin embargo, existe una clasificación de cada proteína más específica. Ésta es asignada por la Enzyme 
Comition, y es importante saber que si una enzima no es reconocida por esta comisión no existe. La 
nomenclatura que se emplea en este caso consta de las letras E.C., seguida de cuatro dígitos 
numéricos. 
𝐸. 𝐶. 1234 
En primer número indica la clasificación, e indica el tipo de reacción que la enzima cataliza. Los 
siguientes dos dígitos corresponden a una subclasificación, en la que se especifica aún más la reacción 
que se cataliza, y el cuarto dígito es el que le caracteriza, el asignado por la Enzyme Comition. 
Dentro de la clasificación de la enzima, a la que le corresponde el primer dígito, se tiene: 
• 1 → Oxidoreductasa: Catalizan reacciones de óxido – reducción. 
• 2 → Transferasa: Catalizan transferencias de grupos. 
• 3 → Hidrolasa: Catalizan reacciones de hidrólisis. 
• 4 → Liasa: Catalizan reacciones para la formación de dobles enlaces. 
• 5 → Isomerasa: Catalizan reacciones de isomerización. 
• 6 → Ligasa: Catalizan reacciones de unión de dos sustratos. Involucran al ATP, cuya 
presencia en obligatoria en este tipo de reacciones. 
 
 
Por ejemplo, la Quinasa es una enzima de nomenclatura: 𝐸. 𝐶. 2744. Por tanto, la quinasa es una 
transferasa.