7 Autoevaluación Enzimas

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Pregunta 1
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Comenzado el Thursday, 14 de May de 2020, 21:19
Estado Finalizado
Finalizado en Thursday, 14 de May de 2020, 21:32
Tiempo empleado 13 minutos 18 segundos
Puntos 13,00/15,00
Cali�cación 8,67 de 10,00 (87%)
Comentario - Usted ha aprobado el cuestionario porque respondió correctamente entre el 60% y el 100% de las preguntas.
¿Cuál es la función de una enzima?
Seleccione una:
a. Generar reacciones que de no existir la enzima no se producirían.
b. Modi�car la energía libre que produce una reacción química.
c. Aumentar la energía de activación necesaria para que se produzca una reacción
química.
d. Acelerar y regular reacciones químicas en contextos biológicos.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “Acelerar y regular reacciones químicas en contextos biológicos.”.
Una enzima es una molécula, o un complejo molecular, de base proteica que regula y acelera una determinada
reacción biológica sin formar parte del sustrato ni del producto y que luego de cada reacción queda intacta
para seguir cumpliendo su función.
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción química
catalizada. En ausencia de la enzima esta reacción podría producirse de todas formas pero con una lentitud
incompatible con la vida.
Es importante destacar que para cada reacción química existe una estandarización de la variación de energía
libre que produce. Esta energía libre de cada reacción química no se modi�ca por la presencia o ausencia de
catalizadores, ya sean éstos biológicos, como las enzimas, o catalizadores inorgánicos.
La respuesta correcta es: Acelerar y regular reacciones químicas en contextos biológicos.
Bioquímica Humana 2020
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Pregunta 2
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 3
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
¿A cuál de los siguientes grupos de enzimas pertenece una deshidrogenasa?
Seleccione una:
a. A las oxidoreductasas.
b. A las liasas.
c. A las hidrolasas.
d. A las oxidasas.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “A las oxidoreductasas.”.
 Las deshidrogenasas son enzimas que catalizan la sustracción de hidrógenos a las moléculas.
Independientemente de que muchas reacciones son reversibles, o potencialmente reversibles, el nombre que
se le atribuye corresponde a la reacción más común en los estados metabólicos normales o bien aquellas
reacciones que han sido más estudiadas o descubiertas en primer lugar.  Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa
cataliza la sustracción de dos hidrógenos al lactato para convertirlo en piruvato. En esta reacción, al igual que
en todas las reacciones catalizadas por deshigrogenasas, debe existir una coenzima que se reduzca aceptando
los hidrógenos y en este caso es el NAD. Como la reacción es reversible el nombre correcto de la enzima es:  L-
lactato-NAD-Oxidoreductasa. Pero el nombre trivial utilizado es lactato deshidrogenasa.
Por su parte, las hidrolasas catalizan las rupturas de enlaces con incorporación de moléculas de agua. Las liasas
catalizan rupturas de moléculas por la sustracción de grupos químicos del sustrato: si extraen agua se designan
deshidratasas, si extraen aldehídos, aldolasas, etc.
Por último, las oxidasas catalizan reacciones en las cuales el O (oxígeno molecular) termina aceptando los
hidrógenos sin unirse al sustrato. Al igual que las deshidrogenasas pertenecen al grupo de las oxidoreductasas.
La respuesta correcta es: A las oxidoreductasas.
Algunas enzimas requieren de una coenzima para catalizar las reacciones biológicas ¿Cuál de las siguientes
a�rmaciones respecto de las de coenzimas es correcta?
Seleccione una:
a. Se consumen en las reacciones y no pueden ser reutilizadas.
b. Se unen covalentemente a las enzimas.
c. Son apoenzimas termolábiles.
d. Son moléculas pequeñas no proteicas.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “Son moléculas pequeñas no proteicas.”.
Muchas enzimas necesitan la presencia de moléculas pequeñas no proteicas para cumplir sus funciones. Estas
moléculas pueden estar ligadas a las enzimas de diferentes formas, tanto covalentes como no covalentes. Pero,
en todos los casos, son imprescindibles para que las enzimas puedan catalizar su reacción.
Es interesante que un mismo cofactor puede actuar con diferentes enzimas que realizan reacciones similares.
Por ejemplo, el NAD actúa como coenzima de casi todas las deshidrogenas y otras oxidoreductasas.
Cuando la coenzima está ligada estructuralmente unidas a las enzimas y participan de su conformación
proteica cuaternaria se denomina a la porción proteica apoenzima, al cofactor grupo prostético y, a todo el
complejo, holoenzima.
Las coenzimas sufren modi�caciones durante la reacción, generalmente aceptando o cediendo grupos
funcionales de y hacia los sustratos. Pero no se consumen de�nitivamente ya que luego se reciclan cediendo
estos átomos a otras reacciones metabólicas y pueden ser reutilizadas.
La respuesta correcta es: Son moléculas pequeñas no proteicas.
2
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Pregunta 4
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 5
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
¿Qué se entiende por metaloenzimas?
Seleccione una:
a. Son enzimas almacenas metales.
b. Son enzimas que metabolizan los metales.
c. Son enzimas que requieren metales como cofactor.
d. Son enzimas que metabolizan los metales.
Respuesta correcta
Las metaloenzimas “Son enzimas que requieren metales como cofactor.”.
Algunas enzimas requieren unirse a metales para cumplir sus funciones. Algunos metales participan en la
unión enzima-sustrato. Otros son determinantes para la estructuración de la proteína. Lo cierto es que la
ausencia de componente metálico impide la funcionalidad de la metaloenzima.
Entre las metaloenzimas más importantes tenemos las catalasas, peroxidasas y citocromos que �jan átomos de
hierro. La tirosinasa y ácido ascórbico oxidasa �jan cobre. La alcohol deshidrogenasa y la anhidrasa carbónica
requieren zinc. Otras enzimas requieren magnesio y otros metales para estructurarse y/o cumplir sus funciones
biológicas.
Por otra parte, una proteína que cumpla una función de transporte o almacenamiento de metales, u otras
sustancias, sin catalizar reacciones biológicas, por de�nición, no será una enzima.
La respuesta correcta es: Son enzimas que requieren metales como cofactor.
¿Qué signi�ca en Km en la determinación de la actividad enzimática?
Seleccione una:
a. Es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
de la reacción.
b. Es la inversa de la concentración de sustrato la cual se alcanza la mitad de la Vmax.
c. Es la velocidad de reacción que ya no puede ser modi�cada por un aumento en la
cantidad de sustrato.
d. Es la mínima concentración de sustrato que logra alcanzar la Vmax.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “Es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
de la reacción”.
La cinética enzimática es estudiada en una serie de experimentos que se basan en el hecho de que las enzimas
no se modi�can con la reacción y por lo tanto se puede conocer la intensidad y la velocidad de los cambios de
acuerdo con las modi�caciones que se van dando en las concentraciones de sustratos y productos.
Un experimento básico consiste en mantener todas las variables constantes: Concentración de enzimas,
temperatura, presión, pH, cofactores (de ser necesarios), etc.; y sólo ir midiendo la velocidad de formación de
productos a medida que cambiamos la concentración de sustratos.
Trasladando estos valores a un grá�co podremos ver que se forma una curva donde la velocidad aumenta
exponencialmente al principio, pero luego la velocidad máxima (Vmax.) tarda en alcanzarse por la saturación
de las enzimas (hay sustratos, pero no sitios activos disponibles para catalizarlos). En el grá�co, la parte
superior de la curva se va aplanando hasta hacerse una asíntota horizontal sobre la Vmax. Para eludir esa
distorsión se toma la Km., que es la concentración de sustrato en la cual se alcanzala mitad de la Vmax. y
donde la curva es casi una recta que se modi�ca fuertemente dependiendo del sustrato.
La respuesta correcta es: Es la concentración de sustrato en la cual se alcanza la mitad de la velocidad máxima
de la reacción.
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Pregunta 6
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 7
Incorrecta
Puntúa 0,00 sobre
1,00
Si durante una prueba de cinética enzimática agregamos un inhibidor competitivo, ¿qué efecto espera
encontrar?
Seleccione una:
a. Una disminución de la Km
b. Un aumento de la Vmax
c. Una disminución de la Vmax
d. Un aumento de la Km.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “Un aumento de la Km.”.
Como vimos en la pregunta anterior la Km es la concentración de sustrato a la cual se alcanza la mitad de la
velocidad máxima de una determinada reacción. Dado que el inhibidor competitivo buscará unirse al sitio
activo de la enzima compitiendo con el sustrato, será necesaria una mayor concentración de sustrato para
alcanzar la mitad de la Vmax. Si seguimos agregando sustrato, a concentraciones constante de inhibidor, va a
llegar un momento donde la incidencia del inhibidor va a ser despreciable y se alanzará la asíntota horizontal a
la Vmax., de la misma forma que si el inhibidor no existiese. Por lo tanto, ante la presencia de un inhibidor
competitivo, va a aumentar la Km mientras que la Vmax. permanecerá constante.
La respuesta correcta es: Un aumento de la Km.
Si durante una prueba de cinética enzimática agregamos un inhibidor no competitivo, ¿qué efecto espera
encontrar?
Seleccione una:
a. Una disminución de la Vmax
b. Un aumento de la Vmax
c. Un aumento de la Km
d. Una disminución de la Km
Respuesta incorrecta.
La respuesta correcta es: “Una disminución de la Vmax.”.
Un inhibidor no competitivo se une a un sitio regulatorio de la enzima generando una disminución o anulación
de su capacidad catalizadora. No se une al sitio activo que quedará libre para ligar el sustrato. De tal forma, por
más que agreguemos mayor cantidad de sustrato, las enzimas generarán productos a una velocidad menor. O
sea que disminuirá la Vmax.
Por otra parte, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de esta nueva Vmax. será la misma
que se necesitaba antes del agregado del inhibidor, ya que la Km se alcanza al ocupar el 50% de los sitios
activos de las enzimas presentes en el experimento.
La respuesta correcta es: Un aumento de la Vmax
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Pregunta 8
Incorrecta
Puntúa 0,00 sobre
1,00
En el estudio de la cinética enzimática se suele utilizar la ecuación de Michaelis-Menten. ¿Cuál es la ventaja de
usar esta ecuación?
Seleccione una:
a. Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato
sabiendo la Km y la Vmax.
b. Se puede conocer la Vmax a partir de la Km.
c. Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato
sabiendo la Km o la Vmax.
d. Se puede conocer la Km. a partir de la Vmax.
Respuesta incorrecta.
La respuesta correcta es: “Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato
sabiendo la Km y la Vmax.”.
Dada la importancia de conocer la velocidad a la cual se lleva a cabo la formación de un producto en un
proceso enzimático, la ecuación de Michaelis-Menten nos permite conocer la velocidad a la que se formará un
producto a una concentración de enzima determinada, cualquiera sea la concentración de sustrato.
El razonamiento que llevó a esta conclusión dice que la velocidad de una reacción (V ) es igual a la velocidad
máxima multiplicada por la concentración del sustrato dividido la Km. más la concentración de sustrato: V =
Vmax x [S] / Km + [S]
Como vimos en puntos anteriores, a medida que la concentración de sustrato aumenta, también lo hace la
velocidad de la reacción. Pero llega un punto en el que no importa que agreguemos más sustrato, ya que la
velocidad es máxima y en la grá�ca lo podemos ubicar como la asíntota horizontal de la función.
Para ubicar la Km en la grá�ca tenemos que encontrar el valor que corresponde a la mitad de la velocidad
máxima y a continuación ver qué concentración de sustrato se corresponde a este punto.
Es importante notar dos regiones en la curva:
Un sector es donde no acercamos a la Vmax., la curva se torna horizontal y la variación de la velocidad de la
reacción ya es independiente de la concentración de sustrato para estos valores.
Otra zona es cuando la concentración de sustrato es cercana al Km y la velocidad de reacción sigue una
tendencia de línea recta. Por lo tanto, aquí es directamente proporcional a la concentración de sustrato.
En base a este análisis, Lineweaver-Burk crearon la ecuación de la recta por la inversa de los valores de
Michelis-Menten y el despeje matemático de la ecuación: Donde la inversa de la V es igual al Km/Vmax
multiplicado por la inversa de la concentración de sustrato (1/[S]) más la inversa de la Vmax (1/Vmax.)
De esta forma, Km/Vmax representan la pendiente de la recta. 1/Km la intersección con el eje de las abscisas
(intercepto de x) y la inversa de la Vmax (1/Vmax) el intercepto de y (eje de las ordenadas). Así, conociendo
estos valores, podremos saber la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato aplicando una
regla de tres simple.
La respuesta correcta es: Se puede conocer la velocidad de reacción para cualquier concentración de sustrato
sabiendo la Km y la Vmax.
x
x
x
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Pregunta 9
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
La Km de una enzima para su sustrato en condiciones �siológicas, además de ser la concentración de sustrato
en el cual se alcanza la mitad de la Vmax., es un indicador de:
Seleccione una:
a. La reversibilidad de la reacción catalizada.
b. La velocidad de la reacción química.
c. La presencia o ausencia de inhibidores.
d. La a�nidad de la enzima por el sustrato.
Respuesta correcta
La respuesta correcta es: “La a�nidad de la enzima por el sustrato.”.
La relación entre la Km y la a�nidad de la enzima por el sustrato es inversamente proporcional. Es decir que
mientras menos concentración de sustrato se necesite para lograr que el 50% de las enzimas presentes estén
trabajando, mayor será la a�nidad del sitio activo de la enzima por el sustrato.
De hecho, en el estudio de la bioquímica, este conocimiento nos permite predecir en qué sentido ocurrirán las
reacciones biológicas en función de las condiciones �siológicas.
Por ejemplo, en la regulación de la glucemia el �ujo de glucosa entre el hígado y el torrente sanguíneo
depende de la a�nidad de los receptores por la glucosa (como se estudiará mas adelante), pero también de la
a�nidad de las enzimas que fosforilan la glucosa en de los diferentes tejidos.
Para que la glucosa permanezca en una célula y sea metabolizada es necesario, como primer paso, convertirla
en Glucosa-6-fosfato. La enzima que realiza esto en el hígado, glucoquinasa, tiene un Km mayor a 10 mM de
glucosa cuando la concentración plasmática normal es de 5 mM. Esto facilita que el hígado sólo capte y
metabolice (para depósito a consumo) glucosa cuando la glucemia es alta en períodos postprandiales.
Mientras que las enzimas de las células periféricas que fosforilan la glucosa para su utilización son
denominadas hexoquinasas (ya que fosforilas a varias hexosas) y tienen una Km de 0,1 mM para la glucosa. Es
decir, una a�nidad cien veces mayor. Esto permite que sigan utilizando glucosa aun a concentraciones muy
inferiores a las de la glucemia normal.
La respuesta correcta es: La a�nidad de la enzima por el sustrato.
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Pregunta 10
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 11
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
¿Cuál es la de�nición de isoenzima?
Seleccione una:
a. Son enzimas características de cada órgano del cuerpo.
b. Son enzimas que se asocian en complejos donde el producto de una es el sustrato de
la siguiente.
c. Son enzimas que catalizan la misma reacción en diferentes especies.
d. Son enzimas que catalizan la misma reacción, pero di�eren en estructura primaria.
Respuesta correcta
Las isoenzimasson enzimas que catalizan la misma reacción bioquímica, pero tienen secuencias de
aminoácidos diferentes. Esto les otorga diferentes características que varían de acuerdo con la enzima que
analicemos.
Si tomamos el ejemplo del ejercicio anterior, veremos que existen varios tipos de hexoquinasas y también de
glucoquinasa (hepática y pancreática), siendo todas ellas isoenzimas que fosforilan glucosas.
Lo interesante de esto es que las diferencias entre las enzimas de diferentes tejidos nos permiten saber de
dónde provienen cuando pasan a la sangre debido a la injuria celular. Así se pueden monitorear los daños que
sufren distintos tejidos, midiendo la concentración sérica de las enzimas correspondientes.
En un infarto de miocardio entre las 3 y 12 hs., suben los niveles de CPK-MB (creatina-fosfocinasa), alcanzando
un pico a las 24 hs., y regresan a la normalidad entre las 72 y 96 hs. A su vez, las isoenzimas cardíacas
Troponina-I y T se suelen mantener altas en plasma por una o dos semanas, siendo importantes en casos de
demora en la consulta o toma de muestra.
La respuesta correcta es: Son enzimas que catalizan la misma reacción, pero di�eren en estructura primaria.
¿Cual es la cronología de ascenso enzimático en un infarto agudo de miocardio (IAM)?:
Seleccione una:
a. LDH; CPK; ASAT;
b. ASAT; CPK; LDH;
c. CPK; ASAT; LDH;
d. LDH; ASAT; CPK.
Respuesta correcta
Respuesta correcta: El orden de ascenso es CPK; ASAT; LDH. Recordar que la LDH, si bien es la última en
elevarse, es la última en volver a la normalidad. Por lo tanto, si un paciente tuvo un infarto hace una semana la
LDH todavía podría persistir elevada.
La respuesta correcta es: CPK; ASAT; LDH;
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Pregunta 12
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 13
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Pregunta 14
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
¿Cuál de las siguientes isoenzimas es cardioespecí�ca?:
Seleccione una:
a. CPK-MB;
b. LDH 3.
c. CPK-BB;
d. CPK-MM;
Respuesta correcta
Respuesta correcta: En los pacientes con infarto, los niveles de CPK-MB se incrementan dentro de 3 a 12 horas
de la aparición del dolor de pecho, alcanzan un pico a las 24 horas y retornan a los valores basales dentro de
las 48-72 hs. La determinación de troponina-I y troponina-T en sangre posee más valor que la de CPK-MB, ya
que aumenta a las 3 a 12 hs; alcanza un pico 24-48 hs y retorna a valores basales a los 5 a 14 días.
La respuesta correcta es: CPK-MB;
¿Qué enzimas séricas se solicitan para el diagnóstico de una hepatitis aguda?:
Seleccione una:
a. ALAT; CPK; LDH;
b. ASAT; CPK; LDH;
c. ASAT; fosfatasa alcalina; CPK;
d. ALAT; ASAT; fosfatasa alcalina.
Respuesta correcta
Respuesta correcta: Recordar que la ALAT es citosólica, por eso es la primera en elevarse; a medida que la
lesión va progresando en profundidad, aumenta la ASAT (bilocular) y �nalmente, la fosfatasa alcalina responde
a la obstrucción in�amatoria de los canalículos biliares intrahepáticos.   
La respuesta correcta es: ALAT; ASAT; fosfatasa alcalina.
¿Cuál de las siguientes características corresponde a una enzima?:
Seleccione una:
a. termolabilidad;
b. baja e�ciencia;
c. no son pueden ser reguladas.
d. se consumen en la reacción;
Respuesta correcta
Respuesta correcta: Por su carácter proteico, las enzimas son termolábiles.  
La respuesta correcta es: termolabilidad;
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Pregunta 15
Correcta
Puntúa 1,00 sobre
1,00
Los zimógenos son:
Seleccione una:
a. formas moleculares distintas de una misma enzima;
b. precursores enzimáticos inactivos;
c. enzimas alostéricas con efecto homotrópico;
d. proteínas represoras de la transcripción del ADN.
Respuesta correcta
Respuesta correcta: Los zimógenos poseen un péptido amino terminal que los hace inactivos. Cuando pasan a
la luz del aparato digestivo, dicho péptido se hidroliza y se poduce la activación enzimática. Todo ello, para
evitar que la enzima se active dentro de la célula y produzca la degradación de las proteínas intracelulares.
La respuesta correcta es: precursores enzimáticos inactivos;
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