Aminoacidos y proteinas

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AMINOACIDOS Y PROTEINAS.
Dr: CARLOS A OCHOA CHAMORRO.
MEDICO INTEGRAL.
UNAN-FAREM JUIGALPA
CHONTALES.
Conocer la estructura química básica de los aminoácidos.
Conocer las propiedades, clasificación y reacciones de los aminoácidos.
Apropiarse de la importancia biológica de los aminoácidos.
Relacionar los aspectos teóricos con aspectos clínicos.
OBJETIVOS
CONTENIDO
Introducción
Definición
Estructura General
Propiedades de los aminoácidos
Importancia Biomédica
Sistemas de clasificación: 
según su estructura (neutros, ácidos y básicos)
según la naturaleza de la cadena lateral (alifáticos, aromáticos y heterocíclicos)
según sus propiedades fisicoquímicas (polares y apolares)
aminoácidos esenciales y no esenciales.
Reacciones
Aminoácidos no proteicos
Derivados de aminoácidos
Correlación Clínica Kwashiorkor
Como su nombre lo indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura. 
Los aminoácidos son los precursores de los péptidos y las proteínas. La estructura general de los aminoácidos (a excepción de la prolina, que es cíclica).
Alanina
Ácido Aspártico
Arginina
Los aminoácidos tienen una serie de propiedades físico-químicas derivadas de su carácter de molécula cargada:
 Solubilidad alta en disolventes polares.
 Puntos de fusión elevados (>200ºC), ya que las atracciones iónicas fuertes hacen que tiendan a cristalizar.
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS: 
Todos los aminoácidos (menos uno) presentan, al menos, el carbono a asimétrico, con lo que existirán 2n isómeros ópticos. 
 Por similitud con el gliceraldehído, se denominan D-aminoácidos si tienen el grupo NH2 a la derecha.
En la naturaleza sólo aparecen L-aminoácidos salvo algunas bacterias y ciertos antibióticos.
PROPIEDADES ESPACIALES
IMPORTANCIA BIOMEDICA
1. Son las unidades monómeras que constituyen las proteínas.
2. Son precursores de numerosas moléculas de importancia biológica como: hormonas, coenzimas, bioaminas y vitaminas.
Ejemplo: La Tirosina es precursor de la melanina, de las hormonas tiroideas y de las catecolaminas (adrenalina, dopamina y noraadrenalina).
3. Algunos aminoácidos como la Glicina y el Glutamato intervienen en la transmisión de impulsos en el sistema nervioso.
4. La descarboxilación de los aminoácidos, ejemplo Glutamato, forma el neurotransmisor Gama-Aminobutirico (GABA) y la Histidina forma el potente vasodilatador Histamina.
 10 aminoácidos deben ser suministrados en la dieta dado que estos no se pueden sintetizar en nuestro organismo. Estos son:
Arginina 
Histidina 
Isoleucina
Leucina 
Lisina 
Metionina
Fenilalanina
Treonina
Triptofano 
Valina
Los niños en crecimiento requieren de los 10 aminoácidos esenciales. Para los adultos hay dos aminoácidos que son semiescenciales: Arginina e Histidina
Los 20 aminoácidos presentes en las proteínas son de la serie L- en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda. 
Sistemas de clasificación:
Según su estructura (neutros, ácidos y básicos)
Según la naturaleza de la cadena lateral (R) (alifáticos, aromáticos y heterocíclicos)
Según sus propiedades fisicoquímicas (polares y apolares)
Según el aspecto nutricional en aminoácidos esenciales y no esenciales.
Neutros o apolares
Según sus propiedades fisicoquímicas (polares y apolares, Neutros o apolares
Polares con carga positiva
Polares con carga negativa
Polares sin carga
Aminoácidos apolares (neutros) y polares sin carga
Aminoácidos aromáticos y polares
REACCIONES
1. Formación de enlace peptidico
2. TRANSAMINACIÓN
ALT (Alanina aminotransferasa) = GPT 
(Glutamico Piruvica Transferasa)
3. DESAMINACIÓN
La enzima que participa en esta reacción es la Glutamato Deshidrogenasa
4. DESCARBOXILACIÓN
Ambos son neurotransmisores
Es un precursor del ácido pantoténico (vitamina B5) que interviene como componente del coenzima A y de otras moléculas importantes. 
Juega un papel muy importante en el funcionamiento del metabolismo celular y del sistema nervioso e inmunitario.
AMINOACIDOS NO PROTEICOS
Es un neurotransmisor central inhibidor, el más abundante del cerebro, estando presente entre el 25-40% de las sinapsis cerebrales.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS	
También podemos clasificarlos atendiendo a la función metabólica que podrían desempeñar, siendo:
Aminoácidos glucogénicos:Capaces de sintetizar glucosa. 
Valina (Val).
Arginina (Arg). 
Glicina (Gly). 
Serina (Ser). 
Prolina (Pro). 
Alanina (Ala).
Capaces de sintetizar cuerpos cetonicos. Aminoácidos cetogénicos:
Leucina (Leu),
Lisina (Lys).
 Aminoácidos gluco-ceto:
Fenilalanina (Phe).
Tirosina (Tyr).
DERIVADOS DE AMINOACIDOS
De la Arginina
Son factores de crecimiento de muchos microorganismos y estabilizan las estructuras de ribosomas, virus y ADN en muchos organismos
De la Serina:
Esfingosina: da lugar a los esfingolípidos.
De la Histidina:
Histamina: Vasodilatador; neurotransmisor cerebral vinculado a las emociones.
De la Glicina
 Fosfocreatina: almacenamiento de grupo fosfatos energéticos.
 Ácido glicocólico y taurocólico: SALES BILIARES (Emulsión de las grasas).
De la tirosina: LevoDOPA (levógira): Es el principal medicamento en el tratamiento del Parkinson, una enfermedad en la que se produce una degeneración de la sustancia negra cerebral, que produce dopamina, y que se encarga del control y coordinación del movimiento, del tono muscular y de la postura. Se usa en lugar de la dopamina, al ser un precursor de aquella, que puede atravesar la barrera hematoencefálica. 
De la Tirosina:
Noradrenalina (norepinefrina): 
Es un neurotransmisor del sistema nervioso simpático, relacionado con las respuestas a situaciones de alerta, aceleración del ritmo cardíaco, broncodilatación y subida de la tensión arterial.
Del triptófano se forma el neurotransmisor serotonina que se relaciona con el estado de ánimo, apetito, sueño vigilia.
La melatonina se forma a partir de la serotonina. Es encargada de regulación de los ciclos circadianos (día-noche), antioxidante.
Del Triptófano:
De la tirosina
Hormonas implicadas en el crecimiento y ritmo metabólico.
Glutatión: Antioxidante
El termino Kwashiorkor proviene de un dialecto africano que significa destetamiento;
Es un tipo grave de desnutrición infantil por deficiencia de proteínas en la dieta;
En Nicaragua es bastante común;
Manifestaciones clínicas: 
Edema
 Hipopigmentación 
Cabello seco y quebradizo 
Hígado graso 
Esteatorrea 
Emaciación muscular
Anemia
Aumento en la susceptibilidad de la infección
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Kwashiorkor
Kwashiorkor
Conclusiones
Los aminoácidos son la base monómera de las proteínas.
El organismo requiere de 10 aminoácidos esenciales.
Dada su composición química a nivel de las proteínas tienen propiedad anfótera.
Los derivados de aminoácidos tienen funciones especializadas a nivel del organismo.
Introducción
Definición
Enlace Peptídico
Clasificación
Funciones
Estructura de las Proteínas
Propiedades
Proteínas de Interés Biomédico
Correlación Clínica: Fenilcetonuria
PROTEINAS
Conocer la estructura y el estado tridimensional de las proteínas.
Conocer las propiedades y clasificación de las proteínas.
Apropiarse de la importancia biológica de las proteínas.
Relacionar los aspectos teóricos con aspectos clínicos.
OBJETIVOS
Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño molecular formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega «proteios», que significa «primario».
Recordar de las reacciones de los aminoácidos
Formación del enlace peptídico
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS
	Según su Estructura	Según su Estructura
	Proteínas Fibrosas	Proteínas Globulares
	Son proteínas insolubles en agua que se caracterizan por el enrollamiento de sus cadenas poli peptídicas en una espiral o hélice.	Son proteínas solubles en agua, secaracterizan por estar plegadas en forma compacta y con las cadenas poli peptídicas enrolladas.
	Colágeno (hueso)	Histonas
	Queratina (cabello)	Globulinas
	Miosina (musculo)	Albumina
	Elastina (tendones)	Inmunoglobulinas
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	Según su Composición	Según su Composición
	Proteínas Sencillas	Proteínas Conjugadas
	Son proteínas que mediante hidrolisis dan exclusivamente aminoácidos.	Son proteínas que en su composición se encuentran proteínas simples combinadas con sustancias no proteínicas (grupos prostéticos)
	Globulinas	Nucleoproteínas
	Histonas	Glicoproteínas
	Queratina	Lipoproteínas
	Elastina	Hemoproteínas
	Insulina	Metaloproteínas
Proteína Simple y Proteína conjugada
Clasificación desde el punto de vista nutricional:
Proteínas Completas (Poseen todos los aminoácidos esenciales)
Proteínas Incompletas (Falta 1 a 2 aminoácidos esenciales)
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:
Estructural: colágeno, elastina, queratina;
Inmunológica: anticuerpos; defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;
Enzimática: amilasa, pepsina, glucoquinasa, etc.; Catalizadores proteínicos de las reacciones bioquímicas.
Contráctil: actina y miosina.
Transducción de señales: rodopsina;
Protectora o defensiva: trombina y fibrinógeno;
Hormonal: reguladoras de procesos metabólicos y fisiológicos: insulina; Insulina (Hormona que controla la homeostasia de la glucosa; regula el metabolismo energético; esta formada por dos cadenas polipeptidicas, unidas por puentes di sulfuros).
Transportadora: Hemoglobina (Proteína globular, conjugada, se encarga de transportar oxigeno de los pulmones a los tejidos periféricos, esta compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas y cuatro grupos hemos). 
Receptores membranales: Glucoproteínas, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada;
Sostén: El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.
Regulación de genes: Histonas.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Conformaciones o niveles estructurales 
de la disposición tridimensional:
Estructura primaria: Enlace característico el peptídico.
Estructura secundaria: característicos: peptídico y puentes de hidrogeno, enlace disulfúrico
Estructura terciaria: Enlaces característicos: peptídico, disulfuro, puentes de hidrogeno y uniones hidrofóbicas.
Estructura cuaternaria: Enlaces característicos: peptídico, disulfuro, puentes de hidrogeno, uniones hidrofóbicas, interacciones iónicas, Fuerzas de Van Der Waals.
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
Desnaturalización: Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija. causas: calor, ácidos, alcohol, rayos X, luz UV, agitación vigorosa, etc.
Propiedades de las proteínas
Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos (donando protones de hidrogenos H+) o como bases (aceptando protones DE hidrogenos H+).
Concentraciones plasmáticas elevadas de fenilalanina.
Enfermedad hereditaria con una frecuencia de 1:10,000 nacimientos de niños vivos.
Hay deficiencia de la enzima fenilalaninahidroxilasa, enzima que cataliza la reacción de conversión de fenilalanina a tirosina.
La consecuencia mas grave de la fenilcetonuria es el retraso mental.
Fenilcetonuria
Microcefalia
Temblores y movimientos espasmódicos de brazos y piernas
Postura anormal de las manos
Convulsiones
Hiperactividad
Retraso mental
Vómitos.
Irritabilidad.
Piel seca, con frecuentes erupciones. Edema cutáneo
Orina de olor a “ratón”: los niños eliminan gran cantidad de ácido fenilpirúvico, que es un derivado del ácido acético que es el que secretan los roedores en su orina.
Convulsiones: sobre todo los más gravemente afectados.
Manifestaciones clínicas
Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor numero de funciones en las células de todos los seres vivos.
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria.
En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano; cada gramo de proteínas aporta 4 Kcal.
 La Organización Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. 
Durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia la necesidad de las proteínas de mayor valor biológico aumentan. 
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Conclusiones
Bibliografía
Robert K. Murray et al. (2013). Bioquímica Ilustrada de Harper. 29ª Edición. México. Editorial Manual Moderno.
Bioquímica Médica de John W. Baynes (2011). Elsevier Mosby. 3ª Edición
Champe, P.; Harvey, R. y Ferrier, D. (2006). Bioquímica (3° ed.).México: McGraw-Hill. Interamericana Editores.